ENZIMAS

Blga. Patricia Hancco Bustinza

 ENZIMAS
• Son catalizadores biológicos que permiten que
las reacciones metabólicas ocurran a gran
velocidad en condiciones compatibles con la
vida.

• Los enzimas son el grupo más importante de

proteínas con función dinámica.

• Aceleran las reacciones bioquímicas

multiplicando su velocidad millones de veces.

• Unen moléculas denominadas sustratos.

• Liberan moléculas denominadas productos.

• El sitio de unión del sustrato se denomina

centro activo
EN ZIMA - CATALIZADOR
• Tanto la enzima como el catalizador aceleran la velocidad de una reacción
química.
• Una enzima puede transformar 1000 moléculas de sustrato/ segundo
• Las enzimas tienen 3 propiedades que los catalizadores NO tienen
– Especificidad por el sustrato
– Se inactivan por desnaturación
– Pueden ser reguladas
 Reacciones Bioquímicas y Enzimas

Reacciones posibles
ENZIMAS
Reacciones útiles

11 3
Sin subproductos
Coordinadas Veloces
 Propiedades generales de los catalizadores

1. Aceleran las reacciones químicas sin consumirse

2. No hacen posibles reacciones imposibles desde el punto

de vista de la termodinámica

3. No modifican el equilibrio final de la reacción

4. No modifican el balance energético de la reacción

5. Disminuyen la energía de activación del estado intermedio

 Mecanismos de acción

• Las enzimas se unen a los reactivos

(sustratos) reduciendo la energía
de activación

• Cada enzima tiene una forma

única con un sitio o centro activo
en el que se une al sustrato

• Después de la reacción, enzimas y

productos se separan.

• Las moléculas enzimáticas no han

cambiado después de participar
en la reacción
• Las enzimas cumplen su papel catalítico gracias
a:

• Fijación estereoquímicamente complementaria del substrato

• Transformación catalítica del mismo

• En ambas funciones participan:

• Cadenas laterales de los aminoácidos

• Grupos o moléculas no proteicas:
 Grupos prostéticos
 Iones metálicos
 Cofactores
Enzima

Sustrato

Sitio activo
Mecanismos de los Catalizadores y Enzimas
 Mecanismos de los Catalizadores y Enzimas

El centro activo del enzima posee más complementariedad con

el estado de transición que con el sustrato.
 Teorías de la acción enzimática

• Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer

• Substrato y enzima se acoplan de forma
estereospecífica,
• de la misma manera que una llave se ajusta a su
cerradura.
• Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se
considera insuficiente al no explicar algunos
fenómenos de la inhibición enzimática
• Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)
• Tanto la enzima como el substrato sufren una
alteración en su estructura por el hecho físico de la
unión.
• Está mucho más de acuerdo con todos los datos
experimentales conocidos hasta el momento.
• Estabilización del Estado de Transición
• La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la
actualidad definiendo la acción enzimática como
• Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en
realidad complementario no al substrato o al
producto, sino al estado de transición entre ambos.
 Propiedades de los Enzimas como Catalizadores
• Eficacia
• Especificidad
• Ausencia de subproductos
• Funcionamiento en condiciones biológicas
• Actividad variable
• Capacidad de regulación

 Propiedades de los Enzimas como proteínas

• Labilidad
• Importancia de los enlaces no covalentes
• Desigualdad de tamaño enzima-sustrato
• En algunos casos requieren cofactores enzimáticos
Nomenclatura de los Enzimas

1. NOMENCLATURA ANTIGUA: SUFIJO –asa

 Nombre de la fuente u origen del enzima: Pancreas
 Nombre del sustrato: Proteasa
 Tipo de reacción catalizada: Hidrolasa
2. NOMENCLATURA ACTUAL:
 Enzyme Commission [E.C.] de la IUBMB
 Clasificación de enzimas (6 clases)
 Asignación de código E.C.: 1.1.1.1
 Nombre sistemático:
 Sustrato:Cosustrato Tipo de Reacción –asa
 Etanol:NAD+ Oxidorreductasa
 Clasificación de los Enzimas
• CLASE TIPO DE REACCION CATALIZADA

• 1. OXIDO-REDUCTASAS Transferencia de electrones

20 subclases Sred + S’ox  Sox + S’red

• 2. TRANSFERASAS Transferencia de grupos

9 subclases S-grupo + S’  S’-grupo + S

• 3. HIDROLASAS Rotura hidrolítica de enlaces

11 subclases A-B + H2O  A-H + B-OH

• 4. LIASAS Rotura de enlaces A-B  A+B

7 subclases Salida de grupos CX-CY  C=C + X-Y
Adición a dobles enlaces C=C + XY  CX-CY

• 5. ISOMERASAS Cambios internos

6 subclases Transferencias internas de grupos

• 6. LIGASAS Formación de enlaces mediante reacciones de

5 subclases condensación con gasto de energía (ATP)
Enzimas según el tipo de estructura
 Holoenzimas.
Grupo prostético.- (coenzima) molécula orgánica q se
une a una apoenzima Ejm: NAD, NADP, FAD, CoA.
Grupo proteico.- (apoenzima) Porcion proteica q
necesita de una coenzima para transformarse en
una enzima funcional completa.
 Enzimas estrictamente proteicas de tipo globular
Tipos de enzimas según su ubicacion
1. Endoenzimas.- (proenzimas) Eestan en el nterior
de la celula que al salir son atacadas por enzimas
proteasas. Ejm
 Membrana plasmatica.- Permeasas y traslocasas,
cumplen la función de transporte y el Adenin-ciclasa
producción de ATP.
 Citoplasma.- Aminoacil sintetasa que activa aa y
cinasa, o quinasa que degrada el glucogeno.
 Lisosomas .- Calepsina, actúa sobre as proteínas.
 Mitocondrias.- Enz. que oxidan ac. grasos para
transformarlos en carbohidratos.
 RER. Glucosil transferasa, manisol transferasa ambos actúan
en la glucosilacion de proteínas y lípidos
 REL.- Enz. que actúan en la síntesis de fosfolipidos, esteroides y
triglicéridos.
 Aparato de golgi.- Glucosil transferasa, N aceltil transferasa,
manisol transferasa ambos actúan en la glucosilacion de
proteínas y lípidos
 Nucleo.- Endonucleasa y exonuclesas, intervienen en la
reaparición de ácidos nucleícos.

2. Exoenzimas.- Fuera de la célula como la Amilasa, que actúa

sobre el almidón para transformarlo en glucosa, pepsina
que actúa sobre las proteínas.
 Enzimas y Catalizadores

 Otros catalizadores biológicos:

 Ribozimas: RNA catalítico
 Desoxirribozimas: DNA catalítico
 Abzimas: Anticuerpos catalíticos)
 Sinzimas: Enzimas sintéticos

Ribozima Dexosiribozima Abzima Sinzima

Definición Actividad Enzimática

• Es el número de moles de sustrato que

reaccionan para formar producto, por mol
de enzima y por unidad de tiempo. Esto
supone que la enzima está plenamente
saturada con sustrato y por tanto que la
reacción se efectúa con su máxima rapidez

• El índice de recambio muestra la eficiencia

impresionante de la catálisis enzimática
 Baja
concentración
de sustrato

ALTA
concentración
de sustrato
SATURACION
Cinética Enzimática

 La cinética enzimática es el análisis cuantitativo

del efecto de cada uno de los factores que
intervienen en la actividad enzimática, que se
evalúa a través de la velocidad de la reacción
catalizada.
 Las variables más importantes son:
• Concentración de enzima, sustratos y productos
(incluyendo inhibidores y/o activadores)
• pH
• Temperatura
 Efecto del pH

1. Sobre la fijación del substrato al centro activo:

- Grupos disociables de la enzima
- Grupos disociables del substrato
2. Sobre la transformación catalítica del substrato
3. Sobre la estructura de la proteína enzimática

Cada enzima tiene un pH óptimo para su actividad El pH afecta las interacciones iónicas
Efecto de la temperatura

 En el efecto de la temperatura hay dos componentes:

 Aceleración de la reacción según la ecuación de Arrhenius
k = A exp (-Ea/RT)
 Desnaturalización térmica de la proteína

Aumento de velocidad Desnaturalizacion por calor

15º 40º 75º

Temperatura
Cada enzima tiene una temperatura óptima
 Los Inhibidores
Se trata de moléculas que se unen a la enzima impidiendo
que ésta actúe sobre el substrato.

Inhibición competitiva:
Cuando el inhibidor se
une al centro activo de la
enzima impidiendo que el
sustrato se una a él. Se
trata de una inhibición
que depende de la
concentración de sustrato
y de inhibidor.
• Inhibición no competitiva:
Cuando el inhibidor se une
reversiblemente a un punto
diferente del centro activo
pero con su actuación lo
modifica lo suficiente para
que, aunque se puedan unir
la enzima y el sustrato, la
catálisis no se produzca o la
velocidad de ésta disminuya.
Este tipo de inhibición no
depende de la concentración
de sustrato.
Inhibición alostérica:
El inhibidor se une también
reversiblemente a un punto
diferente al centro activo, pero con
su actuación lo modifica de tal
manera que impide la unión de la
enzima y el substrato Es frecuente
que el inhibidor sea el propio
producto de la reacción enzimática
o el producto final de una cadena
de reacciones. Cuando se trata del
producto final recibe el nombre de
retrorregulación o feedback.
 Envenenadores: Son
moléculas que se unen
irreversiblemente al centro
activo de la enzima
impidiendo
permanentemente que esta
actúe. Muchos tóxicos y
venenos tienen este modo
de actuación.
 Activadores.- Algunas enzimas necesitan para su
actividad iones inorgánicos específicos que reciben
el nombre de activadores. Los activadores que se
necesitan con más frecuencia son los iones de hierro,
cobre, manganeso, magnesio, cobalto y zinc. De
ordinario, sólo un ion funciona con una determinada
enzima, pero en ciertos casos se pueden sustituir
ciertos iones por otros, persistiendo una actividad
enzimática satisfactoria