BIOCATALIZADORES

 Energía de activación EA: ES LA DIFERENCIA QUE HAY ENTRE EL COMPLEJO ACTIVADO Y LOS REACTANTES.
 Energía de la Reacción ER: ES LA DIFERENCIA ENERGETICA ENTRE REACTANTES Y PRODUCTOS.
1. Reacciones Isoenergéticas ER=EP
2. Reacciones Exergonicas ER>EP
3. Reacciones Endergonicas ER<EP
CATALIZADORES
-Sustancia de diferente naturaleza química, que tiene la propiedad de acelerar la velocidad de la reacción química sin que su
estructura o concentración se modifique.
-Catalizador disminuye la EA
-Fijan y concentran sobre su superficie a los rialantes, los orientan en el espacio y debilitan sus enlaces.
catalizad ABIOTICO BIOTICO o Biocatalizador
or -No están en lo seres vivos -Enzimas son los biocat de los organismos vivos
Sales-Acidos-Bases -Son de naturaleza proteica,
-Elevada eficiencia catalitica.
-Elevada Especificidad( Para la sust que transforma que se
llamara SUSTRATO)
Naturalez Sustancias orgánicas: fenol, parafina, Estructura molecular completa (proteica)
a química anhídrido acetilico Realizan su reacción catalítica en seres vivos
Sustancias inorgánicas: metales: platino,
sales: dicromato de potasio, ácidos: sulfúrico,
base: hidróxido de sodio
Especifici Generalmente no tienen selectividad por el Muy específicas en el sustrato y el reactante
dad reactante cierta especificidad por el tipo de Especificidad de sustrato y especificidad de acción
reacción q cataliza
Eficiencia V de reacción entre 101 y 103 veces Alto grado de eficiencia
catalítica Generan productos secundarios indeseables V de reacción 106 a 1012 veces
Se envenenan (pierde capacidad catalítica) No generan productos secundarios
Menos eficientes que los bióticos) Mecanismos de REGENERACION Y REUTILIZACION
Pueden ser regulados

Mecanismo básico de acción de las enzimas.

E(Enzima) + S(Sustrato) ͢ ES(Complejo Enzima-Sustrato) ͢ E + P

1era etapa
-Ocurre por interacciones débiles.
-El sustrato se une a la enzima y forma el complejo enzima-
sustrato.
-Esta etapa es reversible y se conoce como ETAPA DE UNIÒN.
-Depende de la complementariedad espacial (la estructura del
CA y del sustrato deben ser complementarias) y
complementariedad química(en el CA deben existir grupos que
puedan interactuar con los grupos químicos del sustrato).
2da etapa
-Transformación del sustrato obteniéndose el producto y la
enzima libre que puede comenzar el proceso de catálisis.
-Es un proceso irreversible (Porque hay formación y ruptura de
enlace)(Se obtiene el P y las E (Enzimas Libres)) y se le conoce
como ETAPA DE TRANSFORMACIÒN.

Características del centro activo. (CA)

-Constituye una pequeña porción del volumen total de la enzima.
-Se encuentra en la superficie lo que facilita el acceso del sustrato.
-Es una entidad tridimensional que generalmente tiene forma de cavidad y resulta del plegamiento de la cadena polipeptídica
cuando se forma la estructura terciaria.
-Los a.a que forman el CA no necesariamente se encuentran adyacentes. El acercamiento ocurre cuando se pliega la cadena
polipeptídica.
-Los diferentes grupos químicos del CA realizan diferentes funciones.
-Se encuentran en la superficie de la ENZIMA.
-Favorece al acceso del SUSTRATO.
-Hay presencia de grupos químicos que tienen una orientación específica permitiendo que la unión E-S sea íntima.
NOTA: La unión del Sustrato mediante interacciones débiles se realiza por COMPLEMENTARIEDAD ESPACIAL Y QUIMICA, entre el CA y
el S, lo que quiere decir que la estructura 3D del CA es complementaria a la estructura del S.
componente acción ejemplos
Componentes relacionados con la ETAPA DE UNION
Eje peptídico -Da la forma 3D al CA por los pliegues y repliegues de la estructura polipeptidica.
-Parte monótona de la cadena polipeptidica.
Grupos de -Cadenas (R) laterales de a.a apolares (O Hidrófobicos) (Valina-Alonina-Luicina-Isoleuicina)
ambientación -Estos contribuye a que el CA no permita la entrada del agua
-Por lo que permite que las interacciones débiles entre S y E se refuercen
Grupos de -Debido a la ausencia de H2O en el CA hace que estas interacciones -Puentes de hidrogeno
fijación o unión débiles sean más fuertes que en un ambiente polar -Uniones salinas o iónicas
-Establece relaciones especificas con el Sustrato. -F de van der Waals
Componentes relacionados con la ETAPA DE TRANSFORMACION
Grupos -Las R de los residuos de a.a. que se encuentran en el CA -Imidazol de la histidina
catalíticos -Son los implicados de forma directa en la transformación del sustrato -Hidroxilo de la Serina
-Sulfhidrilo de la cisteina
-Carboxilo de los acidos ASPARTICO y
GLUTAMICO-

NOTA:
Agentes modificadores del centro activo:
- Agentes desnaturalizantes: Los que modifican la estructura tridimensional del CA. Provocan una distorsión del CA lo que afecta la
actividad enzimática.
-Los que alteran la distribución de las cargas eléctricas de la enzima. Modifican la actividad enzimática. Ej. Ph(varía el estado de
disociación de los grupos disociables)
-Los que son análogos del sustrato. Son sustancias generalmente similar al sustrato y se unen al CA impidiendo la unión del sustrato
al CA, por lo tanto, hay pérdida de la actividad enzimática.
-Los que modifican los grupos químicos del CA. Ej. Sustratos suicidas que se quedan unidos al CA lo que provoca una pérdida de la
actividad enzimática.
Existen 2 hipótesis que explican la unión del sustrato a la enzima:
-Llave y cerradura.
-Plantea que la estructura del CA y del sustrato es complementaria aún cuando estos no se hayan unido.
Adaptación inducida.
-Plantea que la estructura del CA es complementaria a la del sustrato solo cuando este ya esté unido al CA. A medida que el sustrato
va penetrando al CA, la estructura de este sufre un cambio conformacional y adopta la estructura omplementaria del sustrato.
Especificidad de la enzimas.
 Especificidad de sustrato.(absoluta o relativa).
Al CA se puede unir un sustrato o un # pequeño de ellos con estructura similar.
-Absoluta: Cuando al CA se une un solo S
-Relativa: Cuando al CA se pueden unir un grupo de sustratos pero que tengan similitudes estructurales.

 Especificidad de acción. (TIPO DE REACCION)

La enzima cataliza solo una de las posibles transformaciones del sustrato.
Principio de máxima eficiencia: las reacciones catalizadas por enzimas rinden el # máximo de moléculas del producto sin que se
obtengan productos secundarios.
CINÈTICA ENZIMÀTICA.
Factores que afectan la velocidad de la reacción: V de reaccion: Cantidad de sustrato que se transforma en producto
1. Concentración de la enzima. [E] por unidad de tiempoKM: la concentracion de sustrato a la cual se
2. Concentración del sustrato. [S] alcanza la velocidad semimaxima (Vm/2). Es la inversa de la
3. Ph. afinidad de E+S. Representa una medida de asociacion de E + S.
4. Temperatura. T V inicial: Velocidad de la reaccion cuando aun no se consume el 10%
5. Activadores. del sustrato inicial.
6. Inhibidores. V maxima: la velocidad de la reaccion cuando la enzima esta
7. Concentración de los cofactores. [C] saturada de sustrato. Refleja la capacidad catalitica total. Ocurre ET
FACTOR
1. -La Concentración de S tiene que estar en exceso
Concentración -A medida que aumenta la concentración de Enzimas aumenta la V de la reacción, lineal y
de la enzima. proporcionalmente. Esto ocurre porque aumenta el número de CA útiles.

2. -A medida que aumenta la [C] > la V de la reacción, hasta un punto (alcanzando Vm) donde
Concentración se hace constante.
del sustrato. -Todos los CA están ocupados por moléculas de Sustrato.
-La Vm es la V en condiciones de Saturación de Sustrato, esta representa la eficiencia
catalítica de la Enzima. Esta pertenece a la etapa de Transformación.
-A > valor de Km menor afinidad de la E por el S y viceversa.

3. PH -PH OPTIMO: El valor de ph en el cual la E tiene máxima actividad catalitica, y se alcanza la

Vm de la reacción.
-PH EXTERNO: Valores de ph muy alejados del PH OPTIMO aquí la E se desnaturaliza y pierde
actividad.
-El ph modifica el estado de disociación e ionización de los grupos químicos del CA y afecta
tanto la E. Unión como la E. Transformación.
-Modifica la distribución Eléctrica del CA.
4. Temperatura -Al > la temperatura > la Energía Cinética, y se favorecen los choques enérgicamente
efectivos entre S y E, esto > la velocidad de la reacción.
-Pero si la temperatura sigue > y sobrepasa la Temperatura Optima (o Critica) esta se
desnaturaliza y la V < (Cae)

5. Activadores -Sustancia de bajo peso Molecular, generalmente iones inorgánicos.

-Estimulan la actividad catalítica de una Enzima.
-A diferencia de los cofactores estos no son participantes directos en la reacción
-Logran complementariedad entre el CA y el S.
-Ocurren de diversas formas (Interacción Obligatoria con la Enzima Libre)
(Interacción Obligatoria con el Sustrato libre)
6. Inhibidores -Sustancias de distinta naturaleza que disminuye la V de las reacciones enzimáticas.
-Puede ser de dos tipos
Irreversible (Se une Covalentemente a la Enzima) Reversible (Se une por fuerzas Covalentes a la Enzima)
COMPETITIVOS
 No afecta la Vmax
 Aumenta Km ya que afecta la afinidad de la enzima por el sustrato
 Son compuestos que se parecen estructuralmente al sustrato
 Se unen a la enzima por el CA formando el complejo enzima inhibidor (EI)
que NO DA PRODUCTO
 Impide que el S ocupe el CA pero si se aumenta suficientemente la
concentración S este desplaza al inhibidor del CA y se alcanza la Vm
NO COMPETITIVOS
 Km no se modifica y la Vm disminuye
 No se parece estructuralmente al Sustrato
 Se une a la enzima por un sitio diferente al centro activo
 No impiden la unión del sustrato
 Se forma el complejo ternario ESI
 FORMA PRODUCTO PERO MAS LENTO

REGULACION
  Cuando un sistema o proceso es capaz de variar su comportamiento como respuesta a los cambios que
se producen en su entorno, de forma tal que esta respuesta, directa o indirectamente, modifique al
estímulo y haga volver a la situación inicial entonces podemos decir que este sistema o proceso está
regulado.
 En la regulación tanto el estímulo como la respuesta tienen carácter específico.

Regulación enzimática:
 Posibilidad que tienen las enzimas de variar la velocidad de la reacción que catalizan en respuesta a
cambios que se producen en el medio.
 Los cambios de velocidad observados durante el proceso de adaptación son debidos a cambios
cualitativos y cuantitativos de los centros activos.

Regulación.

Variación de la Vr.

Cambios cuantitativos. Cambios cualitativos.

Regula la Concentración de Enzimas
Se modifica la Actividad de la Enzima (La
(Cantidad de Enzimas)(Regula la cantidad de
Cantidad va a ser la misma)
CA)

Cantidad de enzima.
Actividad enzimática.

Inducción Represión
Enzimática. Enzimática.
Presencia de una sustancia en Presencia de una sustancia en el medio que R.Aleosterica R.Covalente
el medio que aumenta la síntesis disminuye la síntesis de enzimas.
de las enzimas.
Control Alostérico
Concepto: Mecanismo mediante el cual determinadas moléculas (efectores alostéricos) al unirse a la enzima por un sitio distinto al
centro activo (llamado sitio de reconocimiento o sitio alostérico) producen en la enzima un cambio de conformación que aumenta o
disminuye su actividad.
NOTA: La unión de los efectores alostéricos a sus sitios alostéricos se realiza mediante interacciones débiles, por lo que esta unión es
reversible, en dependencia de los cambios de concentración de los efectores.
Efectores Alostéricos:
 Son sustancias cuya concentración varía en dependencia de la actividad celular.
 Se clasifican como:
- Efectores Alostéricos (+) o Activadores Alostéricos.
- Efectores Alostéricos (-) o Inhibidores Alostéricos.
 Estos activadores e inhibidores no son materiales de laboratorio,
sino sustancias propias de la célula, cuya concentración varía como consecuencia de la propia actividad celular.
 Estos efectores en ocasiones forman parejas cuyas concentraciones varían de manera contraria, es decir, si la concentración de
uno de ellos aumenta la del otro disminuye. Estas variaciones de concentración constituyen estímulos metabólicos que adaptan el
funcionamiento de las enzimas a las condiciones celulares en constante cambio.
Enzima Alostérica:
 Son proteínas oligoméricas (por lo que presentan una estructura cuaternaria) con elevado peso molecular.
 Generalmente catalizan al inicio de las vías metabólicas.
 No siguen la cinética de Michaellis – Menten por lo que presentan características cinéticas particulares.
-Modelo Simétrico o Concertado:
-En ausencia del sustrato las enzimas existen en dos estados conformacionales que se encuentran en equilibrio:
R (Relajada): es más activa. T (Tensa).
-En presencia del sustrato, este se va a unir al estado R y desplaza el equilibrio hacia esa forma. De esta manera, T se transforma en R, la
concentración de R aumenta y puede unir mayor cantidad de sustrato. Por lo que va A aumentar al mismo tiempo la concentración del
sustrato y de la enzima en estado R, dos factores que por sí solos incrementan la velocidad de la reacción.
-En presencia de un Efector Alostérico positivo o (activador Alostérico), este se va a unir al estado R por un sitio alostérico, desplazando
el equilibrio hacia este estado, con lo cual la concentración de R se incrementa, aumenta la actividad de la enzima y la velocidad de la
reacción.
-En presencia de un Efector Alostérico negativo (o inhibidor Alostérico), este se va a unir al estado T por un sitio alostérico, desplazando
el equilibrio hacia ese estado, con lo cual la concentración de T se incrementa, disminuye la actividad de la enzima y la velocidad de la
reacción.
-Estos estados se pueden convertir unos en otros en presencia de un activador o un inhibidor.
 Presencia de Activador: Pasa de T a R.
 Presencia de un inhibidor: Pasa de R a T.

Regulación alostérica.
 Gráfico de aspecto sigmoidal.
 Menor gasto de energía.
 Las enzimas tienen otro sitio de reconocimiento además del centro activo
llamado sitio alostérico.
 Está presente el fenómeno de cooperatividad.
 El efector se une a la enzima por fuerzas no covalentes.
 Los estados conformacionales están equilibrio.
 No existe el fenómeno de amplificación.
Control Covalente
Concepto: Mecanismo mediante el cual la unión de un grupo químico a la enzima, (mediante enlace covalente) por acción de otra
enzima, hace que se produzca un cambio en su composición química que afecta su conformación y aumenta o disminuye su actividad.
NOTA: La eliminación del grupo químico, por acción de otra enzima, produce el efecto contrario.
Enzimas que presentan Control Covalente:
 Estas pueden o no tener estructura cuaternaria.
 Existen en 2 estados interconvertibles de diferente composición química, lo que produce secundariamente un cambio en su
conformación y actividad.
 Control de vías metabólicas.
 Siguen la cinética de Michaellis – Menten.
Semejanza con el Control Alostérico:
 Al igual que en el control alostérico, en el control covalente las enzimas existen en dos estados conformacionales de diferente
actividad, uno más activo y otro menos activo.
Diferencias con el Control Alostérico:
 Los estados conformacionales no se encuentran en equilibrio y el paso de uno a otro depende de la unión o separación de un grupo
químico por enlace covalente (en el control alostérico son efectores que se unen a la enzima por sitios de reconocimiento molecular
y, por tanto, por interacciones débiles, lo cual hace que esta unión sea reversible).
 La unión y separación del grupo químico:
- Primero produce un cambio en la composición química de la enzima (como la unión es por enlace covalente, el grupo químico pasa a
formar parte de la estructura de la enzima, por tanto de su composición química)y luego produce un cambio en la conformación y esto
aumenta o disminuye su actividad (en dependencia de la enzima que sea).
DIF: En el caso del control alostérico no ocurre un cambio en la composición química.
 La unión y separación del grupo químico:
- Es decir, la formación y ruptura del enlace covalente, la realizan otras enzimas.
DIF: En el control alostérico los efectores se unen o separan de la enzima por sus sitios alostéricos, en dependencia de los cambios de
concentración de esos efectores en el medio, de manera que si la concentración de un efector aumenta se favorece su unión a la enzima,
y si la concentración disminuye se favorece su separación; recordar que la unión se realiza por interacciones débiles, por lo que no es
necesario la participación de otras enzimas.
Tipos de Modificación Covalente:
 Fosforilación y Desfosforilación:
- Es el más frecuente de todos los tipos de modificación covalente.
 Fosforilación:
- Se produce por la transferencia de un grupo fosfato desde el ATP a un grupo OH de la cadena R de un aa que forma parte de la
enzima mediante el enlace éster.
 Desfosforilación: Se produce por la hidrólisis del enlace éster.

- Quinasas: Son las enzimas que unen grupos fosfatos (mediante enlace covalente).
- Fosfatasas: Son las enzimas que separan esos grupos fosfatos (mediante la ruptura del enlace covalente).

Regulación Covalente.
 Gráfico en forma de hipérbola.
 Mayor gasto de energía.
 Se requiere de una pareja de enzimas para el paso de una enzima a la otra.
 El sitio de modificación covalente no es un sitio de reconocimiento molecular.
 El efector (grupo fosfato) se une al sitio de modificación covalente por fuerzas covalentes.
 La composición química de los estados conformacionales es diferente.
 Se da el fenómeno de amplificación.
Cofactores enzimáticos: Son moléculas de bajo peso molecular, requeridas por determinadas enzimas para poder catalizar las
reacciones en que estas participan.

1. Inorgánicos:
-Cationes divalentes. Ej.Ca2+, Mg2+, Mn2+, Fe2+ y Zn2+.
-Cationes monovalentes. Ej. K+.
-Aniones. Ej.Cl-.
Función de los cofactores inorgánicos:
-Contribuyen a la unión del sustrato a la enzima. Ej. Mg2+ en las quinasas.
-Estabilizan la enzima en su conformación más activa. Ej. Ca2+ en las lipasas.
-Constituyen en ocasiones el centro catalítico principal y al unirse a la enzima favorecen la reacción y adquieren especificidad.
Ej. Fe2+ en las oxidoreductasas.

2. Orgánicos(coenzimas):
-Atendiendo a la fortaleza con que se unen a la enzima se clasifican en coenzimas que se unen débilmente y grupos prostáticos que
se unen fuertemente mediante enlace covalente.
-Moléculas inorgánicas con propiedades físico-químicas específicas. No están unidos a la cadena polipeptídica y actúan junto a las
enzimas en la reacción.
Función de los cofactores orgánicos:
-Transportan parte del sustrato que puede ser electrones, átomos, hidrogeno o grupos funcionales, lo cual no puede ser realizado por
la parte proteica de la enzima por si sola.
-Algunas pueden modificar el estado de agregación de enzimas multimericas,
.Actuan como intermediarios intercambianles, como sucede en el caso de las mutasas.
-Son interenzimáticos los que transportan parte del sustrato de una enzima a otra y esta es la forma de actuar más común de las
enzimas orgánicas.
-Son intraenzimáticos los que transportan parte del sustrato de un sitio a otro dentro de la misma enzima. Son grupos prostéticos.
3. Nucleótidos de piridina.
 NAD+.
 NADP+.
Tienen en su estructura nicotidamina que es la parte funcional y vitamina del complejo B.
-Están formados por un nucleótido de nicotidamina y otro de adenina unido por un enlace anhidrido de ácido. El NADP+ tiene
también un grupo fosfato.
-Participan en las reacciones de oxidación - reducción que son catalizadas por deshidrogenasas.
-Actúan con enzimas que sustraen 2 átomos de hidrógeno directa o indirectamente unidos al mismo átomo de carbono.
-El NAD+ generalmente participa en la oxidación de sustratos en vías catabólicas por lo que se considera una coenzima
eminentemente catabólica.
-El NADP+ actúa generalmente en la reducción de sustratos en vías anabólicas por lo que se considera una coenzima eminentemente
anabólica.
-El NAD+ participa en la oxidación de alcoholes a aldehidos o cetonas.
4. Nucleótidos de flavina.
 FAD.
 FMN.
-Presentan como parte de su estructura la riboflavina o vitamina B₂
-La parte funcional es el anillo de isoaloxacina.
-El FAD está formado por un nucleótido de flavina y otro de adenina unidos por un enlace anhídrido de ácido.
-El FMN está formado por un nucleótido de flavina.
-Participan en las reacciones de oxidación reducción catalizadas por deshidrogenasas y oxidasas.
-Actúan con coenzimas que sustraen 2 átomos de hidrógeno unidos a carbonos adyacentes.
-El FAD participa en la oxidación de alcanos a alquenos.
5. Coenzima A.(CoASH)
-Presenta en su estructura al ácido pantolénico que es una vitamina del complejo B, AMP y  mercaptoetilamina.
-El grupo funcional es el sulfidrilo.
-Participa en las reacciones de transferencia de grupoa acilo.
6. ATP
-Está formado por una adenina, azúcar tipo ribosa y 3 grupos fosfatos.
-No posee vitamina en su estructura.
-Son fuente de energía por la presencia de enlaces anhidrido fosfórorico que cuando se rompen liberan energía.
-Son fuente de elementos estructurales cuando aparece en el producto un elemento de la estructura del ATP.
Componentes celulares: estructura de las membranas biológicas.
Funciones de las Membranas en general.
-Delimita la célula y la interrelaciona con otras.
-Presenta permeabilidad selectiva; permiten el paso libre de algunas sustancias e impiden el de otras según el tamano y la
solubilidad.
-Participan en los mecanismos mediante los cuales la célula secreta y expulsa sustancias al exterior.
-Trasmiten ondas exitatorias a células vecinas como respuesta de algunas senales.
-Reciben señales del medio a través de las proteínas receptoras de membranas.
-Participan en el transporte selectivo de sustancias entre la célula y el medio.
-Incorporan grandes moléculas mediante el mecanismo de fagocitosis.
-Confieren especificidad antigénica a la célula.
1. Lípidos de membrana.
Los lípidos que se encuentran formando parte de las membranas presentan la propiedad de ser anfipáticos debido a la presencia en
la estructura de una porción polar y otra apolar.
Esfingolípidos. Fosfolípidos. Colesterol. Triacilglicéridos.
-Tienen carácter anfipático -Son anfipáticos. Tienen carácter anfipáticos. -No tienen cabeza
-Las Esfingomielinas forman parte de la -La porción polar -Precursor de las vitaminas D polar.
vaina de mielina de los nervios es el grupo -Precursor de los Acidos
a) Fosfatados: la porción polar es la fosfato más un Biliares
fosfocolina y la apolar la ceramida. grupo polar y la -Precursor de la hormona
Ej. Esfingomielina. porción apolar es Esteroidea (Cortizol)
b) No fosfatados: la porción polar es el la cola -La porción apolar es el OH
glúcido y la apolar la ceramida. hidrofóbica. de la posición 3 y la porción
Ej. Glicoesfingolípidos (cerebrósidos, apolar el el anillo de
sulfátidos y gangliósido). ciclopentanoperhidrofenantr
eno.
Los ácidos grasos: Los
-Grupo Carboxilo Polar. insaturados
-Forman parte de los fosfolípidos, los (doble
esfingolípidos y los triacilglicéridos. enlace)
Los saturados(1 enlace) son el ácido
palmático y esteárico

Teniendo en cuenta el carácter anfipático de los lípidos estos se disponen en forma de

bicapa. La cabeza polar se dispone hacia la superficie y la cola hidrofóbica hacia el
interior.
Superficie (Porciones Polares) Interior (Porciones Apolares)
-Las porciones polares de los lípidos se disponen hacia el exterior -Las cadenas apolares se disponen hacia el
o hacia ambos lados de la bicapa e interactúan con el medio interior de la bicapa.
polar. -Entre ellas se establece interacciones mediante
-Interactúan con el Agua mediante puentes de Hidrogeno e fuerzas de
interacciones electrostáticas. Van der Waalls e interacciones hidrofóbicas

Características de la bicapa lipídica: (Es la estructura básica de la Membrana)

-La bicapa lipídica es asimétrica porque la composición de la capa externa e interna es diferente. En la capa interna
predominan la fosfatidil serina y fosfatidil etanolamina y en la capa externa predominan la fosfatidil colina y la
esfingomielina.
-La bicapa es una estructura fluida y la fluidez depende de (Longitud y Temperatura) la longitud de los ácidos grasos y
del grado de insaturación de estos. Aumenta la fluidez cuando más cortos y más insaturados sean los ácidos grasos.
-La presencia de colesterol contribuye a la fluidez de la bicapa.
-La bicapa se comporta como una barrera permeable para las sustancias lipídicas e impermeable para los iones y
compuestos polares excepto el agua.
-Forman compartimientos cerrados y si se producen alteraciones en la bicapa estas pueden autorepararse.
2. Proteínas de Membranas (Confieren a la Membrana sus propiedades funcionales)
Por su Ubicación pueden ser:
Periféricas Integrales

1. Periféricas o extrínsecas. (Menor Proporción) 2. Integrales o intrínseca (Mayor proporción 70% )

-Son proteínas Globulares -Están incluidas total o parcialmente en la bicapa.
-Se unen por intervenciones electrostáticas a la cabeza -Cuando están incluidas totalmente se llaman proteínas
polar del lípido. transmembranales.
-Se disponen en la superficie interna o externa de la -La porción que queda fuera de la bicapa presenta un elevado
bicapa. contenido de a.a polares y la porción contenida en la bicapa
-Presentan un elevado contenido de a.a polares. presenta un elevado contenido de a.a apolares.
-Contribuyen a la organización estructural de la  Función:
membrana y pueden actuar como enzimas. -Contribuyen a la organización estructural de la membrana.
 Función: -Manifiestan diversas actividades comoenzimas y como
-Enzimática transportadoras.
-Reguladora. -Formadoras de canales y poros.
-Tienen función de receptores de membrana, capaces de
interactuar con ligandos específicos por medio del
reconocimiento molecular.

3. Glúcidos de Membrana. (Forman parte de la Membrana, particularmente de la Plasmatica)

Características  Función:
-Constituyen del 2 al 10%, son los componentes minonitarios  Contribuyen a la orientación de las proteínas de las
por su cantidad. membranas.
-Se presentan en forma de oligosacáridos que están unidos  Intervienen en las interacciones entre las membranas
covalentemente a lípidos y sobre todo a proteínas celulares de células distintas.
formándose glicolípidos y glicoproteínas.  Confieren propiedades antigénicas o inmunologica
-Se disponen hacia la cara no citoplasmática de la membrana  a las membranas.

Modelo del mosaico fluido.

 Sus membranas son estructuras asimétricas en la disposición de los lípidos, las proteínas y especialmente los glúcidos.
 Plantea que la bicapa lipídica es la estructura básica de la membrana y que las proteínas se disponen en forma de mosaico.
 Plantea que las membranas son estructuras fluidas y el grado de fluidez influye en las funciones de la membrana.
 Plantea que las proteínas realizan movimientos de traslación en la bicapa y que existe asimetría en la disposición de lípidos,
proteínas y sobre todo de los glúcidos.

Potencial de membrana en reposo.

-Diferencia de potencial electroquímico producido por la diferencia de concentración de iones, donde el interior de la célula es más
negativo que el exterior. Esta diferencia de debe en gran medida al funcionamiento de las bombas en particular a la ATPasa
dependiente de Na2+ y K+ ya que provoca en su acción un desbalance instantáneo de cargas por la salida de 3 iones Na2+ y la
entrada de 2 de potasio.
Factores que contribuyen al PMR:
-ATPasa dependiente de sodio y potasio ya que extrae 3 iones sodio y solo incorpora 2 iones potasio.
-Canales de fuga de potasio ya que permiten la salida de potasio al exterior.
-Proteínas intracelulares que poseen carga negativa.
Condiciones en las que puede variar el PMR:
-Entrada de sodio por sus canales lo que provoca la despolarización de la membrana.
-Entrada de Cl- lo que provoca que el interior se haga más negativo y que ocurra una hiperpolarización de la membrana.
-Salida de potasio lo que provoca una hiperpolarización de la membrana y que el interior de haga más negativo.
-Estos cambios están relacionados con la traamisión del impulso nervioso.
Receptores de membrana.
-Son proteínas transmembranales.  Tipos:
-En su estructura presentan 3 dominios: dominio extracelular, dominio
-Con actividad enzimática de: tirosina quinasa, serina/treonina quinasa y tirosina fosfatasa.
transmembranal y dominio intracelular, citiplasmático o citosólico.
-Que son canales iónicos.
-Presentan un sitio de reconocimiento que permite la interacción con un
-Que promueven la endocitosis del ligando.
ligando.
-Que modifican la actividad de factores de transcripción.
-Captan senales externas y permiten que la célula den respuesta a los
-Acoplados a proteínas G.
cambios que ocurren en el medio.