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Universidad Autónoma de la Ciudad de México

BIOQUÍMICA I
Enzimas
Saturación de los centros
activos por sustrato.
Práctica 1 (virtual)

Estudiante: Viay Ramirez Oswaldo 17-011-0035


Licenciatura: Nutricion y Salud
Academia de biología humana
Plantel Cuautepec
Grupo: 1101
Profesora: Dra.en C. Brenda Chimal Vega
Fecha: 3/Noviembre/2020
Enzimas
Saturación de los centros activos por sustrato.
Práctica 1 (virtual)

1. Entrar al siguiente enlace http://biomodel.uah.es/metab/inicio.htm


2. Una vez en el sitio entrar al apartado de enzimas, después al apartado saturación de los
centros activos por sustrato.
3. Responda lo que se le indica:

a) Ve subiendo la concentración de sustrato y observa a qué ritmo se va saturando la enzima.


¿Cuál es la máxima unión que puedes conseguir?
Tu respuesta: 80 % de saturación
b) Ensayando distintas concentraciones de sustrato, obtén un valor aproximado para la Km de
esta enzima con este sustrato.

Tu respuesta: 30 µM

c)Si quisieras conseguir un mayor grado de saturación de la enzima, ¿cuál de estas acciones
aplicarías?
1. aumentar la concentración de enzima
2. reducir la concentración de enzima
3. aumentar la concentración de sustrato (por encima de 100 µM)
4. tanto (b) como (c) son válidas
Tu respuesta: 3 aumentar la concentración de sustrato por encima de 100 µM
4. Después de realizar la práctica virtual deberá hacer un reporte de esta donde debe incluir
los siguientes puntos:

▪ Introducción
▪ Fundamento
▪ Material
▪ Procedimiento
▪ Análisis de resultados (puede incluir imágenes)
▪ Conclusiones

Práctica 1: Saturación de los centros activos por sustrato.


INTRODUCCIÓN: El siguiente reporte detalla el procedimiento elaborado para comprobar,
analizar y recabar información sobre la saturación de los centros activos por sustratos, cabe
mencionar que según la cinética de Michaelis – Menten las reacciones enzimáticas se
caracterizan porque aunque se aumente la concentración de sustrato la velocidad no aumenta
linealmente, aparece un efecto de saturación, tomando como referencia este concepto y con la
ayuda del modelo virtual fue como se logró hacer una comparación en la información e hipótesis.

FUNDAMENTACIÓN: La saturación se debe a que todos los centros activos están ocupados. Se
le denomina centro activo al lugar de unión de un sustrato a una enzima y donde se da la
reacción de catálisis.
La velocidad depende de la cantidad de enzima con sustrato suficiente. Las reacciones
enzimáticas siguen los principios generales de la cinética de las reacciones químicas, pero
además muestran un rasgo característico: la SATURACIÓN POR SUSTRATO

MATERIALES: Modelo virtual “Simulación de la unión de un sustrato a una enzima”

PROCEDIMIENTO: En la simulación se mostraba una pantalla con círculos en color verde, los
cuales representaban las moléculas de enzima libre (E), estas moléculas tenían que ser llenadas
con otros círculos de color azul lo que hacía referencia al sustrato (S), generando así, unas
esferas bicolor (Azul y verde) que fueron identificadas como moléculas de enzima con sustrato
unido (ES).
Con la ayuda de una barra que representaba la concentración de sustrato en µM, se iban
modificando la cantidad de enzimas con sustrato unido (ES).
Al ser identificados cada componente de la simulación se aumentaba la concentración de sustrato
y al mismo tiempo eran observados el ritmo de saturación de la enzima, obteniendo que la
máxima unión que se puede conseguir es al 80% de saturación. Del mismo modo, con ayuda del
modelo virtual se podrían ensayar distintas concentraciones de sustrato.
Finalmente se hicieron anotaciones pertinentes sobre los hallazgos para poder responder las
cuestiones que se hacían en torno a la práctica.

ANÁLISIS DE RESULTADOS:
En la siguiente imagen se muestran las
moléculas de enzima libre (E) aún sin tener
sustrato, por lo que su color representativo es el
verde.

La barra de concentración de sustrato fue


movida para poder visualizar como las moléculas
de enzima libre eran saturadas del sustrato,
representado con esferas pequeñas de color azul.
En la imagen se muestra una saturación al 70%.
De este modo podríamos analizar cuál era la
concentración máxima.

Se obtuvo el primer resultado a la interrogante


desplazando la barra al 80% de la saturación del
sustrato, logrando visualizar una mayor cantidad de
moléculas de enzima con sustrato unido a diferencia
de los otros porcentajes de saturación, concluyendo
que era la máxima unión que se podía conseguir.

Ensayando distintas concentraciones de


sustrato se obtuvo que 30 µM era el valor
aproximado para la Km de la enzima con el
sustrato. Se desplazó la barra de concentración
hasta la fracción 30 obteniendo la siguiente
demostración gráfica.

CONCLUSIÓN: Analizando los datos recabados logrando percibir el fenómeno de saturación de


los centros activos por sustrato y comprendiendo cada hecho se concluye que para conseguir un
mayor grado de saturación de la enzima se debe aumentar la concentración de sustrato a más de
100 µM.
Bibliografias:

1. Herráez, A. (s. f.). Metabolismo en Biomodel. Recuperado 8 de enero


de 2020, de http://biomodel.uah.es/metab/inicio.htm

2. Ahern, K. G. van Holde, K. E. y G. Ahern, K. (2002). Bioquímica (3a.


ed.). Pearson Educación.
http://elibro.net.bidiuacm.remotexs.co/es/lc/uacm/titulos/52528

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