Catalizadores

Biológicos
DRA. LILIAN DÍAZ DURÁN
  Todos los procesos celulares o
Catálisis reacciones son mediadas por proteínas
Enzimática (ARN) llamadas ENZIMAS o
catalizadores biológicos.
Catalizadores

 Moléculas que aceleran la velocidad de la reacción sin

consumirse ni quedarse alteradas de manera permanente.
 Acelera una reacción reduciendo la energía de activación de
la reacción.
 Ej: Combustión de gasolina___CO
 CO+O(aire)= CO²+ energía térmica
 Platino apresura conversion de C0
Enzimas

 Llamadas catalizadores biológicos

 Compuestas de aminoácidos
 Casi todas abarcan una reacción única
 Reacciones endergónicas y exergónicas estan catalizadas
por enzimas
 ATP a partir de ADP______Enzima ATPsintasa
Propiedades de los
catalizadores
 Aceleran las reacciones porque disminuyen la energía de
activación que se requiere para que comience la reacción
 Pueden acelerar reacciones endergónicas y exergónicas pero
no pueden hacer que ocurra de manera espontánea una
reacción endergónica.
 No se consumen ni cambian de forma permanente en las
reacciones que promueven.
Barrera de Activación
Energética
 Para toda energía hay una Energía de Activación Específica EÁ
 Es la cantidad mínima de energía que los reactivos deben tener antes que la
colisión entre ellos tenga éxito dando origen a los productos.
 Estado de Transición: Es el estado químico intermedio cuya energía libre
es mayor que la de los reaactivos iniciales
Estado Metaestable

 Resultado de la barrera de activación

 Para la mayoría de moléculas es a temperatura celulares
normales
 Suficiente para que la mayoría de moléculas que poseen
mucha energía en un instante dado sea extremadamente
pequeña
Catalizador

 Agente que aumenta la velocidad de una reacción

 Disminuye la energía de activación
 Asegura una proporción mayor de moléculas
suficientemente energéticas para experimentar una reacción
sin suministro de calor.
Características del catalizador

 No se modifica permanentemente
 No se consume mientras la reacción tiene lugar
 Proporciona un ambiente adecuado para facilitar la
reacción.
 2H²O²__________2H²O+O² termodinámicamente
favorecida y si se añade
Fe³+ Descomposición Catalasa
Propiedades Básicas de los
Catalizadores
 Incrementa la velocidad de una reacción:
Disminuyendo el requerimiento de energía de activación ,
permitiendo que una reacción tenga lugar a una velocidad
razonable
Funciona formando complejos transitorios con las moléculas
del sustrato ligándolas de manera que facilite su interacción
Cambia solo la velocidad a que se consigue el Equilibrio NO
TIENE EFECTO SOBRE LA POSICIÓN DEL
EQUILIBRIO.
Estructura

 Determinada por su estructura

 Sitio activo: forma de bolsa
 Sustrato: una o más moléculas reactantes
 Los sustratos entran en la enzima solo en determinadas
orientaciones
 Cuando un sustrato entra en el sitio activo el sustrato y el
sitio cambian de forma
 Los sustratos abandonan la enzima que queda lista para un
nuevo par de sustratos
Estructura
Función

 Disminuye la energía de activación para que se produzca

temperatura ambiente
 Se produce en diferentes etapas
 Controlan la velocidad de liberación de energía y captan
energía del ATP
 La velocidad de reacción aumentan con el incremento de las
concentraciones de sustratos o enzimas
Propiedades enzimaticas

 LAS CÉLULAS REGULAN LA ACTIVIDAD

ENZIMÁTICA

 Enzimas sintetizadas en forma inactiva:

 Tripsina, pepesina
 La actividad enzimática puede inhibirse de froma
competitiva o no competitiva
Tipos de Inhibición

 Competitiva:
 Una sustancia que no es el sustrato normal de la enzima se
une al sitio activo de esta y compite con el sustrato de dicho
sitio activo
 No Competitiva : Una molécula se enlaza a un sitio
inhibidor no competitivo en la enzima que es distinto del
sitio activo por consiguiente el sitio activo se distorsiona y
lo hace menos capaz de catalizar una reacción (venenos)
  Cambian entre dos configuraciones
 Una configuración es activa y la otra es
inactiva
Regulación  Enzimas controladas por regulación
alostérica; ocurre cuando las molécula
Alostérica activadoras o inhibidoras se unen
irreversiblemente en los sitios de
regulación de la enzima diferentes del
sitio activo (Termoestato)
Factores
que
modifican la
actividad
Inhibidores Enzimáticos
 Fármacos y venenos pueden competir con es sustrato del
sitio activo de las enzimas
 Actividad enzimática influida por el entorno:
 Factores ambientales
 Desnaturalización
 PH 7.4 en el interior
Inhibidor enzimático

 Los inhibidores reversibles se combinan

transitoriamente con el enzima, de manera
parecida a como lo hacen los propios
sustratos. Algunos inhibidores reversibles
no se combinan con el enzima libre sino
con el complejo enzima-sustrato.
Enzimas reguladoras

 Existen dos tipos principales de enzimas reguladores: los

enzimas alostéricos y los enzimas modulados
covalentemente. Ambos tipos son responsables de
alteraciones en el estado metabólico de las células en
intervalos cortos de tiempo (los enzimas alostéricos en
cuestión de segundos, los modulados covalentemente en
cuestión de minutos).