Procesos Industriales

Ing. Javier Durán

UNIVERSIDAD LIBRE
FACULTAD DE CIENCIAS EXACTAS
PROGRAMA DE MICROBIOLOGÍA
2020

E-mail: jduranr@unilibrebaq.edu.co
 Crecimiento microbiano

Condiciones ambientales: pH, humedad, temperatura, salinidad

Carbono
Célula

Energía
Célula

Subproductos
Nutrientes metabólicos
Aceptor de e-
 Crecimiento celular
Crecimiento celular
 consumo de sustratos (energía y materia prima) para síntesis de células y de productos de
metabolismo
 el entorno debe tener todos los elementos necesarios para la formación de células
 los elementos que constituyen los nutrientes deben ser compatibles con el mecanismo
enzimático de las células
 obedece las leyes de conservación de materia y energía
 la cantidad de productos (metabolitos) formados, y el calor generado, son proporcionales a la
cantidad consumida de sustrato, o de alguno de los productos

X
S X + P
(comida) (células) (producto) En un:
(sustrato) (microorg.) • Biorreactor
• Fermentador
- Eliminar S: depuración de agua • Quimiostato
- Producir P: antibióticos
Para: - Producir X: producción de SCP
- Primera etapa fermentación
Veneno
(máximo 12% vol)
 Factores que afectan la interacción
célula-medioambiente

Condiciones medioambientales
Población celular

• Multicomponente
• Multicomponente
• Reacciones en solución nutrientes • Heterogenidad de cada
• Equilibrio ácido-base sustratos
célula individual
• pH y temperatura
productos • Reacciones múltiples
variable
• Mecanismos internos
• Cambio de las calor de control
propiedades reológicas
• Adaptabilidad
• Multifásico (gas, líquido) Interacciones
• Aleatorio
• Distribución espacial no mecánicas
• Variabilidad genética
uniforme
Fases del crecimiento celular discontinuo
 ENZIMAS
-Proviene del Griego ZYMOS que significa fermento

-Con excepción de unas moléculas de RNA catalizadoras, o ribosomas,

la mayoría de las enzimas son proteínas globulares que pueden
presentar tamaños muy variables, desde 62 aminoácidos hasta los
2500.
 Concepto de Enzima
• Las enzimas son proteínas que catalizan
reacciones químicas en los seres vivos .
• Como catalizadores, las enzimas actúan en
pequeña cantidad y se recuperan
indefinidamente.
• No llevan a cabo reacciones que sean
energéticamente desfavorables,
• No modifican el sentido de los equilibrios
químicos, sino que aceleran su
consecución.
 Acción catalítica de las enzimas
¿Qué es un catalizador?
Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción
química, hasta hacerla instantánea o casi instantánea
(deseado). Un catalizador acelera la reacción al disminuir
la energía de activación.
 Modelo de colisiones
En una reacción química, se rompen enlaces y se forman nuevos
Las moléculas sólo pueden reaccionar si chocan entre sí.
Además, las moléculas deben chocar con la orientación correcta y con las
suficiente energía para provocar ruptura y formación de enlaces

Colisión efectiva

Colisión no efectiva
© 2009, Prentice-Hall, Inc.
 Energía de Activación
En otras palabras, hay una cantidad mínima de energía necesaria para la
reacción: la energía de activación, Ea.
Al igual que una bola no puede pasar sobre una colina si no se hace rodar
por la colina con la energía suficiente, la reacción no puede ocurrir a
menos que las moléculas posean energía suficiente para superar la barrera
de energía de activación.

© 2009, Prentice-Hall, Inc.

 +
+
A+B AB C+D

Complejo activado
Cuando las moléculas chocan, forman un complejo activado o estado de transición, que es
una especie transitoria formada por las moléculas de los reactivos (sustrato y enzima)
como resultado de una colisión, antes que se forme el producto.

Reacción exotérmica Reacción endotérmica

La diferencia de energía entre los reactivos y el complejo activado es la barrera de energía de

activación.
 Acción catalítica de las enzimas
¿Como reduce la enzima la barrera energética?

• Reduciendo la entropía.

• Desolvatación.

Energía
• Se compensa tensión o
distorsión del sustrato.

• Consigue alineamiento
entre grupos funcionales
catalíticos de la enzima y de
su sustrato.
Tiempo
 Acción catalítica de las enzimas
¿Como reduce la enzima la barrera energética?
 Acción catalítica de las enzimas
¿Como reduce la enzima la barrera energética?
 Propiedades de las enzimas
• Como catalizadores, los enzimas actúan
en pequeña cantidad y se pueden
recuperar indefinidamente.

• No llevan a cabo reacciones que sean

energéticamente desfavorables, sino
que solamente aceleran las que
espontáneamente podrían producirse.

• Los enzimas son catalizadores

específicos: cada enzima cataliza un
solo tipo de reacción, y casi siempre
actúa sobre un único sustrato o sobre
un grupo muy reducido de ellos.
 Propiedades de las enzimas
• Tanto la enzima como el catalizador
aceleran la velocidad de una reacción
química.
• Una enzima puede transformar miles
de moléculas de sustrato por segundo.
• Las enzimas tienen tres propiedades
que los catalizadores inorgánicos no
tienen:
 Especificidad por el sustrato
 Se inactivan por desnaturalización.
 Su actividad puede ser regulada.
Amilasa salival
 Propiedades de las enzimas

La característica más sobresaliente de las

enzimas como catalizadores es su
elevada especificidad; esta es doble y
explica el porque no se forman
subproductos:

1. Especificidad de sustrato: El sustrato (S)

es la molécula sobre la cual ejerce su
acción catalítica la enzima.

2. Especificidad de acción: Cada reacción es

catalizada por una enzima específica.
 Propiedades de las enzimas
• Una característica importante de las enzimas es su especificidad;
esto significa que las enzimas reconocen un solo tipo de sustrato,
por lo tanto, catalizan un solo tipo de reacción química.

• Como ejemplo de lo anterior podemos mencionar a:

– Peptidasa, que rompe enlaces peptídicos.
– Catalasa, que actúa sobre el peróxido de hidrógeno
 Mecanismo de acción de las enzimas
Los enzimas son catalizadores específicos.
En una reacción catalizada por un enzima:
1.La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato
2. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada sitio (centro) activo
3. Se forman los productos y el enzima ya puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
 Mecanismos de acción de las
enzimas
En una reacción catalizada por una enzima:
• A la sustancia sobre la que actúa la enzima se le conoce como “sustrato”.
• El sustrato se una a una región específica de la enzima conocido como “sitio
activo”.
• El sitio activo tiene un sitio de unión formado por los aminoácidos que
entran en contacto directo con el sustrato.
• El sitio activo tiene un sitio catalítico integrado por los aminoácidos
implicados en el mecanismo de la reacción.
• Una vez formado el producto, la enzima queda libre para iniciar un nuevo
ciclo catalítico.
 Mecanismos de acción de las enzimas
• La enzima y el sustrato se combinan y
forman un complejo.

• El complejo queda en un estado de

transición.

• Se inicia la catálisis y se forma un

complejo entre la enzima y el producto.

• La enzima y los productos finalmente se

separan y la enzima queda libre para
iniciar un nuevo ciclo catalítico.

• Todos estos pasos se encuentran en

equilibrio.
Mecanismo de acción de las enzimas

• Complementaridad geométrica.
• Complementaridad de cargas, uniones iónicas.
• Dos modelos: Encaje inducido y Llave y cerradura.
Mecanismos de acción de las enzimas
Modelo de llave y cerradura
 Mecanismos de acción de las enzimas
Modelo de Llave y Cerradura
El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato
y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que
una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en
muchos casos, pero no es siempre correcto
 Mecanismos de acción de las enzimas
Modelo de Ajuste Inducido

• En algunos casos, el centro activo adopta la

conformación del SUSTRATO, sólo en
presencia de éste..

• La unión del sustrato al centro activo del

enzima desencadena un cambio
conformacional que da lugar a la formación
del producto.

• Este es el modelo del ajuste inducido, el cual

se asemeja a un cascanueces, que se adapta
al contorno de la nuez.
 Cofactores y Coenzimas
 Su estructura proteica

 Su estructura proteica + un componente no proteico

llamado cofactor

El cofactor puede ser:

ión metálico: Zn++, Cu++ (grupo prostético) molécula
orgánica o coenzima (vitaminas,
nucleótidos) Ejemplo:
NAD: Nicotinamida Adenina Dinucleótido
FAD: Fosfato de Nicotinamida Adenina
Dinucleótido
Coenzima A
Pirofosfato de tiamina
 Cofactores y Coenzimas
Algunas enzimas requieren de otros compuestos para desarrollar su
actividad catalítica. En función de su naturaleza, estos compuestos
se denominan:

Cofactor: cuando se trata de Coenzima: cuando se trata de

iones o moléculas moléculas orgánicas:
inorgánicas vitaminas.
 Cofactores y Coenzimas

Apoenzima + grupo prostético = holoenzima (forma activa)

 Cofactores y coenzimas

Son sustancias necesarias para la actividad de muchas enzimas.

Pueden ser iones o coenzimas.
Apoenzima + cofactor(s) ---------- Holoenzima (Activa)

Cofactores

Iones Coenzimas

Activadores Metalo Cosustratos Grupo prostético

(leve) (fuerte) (Leve) (Fuerte)
 Cofactores y Coenzimas
Características de los cofactores
• No son de naturaleza proteica
• Pueden ser iones
• Son resistentes a los cambios bruscos de temperatura.
• Su presencia es necesaria para la actividad de las enzimas
Cofactores y Coenzimas
Ejemplos
 Cofactores y Coenzimas
Ejemplo de iones metálicos
Cofactores y Coenzimas
Ejemplos
Nomenclatura de enzimas
 Nomenclatura de enzimas
Hay varias formas mediante las cuales se asigna
un nombre a un enzima:

a. Nombres particulares
b. Nombre sistemático
c. Nombre de acuerdo al código emitido por la
comisión de enzimas (enzyme commission)
 Nomenclatura de enzimas
Nombres particulares
Antiguamente, las enzimas recibían nombres particulares,
asignados por su descubridor.

Papaína: enzima Bromelaína: enzima Hemisfericína: enzima

proteolítica que se proteolítica que se proteolítica que se obtiene
obtiene de la papaya obtiene de la piña del fruto del timbiriche
 Nomenclatura de enzimas
Nombre sistemático
Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria
una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción
específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba, lo
cual dio origen al nombre sistemático de la enzima, el cual consta
actualmente de 3 partes: el sustrato preferente, el tipo de reacción
realizada y la terminación "asa" .

Para nombrar una enzima se toma en cuenta: Con quien reacciona,

Como reacciona y se agrega “asa” a la terminación.

• Ejemplo:
• Lactasa: enzima que actúa sobre la lactosa.
• Piruvato descarboxilasa: enzima que remueve grupos carboxilo a
partir del piruvato.
 Nomenclatura de enzimas
Nombre de acuerdo a la comisión de enzimas

• El nombre de cada enzima se identifica por un código numérico,

encabezado por las letras EC (Enzyme Commission), seguidas de
cuatro números separados por puntos y un nombre oficial que
termina en “asa”.

• El primer número indica a cual de las seis clases pertenece la

enzima.

• El segundo número se refiere a distintas subclases dentro de cada

grupo.

• El tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos

que intervienen en la reacción.
 Nomenclatura de enzimas
Nombre de acuerdo a la comisión de enzimas

Nombre sistemático:
ATP: hexosa fosfotransferasa
Donador Aceptor Grupo Nombre de acuerdo a la
transferido Comisión de enzimas
Grupo Subgrupo

E C 2.7.1.1
Nombre común Enzyme
Sub Enzima
Hexokinasa Comission
subgrupo
Clasificación de las enzimas
 Clasificación de las enzimas
Grupo 1: Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de oxidorreducción.

Grupo 2: Transferasas. Catalizan reacciones que involucran la transferencia de un

grupo funcional.

Grupo 3: Hidrolasas. Catalizan reacciones de hidrólisis.

Grupo 4: Liasas. Catalizan reacciones de adición de grupos a dobles enlaces, o

formación de dobles enlaces por eliminación de grupos.

Grupo 5: Isomerasas. Catalizan reacciones de transferencia de grupos dentro de la

misma molécula para dar isómeros.

Grupo 6: Ligasas. Catalizan reacciones de unión de dos moléculas.

 Clasificación de las enzimas
1. Oxidoreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno
(H) o electrones (e-). Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se
oxide.
AH2 + B A + BH2
Ared + Box Aox + Bred
 Clasificación de las enzimas
2. Transferasas
Enzimas que catalizan la
transferencia de grupos
funcionales (distinto del
hidrógeno) de un sustrato a
otro.

• Grupos aldehído
• Grupos acilo
• Grupos glucósidos
• Grupos fosfato
 Clasificación de las enzimas
3. Hidrolasas
• Enzimas que catalizan reacciones de hidrólisis y transforman los polímeros en
monómeros.

• Actúan sobre: enlace ester, enlace glucosídico, enlace peptídico, y enlace C-N
 Clasificación de las enzimas
4. Liasas

Catalizan reacciones en las

cuales se produce la adición de
grupos químicos a los dobles
enlaces, o formación de dobles
enlaces por eliminación de
grupos. Entre C=C; C=O y C=N Fumarato hidratasa
 Clasificación de las enzimas
5. Isomerasas

Catalizan reacciones de
transferencia de grupos dentro de
la misma molécula para dar
isómeros.
 Clasificación de las enzimas
6. Ligasas o Sintetasas

Cataliza la unión de dos o más

moléculas, lo cual sucede
simultáneamente a la
degradación de ATP, el cual
aporta la energía necesaria
para la unión de dichas
moléculas.

Propionato Propionil-CoA
Cinética enzimática
Ciclo catalítico de una enzima
 Cinética Enzimática

La cinética enzimática estudia la

velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas.
 Determinación de la
velocidad de reacción

[S]
d[S]
v = dt t>0 La velocidad de
producto
reacción se puede
determinarse ya sea
midiendo la aparición
de los productos o
sustrato bien, la desaparición
de los reactantes.
Tiempo
 Rapidez o velocidad de una reacción
La velocidad de reacción es el cambio de la concentración de
un reactivo o de un producto con respecto del tiempo(M/s).
(cambio de concentración medido en Molaridad)

A B M= mol/L

D[A] = Cambio de concentración en A

D[A]
V=- respecto a un periodo de tiempo Dt.
Dt
D[B] D[B] = Cambio de concentración en B
V= respecto a un periodo de tiempo ∆t.
Dt
Porque [A] decrece con el tiempo, D[A] es
negativo.(reactivo se consume)
 A B

Tiempo

D[A]
velocidad= -
Dt

D[B]
velocidad =
Dt

13.1
 Factores que afectan a la
velocidad de una reacción enzimática
* Concentraciones de: Enzima (actividad enzimática)
Sustrato
Activadores
Inhibidores
* pH
* Temperatura
* Composición y fuerza iónica.

Actividad enzimática
Medida de cantidad de enzima presente en el medio
de reacción.
U.I. Cantidad de enzima que cataliza la formación de
de un mol por minuto en condiciones prefijadas de antemano.
Catal : cantidad que cataliza 1 mol de substrato/segundo
1.0 Unidad de Actividad Enzimática (U):

La cantidad que transforma 1.0 mol (10-6 M) de S /min, a 25

0C, en las condiciones de medida óptima.

Actividad específica:
Es el no. de U de una E / mg de proteína.
Es decir: una medida de la pureza de la E.
Al purificarla, el valor llega a un máximo y es estable.

Número de recambio
No. de moléculas de S transformadas /unidad de tiempo, por una
molécula de E ( o por un solo sitio catalítico)

Enzima No. de Recambio

Anhidrasa carbónica 36 000 000
B-Amilasa 1 000 000
B-Galactosidasa 12 000
Fosfoglucomutasa 1 240
 Efecto de la concentración de enzima
sobre la velocidad de reacción
Bajo condiciones de saturación, pH y temperatura constante, la
velocidad inicial de reacción es directamente proporcional a la
concentración de enzima. Relación lineal.

Vo

[E]
 CINÉTICA ENZIMÁTICA
En reacciones no enzimáticas: La velocidad de reacción incrementa con las
concentraciones.
En reacciones catalizadas enzimáticamente: La velocidad solo incrementa con las
concentraciones hasta que alcanza un cierto valor límite (saturación del enzima
por el sustrato):
V max. : Velocidad máxima
¡La mayor parte de las enzimas siguen estas pautas de comportamiento cinético!
 Efecto de la concentración de sustrato

Velocidad inicial, Vo (M/min)

La velocidad de reacción
aumenta hasta un cierto valor
que se conoce como velocidad
máxima (Vmáx).

La máxima velocidad de
reacción se alcanza cunado
todos los centros activos de las
moléculas de enzima se
Concentración de sustrato, [ S ] (mM)
encuentran “ocupadas con
sustrato”.
Ec. de Michaelis-Menten
 Ecuación de Lineweaver - Burk
La representación de Michaelis-Menten puede
resultar dificil a la hora de determinar Vmax y Km de los
resultados experimentales (curva cinética).
Reagrupando sus términos adecuadamente, se
prefiere usar la representación propuesta por
Lineweaver y Burk. La función a representar sería:
1 / Vo = (Km + [ S ] ) / (Vmax · [ S ])

y reordenando tenemos :
1/Vo = Km /(Vmax ·[S]) + [S]/ Vmax · [S]

la cual se reduce a :
 Ejemplo Ec. Lineweaver - Burk
El siguiente grupo de datos describe una reacción catalizada por enzimas. Grafique
estos resultados usando el método de Lineweaver-Burk, y determine los valores
para Km y la Vmax. La concentración de la enzima es la misma en todos los
experimentos.
Concentración del Velocidad
sustrato (mM) (𝒎𝑴 𝒔−𝟏 )
2.5 0.024
5.0 0.036
10.0 0.053
15.0 0.060
20.0 0.061
 Ejercicios Ec. Lineweaver - Burk
Determine los valores de Km y Vmáx en la descarboxilación de un β-cetoácido si
tenemos el siguiente conjunto de datos experimentales.

Concentración del Velocidad

sustrato (M) (𝑴 𝐦𝐢𝐧−𝟏 )
2.500 0.588
1.000 0.500
0.714 0.417
0.526 0.370
0.250 0.256
 Ejercicios Ec. Lineweaver - Burk
La colección de datos cinéticos de la siguiente tabla fueron obtenidos para que la
reacción de bióxido de carbono y agua produjera ión de bicarbononato e
hidrógeno, siendo catalizada por la anhidrasa carbónica. De estos datos, determine
la Km y la Vmáx para la reacción:
Concentración del
1/V (𝑴−𝟏 s)
CO2 (mmol 𝑳−𝟏 )
1.25 36 × 103
2.5 20 × 103
5.0 12 × 103
20.0 6 × 103
 Determinación de Km y Vmáx por el método de
Eadie-Hofstee

Vmax
Si multiplicamos ambos miembros
de la ecuación de velocidad de Vo
Lineweaver-Burk por Vmax y
reordenamos los términos tenemos :

Pendiente= KM

Vo = -Km (Vo/[S]) + Vmax

Vo/[S]
 Valores de Km
para algunas enzimas y sustratos
 Valores de kcat
para algunas enzimas
 Efecto del pH
1. Sobre la fijación del substrato al centro activo:
- Grupos disociables de la enzima
- Grupos disociables del substrato
2. Sobre la transformación catalítica del substrato
3. Sobre la estructura de la proteína enzimática
 Efecto del pH
sobre la actividad de algunas enzimática
 Efecto de la temperatura
• Cada enzima tiene su temperatura de
actividad optima. A bajas
temperaturas las enzimas se hayan
muy rígidas y cuando se supera un
valor determinado (50 °C), su
actividad cae bruscamente porque
como proteína, la enzima se
desnaturaliza.

• La velocidad de reacción disminuye al

alejarse de la temperatura optima.

• En general, por cada 10ºC de

incremento en la temperatura, la
velocidad de la reacción se duplica.
Efecto de la temperatura
• Los aumentos de temperatura
por lo general aceleran las
reacciones químicas. Las
reacciones catalizadas por
enzimas siguen esta ley, solo
que al ser proteínas a partir de
cierta temperatura se empiezan
a desnaturalizar.

• Esa temperatura se llama

temperatura óptima y es
aquella en la que la velocidad
enzimática es máxima.
 Inhibidores enzimáticos
Son moléculas que se unen a la enzima e impiden su acción.
Inhibición competitiva
Inhibición competitiva
Inhibición no competitiva
Inhibición no competitiva
Inhibición acompetitiva
Inhibición acompetitiva
 Cinéticas de Inhibición
Lineweaver - Burk
Competitivo
Vmax igual
1/V KM diferente

No competitivo
Vmax diferente
KM igual
No inhibitor

1/[S]
0
 Ejemplo inhibidor competitivo
La sacarosa es hidrolizada a glucosa y fructosa a través de un experimento clásico en
cinética. La reacción catalizada por la enzima invertasa. Usando los siguientes
experimentales, determine por el método Lineweaver-Burk, si la inhibición de esta
reacción con urea 2M es competitiva o no competitiva.
Concentración V, sin inhibidor V, con inhibidor
del sustrato (mM) (𝒎𝑴 𝒔−𝟏 ) (𝒎𝑴 𝒔−𝟏 )
0.0292 0.182 0.083
0.0584 0.265 0.119
0.0876 0.311 0.154
0.117 0.330 0.167
0.175 0.372 0.192
 Ejercicios inhibidor competitivo
Dibuje una gráfica Lineweaver-Burk para el comportamiento de una enzima para los
siguientes datos experimentales disponibles:
[S] (mM) V, sin inhibidor V, con inhibidor
(𝒎𝐦𝐨𝐥 𝐦𝐢𝐧−𝟏 ) (𝒎𝐦𝐨𝐥 𝐦𝐢𝐧−𝟏 )
3.0 4.58 3.66
5.0 6.40 5.12
7.0 7.72 6.18
9.0 8.72 6.98
11.0 9.50 7.60

¿Cuáles son los valores de Km y Vmáx, para las reacciones inhibidas y las no
inhibidas? ¿Es competitivo o no competitivo el inhibidor?
 Ejercicios inhibidor competitivo
Determine la Km, para la siguiente reacción de la aspartasa en presencia del
inhibidor hidroximetil aspartato, y determine si la inhibición es o no
competitiva.

[S] (M) V, sin inhibidor V, con inhibidor

(unidades arbitrarias) (unidades arbitrarias)
1 × 10−4 0.026 0.010
5× 10−4 0.092 0.040
1.5 × 10−3 0.136 0.086
2.5 × 10−3 0.150 0.120
5 × 10−3 0.165 0.142
Aplicaciones de las Enzimas en la
Industria Alimentaria
Aplicaciones de las enzimas
 Biotecnología enzimática
- Procesos industriales enzimáticos:

* Industrias del almidón

* Detergentes
* Industrias lácteas
* Industrias de la fruta
* Antibióticos

- Biosensores y biochips
 Enzimas en la Industria Alimentaria
• La aplicación de las enzimas es la
industria de alimentos es muy
antigua.

• Se usaron enzimas de un modo

inconsciente hasta finales del siglo
XIX en que se descubrieron los
artífices de las reacciones.

• Es un gran activo económico, su

investigación va encaminada a la
purificación y la obtención de
enzimas concretas para funciones
concretas
 Industrias Lácteas
Fabricación del Queso
• Es una de las más antiguas
aplicaciones enzimáticas en la
industria alimentaria.
• Para la producción de queso se
usaban cuajos, estómagos
enteros de vacas y otros
rumiantes.
• En otras culturas, el queso se
conseguía con vegetales como
la papaya, que contienen otra
clase de enzimas.
 Industrias Lácteas
Fabricación del Queso

• La operación mas importante es la

coagulación de la caseina
• Para ello utilizamos una serie de
enzimas que podemos encontrar
en vegetales o animales
• La pepsina y la quimosina son las
enzimas mas importantes en esto.
• Se encuentran en el cuajo de varios
animales, entre ellos los rumiantes.
 Industrias Lácteas
Fabricación del Queso
• Otras enzimas como papaina o
renina.

• Estos producen coágulos

elásticos.

• La utilización de unas u otras

enzimas repercute activamente
en el sabor y en la naturaleza del
queso
 Industrias Lácteas
• La lactasa es el enzima que consigue
romper la lactosa, que es el azúcar
que contiene la leche.

• Mucha gente es intolerante a la

lactosa.

• Existen en el mercado leches que

vienen con lactasa
 Industria Panadera
• La mas comúnmente utilizada es la
lipoxidasa, que conjuntamente con el
blanqueante, le da a la masa un
carácter mas manejable.

• Esta enzima está contenida en la

harina de soja y de otras
leguminosas
Proteínas del gluten de trigo
 Industria Panadera
• Para aumentar la acción de la
levadura se añade amilasa, en forma
de harina de malta.

• Se usan para ello también algunos

mohos que producencontienen la
enzima

• La harina de malta, tiene un

inconveniente, y es que cambia el
color del pan
 Industria Panadera
• La proteasa rompe el gluten, una
proteína contenida en algunos
cereales.

• La rotura del gluten conlleva una

mayor plasticidad de la masa.

• Es un aditivo importante en la
fabricación de bizcochos
 Industria Cervecera
• La papaina se usa para romper
algunas proteínas de la cerveza
para evitar que se enturbie cuando
se almacena o se refrigera.

• Se pueden conseguir estos

enzimas y otros parecidos, de
similares funciones de algunas
frutas tropicales como la piña
(bromelaina), el timbirichi
(hemisfericina), etc.
 Industria Cervecera
• El proceso fundamental es la
rotura del almidón.
• Los azucares simples formados
son fermentados por las
levaduras.
• Esto se lleva a cabo con las
amilasas, provenientes de la
malta.
• A veces se añaden otros
almidones como de arroz o patata
para aprovechar al máximo la
actividad de las enzimas.
Industria Vitivinícola
 Fabricación de Zumo
• Las pectinas provocan que los
zumos sean demasiado viscosos y
turbios.

• Esto se elimina con enzimas,

pectinasas contenidos en el
propio zumo o que se pueden
añadir.

• En el proceso, como subproducto

tenemos metanol, que aparece
en muy baja concentración
 Obtención de glucosa y fructosa a partir del
almidón de maíz
• Con la harina del maíz, ayudados por enzimas a-amilasas y
amiloglucosidasas conseguiremos jarabes de gran calidad
• Antes se conseguía por la hidrólisis del almidón por parte de un
ácido.
• Posteriormente, la glucosa se puede transformar a fructosa (mas
dulce) por la acción de la glucosa isomerasa.
HIDRÓLISIS ENZIMÁTICA DEL ALMIDÓN
Diagrama de flujo del proceso industrial
para la obtención de HFCS
Beynum and Roels, 1987
Obtención de jarabes de glucosa y fructosa a
partir del almidón de maíz
• Estos jarabes se usan como edulcorantes en bebidas
refrescantes.
• Se han conseguido producir a un precio muy competitivo
• La UE ha pasado a proteger a la industria azucarera convencional
(remolacha y caña) para evitar su hundimiento por esta nueva
forma de conseguir azucares.
 Refinado de Azúcar
• La rafinosa puede complicar la
extracción de la sacarosa.

• El enzima raffinosutilizer,
producido por el hongo
morteirella vinaceae se
encarga de degradar la
rafinosa, facilitando la
cristalización y produciendo
además sacarosa
 Más aplicaciones alimentarias

• En productos derivados del

huevo, se añade glucosa-
oxidasa y catalasa para evitar
que se oscurezcan
• Bromelaína y papaína se usan
para ablandar la carne, ya
que rompen proteínas
• La lactoperóxidasa ayuda a
conservar productos lácteos
 Otras aplicaciones no alimentarias:
Detergentes

• Estos llevan enzimas que ayudan a limpiar

• Las proteasas facilitan la eliminación de
manchas de origen proteico
• Las lipasas eliminan las manchas de grasa y
otros compuestos orgánicos
• Estos detergentes que llevan enzimas se
denominan detergentes biológicos
 Otras aplicaciones no alimentarias
Tratamiento de Residuos I
• El principal objetivo es
reducir materiales
poliméricos que puedan
suponer un peligro
medioambiental o un
estorbo en determinados
procesos industriales
• Existen enzimas que
hidrolizan materiales
poliméricos para su
posterior degradación
microbiológica
 Otras aplicaciones no alimentarias
Tratamiento de Residuos II
• Las proteinasas y amilasas
son degradantes de
polímeros grasos muy
complejos.

• Limpian tuberías de plantas

dedicadas a diferentes
procesos.

• Forman parte de los

detergentes comerciales
 Otras aplicaciones no alimentarias
Tratamiento de Residuos III

• Existen enzimas capaces de degradar

elementos altamente tóxicos.

• Por ejemplo, se usa la peroxidasa

para degradar productos como
fenoles o aminas aromáticas.

• Son de un gran interés

medioambiental en el tratamiento de
aguas residuales
Otras aplicaciones no alimentarias
Industria de la Curtiduría

El curtido es la transformación de la
piel en el cuero comercial por medio
de la estabilización del colágeno de
la piel mediante agentes curtientes
minerales o vegetales, siendo las
sales de cromo las más utilizadas .
Se emplea un gran número de
procesos de curtido; algunos
efluentes pueden alcanzar niveles
tóxicos pero todos son
potencialmente contaminantes y de
bajo pH.
 Otras aplicaciones no alimentarias
Industria de la Curtiduría
• Se lleva a cabo una acción
enzimática para que se
produzca la “hinchazón” de las
pieles.

• La enzima protealitinasa es la
encargada de llevar a cabo esta
función.

• Esta actividad representa la

segunda industria en uso de
enzimas después de la
alimentaria
 Otras aplicaciones no alimentarias
Medicina y Farmacia

• El uso de enzimas en el sector médico y

farmacéutico es potencialmente
inmensa.
• A pesar de ello, su utilización es mínima.
• Se usan en puntos en los que se tiene
una seguridad absoluta de su eficacia y
su aprovechamiento.
 Otras aplicaciones no alimentarias
Medicina y Farmacia II
• Podemos dividir esa utilización en tres campos
– Terapia enzimática
– Uso analítico (biosensores)
– Productos farmacéuticos
• Para cada una de estas áreas necesitamos enzimas muy purificadas, para que no se
produzcan efectos secundarios
Problemas en la Tecnología Enzimática
 Problemas de la Tecnología Enzimática

• A pesar de ser muy útiles, los enzimas que

requieren coenzimas se usan muy poco porque
son poco rentables
• La reutilización de estos coenzimas o su
reciclaje, sería una solución que abarataría
costes
• Son importantes por la importancia de las
reacciones que catalizan
 Problemas de la Tecnología Enzimática
• La utilización de enzimas en medios acuosos no siempre es muy
efectiva
• La solubilidad toma un papel importante a la hora de producirse
la reacción
• La reacción en medios orgánicos, mas solubles, puede verse
adulterada o modificada en su naturaleza
• Se investiga con buenos resultados, la utilización de solventes
orgánicos
ENZIMAS COMO AUXILIARES TECNOLOGICOS
EN LA ELABORACION DE ALIMENTOS

De las más de 2000 enzimas registradas sólo unas 60 son

producidas comercialmente, y de éstas sólo 5 cubren más
del 85% del mercado

• Proteasa bacteriana (525 Ton/año)

• Amiloglucosidasa (350 Ton/año)
• Amilasa bacteriana (325 Ton/año)
• Glucosa isomerasa (80 Ton/año)
• Cuajo microbiano, amilasa fúngica, pectinasa (30 Ton/año
cada una).
 Enzimas utilizadas en la industria
Industria cervecera Industria láctea
• a-Amilasas • Proteasas ácidas
• Proteasa fúngica
• Lactasa
• b- Glucanasas
• Xilanasas, Papaína • Lipasas
• Isoamilasa, Pululanasas • Lisozima
Industria del pan
Procesamiento de frutas y vegetales
• a-Amilasas
• Pectinmetilesterasas
• Xilanasas
• Poligalacturonasas
• Proteasa fúngica
• Pectinliasas
• Proteasa bacteriana
• Arabinasas
• Fosfolipasas
• Hemicelulasas
• Lipooxigenasas
Principales tipos de inmovilización de enzimas

Adsorción

Cross-linking Enlace covalente