ENZIMAS

ENZIMAS
ENZIMAS
• Las enzimas catalizadores de las reacciones
químicas en los seres vivos. Sustancias que, sin
consumirse en una reacción, aumentan notablemente
su velocidad.

• Ello hace posible que en condiciones fisiológicas

tengan lugar reacciones que sin catalizador
requerirían condiciones extremas de presión,
temperatura o pH.

Sin las enzimas los procesos biológicos serían tan

lentos que la vida no podría existir
La enzima disminuye la energía de
activación

Sin enzima
Con enzima

• La Ea de la hidrólisis de la
urea baja de 30 a 11 kcal/mol
con la acción de las enzimas,
acelerando la reacción 1014
E+S • El aumento de temperatura
necesario para producir la
reacción no catalizada seria
de 529ºC
E+P
Tiempo de la reacción
 ENZIMAS
 Las enzimas se unen a los reactivos
(sustratos) reduciendo la energía de
activación

 Cada enzima tiene una forma única

con un sitio o centro activo en el que
se une al sustrato

 Después de la reacción, enzimas y

productos se separan.

 Las moléculas enzimáticas no han

cambiado después de participar en la
reacción
 Enzima

Sustrato
Sitio activo
 Enzima - Catalizador
 Tanto la enzima como el catalizador aceleran la
velocidad de una reacción química.
 Una enzima puede transformar 1000 moléculas
de sustrato/ segundo
 Las enzimas tienen 3 propiedades que los
catalizadores NO tienen
– Especificidad por el sustrato
– Se inactivan por desnaturalización
– Pueden ser reguladas
Las enzimas cumplen su papel catalítico gracias
a:
• Fijación estereoquímicamente complementaria
del substrato
• Transformación catalítica del mismo

En ambas funciones participan:

• Cadenas laterales de los aminoácidos

• Grupos o moléculas no proteicas:
 Grupos prostéticos
 Iones metálicos
 Cofactores
 La unión del sustrato es muy
específica
 Complementariedad
geométrica
 Complementariedad de
cargas, uniones iónicas
 Modelos:
 Llave – cerradura.
 Encaje inducido
 Teorías de la acción enzimática
Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)
•Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica, de la
misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.
•Hoy se considera insuficiente al no explicar algunos fenómenos
de la inhibición enzimática
Teorías de la acción enzimática
Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)

Tanto la enzima como el substrato sufren una

alteración en su estructura por el hecho físico de la
unión.

Está mucho más de acuerdo con todos los datos

experimentales conocidos hasta el momento.
Teorías de la acción enzimática, 3
Estabilización del Estado de Transición

La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidad

definiendo la acción enzimática como:

El Centro Activo enzimático es en realidad

complementario no al substrato o al producto, sino al
estado de transición entre ambos.
Una enzima puede unir dos sustratos en su sitio activo
 Clasificación de las enzimas
 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxido-
reducción.
 Transferasas: Catalizan reacciones de transferencia de
grupos.
 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis.
 Liasas: catalizan la ruptura simple de una molécula en
dos o la reacción inversa.
 Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización por
reacciones intramoleculares.
 Ligasas: catalizan la unión de dos o moléculas, acoplada
a la ruptura del ATP.
Clasificación y nomenclatura
Nombre sistemático:
Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa

Donador Aceptor Tipo de reacción catalizada

Grupos
Número Enzyme Commission:
químicos
Enzyme EC 2.7.1.1 Enzimas
Comission Subgrupo
Grupo

Nombre común (sustrato+”asa”): Hexokinasa

Clasificación y nomenclatura

Clasificación de enzimas por Grupos

EC 1.x  Oxidorreductasas
EC 2.x  Transferasas
EC 3.x  Hidrolasas
EC 4.x  Liasas
EC 5.x  Isomerasas
EC 6.x  Ligasas
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción, en que átomos de
oxigeno ó hidrogeno son trasladados entre moléculas:

Ared + Box Aox + Bred

AH2 + B A + BH2

En las reacciones redox, siempre tienen que estar presentes a

la vez el aceptor y el dador electrónico.
Clasificación y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas
Nombre: Dador:Aceptor oxidorreductasa

-D-Glucosa : O2 1-oxidorreductasa EC 1.1.3.4

Dador Aceptor
Nombre común:
Glucosa oxidasa
Clasificación y nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas
Nomenclatura del subgrupo en oxidorreductasas:
EC 1.1.x - Deshidrogenasas
EC 1.2.x - Oxidasas
EC 1.3.x - Peroxidasas
EC 1.4.x - Oxigenasas
EC 1.5.x - Hidroxilasas
EC 1.6.x - Reductasas
etc.
Aplicaciones: Ensayos de diagnostico clínico (glucosa oxidasa y colesterol
oxidasa
Clasificación y nomenclatura
Grupo 2: Transferasas
Catalizan reacciones de transferencia de átomos ó
grupo de átomos entre moléculas:

A-X + B A + B-X

Dador: Aceptor Grupo transferido - transferasa

ATP: D-Hexosa Fosfotransferasa EC 2.7.1.1

Nombre común: hexokinasa
Clasificación y nomenclatura
Grupo 3: Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrólisis y también su reverso.

A-B + H2O A-OH + H-B

No se suelen utilizar nombres sistemáticos en las

hidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombre
Primitivo. Ejemplo: Quimosina EC 3.4.23.4.
Clasificación y nomenclatura
Grupo 3: Hidrolasas
Caso particular  Péptido hidrolasas: clasificación común
(no sistemática)

I. Según la situación del enlace atacado:

- Exopeptidasas (extremos de la cadena) (Peptidasas)
- Endopeptidasas (interior de la cadena) (Proteinasas)
II. Según el mecanismo catalítico:
- Serin proteinasas
- Tiol proteinasas
- Aspartil proteinasas
- Metaloproteinasas
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 4: Liasas
Catalizan reacciones reversibles de remoción de grupo de
átomos del sustrato (este grupo no incluye las hidrolasas):

A-B A+B
Ejemplo
Nombre sistemático:
Histidina amonio-liasa (EC
4.3.1.3)

Nombre común:
Histidasa
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 5: Isomerasas
Catalizan reacciones de isomerización moleculares

A B
Ejemplo:
Glucosa isomerasa (EC
5.3.1.5)
 Clasificación y nomenclatura
Grupo 6: Ligasas
Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas
de la hidrólisis de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.).

A + B + ATP A-B + ADP + Pi

Ejemplo: Glutationa sintasa (EC

6.2.2.3)

Nombre sistémico:
G-L-glutamilo-L-
cisteina:glicina ligase
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Los cambios en la conformación de las enzimas producen

modificaciones en la actividad catalítica. Los factores
que influyen de manera más directa sobre la actividad de
un enzima son:

• pH
• Temperatura
• Cofactores
Efecto del pH sobre la actividad enzimática
 Efecto del pH sobre la actividad enzimática
 Las enzimas poseen grupos
químicos ionizables
(carboxilos -COOH; amino
-NH2; tiol -SH; imidazol, )

 Como la conformación de las

proteínas depende, de sus
cargas eléctricas, habrá un pH
en el cual la conformación
será la más adecuada para la
actividad catalítica
Efecto de la temperatura sobre
actividad enzimática
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones

químicas, sin embargo, las enzimas temperaturas altas se
 
desnaturalizan por el calor. La temperatura a la cual la
actividad catalítica es máxima se llama temperatura
óptima.
 Efecto del pH en la ENZIMA

Cada enzima tiene un pH óptimo para su actividad

El pH afecta las interacciones iónicas
ORGANISMOS TERMÓFILOS
 Son organismos que viven a altas tº y realizan sus
reacciones enzimáticas a estas altas tº
 Ejemplos son los que viven en las aguas termales
 Es tema de investigación el aislamiento de las
enzimas de estos organismos para desarrollar
procesos industriales en condiciones más extremas
EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

A veces, un enzima requiere para su función la

presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la
catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser
iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++, Casi
un tercio de las enzimas conocidos requieren
cofactores. Cuando el cofactor es una molécula
orgánica se llama coenzima. Muchos de estos se
sintetizan a partir de vitaminas.
 Coenzimas
Las coenzimas son pequeñas moléculas

orgánicas, que se unen a la enzima.

Las coenzimas colaboran en la reacción

enzimática recibiendo transitoriamente algún

grupo químico: H+ , OH, CH3 .
La enzima sin la coenzima recibe el nombre de

APOENZIMA
El NAD es una coenzima aceptora de H

Sustrato
oxidado
Algunas enzimas requieren metales para mejorar su
actividad
 CINÉTICA ENZIMÁTICA
1. La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan
información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica
y de la especifidad del enzima. No es necesario purificar o aislar
la enzima.
2. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH,
temperatura, presencia de cofactores, y se utilizan concentraciones
saturantes de sustrato.
3. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la
velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien
midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los
reactivos.
 Complejo enzima-sustrato
 La cinética es el estudio de las velocidades de reacción y los
principios que permiten comprender como suceden las
reacciones.
 Michaelis y Menten (1913) realizaron estudios de
comportamiento enzimático, con un extracto de levaduras ricas
en invertasa, enzima que cataliza la hidrólisis de la sacarosa.
 Cuando la concentración de la enzima se mantuvo constante y
se hizo variar la cantidad de sustrato, lo que se observó fue una
relación hiperbólica entre la velocidad y la concentración del
sustrato:

k1 k3
E+S ES P+E
k2
Baja
concentración
de sustrato

ALTA
concentración
de sustrato
SATURACION
 Una cinética hiperbólica implica un proceso saturante:

Hay un número limitado de sitios en la enzima

para fijar substrato; una vez que están ocupados
todos, por mucho que aumente la concentración
de substrato, la velocidad permanecerá constante
tendiendo a un valor asintótico

k+1 k+2
E+S ES E+P
k-1
 Ecuación cinética de Michaelis-Menten
Vo= Vmax[S]
Km + [S]
0.24 cálculo del valor asintótico
Vmax
0.2
Velocidad inicial (Vo)

0.16
Vmax/2

0.12

0.08

0.04

0
0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10

Km Concentración del sustrato (S)

 Relación entre Km y Vmax
Michaelis y Menten
Velocidad de la reacción (v) Vmax

Vmax/2

Km Concentración de Sustrato [S]

La Km es la concentración de sustrato
donde se obtiene la mitad de la Vmax
 Vmax

Velocidad de la reacción (v)

Vmax/2

Km Concentración de Sustrato [S]

A mayor Km, menor es la afinidad de la enzima por el

sustrato
A menor Km mayor es la afinidad de la enzima por el
sustrato
 Significado de la constante Km
1. Constante de equilibrio de disociación del complejo ES
(en condiciones de equilibrio rápido)

2. Medida inversa de la afinidad de la enzima por el substrato

(en condiciones de equilibrio rápido)

3. Mide la función de fijación (en cond.de equilibrio rápido)

4. Concentración de substrato para la que la velocidad se hace

igual a la mitad de la máxima (s0.5)

5. Se define para una pareja enzima-substrato

6. Se mide en unidades de concentración

 Significado de la constante Vmax

1. Velocidad asintótica para s

2. Directamente proporcional a la concentración de

enzima

3. Mide función de transformación catalítica

4. Se expresa en unidades de velocidad

 Representación Lineweaver-Burke

1/Vmax
1 K m 1 1
-1/Km   
v V mx s V mx
 Número o Índice de Recambio
 Velocidad a la cuál las moléculas de S se
convierten en producto por molécula de E,
cuando funciona a su Vmáx
 kcat = Vmáx / [E]

 Kcat es una constante de velocidad de 1er

orden con unidades de tiempo-1
 INHIBICION ENZIMATICA
 La acción de un inhibidor implica la fijación de éste a
alguna forma de la enzima, lo que da por resultado
una pérdida total o parcial de la actividad enzimática
para transforma sustratos en productos.

 Antibióticos, insecticidas, herbicidas, venenos y

diversos medicamentos, que combaten el dolor, la
inflamación, las infecciones virales y el cáncer, son
sustancias capaces de inhibir el funcionamiento de
una enzima específica.
Inhibidor:
Compuesto que hace disminuir la actividad enzimática, a través de
interacciones con el centro activo u otros centros específicos
(alostéricos).

I. Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro activo

II. Alostéricos: ejercen su acción sobre otra parte de la

molécula, causando un cambio conformacional con
repercusión negativa en la actividad enzimática.
 Los inhibidores pueden ser de dos tipos:

1. Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima

libre, con el complejo enzima-substrato o con ambos:

E+I EI

ES + I ESI

2. Inhibidor irreversible: modifica químicamente a la

enzima:
E+I E’
 Inhibición reversible

(a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre,

impidiendo la fijación del substrato: Inhibición Competitiva

(b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo

haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la
fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la acción
catalítica: Inhibición No Competitiva

(c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-substrato

una vez formado, impidiendo la acción catalítica; este tipo
se conoce como Inhibición Acompetitiva
Inhibición Competitiva
Inhibición competitiva
 S
E ES E+P
I Se define una constante de [E] [I]
equilibrio de disociación del Ki =
[EI]
EI inhibidor:
Características:
El inhibidor solo se une a la enzima libre
- Las fijaciones de substrato e inhibidor son mutuamente
exclusivas
- A muy altas concentraciones de substrato desaparece la
inhibición
- Por lo general, el inhibidor competitivo es un análogo químico
del substrato.
- El inhibidor es tan específico como el substrato
 Parametros cinéticos

1. El efecto cinético del inhibidor es el aumento aparente de la

Km.
2. La Vmax no aparece modificada; para concentraciones muy
altas del substrato, v = Vmax, igual que en ausencia de inhibidor

3. Cuanto más pequeño sea el valor de Ki mayor será la potencia

del inhibidor competitivo.
Inhibición competitiva - Representación recíproca doble

0.07
1/v
0.06

0.05

0.04

0.03
1/Vmax
0.02

-1/Km 0.01

1/s
0.00
-0.3 -0.2 -0.1 0.0 0.1 0.2 0.3 0.4 0.5 0.6

-1/(Km
 Ácido Fólico y Sulfanilamida
 La sulfanilamida es un análogo estructural del
ácido p - aminobenzoico (PABA)
 PABA es el punto de partida para la síntesis de
ácido fólico en las bacterias
 El ácido fólico es una vitamina esencial para la
proliferación (división) bacteriana
 Sulfanilamida se usa en el tratamiento algunas
infecciones
Inhibición NO competitiva
 Inhibidor No Competitivo
 Se une a un lugar diferente del sitio activo
la enzima
 Se une a la enzima libre y también al
complejo enzima-sustrato
 Por acción del inhibidor disminuye la V máx
pero el valor de Km no se altera
Inhibición acompetitiva
 Inhibidor Acompetitivo
 Se une a un lugar diferente del sitio activo
de la enzima
 Se une sólo al complejo enzima-sustrato
 Los efectos que tiene: disminuye el valor
de Km y también el de Vmáx
 Inhibidor Acompetitivo
El inhibidor Acompetitivo se une a la enzima en un sitio
diferente del sitio activo
 Inhibición Irreversible
- Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo
químico de la enzima, modificándola covalentemente

- Su acción no se describe por una constante de equilibrio Ki,

sino por una constante de velocidad ki:
E+I E’
- A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de los
inhibidores irreversibles depende del tiempo de actuación
del inhibidor.

- Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente

tóxicos.
 Inhibidores Irreversibles
 Producen inactivación permanente de la
actividad enzimática
 Se interfiere con el normal desarrollo de
una reacción o vía metabólica
Algunos tipos de inhibidores irreversibles

1. Reactivos de grupos -SH

2. Organofosfóricos

3. Ligandos de metales

4. Metales pesados
 Efectos de los inhibidores sobre
constantes cinéticas

Tipo de inhibidor Efecto

Competitivo (I sólo se une a E) Aumenta Km, V máx sin cambio
Acompetitivo (I sólo se une a ES) Km, V máx descienden
No competitivo (I sólo se une E ó ES) Sin cambio Km, V máx desciende.
Regulación de la actividad
enzimática
 REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Mecanismos fisiológicos para aumentar o disminuir la actividad enzimática

* ALOSTERISMO

MODIFICACIONES
SOBRE LA ENZIMA
EXISTENTE
a) FOSFORILACIÓN
*REGULACIÓN COVALENTE
b) PROTEÓLISIS

ISOENZIMAS

a) EXPRESIÓN DEL GENE

MODIFICACIONES
PARA CAMBIAR LA * SÍNTESIS b) SÍNTESIS DE LA PROTEÍNA
CANTIDAD DE EN EL RIBOSOMA
ENZIMA

* DEGRADACIÓN DIFERENTES MECANISMOS

ALOSTERISMO (CAMBIA DE FORMA)

Un enzima alostérica se distingue por su

Respuesta a la concentración de sustrato y por su susceptibilidad
De regulación por otras moléculas

Se caracterizan por tener múltiples centros funcionales

(Centros activos) y
Centros reguladores (centros alostéricos)
 Enzimas alostéricas

 Las enzimas alostéricas

presentan estructura
cuaternaria.
 Tienen diferentes sitios
activos, unen mas de una
molécula de sustrato
 la curva de velocidad presenta
una forma sigmoidal
 REGULACIÓN ENZIMÁTICA

INHIBIDOR INHIBIDOR INHIBIDOR

SUSTRATO NO COMPETITIVO ALOSTÉRICO
COMPETITIVO
SITIO CATALITICO
SUSTRATO

ENZIMA ENZIMA ENZIMA ENZIMA

Sitio Regulador
-

ALOSTERISMO: forma de regulación de la actividad de una enzima

* Las enzimas alostéricas NO siguen el comportamiento Michaeliano
(hiperbólico). Su cinética de velocidad vs. [S] es sigmoidal.
* Estas enzimas tienen más de un sitio de unión para el sustrato o para otro efector.
Este segundo sitio no es catalítico, pero al ser ocupado, “transmite” su efecto
* al sitio catalítico, el cual aumenta o disminuye su afinidad por el sustrato
(SITIO ALOSTÉRICO)
ENZIMA ALOSTÉRICA

SUSTRATO
SITIO CATALITICO

ENZIMA

SITIO REGULADOR
Ligando o efector o regulador
alostérico

LA UNIÓN DEL REGULADOR INDUCE

CAMBIOS CONFORMACIONALES QUE SE
TRANSMITEN AL SITIO ACTIVO
 REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
ALOSTERISMO

SUSTRATO
SITIO CATALITICO

ENZIMA

Sitio Regulador
Ligando o efector o regulador
alostérico + o -

+ Sitio alostérico
(es específico)
Actividad enzimática
Ligando o
Regulador o Efector
alostérico
(específico) - Sitio alostérico
(es específico)
Actividad enzimática
LAS ENZIMAS REGULADAS ALOSTÉRICAMENTE NO SIGUEN LA CINÉTICA
DE MICHAELIS-MENTEN
Conforme se le une su sustrato
está en estado “relajado”

LA TRANSICIÓN DE T a R
VELOCIDAD

POR LA UNIÓN DE SU SUSTRATO,

TAMBIÉN AUMENTA LA ACTIVIDAD

Sin sustrato el enzima

esta en estado “tenso”

SUSTRATO
TRANSICIÓN DEL ESTADO T AL R EN LA HEMOGLOBINA
 Eventos en la transición alostérica
Efector Unión a la enzima Inducción de
Alostérico (Sitio alostérico) Cambio conformacional
+ ó -

Transmisión a través
De la enzima hasta
El Sitio catalítico

Expresión de MODIFICACIÓN + ó - Cambio en la

La actividad de la DE LA AFINIDAD POR EL Estructura del sitio
enzima (catálisis) PRODUCTO, CAMBIO catalítico.
REACTIVIDADES
De residuos críticos en la
catálisis.
 TIPOS DE REGULACIÓN ALOSTÉRICA

REGULACIÓN POR PRODUCTO

El producto de la catálisis, al alcanzar ciertas concentraciones,
se une a la enzima, inhibiéndola (interaccionando en el sitio
alostérico, no en el sitio activo)
-

E
A+B C
 REGULACIÓN POR FEEDBACK (RETROALIMENTACIÓN )

Es una inhibición alostérica que se presenta para regular vías metabólicas

Enz A Enz B Enz C Enz D

Sustrato A Sustrato B Sustrato C Sustrato D Sustrato E
REGULACIÓN POR MODIFICACION COVALENTE :

La actividad de la enzima se regula, ya sea + o – por la adición o

substracción de un grupo químico o de una parte de la molécula
de enzima.
a) Fosforilación (regulación reversible) :
Pi (FOSFORILASA O CINASA)
FORMA INACTIVA

ENZIMA FOSFOENZIMA O
DEFOSFORILADA ENZIMA FOSFORILADA

FORMA ACTIVA Pi (FOSFATASA)

ALGUNOS TIPOS DE MODIFICACIONES COVALENTES

MODIFICACIÓN EJEMPLO DE
PROTEÍNA
MODIFICADA
Fosforilación Piruvato cinasa
Acetilación Histonas
Miristilación Src
ADP-ribosilación RNA polimerasa
Farnesilación Ras Trombina
γ-Carboxilación Fibrinógeno
Sulfatación Ciclina
Ubiquitinación
 Las cinasas o fosforilasas toman el Pi del ATP, al que hidrolizan
en ADP+Pi y este Pi es transferido a la enzima que es sustrato de la cinasa

ATP ADP+ Pi
CINASA o Pi
Sitio de fosforilación
FOSFORILAS
ENZIMA
DEFOSFORILADA
A Pi
ENZIMA FOSFORILADA
Pi
ACTIVA FOSFATASA INACTIVA

El Pi se esterifica a un grupo hidroxilo de la proteína, por lo que los

aminoácidos que se fosforilan en una proteína son la SERINA,
TREONINA y TIROSINA
El Pi queda unido de una manera covalente a la enzima, pero esta
fosforilación puede ser reversible gracias a una FOSFATASA
 REGULACIÓN COVALENTE
PROTEÓLISIS (REGULACIÓN IRREVERSIBLE)

ZIMÓGENOS. Proteínas inactivas que tiene un tamaño mayor

al de la enzima madura y que son procesados hasta la forma
madura, que es más pequeña
proteasa
NH2
NH2

COOH
COO-
+ NH2
PROCESAMIENTO
COOH
PRECURSOR
(INACTIVO) O FORMA MADURA
PROTEÍNA INMADURA (ACTIVA)
ZIMÓGENO
 ISOFORMAS O ISOENZIMAS O ISOZIMAS

•Son variaciones estructurales de una misma enzima

•Las isoformas pueden ser de un 70-98 % idénticas entre sí

•Las isoformas de una misma enzima catalizan la misma reacción, pero

con ligeras variaciones en la velocidad, la Km, el pH óptimo, sensibilidad a
inhibidores, a reguladores alostéricos, etc.

• Esas pequeñas diferencias no son suficientes para que la reacción que

catalizan sea diferente

•Por eso, las isoenzimas son otras formas de expresar una actividad
enzimática regulada

•La isoforma que exista en un tejido o en un momento de

desarrollo particulares es justamente la que se necesita ahí por sus
características particulares de cinética o de regulación
Una isoforma puede ser específica de un tejido o de una
edad del tejido, porque despliega justamente la
actividad que demanda este tejido

Así, el organismo modula una misma actividad

enzimática en diferentes tejidos, expresando
diferentes formas de la enzima
 Regulación enzimática
(Síntesis)
 Control genético: Síntesis de enzimas
como respuesta a las variaciones de las
necesidades metabólicas, permite a las
células responder de forma eficaz a las
variaciones del ambiente.
 Ejemplo E. coli puede metabolizar lactosa
en ausencia de glucosa en el medio.
Transformación
de Alimentos
Fermentaciones
Quesos
Vinos

Agricultura
Rhyzobium
Medicina
Transaminasas

Industria
Farmacéutica
Penicilina
 RESUMEN
Las enzimas son proteínas que catalizan las
reacciones biológicas
Presentan especificidad por su sustrato

Cada enzima presenta dos parámetros

importantes Vmax (saturación de la enzima)

y la Km (medida de la afinidad por el
sustrato)
 RESUMEN
La actividad enzimática puede ser inhibida, por
inhibidores competitivos (similares al sustrato)
o por inhibidores no competitivos.
La temperatura y el pH afectan a la enzima en
su actividad catalítica.
Algunas enzimas requieren de coenzimas y/o
cofactores para su actividad.
La actividad de las enzimas es regulada a
través de mecanismos específicos como el
alosterismo o modificaciones covalentes