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PREGUNTAS RESUELTAS.

LOS ENZIMAS

PREGUNTAS RESUELTAS.

LOS ENZIMAS

1 .- Explica cuáles son los principales factores que afectan a la actividad enzimática.

2 .- ¿Qué es un inhibidor y de cuántos tipos puede ser la acción que realizan?

3 .- Diferencia entre cofactor y coenzima.

4 .- ¿Cómo se define la velocidad de un proceso enzimático? ¿Qué efecto tiene sobre ella la
cantidad de sustrato presente en el medio de reacción?

5 .- ¿Dónde actúan los enzimas alostéricos?

6 .- Define centro activo y complejo enzima-sustrato.

7 .- En los enzimas alostéricos, ¿es lo mismo el centro activo que el centro alostérico?

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8 .- Cita tres propiedades por las que podamos considerar a los enzimas como catalizadores.
¿Qué es el centro activo?

9 .- Diferencias entre inhibición competitiva y no competitiva.

10 .- Principales tipos de coenzimas.

11 .- Explica qué es un catalizador y por qué es necesaria su existencia para que las células
desarrollen su actividad.

12 .- ¿Qué características poseen los enzimas alostéricos?

SOLUCIONES:

1 .- Explica cuáles son los principales factores que afectan a la actividad enzimática. Solución:
Los principales factores que afectan a la actividad enzimática son: Temperatura: Las
reacciones controladas enzimáticamente tienen lugar dentro de un intervalo óptimo de
temperaturas, fuera del cual o no suceden, o lo hacen lentamente. A temperaturas bajas, los

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enzimas carecen de energía cinética suficiente para encontrarse y unirse. Por el contrario,
temperaturas elevadas hacen que el enzima se desnaturalice. pH: Las reacciones metabólicas
suceden, también, dentro de un intervalo óptimo de pH. Las variaciones de pH pueden influir de
varias maneras: Si el centro activo contiene aminoácidos con grupos ionizados, varían con el
pH. La ionización de aminoácidos que no estén en el centro activo puede provocar
modificaciones en la conformación que también afecte a la actividad. El sustrato puede verse
afectado por las variaciones del pH.

2 .- ¿Qué es un inhibidor y de cuántos tipos puede ser la acción que realizan?

 Solución: Los inhibidores son sustancias específicas de distinta naturaleza, que se unen con el
enzima en distintos puntos de este y disminuyen parcial o totalmente su actividad. Los
inhibidores pueden ser algún tipo de ion, algún compuesto orgánico, y, con frecuencia, suele
ser el producto final de la reacción. En este caso, a la acción del inhibidor se la denomina
retroinhibición. La acción que realizan los inhibidores se denomina inhibición, y puede ser de
dos tipos: reversible e irreversible. Reversible: En este caso, el inhibidor se une con el enzima
de forma temporal e impide su normal funcionamiento; no se destruye el centro activo del
enzima y éste recupera su actividad una vez eliminado el inhibidor. En este tipo de inhibición, el
inhibidor se une al enzima mediante enlaces débiles (puentes de hidrógeno, iónicos, etc.) que
se rompen con facilidad, quedando libre el enzima, que recupera su actividad. Irreversible: En
este caso, el inhibidor se une de forma permanente con el enzima mediante enlaces covalentes
fuertes, alterando su estructura e inutilizándolo de forma indefinida; de ahí el nombre. A este
tipo de inhibición también se la denomina envenenamiento del enzima.

3 .- Diferencia entre cofactor y coenzima. Solución: Algunos enzimas llamados holoenzimas


son proteínas conjugadas, en ellos se diferencian dos partes: una parte proteica denominada
apoenzima, y una parte no proteica que recibe el nombre de cofactor. Ambos componentes
(apoenzima y cofactor) son inactivos por sí mismos. Para ser activas, han de estar unidas,
formando el holoenzima. Atendiendo a su naturaleza química, los cofactores pueden ser: Iones
metálicos (Fe2+, Mn2+, Mg2+, Zn2+, etc.) o moléculas sencillas. Moléculas orgánicas más o
menos complejas. En este caso se llaman coenzimas. Cuando el coenzima está unido a la
apoenzima por enlaces covalentes, se denomina grupo prostético. Por lo tanto, podemos decir
que, cofactores son la parte no proteica de las holoenzimas, mientras que los coenzimas
solamente serán aquellos cofactores que son moléculas orgánicas y que se unen de forma
temporal al apoenzima.

4 .- ¿Cómo se define la velocidad de un proceso enzimático? ¿Qué efecto tiene sobre ella la
cantidad de sustrato presente en el medio de reacción?

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 Solución: La velocidad de una reacción enzimática se mide por el número de moléculas de


sustrato transformadas por unidad de tiempo. Esta velocidad depende de varios factores, entre
los que destacan la eficacia del enzima y la concentración de moléculas de enzima y de
sustrato. Manteniendo constante la concentración del enzima en una reacción catalizada, se
observa que la velocidad de la reacción aumenta a medida que incrementamos la
concentración de sustrato. Este aumento de la velocidad va haciéndose progresivamente más
lento, hasta que, finalmente, grandes incrementos en la concentración de sustrato no aumentan
de manera significativa la velocidad de la reacción. En este punto, decimos que se ha
alcanzado la velocidad máxima (Vmáx). En estas condiciones las moléculas enzimáticas están
saturadas por el sustrato, y, por ello, no puede aumentarse la velocidad de transformación de
este.

5 .- ¿Dónde actúan los enzimas alostéricos? Solución: Los enzimas alostéricos desempeñan
un papel muy importante en la regulación de las reacciones metabólicas. Suelen actuar en
puntos estratégicos de las rutas metabólicas, como son la primera reacción de una ruta
metabólica o los puntos de ramificación de una ruta metabólica. Frecuentemente, el sustrato de
la primera reacción de la ruta metabólica actúa como modulador positivo o activador alostérico;
al unirse con el enzima alostérico, provoca la aparición de la conformación activa de la enzima.
En las rutas metabólicas no ramificadas, el producto final actúa como modulador negativo o
inhibidor alostérico, se une al enzima alostérico y provoca la aparición de la conformación
inactiva. Si la ruta metabólica se ramifica, el inhibidor del primer enzima alostérico es el
metabolito del punto de ramificación, mientras que los productos finales de las ramificaciones
serán los inhibidores de los enzimas alostéricos que actúan en la primera reacción después de
la ramificación. A este proceso se le denomina inhibición feed-back o retroinhibición. Este
proceso supone un ahorro energético para el organismo, ya que el exceso de producto final
inhibe su propia síntesis en una etapa temprana de esta. Un ejemplo de retroinhibición
alostérica lo constituye la síntesis de isoleucina, la cual se forma a partir de treonina mediante
una secuencia de cinco etapas, la primera de las cuales está catalizada por el enzima treonina
desaminasa. Cuando la concentración de isoleucina es elevada, esta se une al centro
alostérico del enzima, provocando su inactivación. Cuando la concentración disminuye, el
enzima recupera su actividad.

6 .- Define centro activo y complejo enzima-sustrato. Solución: El centro activo del enzima es el
lugar donde se localizan los grupos funcionales de las cadenas laterales de los aminoácidos
que realizan la acción catalítica. El centro activo se une al sustrato y al grupo prostético,
contribuyendo, mediante la acción de los grupos funcionales activos, a la formación o a la
rotura de los enlaces. Para ejercer su acción, la molécula enzimática se une, de forma
específica, a la molécula de sustrato, formando el complejo enzima-sustrato. Los enzimas,
como catalizadores que son, actúan disminuyendo la energía de activación. El mecanismo de
actuación es el siguiente: Las moléculas enzimáticas (E) se unen de forma específica a las

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reaccionantes, que denominamos sustratos (S). En un primer paso, se forma un complejo


enzima-sustrato (ES). Aquí, el enzima induce cambios en la molécula del sustrato (ruptura o
redistribución de enlaces, cambios en los grupos funcionales, etc.) que hacen disminuir su
energía de activación y conducen a la formación del producto final (P) y a la liberación del
enzima (E), inalterado, que puede actuar de nuevo.

7 .- En los enzimas alostéricos, ¿es lo mismo el centro activo que el centro alostérico?
Solución: Los enzimas alostéricos, a diferencia de lo que ocurre con los demás enzimas,
poseen más de un centro de actividad: el centro activo y el centro alostérico o centro regulador;
ambos centros son diferentes y realizan funciones distintas. El centro activo de un enzima
alostérico es, al igual que en cualquier otro enzima, la zona de la superficie del enzima por
donde este se une al sustrato. En este centro es donde se produce la acción catalítica. El
centro alostérico o centro regulador es una zona del enzima alostérico, diferente del centro
activo, por donde estos enzimas se unen de forma no covalente a unas moléculas
denominadas moduladores o efectores. Estos moduladores o efectores, al unirse al centro
alostérico, provocan un cambio en la conformación de este enzima alostérico, que adoptará
una forma más o menos activa, dependiendo de cómo sea el modulador. Los moduladores
pueden ser de dos tipos: moduladores positivos o activadores y moduladores negativos o
inhibidores. Los moduladores positivos o activadores, al unirse al centro alostérico, provocan
en el enzima alostérico el cambio de la conformación inactiva (T) a la activa (R), mientras que
si es el modulador negativo o inhibidor el que se une al centro alostérico, ocurre al revés; es
decir, el enzima alostérico pasa de la confomación activa a la inactiva.

8 .- Cita tres propiedades por las que podamos considerar a los enzimas como catalizadores.
¿Qué es el centro activo? Solución: Los enzimas son biocatalizadores que: Aceleran
reacciones que sin su presencia no se desarrollarían o lo harían a velocidades incompatibles
para la vida. Actúan a bajas concentraciones, ya que no se alteran en el transcurso de la
reacción. Su acción es específica, ya que un determinado enzima tan solo cataliza un tipo de
transformación (especificidad de acción) de un determinado tipo de sustrato (especificidad de
sustrato). El centro activo del enzima es el lugar donde se localizan los grupos funcionales de
las cadenas laterales de los aminoácidos que realizan la acción catalítica. El centro activo se
une al sustrato y al grupo prostético, contribuyendo, mediante la acción de los grupos
funcionales activos, a la formación o a la rotura de los enlaces.

9 .- Diferencias entre inhibición competitiva y no competitiva. Solución: Ambos tipos de


inhibición son reversibles; es decir, el enzima no se inutiliza de forma indefinida, sino que deja
de realizar su actividad de forma temporal. En la inhibición competitiva, el inhibidor es similar al
sustrato; se puede unir al centro activo del enzima e impide que lo haga el sustrato. Por
consiguiente, en este tipo de inhibición, inhibidor y sustrato compiten por unirse al centro activo
del enzima, de ahí su nombre. Esta inhibición puede superarse aumentando la concentración

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de sustrato. En la inhibición no competitiva, el inhibidor no compite con el sustrato por el centro


activo del enzima. En este tipo de inhibición, el inhibidor puede actuar de dos formas: Puede
unirse con el enzima por una zona diferente de la del centro activo: al hacerlo modifica su
conformación, y, con ello, dificulta que el enzima se pueda unir con el sustrato. Puede unirse
con el complejo E-S una vez formado, y esto impide o dificulta la formación del producto. Este
tipo de inhibición no se supera aumentando la concentración del sustrato.

10 .- Principales tipos de coenzimas. Solución: Atendiendo a los grupos químicos que


transfieren, podemos dividir los coenzimas en tres grupos: Coenzimas que intervienen en
reacciones de transferencia de grupos fosfato. Estos coenzimas son importantes por la gran
cantidad de energía que acumulan en los enlaces que unen a las moléculas de fosfato. Esta
energía se libera cuando estos enlaces se rompen. Por lo tanto, actúan transfiriendo energía de
unos procesos a otros. Estos coenzimas son ribonucleótidos, entre los cuales destacan,
principalmente, los adenosín fosfatos: adenosín monofosfato: AMP = Adenina-ribosa-P
adenosín monofosfato: ADP = Adenina-ribosa-P-P adenosín monofosfato: ATP =
Adenina-ribosa-P-P-P Coenzimas que intervienen en las reacciones de óxido-reducción,
transfiriendo hidrógenos (electrones) de unos sustratos a otros. Muchos de ellos son mono o
dinucleótidos que en ocasiones tienen bases especiales. Aquí se incluyen: Piridín nucleótidos:
Son dinucleótidos, formados por el ribonucleótido de la adenina y un nucleótido de la
nicotinamida. Comprende: NAD (nicotinamida-adenina-dinucleótido) :
Nicotinamida-ribosa-P-P-ribosa-adenina. NADP (nicotinamida-adenina-dinucleótido-fosfato)
Nicotinamida-ribosa-P-P-ribosa(P)-adenina Flavín nucleótidos: Son mono o dinucleótidos que
contienen como base riboflavina. Aquí se incluyen: FMN (flavín mononucleótido): Riboflavina-P
FAD (flavín adenina dinucleótido): Riboflavina-P-P-ribosa-adenina Coenzimas que intervienen
en la transferencia de otros grupos químicos. Aquí se incluyen, entre otros: El coenzima A, que
interviene en la transferencia de grupos acetil de unos sustratos a otros. Fosfato de piridoxal,
que transfiere grupos amino.

11 .- Explica qué es un catalizador y por qué es necesaria su existencia para que las células
desarrollen su actividad. Solución: Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción
química hasta hacerla instantánea o casi instantánea. Las células desarrollan su actividad por
medio de una serie de reacciones químicas orgánicas. Si estas reacciones se produjeran sin
catalizador, serían tan lentas que prácticamente no se llevarían a cabo. Los catalizadores
aceleran las reacciones químicas al disminuir la energía de activación, necesaria para que las
moléculas reaccionantes pasen al estado de transición que, posteriormente, dará lugar a la
formación del producto.

12 .- ¿Qué características poseen los enzimas alostéricos? Solución: Las principales


características que presentan los enzimas alostéricos son las siguientes: Están formados,
generalmente, por más de una cadena polipeptídica (subunidad); por tanto, tienen estructura

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cuaternaria. Poseen varios centros reguladores denominados centros alostéricos. En ellos se


pueden fijar moduladores, que pueden ser positivos o activadores y negativos o inhibidores.
Estos enzimas presentan dos conformaciones diferentes estables e interconvertibles, una,
activa, llamada forma R o relajada, que tiene gran afinidad por el sustrato, y la otra inactiva,
llamada forma T o tensa, que tiene baja afinidad por el sustrato. El paso de una conformación a
otra se produce al fijarse en el centro regulador un modulador. El paso de la forma T (inactiva)
a la forma R (activa) se produce al fijarse al centro regulador un modulador positivo o activador
alostérico. El paso de la forma R a la forma T se produce al fijarse al centro regulador un
modulador negativo o inhibidor alostérico. Presentan efecto cooperativo entre las subunidades
que las forman; es decir que la activación o inhibición de una de ellas produce el mismo efecto
en todas las demás. La cinética de los enzimas alostéricos es diferente de la de los demás
enzimas. En los enzimas alostéricos, la gráfica de la velocidad de la reacción en función de la
concentración del sustrato es una curva sigmoidea, mientras que en el resto de las enzimas es
hiperbólica.

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