BIOQUÍMICA

2° Semestre
M.C. Jassmin Cruz
La bioquímica se puede definir como el estudio de las bases moleculares de la vida.

Los bioquímicos han contribuido a los siguientes conocimientos sobre la vida:

La vida es compleja y dinámica
La vida está organizada y se sustenta de forma autónoma
La vida es celular
La vida se basa en la información
La vida se adapta y evoluciona.
La Bioquímica o Química Biológica procura explicar los procesos vitales a nivel molecular
mediante dos áreas:
Estudio de los componentes de los seres vivos: Hidratos de Carbono, Lípidos, Ácidos
Nucleicos y Proteínas.

La otra investiga las transformaciones químicas que acontecen en los sistemas biológicos.
En todo ser vivo ocurren a cada instante innumerables reacciones químicas cuyo estudio se
engloba bajo el nombre de metabolismo, donde intervienen componentes indispensables
como vitaminas, agua y minerales.

• una notable unidad en las estructuras y en los organismos básicos sobre los cuales asienta y
transcurre la vida. Estos mecanismos metabólicos, están regulados por compuestos químicos
que facilitan un funcionamiento ordenado y muestran gran semejanza en especies
filogenéticamente muy distantes.
Los organismos funcionan como máquinas transformadoras de unas formas de energía en otras.

La energía se conserva, en formas de energía química fácilmente aprovechable, siendo el ATP el

más importante portador de energía en todas las especies vivientes.

Los seres vivos tienen la capacidad de reproducirse y crear generación tras generación, otros
organismos que son semejantes a sus antecesores. Ello es posible gracias a la transmisión de
caracteres heredables, contenidos como información genética.

Esta información genética está contenida en las moléculas de ADN, cuyo “lenguaje” o “código” es
prácticamente el mismo para todos los seres vivos.
• Relación con otras asignaturas:
• Fundamentalmente con Fisiología, Microbiología, Patología Básica y Anatomía Patológica,
Farmacología, Patología Médica, Nutrición y Alimentación, Tecnología de los Alimentos,
Inmunología, Enfermedades Infecciosas, Obstetricia y Reproducción, Análisis Clínico, entre
otras.
Cada organismo se considera un sistema autopoyético, es decir, una entidad autónoma,
autoorganizada y autosustentable. La vida surge de una red autorregulada de miles de
reacciones bioquímicas.
El flujo constante de energía y nutrimentos a través de los organismos y las propiedades
funcionales de miles de biomoléculas catalíticas llamadas enzimas hace posible el proceso del
metabolismo.

Las funciones primarias del metabolismo son:

• (l) la adquisición y utilización de energía
• (2) la síntesis de moléculas necesarias para la estructura y el funcionamiento de las células
(i.e. , proteínas, carbohidratos, lípidos y ácidos nucleicos)
• (3) el crecimiento y desarrollo
• (4) la eliminación de los productos de desecho.

• Los procesos metabólicos requieren cantidades significativas de energía útil.

 UNIDAD 7
COMPOSICIÓN QUÍMICA, PROPIEDADES Y FUNCIONES
DE LAS ENZIMAS

• 7.1 - Concepto de enzima

• 7.2 - Clasificación de las enzimas
• 7.3 - Concepto de holeoenzima, apoenzima, grupo prostético, coenzima,
sustrato, producto, centro activo, centro aloetérico, activador.
• 7.4 - Mecanismo de acción de las enzimas
• 7.5 - Efecto de la temperatura
• 7.6 - Especificidad relativa y absoluto de grupo
• 7.7 - Procesos de inhibición.
• 7.8 - Coenzimas
 7.1 - CONCEPTO DE ENZIMA

Biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en la

célula.

Constituyen el tipo de proteínas más numeroso y especializado y, actúan como catalizadores.

Aumentar la velocidad de las reacciones, químicas en ambos sentidos, sin consumirse en ella,
ni formar parte de los productos.

Altamente específicos (el sustrato sobre el cual actúan)

Existen dos métodos generales mediante los cuales puede acelerarse la velocidad de una
reacción química.

 Elevación de la temperatura de modo que al incrementarse el movimiento térmico de las

moléculas reaccionantes aumenta la fracción de moléculas que poseen energía suficiente para
alcanzar el estado de transición.
Catalizador: sustancia que se combina de un modo transitorio con los reaccionantes de
manera que éstos alcanzan un estado de transición de menor energía de activación.

Cuando se forman los productos se regenera el catalizador libre.

Un catalizador es una sustancia que, sin consumirse en el proceso, aumenta la velocidad de

una reacción química rebajando la barrera de energía de activación.

Los catalizadores no alteran los equilibrios de las reacciones químicas, sólo consiguen que
dichos equilibrios se alcancen más rápidamente de lo que lo harían en ausencia de catalizador.
Un catalizador es una sustancia que acelera la llegada a un equilibrio.
puede cambiar en forma temporal durante la reacción, pero no cambia en el proceso general, porque se recicla
para participar en varias reacciones.

Los reactivos se unen a un catalizador y los productos se disocian de él.

Un catalizador no cambia la posición del equilibrio de la reacción (es decir, no hace que una reacción no
favorable sea favorable).

Más bien reduce la cantidad de energía necesaria para que se efectúe la reacción.

Los catalizadores aceleran las reacciones tanto hacia adelante como hacia atrás al convertir un proceso de uno o
dos pasos en varios pasos menores, cada uno con menor necesidad de energía que la reacción no catalizada.
• Muchas enzimas poseen estereoespecificidad ya que sólo actúan sobre un estereoisómero
del sustrato.
• especificidad de una enzima es la especificidad de reacción,
• La falta de formación de subproductos como desperdicios. La especificidad de reacción se
refleja en la pureza excepcional del producto (100% en esencia) —mucho mayor que la
pureza de productos de reacciones típicas catalizadas en química orgánica.
• La especificidad de las enzimas no sólo ahorra energía a las células sino que también evita la
formación de productos metabólicos potencialmente tóxicos.
• El nombre enzima deriva de una palabra griega que significa “en la levadura”. Indica que
dichos catalizadores están presentes en el interior de las células.

• A finales del siglo XIX se estudió la fermentación de los azúcares por acción de células de
levadura.

• A este hallazgo pronto siguió la identificación de las reacciones individuales y de las

enzimas que las catalizan.
• Las enzimas son proteínas globulares
formadas por una o más cadenas
polipeptídicas plegadas, creando una
“hondonada” donde encaja el sustrato y
tiene lugar la reacción.

• Esta zona de la enzima se denomina centro

activo y sólo unos pocos aminoácidos están
implicados en él.
La configuración tridimensional del centro activo es
complementaria a la del sustrato y posee una distribución
complementaria de sus cargas sobre la superficie de unión.

Es decir, si una región del sustrato tiene una carga negativa, la

zona correspondiente del centro activo tendrá una carga positiva
y viceversa.
 R (REACTIVOS) → P
(PRODUCTOS)
En toda reacción química se produce la transformación de unas moléculas iniciales denominadas
sustratos (S) en las reacciones bioquímicas, en unas sustancias finales o productos (P).

Esta transformación necesita, en la mayoría de las reacciones, un aporte inicial de energía que aumenta la
energía cinética de las moléculas y éstas, reaccionan permitiendo que un mayor número de ellas, choquen
con suficiente fuerza para superar su repulsión mutua y debilitar los enlaces químicos que poseen.
La energía que deben poseer las moléculas para iniciar la reacción se conoce con el nombre de energía de
activación
catálisis.

La teoría cinética química establece que las reacciones químicas transcurren molécula a molécula de modo que
una reacción tal como
• R (reactivos) → P (productos)
• Un catalizador disminuye la energía de activación necesaria para una reacción, porque forma
una asociación pasajera con las moléculas que reaccionan. Esta asociación aproxima a las
moléculas que reaccionan y, favorece tanto la ruptura de enlaces existentes, como la
formación de otros nuevos.

• Cuando existe un catalizador en la energía de activación, esta reacción puede suceder

rápidamente sin o con poca adición de energía. El catalizador no sufre ninguna alteración
permanente en el proceso y puede volver a utilizarse.

Gracias a las enzimas, las células son capaces de desarrollar reacciones químicas a gran
velocidad y a temperaturas relativamente bajas.
En estas reacciones, la enzima (E) se une al sustrato (S) para formar el complejo enzima-
sustrato (ES). Después tiene lugar la transformación del sustrato (S) en producto (P),
liberándose el producto (P) y quedando libre la enzima (E) para una nueva unión con el
sustrato.

Las enzimas, como los demás catalizadores, aceleran la reacción sin alterar la posición de
equilibrio.
• La acción de las enzimas se caracteriza por la formación de un complejo que representa
el estado de transición.
• El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles como ser: puentes
de hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico llamado el centro
activo.
• Este centro es una pequeña porción de la enzima, constituido por una serie de aminoácidos
que interaccionan con el sustrato.
 ¿DÓNDE SE UTILIZAN LAS ENZIMAS?
• Alimentación y Bebidas - por ejemplo para repostería, cervecería, quesería, extracción y clarificación de zumos de fruta,
procesado del almidón, vinificación y producción de aceites y grasas. Las enzimas se emplean para reducir costos, mejorar
la calidad de los productos, alargar la vida útil de éstos y proporcionar soluciones más sostenibles.
• Detergentes - lavandería y lavavajillas. Lavandería - para proporcionar un lavado mejor a temperaturas más bajas y con
ciclos de lavado más cortos y más respetuosos con el medio ambiente. Lavavajillas - para eliminar la grasa y los restos de
comida resecos.
• Textil - para reemplazar a los productos químicos en los distintos procesos de los tejidos: encogido, blanqueo, lavado a
piedra, tinte y acabado.
Pasta y papel - para reducir la cantidad de químicos necesarios para el blanqueo.

Bioetanol - para convertir los cereales en bioetanol reduciendo la dependencia de los combustibles fósiles y disminuir las
emisiones de CO2.

Alimentación Animal - para reducir los costos de los alimentos, mejorar la uniformidad del alimento, ayudar a mantener la salud
intestinal y reducir las excreciones de fósforo y nitrógeno al medio ambiente.
Las enzimas en la alimentación animal no tienen efectos perjudiciales para el medio ambiente, ya que se trata de una proteína
segura sin ningún tipo de efectos secundarios. Es por eso que también es ampliamente llamada "aditivo para piensos verdes" y su
aplicación se ha favorecido cada vez más en el mundo.
 ¿CÓMO SE PRODUCEN LAS
ENZIMAS?
• ¡Los microorganismos (bacterias, hongos y levaduras) son fábricas naturales de enzimas!
• Los microorganismos pueden producir muchos tipos diferentes de enzimas. Para producir
enzimas específicas, se utilizan cepas seleccionadas.
• ¿Por qué usar enzimas en los alimentos para animales?

Problema:
• alimento representa el costo más elevado de la producción animal.
• Los cerdos y las aves no digieren alrededor del 15-25% del alimento que ingieren.
• "factores antinutricionales*" y los cerdos y las aves no producen las enzimas para romper estos componentes del alimento.
• Los animales más jóvenes tienen un sistema digestivo inmaduro y la producción de enzimas endógenas puede y suele ser
inadecuada.

Beneficios:
• Mejora del rendimiento y reducción de costos - degradan antinutrientes, permitiendo al animal digerir el alimento de forma más
eficiente.
• Para obtener un medio ambiente mejor - la fitasa reduce la excreción de fósforo y las carbohidrasas reducen la excreción de
nitrógeno.
• Mejora de la homogeneidad del alimento- reducen la variación nutricional de los ingredientes dando lugar a un alimento más
homogéneo para un rendimiento más uniforme de los animales.
• Ayuda a mantener la salud intestinal - mejorando la digestibilidad de los nutrientes, quedarán menos sin digerir y disponibles
en el intestino del animal que podrían ser utilizados por bacterias indeseables para su propio desarrollo.
 Ejemplos de algunos factores anti-nutricionales y sus efectos en el animal:
• Fitato: La forma principal de almacenaje de fósforo en muchos tejidos vegetales. Retiene fósforo y otros
nutrientes en su compleja estructura (ej: calcio, energía, proteína).
• Arabinoxilanos y beta-glucanos: Presentes en las paredes celulares fibrosas de los vegetales.
• Forman fibras solubles que se disuelven en el intestino del animal, incrementando la viscosidad y
por tanto, atrapando nutrientes, haciendo que disminuya la digestibilidad del alimento.
• Forman fibras insolubles que ´envuelven´ nutrientes como el almidón y la proteína, haciéndolos
inaccesibles para las enzimas digestivas del animal.
• La fibra incrementa la capacidad de almacenar agua del pienso, atrapando los nutrientes solubles en ella
y creando una mayor densidad en el intestino que ralentiza la digestión y reduce el consumo de pienso.
• La fibra y los factores anti-nutricionales de naturaleza proteica de las proteínas vegetales (ej: inhibidores
de tripsina, lecitinas en la harina de soya) estimulan la producción de niveles excesivos de enzimas
digestivas inapropiadas en el animal - un costo de energía y proteína para el animal (incrementando las
necesidades de ´mantenimiento´).

Nótese que los cerdos y las aves no producen las enzimas apropiadas (ej: fitasa, carbohidrasas complejas)
para romper estos antinutrientes.
• Para ejercer su actividad las enzimas requieren, a menudo, de moléculas auxiliares, que se ubican en el centro
activo de la enzima; en el caso de ser moléculas orgánicas reciben el nombre de coenzimas, mientras que si son
iones metálicos (generalmente oligoelementos) se llaman cofactores entre los que se encuentran el hierro, cobre,
yodo, manganeso, selenio, zinc, cromo, cobalto, flúor, litio y silicio.

• El conjunto enzima + cofactor o coenzima se denomina holoenzima, mientras que la parte proteica propiamente
dicha se conoce como apoenzima. Usualmente las llamadas coenzimas no son simples moléculas auxiliares de
las enzimas sino verdaderos sustratos de las reacciones pero que a diferencia del sustrato principal se regeneran
fácilmente mediante reacciones simples.
• Las enzimas tienen una estructura tridimensional sin la que no pueden desarrollar su actividad. En esa estructura
poseen el centro activo al que se unen los sustratos y en el que se produce la reacción catalítica.
• Cuando el sustrato accede al centro activo, se produce un cambio en la estructura del conjunto enzima-sustrato
pero una vez finalizada la catalización (catálisis: transformación química motivada por sustancias que no
se alteran en el curso de la reacción) la enzima es recuperada sin ningún cambio en su estructura.
 7.2 - CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

• Según el tipo de reacción que catalizan las enzimas se dividen en 6

• clases o grupos:
• 1) Oxidorreductasas.
• 2) Transferasas.
• 3) Hidrolasas.
• 4) Liasas
• 5) Isomerasas
• 6) Ligasas
 Centro universitario
interamericano del pacifico
.
Bioquímica
Definición y clasificación de enzimas
Segundo semestre
Bióloga Jassmin Cruz
Diego armando rodríguez Ramírez.
Jennifer mejía Zambrano.
Definición
 Una enzima es una proteína que actúa como catalizador de una
reacción química acelerándola. Las enzimas son protagonistas
fundamentales en los procesos del metabolismo celular. Las enzimas
unen su sustrato en el centro reactivo o catalítico, que suele estar
protegido del agua para evitar interacciones no deseadas.
 .

Las enzimas son muy selectivas en relación a los sustratos
que modifican. Las enzimas suelen ser mucho más grandes
que sus sustratos y en muchas ocasiones requieren de la
participación de otras moléculas más pequeñas no
polipeptídicas como las coenzimas (biotina, NADH entre
otros) o los iones metálicos llamados cofactores.
 Las enzimas tienen una enorme variedad de funciones dentro de la
célula: degradan azúcares, sintetizan grasas y aminoácidos, copian
fielmente la información genética, participan en el reconocimiento y
transmisión de señales del exterior y se encargan de degradar
subproductos tóxicos para la célula.
 las enzimas se utilizan en aplicaciones tradicionales, como la
industria alimentaria, comida para ganado, detergentes, textiles y
curtiduría, y también en otras áreas que incluyen a la farmacéutica,
la de diagnóstico y la química fina. En este número presentamos
aplicaciones bien conocidas de las enzimas (algunas milenarias), así
como aplicaciones potenciales o en desarrollo.
 La fermentación alcohólica y otros procesos industriales importantes dependen de la acción de
enzimas, sintetizadas por las levaduras y bacterias empleadas en el proceso de producción.
Algunas enzimas se utilizan con fines médicos. En ocasiones son útiles en el tratamiento de
zonas de inflamación local; la tripsina se emplea para eliminar sustancias extrañas y tejido
muerto de las heridas y quemaduras.
Clasificación
 De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:

 Simples:Formada por una o más cadenas polipeltídicas.

 Conjugadas: Contiene por lo menos un grupo no proteico enlazado en la cadena polipeltídica.
 En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes:

 Apoenzima: Es la parte polipeptídica de la enzima.

 Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.
 La combinación de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.

 Los cofactores pueden ser:

 Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima, si no están presentes, la

enzima no actúa. Estos iones metálicos se denominan activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+,
Cu2+, K+, Na+ y Zn2+
 La mayoría de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son compuestos
orgánicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del complejo “B” son coenzimas
que se requieren para una respiración celular adecuada.
 Clasificación de las enzimas según su actividad

 Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con moléculas de agua. A este
tipo pertenecen las enzimas digestivas.
 Isomerasas: Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es decir, reacciones
de isomerización.
 Ligasas: Catalizan la unión de moléculas.
 Liasas: Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir dobles enlaces.
 Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan la transferencia de electrones de
una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico.
 Tansferasas: Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es
una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra.
CENTRO UNIVERSITARIO DEL PACIFICO

BIOQUIMICA

DANIELA G. MATINEZ SANTIAGO

LUIS DIDIER HERNANDEZ

RENATO PALACIOS GONZALEZ

 QUE SON LAS ENZIMAS

Las enzimas son proteínas

. que catalizan las
reacciones bioquímicas del metabolismo. Estas
actúan sobre las moléculas conocidas como
sustratos y permiten el desarrollo de diversos
procesos celulares. Todas las enzimas son
proteinas mas no todas las proteinas son
enzimas.
Mecanismos de acción de acción de
la enzima

ENERGIA DE ACTIVACION

COMPLEJO ENZIMA-
SUSTRATO

SITIO ACTIVO
 PRIMER MECANISMO
ENZIMATICO

ESTE ESPECIFICA QUE LAS

ESTRUCTURAS DEL SUSTRATO
Y DEL SITIO ACTIVO SON
COMPLEMENTARIAS COMO EL
DE UNA LLAVE Y UNA
CERRADURA
 SEGUNDO MECANISMO
ENZIMATICO

LOS SITIOS ACTIVOS ADOPTAN LA

CONFORMACION IDONEA SOLO EN
PRESENCIA DEL SUSTRATO,
PROVOCANDO UN CAMBIO
CONFORMACIONAL QUE DA LUGAR A
LA FORMACION DEL PRODUCTO
 EFECTO DE LA TEMPERATURA

Los aumentos de temperatura aceleran las

reacciones químicas: por cada 10ºC de
incremento, la velocidad de reacción se duplica.
Al ser proteínas, a partir de cierta temperatura,
se empiezan a desnaturalizar por el calor. La
temperatura a la cual la actividad catalítica es
máxima se llama temperatura óptima. Por
encima de esta temperatura, el aumento de
velocidad de la reacción debido a la temperatura
es contrarrestado por la pérdida de actividad
catalítica debida a la desnaturalización térmica,
y la actividad enzimática decrece rápidamente
hasta anularse.
CENTRO UNIVERSITARIO DEL PACIFICO

BIOQUÍMICA

PAOLA JIMENA LOPEZ MENESES

ANGELICA ESCOBAR CRUZ

OAXACA
 HOLEONZIMA

Es una enzima que está formada por una apoenzima y un cofactor, que puede ser un
ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no (una coenzima).
En resumidas cuentas, es una enzima completa y activada catalíticamente
 APOENZIMA

Es una proteína globular formada exclusivamente por secuencias de aminoácidos. Determinan la

especificidad de la reacción enzimática. Se pueden distinguir 4 tipos de aminoácidos según la
función que desempeñen en la actividad enzimática.
 a) No esenciales
 b) Estructurales
 c) De unión o de fijación
 d) Catalíticos
 GRUPO PROSTETICO

Componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de las heteroproteínas o

proteínas conjugadas, estando unido covalentemente a la apoproteína.
 COENZIMA

Son cofactores enzimáticos orgánicos que se unen al apoenzima mediante enlaces débiles. La unión
apoenzima-coenzima no es específica ya que un mismo coenzima puede unirse a diferentes apoenzimas y
esta unión suele ser temporal. Si la unión es covalente el coenzima se llama grupo prostético

Principales coenzimas :

Adenosín-trifosfato , flavín-nucleótidos , coenzima A , vitaminas hidrosolubles

Sustrato centro activo producto
una molécula sobre la sitio de reconocimiento resultado que da después
que actúa una enzima. Sitio catalítico de una reacción
CENTRO UNIVERSITARIO PANAMERICANO DEL PACIFICO

BIOQUÍMICA
ENZIMAS
Especificidad Enzimática.
Procesos de inhibición.

SEGUNDO SEMESTRE

M.C. JASSMIN CRUZ

JOSE MARIA ANGEL SANTACRUZ

RICARDO FONG SOLIS
EDUARDO ISAIAS.
 Centro universitario interamericano del pacifico
Clave:07psu0056h
Campus Tapachula

Licenciatura En Medicina Veterinaria Y Zootecnia

Materia: bioquímica

2ª Semestre

TEMA : COENZIMAS

Integrantes:
Lady yarisma León López
German Pérez Méndez
Ángel sarain Gonzales Roblero
 coenzimas
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que
transportan grupos químicos entre enzimas. A veces se denominan
cosustratos. Estas moléculas son sustratos de las enzimas y no forman
parte permanente de la estructura enzimática. Esto distingue a las
coenzimas de los grupos prostéticos, que son componentes no protéicos
que se enlazan estrechamente a las enzimas, tales como los centros
hierro-azufre, la flavina o los grupos hemo.
 Tipos de coenzimas

.
Coenzima Vitamina Componente adicional Grupo químico transferido Distribución

Bacterias, arqueas
NAD+ y NADP+ Niacina (B3) ADP Electrones
y eucariotas

Ácido pantoténico Bacterias, arqueas

Coenzima A ADP Grupo acetilo y otros grupos acilo
(B5) y eucariotas

Grupos metilo, formilo, metileno y Bacterias, arqueas

Ácido tetrahidrofólico Ácido fólico (B9) Residuos de glutamato
formimino y eucariotas

Filoquinona (K1) Bacterias, arqueas

Menaquinona (K2) Vitamina K Ninguno Grupo carbonilo y electrones y eucariotas
Menadiona(K3)* * Sintética

Bacterias, arqueas
Ácido ascórbico Vitamina C Ninguno Electrones
y eucariotas

Coenzima F420 Riboflavina (B2) Aminoácidos Electrones Metan

NO VITAMINAS

Grupo químico
Coenzima Distribución
transferido
Bacterias, arqueas y
Adenosina trifosfato (ATP) Grupo fosfato
eucariotas
Bacterias, arqueas y
S-Adenosil metionina Grupo metilo
eucariotas
3'-Fosfoadenosina-5'- Bacterias, arqueas y
Grupo sulfato
fosfosulfato eucariotas
Bacterias, arqueas y
Coenzima Q Electrones
eucariotas
Átomo de oxígeno y Bacterias, arqueas y
Tetrahidrobiopterina
electrones eucariotas
Diacilgliceroles y grupos Bacterias, arqueas y
Citidina trifosfato
lipídicos eucariotas
Bacterias, arqueas y
Azúcares nucleótidos Monosacáridos
eucariotas
Algunas bacterias y la
Glutatión Electrones
mayoría de eucariotas
Coenzima M Grupo metilo Metanógenos
Coenzima B Electrones Metanógenos
Metanofurano Grupo formilo Metanógenos
Tetrahidrometanopterina Grupo metilo Metanógenos
Coenzimas y evolución
Las coenzimas, como el ATP y el NADH, están presentes en todas las formas
conocidas de vida y forman parte esencial del metabolismo. Tal
conservación universal indica que estas moléculas evolucionaron muy
pronto en el desarrollo de los seres vivos. Algunos de los actuales conjuntos
de coenzimas pueden haber estado presentes en el último ancestro
universal, que vivió hace unos 4 billones de años, incluso antes de que
hubiera vida sobre la Tierra. Es interesante señalar que los nucleótidos
adenosina están presentes en las coenzimas que catalizan muchas
reacciones metabólicas básicas, como las transferencias de grupos metilo,
acilo y fosforilo, así como reacciones redox
funciones de las coenzimas

La principal función de las coenzimas es actuar como intermediarios

metabólicos. El metabolismo conlleva una amplia gama de reacciones químicas,
pero la mayoría corresponden a unos tipos básicos de reacciones que implican la
transferencia de grupos funcionales. Esta química común permite a las células
utilizar un pequeño conjunto de intermediarios metabólicos para transportar
grupos químicos entre las diferentes reacciones . Estos intermediarios en la
transferencia de grupos son las coenzimas.
Coenzimas NAD+ y NADH

NAD Coenzima NAD

La nicotinamida adenina dinucleótido (abreviado NAD+, y también llamada
difosfopiridina nucleótido y Coenzima I), es una coenzima que se
encuentra en todas las células vivas. El compuesto es un dinucleótido, ya
que consta de dos nucleótidos unidos a través de sus grupos fosfato con un
nucleótido que contiene un anillo adenosina y el otro que contiene
nicotinamida.
Coenzima A (CoA)

Coenzima A
La coenzima A (CoA) es una coenzima de transferencia de grupos
acilo que participa en diversas rutas metabólicas (ciclo de Krebs,
síntesis y oxidación de ácidos grasos). Se deriva de una vitamina: el
ácido pantoténico (vitamina B5), y es una coenzima libre
Acido tetrahidrofolico (Coenzima F)

Ácido tetrahidrofólico
El ácido tetrahidrofólico (también conocido como
Coenzima F, folato H4 o FH4) es una coenzima derivada
del ácido fólico (vitamina B9). Su fórmula molecular es
C19H23N7O6 y tiene una masa molar de 445.43 g/mol. Es
un compuesto de particular importancia en el
metabolismo de los aminoácidos y la síntesis de purina.
 Vitamina k.

Formas de Vitamina La vitamina K denota una serie de

compuestos derivados de la 2-metil-1,4-naftoquinona. El
nombre de vitamina K deriva de "Koagulation vitamin"
("factor de coagulación" en alemán), uno de los factores
identificados en 1926.
Cofactor F420

Fórmula estructural del cofactor F420

El cofactor F420 (8-hidroxi-5-deazaflavina) es una coenzima
derivada de la flavina que participa en el proceso de transporte de
electrones (reacciones redox) en el citoplasma de las arqueas y
otros organismos metanógenos. Fue aislado a partir de bacterias
metanogénicas en 1972, y su estructura química se descubrió seis
años más tarde.
Adenosina trifosfato (ATP)

Adenosina trifosfato
Fórmula estructural del ATP
La adenosina trifosfato (abreviado ATP, y también
llamada adenosín-5'-trifosfato o trifosfato de adenosina)
es una molécula utilizada por todos los organismos vivos
para proporcionar energía en las reacciones químicas.
También es el precursor de una serie de coenzimas
esenciales como el NAD+ o la coenzima A.
S-adenosil metionina (SAM)

S-adenosil metionina
Fórmula estructural de la S-adenosil metionina
La S-adenosil metionina (SAM) es una coenzima que
participa en la transferencia de grupos metilo. La SAM se
descubrió por primera vez en Italia por Giulio Cantoni en
1952. Se compone de adenosina trifosfato (ATP) y
metionina, en una reacción donde participa la enzima
metionina adenosiltransferasa.
Tetrahidrobiopterina (BH4)

Tetrahidrobiopterina (BH4)
La tetrahidrobiopterina (también llamada sapropterina o BH4) es un cofactor
esencial de las tres hidroxilasas de aminoácidos aromáticos: la fenilalanina-4-
hidroxilasa (para la conversión de fenilalanina a tirosina), la tirosina-3-hidroxilasa
(para la conversión de tirosina a L-dopa), y la triptófano-5-hidroxilasa (para la
conversión de triptófano a 5-hidroxitriptófano). También es esencial para la síntesis
de óxido nítrico mediante la óxido nítrico sintasa
Coenzima Q10 (Ubiquinona)

Coenzima Q10
Fórmula estructural de la coenzima Q10
La coenzima Q10 (también conocida como ubiquinona,
ubidecarenona, coenzima Q, y, a veces, abreviada como
CoQ10, CoQ, Q10, o Q) es una benzoquinona liposoluble
presente en la mayoría de las células eucarióticas,
principalmente en las mitocondrias