UNIVERSIDAD NACIONAL DE PIURA

PRACTICA N 07
ACTIVIDAD ENZIMTICA-PEROXIDASA
I.

INTRODUCCION:
Las enzimas son protenas con capacidad de catalizar reacciones biolgicas. Igual que los
catalizadores inorgnicos, aumentan la velocidad para alcanzar el equilibrio de la
reaccin. El mecanismo por el cual las enzimas incrementan la velocidad de la reaccin
es reduciendo la energa libre de activacin requerida para la transformar un
sustrato al producto correspondiente, sin afectar la constante de equilibrio.
En esta prctica se realizara un anlisis de los seis experimentos a realizar en los cuales
tendremos en cuenta la actividad enzimtica- peroxidas dentro de los Factores que
incluyen las reacciones enzimticas tenemos: cambios en el pH, cambios en la
temperatura, presencia de cofactores, las concentraciones del sustrato y de los productos
finales, activacin, costes, disponibilidad.

II.

OBJETIVOS:
Evidenciar la presencia de la enzima catalasa en tejidos vivos que acelera la
descomposicin del perxido de hidrogeno (H2O2), en el agua y oxigeno molecular.
Esta actividad ocurre tanto en una clula animal como el hepatocito de hgado, o en
una clula vegetal de tomate y que podra resultar toxico para la clula si no es
desdoblado.
Determinar el efecto del tiempo y temperatura de la actividad enzimtica de la amilasa

III.

contenida en la tialina de la saliva, sobre almidn

MARCO TEORICO:
Las enzimas son protenas que catalizan todas las reacciones bioqumicas. Adems de su
importancia como catalizadores biolgicos, tienen

muchos usos mdicos y comerciales.

Un catalizador es una sustancia que disminuye la
energa de activacin de una reaccin qumica. Al
disminuir la energa de activacin, se incrementa la
velocidad de la reaccin. La mayora de las
reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es
decir, que en ellas se establece el equilibrio qumico.
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Por lo tanto, las enzimas aceleran la formacin de equilibrio qumico, pero no afectan las

concentraciones finales del equilibrio.

Las enzimas son catalizadores biolgicos:
- Aceleran las reacciones qumicas de nuestro metabolismo. De no ser as, no sera
posible que los organismos viviesen ya que es necesario que algunas reacciones sean
inmediatas. Qumicamente son protenas. La mayora tiene asociada a su molcula
algn metal o vitamina que la ayuda en su proceso. Estos se llaman cofactores que se
asocian a la parte proteica llamada apoenzima. El complejo formado por la apoenzima
con el cofactor se llama holoenzima. Generalmente terminan en asa su nomenclatura.
Y su nombre est relacionado con su funcin o con el sustrato sobre el cual acta.
Factores que intervienen en la velocidad enzimtica:
- Concentracin de sustrato: La velocidad de reaccin enzimtica es directamente
proporcional a la concentracin del sustrato. En pequea concentraciones la accin
-

enzimtica no se produce.
pH ptimo: pH al cual la enzima alcanza su mxima actividad. Por encima de ste o

debajo de ste su actividad disminuye.

Temperatura: La actividad enzimtica aumenta con el aumento de la temperatura hasta
llegar a un mximo (T ptima) luego decrece, temperatura altas desnaturalizan la

enzima, temperaturas bajas las inhiben.

Activadores: Como los bioelementos y oligoelementos (Mn, Mg, K...), que

incrementan la velocidad de reaccin de la enzima

Inhibidores: Son sustancias generalmente pesadas y sus efectos puedes ser
irreversibles; venenos o reversibles: competitivos: se unen en el centro activo, nocompetitivos: se unen en cualquier otro lugar que no sea el centro activo.

IV.

PROCEDIMIENTO:

V. CUESTIONARIO:
1. Cul es el beneficio celular de la presencia de la catalasa en clulas vivas?

La catalasa es, quizs, la enzima ms eficiente encontrada en las clulas del cuerpo
humano. Se ha demostrado que la catalasa crea una reaccin rpida en contra de los

radicales libres del perxido de hidrgeno convirtindolos en agua y oxgeno.

La catalasa es una enzima que cataliza la descomposicin del perxido de hidrgeno
(H2O2) en las clulas vivas. Al ser un catalizador (en este caso, biolgico) slo acelera la

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descomposicin del H2O2, pero no se degrada en el proceso, ni se combina en forma

definitiva con ninguno de los reactivos. Tal como entra en la reaccin as mismo sale.
2. Para qu sirven las enzimas?

Las enzimas sirven para controlar reacciones qumicas y regulares el metabolismo. Las
enzimas son para asimilar los nutrientes, es pocas palabras y fciles para que entiendas. Lo
que hace es romper las cadenas qumicas y as poder digerir mejor la comida.

Las enzimas son importantes ya que disminuyen la energa de activacin, permitiendo

acelerar todo tipo de reacciones qumicas, ya que estas son muy lentas y requieren de
mucha ms energa. Las enzimas son esenciales en mucho de los procesos necesarios para
la vida por ejemplo: digerir alimentos, regenerar tejido, degradar sustancias).

3.
4. Cmo verificar que todos los tejidos vivos poseen catalasa?
La catalasa en una enzima que la podemos encontrar en muchos organismos vivos, y cataliza
la reaccin de descomposicin del perxido de hidrgeno en agua y oxgeno. La presencia
de la enzima catalasa en los tejidos de los organismos, se puede demostrar en un sencillo

experimento de laboratorio.(Hecha en el lab.7)

La catalasa es una de las enzimas ms abundantes en la naturaleza y se encuentra
ampliamente distribuida en el organismo humano, aunque su actividad vara en dependencia
del tejido; sta resulta ms elevada en el hgado y los riones, ms baja en el tejido
conectivo y los epitelios, y prcticamente nula en el tejido nervioso. A nivel celular se
localiza en las mitocondrias y los peroxisomas, excepto en los eritrocitos, donde se
encuentra en el citosol.

5. Cules son los factores que afecta la velocidad enzimtica

Concentracin de sustrato: La velocidad de reaccin enzimtica es directamente

proporcional a la concentracin del sustrato. En pequea concentraciones la accin
enzimtica no se produce.

pH ptimo: pH al cual la enzima alcanza su mxima actividad. Por encima de ste o debajo
de ste su actividad disminuye.
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Temperatura: La actividad enzimtica aumenta con el aumento de la temperatura hasta llegar

a un mximo (T ptima) luego decrece, temperatura altas desnaturalizan la enzima,
temperaturas bajas las inhiben.

Presin: Las presiones tambin pueden llegar a daar las enzimas, sobre todo las presiones
que maneja el organismo internamente. Si no se mantiene estable el organismo, tu presin
interna puede variar y daar algunas enzimas.
Humedad: Las diferentes enzimas del cuerpo trabajan en diferentes sectores del mismo por

las funciones, y adems por los factores que se presentan en cada parte. En partes hmedas
funcionan ciertas enzimas y en partes "secas" otras.
6.
VI.

CONCLUSIONES:
Con esta prctica pudimos reconocer e identificar la importancia de las enzimas ya que la
elevacin de su temperatura incrementa la velocidad de una reaccin catalizada por
enzimas. Al principio la velocidad de reaccin aumenta cuando la temperatura se eleva
debido al incremento de la energa cintica de la energa de las molculas reactantes. A
esta temperatura predomina la desnaturalizacin con prdida precipitada de la actividad
cataltica. Por tanto las enzimas muestran una temperatura ptima de accin.
Tambin demostramos el fundamento del pH ya que es la intensidad mxima de la
actividad de la enzima, ocurre en el pH ptimo, con rpida disminucin de la actividad a
cada lado de este valor de pH. La actividad ptima generalmente se observa entre los
valores de 5 y 9. El pH ptimo de una enzima puede guardar relacin con cierta carga
elctrica de la superficie, o con condiciones ptimas para la fijacin de la enzima a su
sustrato.

VII.

BIBLIOGRAFA:
http://genesis.uag.mx/edmedia/material/quimicaII/enzimas.cfm
http://enzimass.blogspot.pe/2011/04/enzimas-catalizadores-biologicos.html
https://quizlet.com/12706734/factores-que-influyen-en-la-velocidad-de-reaccionenzimatica-flash-cards/
http://www.globalhealingcenter.net/salud-natural/catalasa.html

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