Semana 4 Enzimas

ASIGNATURA: BASES MOLECULARES Y CELULARES DE LA MEDICINA III
CICLO: III
SEMESTRE ACADÉMICO: 2023 - 1
UNIVERSIDAD PRIVADA SAN JUAN BAUTISTA FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA PROFESIONAL DE MEDICINA HUMANA
“Dr. Wilfredo Erwin Gardini Tuesta”
ACREDITADA POR SINEACE
RE ACREDITADA INTERNACIONALMENTE POR RIEV
✓ Enzimas: Características de las enzimas y cinética enzimática.

Clasificación de las enzimas. Coenzimas que catalizan las
reacciones REDOX.
✓ Factores que afectan la actividad enzimática.
✓ Estudios Antropométricos.
DOCENTE RESPONSABLES DE LA ASIGNATURA

CHORRILLOS : NELSON ORLANDO RIVERA FERNÁNDEZ
ICA : JACK SLIM GARCÍA CALDERÓN
CHINCHA : HILDA VICTORIA COILA DE LA CRUZ
MIRNA VANESSA ALVARO HUILLCARA
Enzimas: Características de las enzimas y
cinética enzimática. Clasificación de las
enzimas. Coenzimas que catalizan las
reacciones REDOX.
¿PORQUE SON IMPORTANTES LAS ENZIMAS?
• Están en el centro de todos los procesos bioquímicos.
• Actuando en secuencias organizadas, catalizando cientos de rx
consecutivas,
• degradando nutrientes, conservando y transformando la energía química
• y fabricando macromoléculas biológicas a partir de precursores sencillos.
• algunas enfermedades heredables genéticamente son producidas por la
carencia, o incluso una ausencia total, de uno o más enzimas.
• Muchos fármacos ejercen su actividad mediante la interacción con enzimas
• La actividad catalítica depende de la integridad de su conformación proteica
nativa.
• Si un enzima se desnaturaliza o se disocia en sus subunidades, la
actividad catalítica desaparece.
Lehninger - Principios de Bioquímica 7ª Ed

• Algunas enzimas no requieren para su actividad más grupos químicos que sus residuos
aminoácidos.
• Otras requieren un componente químico adicional que puede ser:
• un cofactor son uno o varios IONES INORGÁNICOS tales como Fe+2, Mg+2,
Mn+2 o Zn+2 (Tabla 6-1)
• o UNA COENZIMA que es una MOLÉCULA ORGÁNICA o metal-orgánica compleja
• Estas actúan como transportadores transitorios de grupos funcionales
específicos (Tabla 6-2).
• Y la mayoría de estas son derivados de vitaminas, nutrientes orgánicos
que son necesarios en pequeñas cantidades en la dieta.
• Algunos enzimas requieren tanto un coenzima como uno o más iones metálicos para su
actividad.

TABLA 6-1 ALGUNOS IONES INORGÁNICOS QUE ACTÚAN COMO COFACTORES ENZIMATICOS

TABLA 6-2 ALGUNAS COENZIMAS QUE ACTÚAN COMO PORTADORES TRANSITORIOS DE ATOMOS O GRUPOS CON
FUNCIONES ESPECIFICAS

• Una coenzima o un ion metálico unido covalentemente a la proteína enzimática
se denomina GRUPO PROSTÉTICO (componente no AA)
• Y a la parte proteica del enzima se denomina APOENZIMA.
• Una Holoenzima esta conformada por una APOENZIMA y su grupo prostético

esta unión convierte a esta holoenzima en una enzima completa y
catalíticamente activa
• Finalmente, algunos enzimas son modificados covalentemente por fosforilación,

glucosilación y otros procesos.
• Y estas alteraciones intervienen en la regulación de la actividad enzimática.

FUNCIONAMIENTO DE LAS ENZIMAS ¿PORQUÉ SON IMPORTANTES EN LAS RX
La catálisis enzimática de las reacciones es esencial en los sistemas vivos.
Como serian la RX sin las enzimas
• En condiciones biológicas, las RXs no catalizadas tienden a ser lentas.
• La mayoría de moléculas biológicas son muy estables en las
condiciones de pH neutro, temperatura suave y ambiente acuoso
presentes en el interior de las células.
• muchos procesos químicos comunes son desfavorables en el ambiente
celular, tales como:
• la formación transitoria de intermediarios cargados inestables
• o la colisión de dos o más moléculas con la orientación precisa
requerida para la reacción.
• En pocas palabras, las RXs para digerir los alimentos, enviar señales nerviosas
o contraer el músculo no se dan a una velocidad útil sin catálisis.
UNA ENZIMA SOLUCIONA ESTOS PROBLEMAS
• proporciona un lugar especifico “sitio activo” dentro del cual la RX transcurre a
mayor velocidad (Fig. 6-1).
• La molécula fijada al sitio activo y sobre la que actúa la enzima es el sustrato.
• Y Como es el sitio activo

• sitio activo tiene una superficie revestida con residuos aminoácidos con grupos
sustituyentes que se unen al sustrato y catalizan su transformación química.
• Este sitio activo recubre al sustrato y lo secuestra completamente de la
disolución.
• Este complejo enzima-sustrato es de importancia central en la acción de los
enzimas.
Los enzimas alteran las velocidades de RX
En una RX enzimática sencilla hay enzima, el sustrato y el producto y complejos

transitorios ES y EP
• La función de un catalizador es aumentar la velocidad de una reacción.
• Y como se hace esto:

• Depende de la barrera energética entre S y P que es la energía requerida:
• para el alineamiento de los grupos reactivos,
• la formación de cargas inestables transitorias,
• los reordenamientos de enlaces
• y otras transformaciones que se requieran para que la reacción tenga
lugar en cualquiera de las 2 direcciones.
• Y esta representado por la “colina” energética (Figuras 6-2 y 6-3) acá las
moléculas deben superar esta barrera y llegar a un nivel energético superior.
• a la cumbre de la colina se denomina el estado de transición y es un
momento molecular fugaz donde ocurren la rotura o formación de
enlaces y acá la formación hacia el sustrato o al producto es igualmente
probable.
• La diferencia entre los niveles de energía del estado basal y del estado de
transición se denomina energía de activación, (AG)
• La velocidad de una reacción reflejara la energía de activación:
• una energía de activación más elevada corresponde una reacción más
lenta.
• Las velocidades de una reacción pueden aumentarse incrementando la
temperatura y/o la presión, y esto aumenta el número de moléculas con
energía suficiente para superar la barrera energética.
• También se puede disminuir la energía de activación añadiendo un
catalizador (Fig.6-3) y esto aumentaría las velocidades de reacción
Fig. 6-2 sin catalizador Fig.6-3 con catalizador
Los enzimas han evolucionado para disminuir selectivamente las energías de activación
de las reacciones necesarias para la supervivencia celular.
PRINCIPIOS QUE EXPLICAN EL PODER CATALÍTICO DE LA ENZIMA
Y LA ESPECIFICIDAD DE LOS ENZIMAS
Los enzimas son catalizadores extraordinarios ya que:
• Incrementa la velocidad enzimática entre 5 a 17 veces (Tabla 6-5).
• son muy específicos, discriminan fácilmente entre sustratos con estructuras muy
similares.
¿Cómo se pueden explicar estos incrementos enormes y altamente selectivos en su
velocidad?
¿De dónde viene la energía que proporciona un descenso espectacular de las energías de
activación de reacciones específicas?
La respuesta tiene 2 partes distintas y relacionadas.
1. El reordenamiento de los enlaces covalentes durante la reacción catalizada enzimática
• Reordenamiento entre el sustrato y los grupos funcionales de la enzima (cadenas
laterales específicas de AAs, iones metálicos y coenzimas). Estos enlaces covalentes
son transitorios y estas RXs tienen lugar en el sitio activo del enzima.
• Esto hace disminuir la energía de activación (por lo que aceleran la reacción)
2. Y las interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato como
base:
• Ya que las interacciones débiles proporcionan gran parte de la
energía requerida para disminuir la energía de activación
• esto ocurre en el complejo ES en sus puentes de hidrógeno e
interacciones iónicas e hidrofóbicas estabilizan la estructura proteica
• Y cada interacción débil de este complejo ES libera una pequeña
cantidad de energía libre que estabiliza la interacción.
• Esta energía procedente de la interacción enzima-sustrato se
denomina energía de fijación
LA ENERGÍA DE FIJACIÓN ES LA PRINCIPAL FUENTE DE ENERGÍA LIBRE UTILIZADA POR
LOS ENZIMAS PARA DISMINUIR LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN DE LAS REACCIONES.

LA ENERGÍA DE FIJACIÓN CONTRIBUYE A LA ESPECIFICIDAD DE REACCION Y A LA CATÁLISIS
¿Pueden explicarse en cantidades de energia las enormes aceleraciones de

velocidad conseguidas por las enzimas en base a la energía de fijación? Sí.
• una sola interacción débil genera entre 4 y 30 kJ/mol de energía disponible
• Por lo tanto la energía global de las interacciones es suficiente para hacer
disminuir energía de activación de 60 a 100 kJ/mol requeridos para grandes
aumentos de velocidad observados en muchas enzimas.
La misma energía de fijación que aporta energía para la catálisis también
hace que la enzima sea específica.
• La especificidad se refiere a la capacidad de una enzima de discriminar entre
un sustrato y otra molécula competitiva
• el sitio activo de una enzima tiene grupos funcionales ordenados de manera
óptima para formar interacciones débiles con su “sustrato determinado” y
esto hace que la enzima no pueda interaccionar con otro sustrato.
POR EJEMPLO
• si el sustrato tiene un grupo hidroxilo que forma un puente de hidrógeno específico con
un residuo Glu del enzima, cualquier molécula que carezca de este grupo hidroxilo
concreto no podrá unirse a la enzima.
• Además, cualquier molécula con un grupo funcional extra para el que la enzima no
contiene un sitio de fijación será excluida por la enzima.
En general, la especificidad proviene de la formación de múltiples interacciones débiles
entre la enzima y su molécula de sustrato específica.
Ejemplo Fig
la enzima glucolítica triosa fosfato isomerasa cataliza la interconversión entre el
gliceraldehído 3-fosfato y la dihidroxiacetona fosfato:
• En esta reacción se reordenan los grupos carbonilo e hidroxilo de los carbonos 1 y 2.
• Sin embargo, se ha observado que más del 80% de la aceleración de la velocidad de
reacción procede de las interacciones enzima-sustrato en las que interviene el grupo
fosfato del carbono 3 del sustrato.

QUE SE NECESITA PARA QUE UNA REACCIÓN TENGA LOS FACTORES FISICOS Y
TERMODINAMICOS QUE CONTRIBUYAN A ESTA:
1 Disminución de la entropía o libertad de movimiento de las moléculas en la disolución,
que reduce la posibilidad de que RX entre ellas;
• La reducción de entropía, es uno de los beneficios obvios de su fijación a la
enzima.
• La energía de fijación mantiene los sustratos en la orientación correcta para
reaccionar
2 la formación de enlaces débiles entre enzima y sustrato que da lugar a la desolvatación
del sustrato
• donde las Interacciones enzima-sustrato reemplazan la mayoría o todos los
enlaces de hidrógeno que existen en la disolución del sustrato con el agua
3 la distorsión de los sustratos que favorece la catálisis de reacciones
• Es la redistribución electrónica, que debe experimentar el sustrato para
reaccionar
4 la necesidad de conseguir un alineamiento adecuado de los grupos funcionales
catalíticos de la enzima.
Grupos catalíticos específicos contribuyen a la catálisis
• Una vez unido el sustrato a la enzima estos grupos funcionales
colaboran en la rotura o formación de enlaces mediante diversos
mecanismos como:
• la catálisis ácido-base general,
• la catálisis covalente
• y la catálisis por iones metálicos.
Estos son mecanismos de interacción covalente transitoria con el

sustrato, o de transferencia de grupos desde o hacia un sustrato.

Catálisis ácido-base general
• El término catálisis ácido-base general se refiere a transferencias de
protones facilitadas por otras clases de moléculas en reacciones no
enzimáticas en disolución acuosa (acá el agua es el dador de protones)
• Muchos ácidos orgánicos débiles pueden suplementar al agua como
dadores de protones en esta situación, del mismo modo que bases
orgánicas débiles pueden servir como aceptores de protones.
• En resumen son RXs bioquímicas que forman intermedios cargados

inestables que tienden a descomponerse rápidamente en sus especies
reactivas constituyentes, impidiendo así la reacción (Fig. 6- 8).
• Y estos intermedios cargados se pueden estabilizar transfiriendo protones
para formar una especie que se descompone más fácilmente en productos.

Catálisis covalente
Implica la formación de un enlace covalente transitorio entre la enzima y el
sustrato.
Ejemplo la hidrólisis de un enlace entre los grupos A y B:
En presencia de un catalizador covalente (una enzima con un grupo nucleofílico X:)

la reacción se transforma en
• Las forman las cadenas laterales de aminoácidos de la Fig. 6-9 con los grupos
funcionales de cofactores enzimáticos que sirven como nucleófilos para la
formación de enlaces covalentes con los sustratos.
• Y estos complejos covalentes siempre experimentan una reacción adicional con
el fin de volver a ser enzima libre.
CATÁLISIS POR IONES METÁLICOS
participan de la siguiente manera:
1. pueden estar fuertemente unidos a la enzima
• O las Interacciones iónicas entre un metal fijado a la enzima y el
sustrato pueden ayudar a orientar al sustrato para que reaccione o
estabilizar estados de transición de la reacción que estén cargados.
2. Pueden ser captados en la solución junto con el sustrato
• Son captados para facilitar reacciones de oxidación-reducción
mediante cambios reversibles en el estado de oxidación del ión
metálico.
• Una tercera parte de las enzimas conocidas requieren uno o más iones
metálicos para su actividad catalítica.

CINÉTICA ENZIMÁTICA
Son los mecanismos de RX enzimáticos que determinan la velocidad de la RX y
como cambia en respuesta diferentes parámetros experimentales
La concentración de sustrato
1. afecta el inicio de la velocidad de las RXs catalizadas por enzimas
2. La velocidad de la RX catalizada por el enzima desciende al irse convirtiendo el sustrato en
producto conforme pasa el tiempo

La actividad enzimática depende del pH
• Los enzimas tienen un pH óptimo en el que su actividad es máxima (Fig. 6-17) y a valores
superiores o inferiores de pH su actividad varia eso se debe a los residuos de AA que tenga la
enzima

LOS ENZIMAS ESTÁN SUJETOS A INHIBICIÓN REVERSIBLE O IRREVERSIBLE
QUE SON LOS INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
Son moléculas que interfieren en la catálisis, disminuyendo o deteniendo las RXs.
Por ejemplo los agentes farmacéuticos más importantes.
• la aspirina (acetilsalicilato)
• Inhibe la enzima que cataliza la síntesis de prostaglandinas, compuestos
que intervienen en muchos procesos del dolor.
Hay 2 amplias clases de inhibidores enzimáticos:

• reversibles e irreversibles.

INHIBICIÓN REVERSIBLE
a. inhibición competitiva(Fig. 6-15a).
• Un inhibidor competitivo compite con el sustrato por el
sitio activo del enzima.
• el inhibidor (I) ocupa el sitio activo impide la fijación del
sustrato a la enzima.
• los inhibidores competitivos son estructuralmente
similares al sustrato y se combinan con el enzima
formando un complejo El, que no conduce a la catálisis.
• Debido a que el inhibidor se une de manera reversible a la
enzima, se puede cambiar el sentido de la competición en
favor del sustrato simplemente añadiendo más sustrato.

LA INHIBICIÓN COMPETITIVA
se utiliza en terapia médica para tratar pacientes que han ingerido metanol o etilenglicol
disolvente que se utiliza como anticongelante.
• la enzima hepática alcohol deshidrogenasa convierte el metanol en formaldehído, un
compuesto perjudicial para muchos tejidos.
• Da ceguera frecuentemente en la ingestión de metanol debido a que los ojos
son especialmente sensibles al formaldehído.
• El etanol compite de manera efectiva con el metanol como sustrato del alcohol
deshidrogenasa.
• El efecto del etanol es muy parecido al de un inhibidor competitivo, con la
diferencia de que el etanol también es un sustrato y su concentración
disminuirá con el tiempo a medida que el enzima lo convierta en acetaldehído.
• La terapia para el envenenamiento por metanol es la infusión intravenosa lenta de
etanol a una velocidad que mantenga una concentración controlada en el torrente
sanguíneo durante varias horas.
• Esto reduce la tasa de formación de formaldehído, reduciendo el peligro mientras los
riñones filtran el metanol que se excretará inocuamente por la orina.
UN INHIBIDOR ACOMPETÍTÍVO (FIG. 6-15B)
• es el que se fija a un sitio distinto del que se fija el sustrato en el sitio
activo
• se une al complejo ES y se fija a un sitio distinto al sustrato
El inhibidor mixto
• se define clásicamente como inhibición no competitivo

INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
• Son aquellos que se unen de forma covalente y destruyen al grupo funcional de la
enzima el cual es esencial para su actividad y forman una asociaciones no covalentes
muy estables.
Un caso muy especial de inhibidores irreversibles son los inactivadores suicidas.

• Son compuestos poco reactivos hasta que se unen al sitio activo de una enzima
específica
• pasa a través de los primeros pasos de la reacción enzimática normal y luego se
convierte en un compuesto muy RX que se combina irreversiblemente con la enzima
en lugar de ser transformado en un producto
• Los inactivadores suicidas juegan un papel central en el diseño de fármacos ya que es
específico para una única enzima, no reacciona hasta que este en el sitio activo del
mismo y tienen pocos efectos secundarios

ENZIMA QUIMIOTRIPSINA
INH ENZIMATICO

ENZIMAS REGULADORES
ENTENDAMOS:
• Estas enzimas funcionan en las rutas secuenciales del metabolismo celular llevando a
cabo procesos metabólicos determinados
Por ejemplo
• la conversiones o reacciones necesarias para paso de glucosa a ATP
• En estos sistemas enzimáticos, el producto de la RX de la primer enzima se convierte
en el sustrato de la siguiente
• Sin embargo, en cada ruta hay una o más enzimas que tienen un mayor efecto sobre
la velocidad global de la secuencia de RXs y estas son llamadas enzimas reguladoras
• Esto permiten que la célula se adapte a las necesidades cambiantes de energía y
biomoléculas requeridas para su crecimiento y la reparación de sus componentes.
• En la mayoría de sistemas multienzimáticos, la primera enzima de la secuencia es una
enzima reguladora
• Ya que la catálisis de las Reacciones puede conducir a un producto innecesario
y despilfarrar energía y metabolitos requeridos en procesos más importantes.
LA ACTIVIDAD DE LOS ENZIMAS REGULADORES SE MODULA MEDIANTE DIVERSOS
CAMINOS.
1. enzimas alostéricas funcionan por unión reversible, no covalente
2. enzimas reguladas por modificación covalente reversible.
• Ambas clases de enzimas reguladores tienen varias subunidades o sitios
reguladores y el sitio activo se encuentran en subunidades separadas.

Las enzimas alostéricas experimentan cambios de conformación en
respuesta a la unión de moduladores
• Las enzimas alostéricas inducen necesariamente a cambios de
conformación estructural entre sus formas activas e inactivas, y los
efectos cinéticos son distintos.
• tienen generalmente uno o más sitios de unión
• Cada sitio activo es específico para su sustrato y cada sitio regulador es
específico para su modulador.

LAS ETAPAS REGULADORAS ESTÁN CATALIZADAS POR ENZIMAS
ALOSTÉRICOS EN MUCHAS RUTAS
• En algunos sistemas multienzimáticos las enzimas reguladoras son
inhibidos de forma específica por el producto final de la ruta, siempre
que el producto final se acumule en exceso a las necesidades de la célula.
• las Reacciones de la enzima reguladora se hace más lenta y todas los
enzimas posteriores operaran a velocidad reducida ya que sus sustratos
se encontraran en menor concentración.
• De este modo se equilibra la velocidad de formación del producto final
con las necesidades de la célula.
• Este tipo de regulación se denomina inhibición por retroalimentación o
retroinhibición.
La acumulación del producto final de la ruta hace que toda la ruta funcione
más lentamente.
ALGUNOS ENZIMAS Y OTRAS PROTEÍNAS SON REGULADOS MEDIANTE
LA ROTURA PROTEOLÍTICA DE UN PRECURSOR ENZIMÁTICO
• En algunos enzimas, la escisión (ruptura) de un precursor inactivo
denominado ZIMÓGENO es necesaria para formar el enzima activo.
• Muchos enzimas proteolíticos (proteasas) del estómago y del páncreas
se regulan de esta manera.
• La quimotripsina y la tripsina se sintetizan inicialmente en forma de
quimotripsinógeno y tripsinógeno, respectivamente (Fig. 6-38).
• La rotura específica produce cambios de conformación que exponen el
sitio activo del enzima.
• Dado que este tipo de activación es irreversible, se necesitan otros
mecanismos para inactivar estas enzimas.
• Las proteasas son inactivadas por proteínas inhibidoras que se
fijan muy fuertemente al sitio activo del enzima.
Clasificación de las enzimas.
CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
como se nombraron las enzimas de 2 maneras:
1. añadiendo el sufijo “asa” al nombre de su sustrato que cataliza
• la ureasa cataliza la hidrólisis de la urea
2. añadiendo el sufijo “asa” a una palabra que describe su actividad.
• la DNA polimerasa cataliza la polimerización de nucleótidos en la
síntesis del DNA
Otros enzimas antes de que se supiera su reacción específica como:
• Pepsina: enzima digestiva que proviene del griego pepsis = “digestión”
• Lisozima: por su capacidad para lisar (romper) las paredes celulares
bacterianas.
Actualmente existe el sistema de nomenclatura y clasificación de las enzimas

sistema de nomenclatura y clasificación de los enzimas
• Distribuye en 6 clases de enzimas cada una con subclases
• Y a cada enzima se le asigna un número clasificatorio que consta de 4 partes y un
nombre sistemático, el cual identifica la reacción catalizada
• Por ejemplo, el nombre sistemático formal del enzima que cataliza la reacción
ATP + D-glucosa----► ADP + D-glucosa 6-fosfato es la:
ATP glucosa-fosfotransferasa, que indica que cataliza la transferencia del grupo
fosforilo desde el ATP a la glucosa.
Y su número de clasificación de esta enzima es 2.7.1.1.
• El 1er número (2) denota el nombre de la clase (transferasa)
• el 2do número (7), la subclase (fosfotransferasa)
• el 3er número (1), fosfotransferasas con un grupo hidroxilo como aceptor, y
• el 4to número (1), que D-glucosa es el aceptor del grupo fosforilo.
En muchos casos se utiliza un nombre común (en este caso hexoquinasa).
NOMBRE DE CLASE EL TIPO DE REACCIÓN CATALIZADA
1. Oxidoreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasa
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas

1. OXIDOREDUCTASAS
• Catalizan transferencia de electrones
En las reacciones redox siempre tienen que estar una aceptor y un dador
electrónico.
2. TRANSFERASAS
• Catalizan la transferencia de grupos funcionales (que contengan C, N, o P)
desde un compuesto donante a otro aceptor.

3. HIDROLASAS
• Catalizan la transferencia de grupos funcionales del agua (RX de hidrolisis)

4. LIASAS
• Catalizan reacciones reversibles de adición de un grupo a un doble enlace

5. ISOMERASAS
• Catalizan reacciones de reorganización de sustratos sin modificar
la formula empírica (isomerización) y a este grupo pertenecen:

6. LIGASAS
• Catalizan reacciones de unión de sustratos, que requieren la energía
aportada por un nucleótido (ATP, GTP) y a este grupo pertenecen:
• Carboxilasas
• Sintetasas
A + B + XTP ------ A-B + XDP + Pi
O bien
C + D + XTP ------ C-D + XMP + PPi

Factores que afectan la actividad enzimática
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
Los factores que afectan la actividad enzimática son aquellos agentes o

condiciones que pueden modificar el funcionamiento de las enzimas. Las
enzimas son una clase de proteínas cuya función es acelerar las reacciones
bioquímicas. Estas biomoléculas son esenciales para todas las formas de vida,
plantas, hongos, bacterias, protistas y animales.
Las enzimas son esenciales en diversas reacciones importantes para los
organismos, como eliminar compuestos tóxicos, descomponer los alimentos y
generar energía.
Así, las enzimas son como máquinas moleculares que facilitan las tareas de las
células y, en muchas ocasiones su funcionamiento se ve afectado o favorecido
bajo ciertas condiciones.
Fuente: http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz1.htm
FACTORES QUEAFECTAN LAACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS
▪ Algunos factores que influyen en la
actividad de las enzimas son:
Apoenzima
• Cofactores y coenzimas (inactiva)
• Temperatura
• pH
• Concentración del sustrato
• Inhibidores
• Mecanismos reguladores Sustrato
Cofactor
▪ Las enzimas que requieren cofactores

o coenzimas generalmente no se activan
hasta que esta molécula se une:
• Apoenzima → enzima a la cual no
se ha unido el cofactor (inactiva). Holoenzima
(activa)
• Holoenzima → enzima a la cual
se unió el cofactor (activa).
Efecto de la temperatura
▪ El efecto de la temperatura sobre la velocidad de una reacción
enzimática generalmente muestra dos etapas:
1) Aumento gradual de la velocidad de la reacción hasta alcanzar un
máximo local, que se conoce como temperatura óptima.
2) Disminución progresiva de la velocidad de reacción debido a la
inactivación de la enzima por desnaturalización térmica.
Velocidad de reacción (v0)

1
Temperatura (oC)
▪ La temperatura óptima para la mayoría de las enzimas humanas está en el

rango entre los 35 y 40 oC, estas comienzan a desnaturalizarse por encima
de los 40 oC.
Efecto del pH
• Los pHs extremos también pueden inactivar a la enzima por desnaturalización, por
lo que el efecto del pH es similar al efecto de la temperatura sobre la velocidad de
reacción.
Velocidad de reacción
Pepsina Tripsina
Fosfatasa
alcalina
(v0)
pH
• Cada enzima opera en un rango relativamente corto de valores de pH, rango en el

cual sus grupos químicos se encuentran ionizados, de manera que facilitan la
catálisis.
• Dentro de este rango, el pH para el cual se alcanza un máximo local de velocidad
se conoce como pH óptimo.
• El pH óptimo para las enzimas humanas varía notablemente, alcanzando incluso
valores extremos (por ejemplo: pHopt = 2 para la pepsina, una enzima gástrica).
pH
• Cada enzima tiene un pH óptimo en el cual la actividad enzimática
es máxima
Pepsina = enzima digestiva

Ureasa (EC 3.5.1.5) es una enzima que cataliza la hidrólisis de urea a dióxido de
carbono y amoníaco (NH2)2CO + H2O → CO2 + 2NH3
Arginasa: enzima del ciclo de la urea que cataliza la hidrólisis de la arginina a unea
y ornitina
Concentración de sustrato
• A mayor concentración de sustrato es mayor la
velocidad.
• Pero no aumenta indefinidamente, cuando no hay más
enzima para unirse al sustrato se alcanza la velocidad
máxima
Fuente:
https://webs.ucm.es/info/btg/personales/jvsgago/fundaments%20de%20biocatalis3%20%5
bModo%20de%20compatibilidad%5d.pdf
Efecto de la concentración de sustrato
▪ El efecto de la concentración de sustrato, [S], en la velocidad de una
reacción enzimática también muestra de dos etapas:
1) La velocidad de la reacción aumenta gradualmente hasta acercarse a
una velocidad máxima (vmáx).
2) La velocidad se mantiene constante pues todos los centros activos de
las moléculas de enzima han sido ocupados por el sustrato, se dice
entonces que se presenta un comportamiento de saturación.
v0 ▪ Parámetros importantes:
•
1
vmáx
vmáx
2 • Km → valor de
½vmáx
concentración de sustrato
para el cual se ha
alcanzado la mitad de la
▪ Km es una medida de la
vmáx
Km [S] afinidad de la enzima por su
sustrato
(a menor Km mayor afinidad).
Fuente: https://addi.ehu.es/bitstream/handle/10810/14292/4-
%20Cap%C3%ADtulo%20I.%20Las%20enzimas.pdf?sequence=4&isAllowed=y
Temperatura
• Cada enzima tiene una temperatura óptima en la cual su
actividad es máxima
De modo que …
• Si variamos el pH o la temperatura, la
velocidad de la reacción catalizada por
una enzima también varía.
• Los valores de pH y temperatura óptima

son aquellos a los cuales se alcanza la
máxima actividad enzimática o la mayor
velocidad de reacción

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✓ Enzimas: Características de las enzimas y cinética enzimática.

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Lehninger - Principios de Bioquímica 7ª Ed

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• Una Holoenzima esta conformada por una APOENZIMA y su grupo prostético

• Finalmente, algunos enzimas son modificados covalentemente por fosforilación,

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• Y Como es el sitio activo

En una RX enzimática sencilla hay enzima, el sustrato y el producto y complejos

• Y como se hace esto:

Lehninger - Principios de Bioquímica 7ª Ed

¿Pueden explicarse en cantidades de energia las enormes aceleraciones de

Lehninger - Principios de Bioquímica 7ª Ed

Estos son mecanismos de interacción covalente transitoria con el

Lehninger - Principios de Bioquímica 7ª Ed

• En resumen son RXs bioquímicas que forman intermedios cargados

Lehninger - Principios de Bioquímica 7ª Ed

En presencia de un catalizador covalente (una enzima con un grupo nucleofílico X:)

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Hay 2 amplias clases de inhibidores enzimáticos:

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Un caso muy especial de inhibidores irreversibles son los inactivadores suicidas.

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Lehninger - Principios de Bioquímica 7ª Ed

Actualmente existe el sistema de nomenclatura y clasificación de las enzimas

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