ENZIMAS

ENZIMAS
Son molculas de naturaleza protenica que
aceleran las reacciones bioqumicas.

Son catalizadores biolgicos que disminuyen

la energa de activacin de las reacciones que
catalizan, de forma que se aceleran
sustancialmente la tasa de reaccin.
QU ES UN CATALIZADOR?

Es una molcula inorgnica u orgnica que

incrementa notablemente la velocidad de las
reacciones qumicas sin ser modificada o
consumida en la reaccin.
Reaccin enzimtica simple
E+S ES EP E+P
E : enzima libre
S : sustrato
ES : complejo enzima-sustrato
EP: complejo enzima producto
P : producto
 Cintica vs termodinmica
Las reacciones proceden espontneamente si hay un
descenso en la energa libre cuando la temperatura y la
presin se mantienen constantes.

Muchas reacciones bioqumicas, que son

termodinmicamente posibles, ocurren a velocidades
despreciables, es decir son cinticamente imposibles.

De aqu la necesidad de la catlisis para incrementar sus

velocidades.

La catlisis en las clulas la llevan a cabo las enzimas.

 Cintica vs termodinmica

Lo que determina si una reaccin es

termodinmicamente posible es el valor del cambio
en energa libre (G).

Lo que determina si una reaccin es cinticamente

posible es el valor de su energa de activacin
(G).
El cambio negativo en energa libre (G) , o lo que es lo mismo el valor
mayor de uno de la constante de equilibrio (Keq), nos dice que la reaccin
procede espontneamente de S a P.
Relacin entre la energa libre
y la constante de equilibrio

G o = -RT ln Keq
Las enzimas, como cualquier catalizador incrementan
notablemente la velocidad de las reacciones qumicas al
disminuir su energa de activacin sin ser modificadas o
consumidas en la reaccin.
 Reaccin no catalizada

Reaccin catalizada
 Necesidad de la biocatlisis

Por qu la gran mayora de las reacciones en los seres

vivos necesitan ser catalizadas para que ocurran a una
velocidad apreciable?

Porque de lo contrario estaran todas en el equilibrio.

Porque as la clula puede regular en forma diferencial su

velocidad, regulando la actividad de los catalizadores de cada
una de ellas.
Ventajas de las enzimas sobre los catalizadores
inorgnicos

Velocidades de reaccin ms elevadas, son ms eficientes.

(105- 1017)

Condiciones de reaccin ms suaves,

(T<100 C, Presin atmosfrica, pH fisiolgico)

Mayor especificidad de reaccin, y

(sustratos, reactivos, no subproductos)

Capacidad para la regulacin

control alostrico, modificacin covalente, [enzima]
 QU TANTO ACELERAN LAS ENZIMAS LAS
VELOCIDADES DE LAS REACCIONES?

La reaccin en que una molcula de orotidina monofosfato

(cido orotidlico) pierde un CO2 ocurre 1017 veces ms rpida
cuando es catalizada por la enzima orotidina monofosfato
descarboxilasa que cuando no es catalizada
1017 = 100 000 000 000 000 000

CIEN MIL BILLONES DE VECES MS RPIDA

cido orotidlico cido uridlico

(UMP)
*Ejercicio 1. Aumento de la tasa de hidrlisis
La ureasa aumenta la tasa de hidrlisis de la urea
a pH 8.0 y 20C por un factor de 1014.
Una cantidad de ureasa puede hidrolizar
completamente una cantidad dada de urea en
5.0 min a 20C y pH 8.0. Cunto tardar en
hidrolizarse esta misma cantidad de urea en
ausencia de la enzima y bajo las mismas
condiciones?

9.5 x 108 aos

 Especificidad de la catlisis enzimtica

La catlisis enzimtica requiere:

Unin especfica a la protena de las molculas de sustrato y

de molculas reguladoras.

Reactividad especfica de la protena con el (los) sustrato (s).

Unin especfica

Las molculas que van a

reaccionar, llamadas
sustratos, se unen a una
regin en la superficie
llamada sitio activo.
 Teoras de unin especfica del sustrato

Existen dos teoras para explicar la unin especfica

Teora de la llave y la cerradura

Teora del ajuste inducido

Teora de la llave y la cerradura
Teora del ajuste inducido
Cambio conformacional de la hexocinasa
inducido por su sustrato
 ENZIMAS
Apoenzima: Parte protenica.

Enzima Parte no protenica:

(holoenzima) Cofactores y coenzimas Grupo prosttico: unin fuerte
Resaltar que
es covalente
Cofactores: Uno o mas iones inorgnicos.
Coenzimas: Molculas orgnica o metaloorgnicas complejas

Hemoglobina
 COFACTORES

Cofactores: Uno o mas iones inorgnicos.

Coenzimas: Molculas orgnica o metaloorgnicas
complejas
 CLASIFICACIN DE LAS ENZIMAS

1. Deshidrogenasas,
oxidasas, peroxidasas.

2. Transaminasas,
cinasas, transacetilasas,
metiltransferasas,
aciltransferasas,
glucosiltransferasas.

3. Esterasas, fosfatasas,
glicosidasas, proteasas.

4. Descarboxilasas, aldehdo liasas, cetocido liasas.

5. Racemasas, epimerasas.
6.Sintetasas.
 ALCOHOL DESHIDROGENASA
EC 1.1.1.1

Clase: 1 (oxidorreductasa)

Subclase: 1 (acta sobre un sustrato que posee un grupo

CH-OH como donador de electrones)

Subsubclase: 1 (NAD+ o NADP+ es la coenzima aceptor)

Orden dentro de la subsubclase: 1 (primera enzima de este

grupo)
 CARACTERSTICAS DE LAS ENZIMAS
Estereoespecificidad: sustratos quirales, las enzimas actan sobre
sustratos L o D, pero no sobre ambos. Las enzimas son
estereoespecficas porque forman varias interacciones entre
aminocidos del centro activo y los distintos grupos del sustrato.

Especificidad geomtrica: las enzimas son selectivas hacia la

identidad de los grupos qumicos situados en los sustratos.

Sitio activo vaco Sitio activo ocupado

Sitio activo: lugar donde se lleva a cabo la catlisis enzimtica.

 CARACTERSTICAS DE LAS ENZIMAS

Sitio activo: lugar

donde se lleva a cabo
la catlisis enzimtica.

Sitio de unin a sustrato: Sitios qumicos capaces de unirse al

sustrato.
Sitio alostrico: Lugar de unin a molculas pequeas, cuyo
efecto es un cambio en el sitio activo o en el sitio de unin a
sustrato, que modulan la actividad enzimtica.
Ejercicio 2. Requerimiento del sitio activo
La carboxipeptidasa, la cual remueve residuos de aminocidos
del extremo carboxilo de sus sustratos peptdicos, es un
polipptido de 307 aminocidos. Los dos residuos de
aminocidos catalticos son Arg145 y Glu270.
a) Si la carboxipeptidasa fuera una hlice, Qu tan lejos
estaran los residuos Arg145 y Glu270?
b) Explique cmo los dos residuos de aminocidos pueden
catalizar una reaccin que ocurre en un espacio de pocos .

a) 190
b) El plegamiento tridimensional de la enzima hace
que los aminocidos Arg145 y Glu270 queden cerca.
 Unidades de actividad enzimtica

Actividad
1 unidad internacional (U) = 1 mol de producto
formado/min
1 katal = 1 mol de producto formado/s

Actividad especfica
U/mg de protena
katal / mg protena
Reaccin catalizada enzimticamente
Reversible

Irreversible simplificada
 Parmetros enzimticos
Km
(constante para cada enzima) = concentracin de S a la que V0
es Vmax. Es una medida de la afinidad de la enzima por S.
Cuanto menor es Km, mayor es la afinidad de la enzima por S.

Kcat
(constante para cada enzima) = nmero de recambio =
nmero de molculas de sustrato convertidas en producto por
molcula de enzima y unidad de tiempo, en condiciones
saturantes del sustrato.

Vmax
Velocidad mxima terica = la velocidad cuando todos los
centros activos estn ocupados con sustrato.
 REPRESENTACIN GRFICA DE LA
ECUACIN DE MICHAELIS-MENTEN
 *Ejercicio 3
Una enzima que cataliza la reaccin
X Y se aisl de dos especies
bacterianas diferentes. Las enzimas Enzima B
tienen el mismo valor de Vmax, pero
diferente valor de Km para el
sustrato X. La enzima A tiene un Enzima A
valor de Km de 2.0 mM, mientras
que le enzima B tiene un valor de Km
de 0.5 mM. En la siguiente grfica se
presenta la cintica de la reaccin a
la misma concentracin de ambas
enzimas Qu curva corresponde a
la enzima A y cual a la enzima B?
ECUACIN DE MICHAELIS-MENTEN
La Vmax se alcanza cuando todos los centros activos
estn ocupados con el sustrato.
Unidades de los parmetros cinticos
 Velocidad mxima (Vmax)

Es la velocidad lmite a la que tiende la reaccin

catalizada por enzimas a concentraciones saturantes
del sustrato, es decir cuando toda la enzima est
como ES.
Vmax = kcat[E]total

Su valor cambia durante el proceso de purificacin

porque cambia la [E]
 Constante cataltica (kcat)
Slo puede conocerse cuando se tiene a la enzima pura y
por tanto se conoce su concentracin.

kcat = Vmax / [E]total o kcat = Vmax / [sitios activos]

Si uno de los pasos es limitante de la velocidad, kcat es la

constante de velocidad de este paso.

A kcat tambin se le conoce como nmero de recambio,

porque indica el nmero mximo de ciclos catalticos por sitio
activo y por unidad de tiempo.
 *Ejercicio 4. Nmero de recambio
La anhidrasa carbnica de los eritrocitos (Mr 30,000) cataliza la
hidratacin de CO2 y tiene uno de los mayores nmeros de
recambio que se conocen.
H2O + CO2 H2CO3

Este es un proceso importante en el transporte de CO2 de los

tejidos a los pulmones. Si 10.0 g de anhidrasa carbnica
cataliza la hidratacin de 0.3 g de CO2 en un minuto a 37C a
Vmax. Cul es el nmero de recambio (Kcat) de la anhidrasa
carbnica? Expresarlo en min-1

Kcat 2.0x107 min-1

 Constante de Michaelis Menten
(Km)

En todos los casos es la concentracin de sustrato a la que

v = Vmax / 2
 Constante de especificidad
(Vmax/Km o kcat/Km)
Indica cul es el mejor sustrato de una enzima (aqul que
tenga la mayor constante de especificidad).

Indica la eficiencia cataltica de la enzima a concentraciones

de sustrato por debajo de los niveles de saturacin.

Representa el paso de unin de la enzima y el sustrato

(cualquier factor que afecte esta constante est afectando el
paso de unin).
Ejercicio 5. Constante de especificidad

La enzima acetilcolinesterasa tiene un valor de Km

para la acetilcolina de 9.5x10-5 M y un valor de Kcat
de 1.4x104 s-1, mientras que la enzima catalasa tiene
un valor de Km para el H2O2 de 2.5x10-2 M y un valor
de Kcat de 1.0x107 s-1 Cul de las dos enzimas est
ms prxima a la perfeccin cataltica
(ms especfica)?
CINTICA ENZIMTICA
 Transformaciones de la ecuacin de velocidad
de Michaelis Menten

Lineal

1/v vs 1/[S] (Dobles recprocos o Lineweaver-Burk)

Sigmoidal

v versus log S (semilogartmica)

ECUACIN DE LINEWEAVER Y BURK
REPRESENTACIN GRFICA DE LINEWEAVER Y BURK

Forma lineal de la ecuacin de Michaelis-Menten, grfica de dobles recprocos.

 Grfica sigmoidal
(velocidad inicial vs log [S])
*Ejercicio 6. Estimacin de Vmax y Km por inspeccin
Aunque los mtodos grficos [S] V0
dan una determinacin (M) (mol/mL min)
exacta de la Vmax y Km de
una reaccin catalizada por 2.5 X 10-6 28
una enzima, a veces estos 4 X 10-6 40
valores pueden estimarse
1 X 10-5 70
rpidamente inspeccionando
los valores de Vo al 2 X 10-5 95
incrementar [S]. Estimar 4 X 10-5 112
Vmax y Km de la reaccin
catalizada enzimticamente 1 X 10-4 128
con los siguientes datos 2 X 10-3 139
obtenidos:
1 X 10-2 140

Vmax = 140 mol/mL min

Km = 1 x 10-5 M
Ejercicio 7. Relacin entre la velocidad de reaccin y la
concentracin del sustrato. Ecuacin de Michaelis-
Menten.
Determina la fraccin de Vmax que podra ser obtenida a
las siguientes concentraciones de sustrato: 0.5 Km, 2 Km y
10 Km.

0.5 Km V0= 0.33 Vmax

2.0 Km V0= 0.67 Vmax
10 Km V0= 0.91 Vmax
 Respuesta

0.5 Km V0= 0.33 Vmax

2.0 Km V0= 0.67 Vmax
10 Km V0= 0.91 Vmax
 Factores que afectan la velocidad de una
reaccin catalizada por enzimas
Concentracin de sustrato o sustratos (cofactores)
Concentracin de enzima
Inhibidores
Activadores
pH
Temperatura
 Regulacin de la actividad enzimtica por unin
a la enzima de ligandos que no son sustrato

INHIBIDOR : Molcula o ion que al unirse a la enzima

produce una disminucin en la velocidad de la reaccin
catalizada.

ACTIVADOR: Molcula o ion que al unirse a la enzima

produce un aumento en la velocidad de la reaccin
catalizada.
 TIPOS DE INHIBIDORES

ISOSTRICO
El inhibidor se une al mismo sitio que el sustrato (sitio
activo).

ALOSTRICO
El inhibidor se une a un sitio diferente al que se une
el sustrato (sitio alostrico).
 TIPOS DE INHIBIDORES
COMPETITIVO El inhibidor se une a la enzima
libre interfiriendo con la unin del sustrato.
INCOMPETITIVO El inhibidor se une al complejo
enzima-sustrato interfiriendo con la formacin de
producto.
MIXTO El inhibidor se une tanto a la enzima libre
como al complejo enzimas sustrato, interfiriendo la
unin del sustrato y la formacin del producto.
NO COMPETITIVO Es un tipo especial de
inhibidor mixto que se une con igual afinidad a la
enzima libre y al complejo enzima-sustrato.
 INHIBICIN COMPETITIVA
El inhibidor se une a la enzima libre interfiriendo con la
unin del sustrato

Su efecto se contrarresta cuando [S].

Compiten con el sustrato por su sitio de unin.
Reduce la concentracin de enzima libre disponible.
Patrones de inhibicin competitiva
 INHIBICIN INCOMPETITIVA
El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato interfiriendo
con la formacin del producto)

Inhibidores cuyo
efecto NO se
contrarresta
incrementando
la concentracin
del sustrato.
Patrones de inhibicin incompetitiva
 INHIBICIN MIXTA
El inhibidor se une tanto a la enzima libre como al complejo
enzima-sustrato, por lo tanto interfiere en la unin del
sustrato y en la formacin del producto
Patrones de inhibicin mixta
 INHIBICIN NO COMPETITIVA
Es un tipo especial de inhibidor mixto que se une con igual
afinidad a la enzima libre y al complejo enzima-sustrato
Patrones de inhibicin no competitiva
 EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LOS
PARMETROS CINTICOS

Inhibidor competitivo Inhibidor incompetitivo

Km, no cambia Vmax Km, Vmax

Inhibidor mixto Inhibidor no competitivo

Km, Vmax No cambia Km, Vmax
*Ejercicio 9. Inhibidores

En la siguiente tabla se incluyen las velocidades iniciales

de una reaccin catalizada por una enzima que sigue
cintica de Michaelis-Menten, medidas en ausencia
(control), y en presencia de dos inhibidores diferentes (1
y 2), ambos a una concentracin de 10 mM. Se us la
misma concentracin de enzima en todas las
determinaciones.
 V0 (mol/mL s)
[S] (mM) Control Inhibidor 1 Inhibidor 2
1 2.50 1.17 0.77
2 4.00 2.10 1.25
5 6.30 4.00 2.00
10 7.60 5.70 2.45
20 8.50 7.20 2.68

a) Presentar en un anlisis grfico de dobles recprocos el patrn

de inhibicin.
b) Determinar las constantes cinticas (Km y Vmax) de la enzima en
ausencia y presencia de los inhibidores.
c) Para cada inhibidor determinar el tipo de inhibicin.
 Efecto del pH sobre la actividad de las
enzimas
Cambio en la ionizacin de los residuos de aminocidos
implicados en la unin del sustrato.

Cambio en la ionizacin de residuos de aminocidos

implicados en la catlisis.

Cambio en la ionizacin de grupos del sustrato.

Cambio en la ionizacin de residuos de aminocidos

implicados en la estabilidad de la enzima.
Efecto de la temperatura sobre la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas

La temperatura afecta la constante de velocidad de una

reaccin qumica como describe la ecuacin de Arrhenius.
En las reacciones catalizadas por enzimas:

La velocidad aumenta con la temperatura hasta

que la enzima comienza a desnaturalizarse.

No existe una temperatura ptima de reaccin,

depende de las condiciones en que midamos la
reaccin, especialmente del tiempo.
Mecanismos de regulacin enzimtica

Regulacin de la cantidad de la enzima

Regulacin de la actividad de la enzima

preexistente
Mecanismos de regulacin de la cantidad de enzima

Regulacin transcripcional
Sntesis del ARNm
Maduracin y vida media del ARNm

Regulacin traduccional
Sntesis de la protena

Regulacin postraduccional
Degradacin de la protena
Mecanismos de regulacin de la actividad de la enzima

Regulacin por molculas o iones.

Sustratos, productos, cofactores.
Inhibidores, activadores, pH.

Regulacin por modificacin qumica

Irreversible
Zimgenos

Reversible
Adicin de un grupo qumico
Oxidacin-reduccin de cistenas

Regulacin por localizacin intracelular

Isoenzimas
Regulacin de la actividad enzimtica
por protelisis limitada
 Zimgenos
Formas inactivas de enzimas que son convertidas a formas
activas por protelisis en sitios especficos.

En general son enzimas proteolticas que de sintetizarse

activas produciran daos a la clula.

Se activan una vez fuera de la clula que las produce

(enzimas digestivas, enzimas implicadas en la coagulacin
sangunea) o cuando deben llevar a la muerte celular (caso
de las caspasa en la apoptosis).
Isoenzimas
Protenas que en un organismo catalizan la misma
reaccin pero estn codificadas por genes diferentes.

Difieren en sus propiedades cinticas.

Se expresan diferencialmente en diferentes tejidos,

organelos o estados fisiolgicos o patolgicos.
Modificacin qumica reversible por
adicin de un grupo
 Modificacin qumica reversible por
oxidacin-reduccin de cistenas vecinas
Cooperatividad enzimtica
Enzimas con cooperatividad positiva

La unin del sustrato es cada vez ms fcil a medida que la

enzima se satura ms y ms.

Dependencia sigmoidal de la velocidad inicial vs [S].

Enzimas con cooperatividad negativa

La unin del sustrato es cada vez ms difcil a medida que la

enzima se satura ms y ms.

Dependencia hiperblica de la velocidad inicial vs [S].

 Cooperatividad positiva entre los sitios
alostricos

La unin del efector alostrico (inhibidor o activador) es

cada vez ms fcil a medida que la enzima se satura ms y
ms por este ligando.

Dependencia sigmoidal de la velocidad inicial vs el efector

alostrico.
 MECANISMOS DE CATLISIS ENZIMTICA

OBJETIVO:
Disminucin de la energa de activacin de la reaccin
catalizada con respecto a la no catalizada
Tipos de catlisis enzimtica

CATLISIS CIDO-BASE

CATLISIS ELECTROSTTICA

CATLISIS COVALENTE
 Catlisis cido-base
La catlisis cida general consiste en la transferencia de
un protn desde un residuo de la enzima, que se
comporta como un cido de Brnsted, al sustrato o
intermediarios de la reaccin, disminuyndose as la
energa libre del estado de transicin.

La catlisis bsica general consiste en la transferencia de

un protn desde el sustrato o intermediarios de la
reaccin a un residuo de la enzima, que se comporta
como una base de Brnsted, disminuyndose as la
energa libre del estado de transicin.

Si se dan ambos tipos de catlisis se tiene una catlisis

cido-base concertada.
 Catlisis electrosttica

La enzima estabiliza intermediarios o estados

de transicin de la reaccin por neutralizacin de
cargas gracias a la disposicin espacial en el sitio
activo de residuos con carga opuesta.

En otros casos la distribucin de cargas en el

sitio activo sirve para guiar a sustratos cargados o
polares a sus sitios de unin.
 Catlisis covalente
La enzima forma transitoriamente un enlace covalente con
el sustrato.

La catlisis covalente consiste en tres pasos sucesivos:

Ataque nucleoflico de la enzima sobre el sustrato
(formacin del enlace covalente).
Toma de electrones por el catalizador u otro sustrato
(formacin del producto).
Separacin del producto de la enzima (ruptura del enlace
covalente, generalmente por hidrlisis).
Mecanismo cataltico de la quimotripsina
Liberacin del extremo
amino de uno de los
fragmentos en que se
rompi la cadena
polpeptdica
Liberacin del extremo
carboxilo del otro
fragmento en que se
rompi la cadena
polipeptdica
CINTICA ENZIMTICA
 Caracterizacin cintica de las enzimas
Determinar la velocidad inicial de la reaccin catalizada

Variando la concentracin de sustrato(s) y manteniendo la

concentracin de enzima constante.

Variando la concentracin de enzima y manteniendo la

concentracin de sustrato(s) constante.

Determinar los parmetros o constantes cinticas:

Vmax, kcat, Km, Vmax/Km, kcat/Km

 VELOCIDAD DE REACCIN

Velocidad de reaccin: Cambio de concentracin por unidad de tiempo.

 Por qu medir la velocidad inicial?

En el caso de las reacciones catalizadas por enzimas, hay dos

razones que hacen muy conveniente medir velocidades iniciales:

El producto es un inhibidor de la reaccin.

La enzima puede ser inestable en el medio de reaccin.

INHIBICIN COMPETITIVA
Distribucin de las especies de la enzima en
ausencia de cooperatividad
Distribucin de las especies de la enzima en
caso de cooperatividad extrema
Cooperatividad de unin
Curvas de saturacin sigmoidal por inhibidores y
activadores
Saturacin sigmoidal por el sustrato
(cooperatividad positiva)
 Constantes o parmetros cinticos

Son las constantes que aparecen en las ecuaciones

de velocidad.

Estn formadas por constantes de velocidad de

los pasos que constituyen la reaccin catalizada.
Efecto del pH sobre la estabilidad vs efectos sobre la
actividad de las enzimas
Inters del estudio de los efectos del pH sobre la
velocidad de las reacciones catalizadas
Los H+ son inhibidores y/o activadores
 Enzimas alostricas con cooperatividad positiva de
unin
Son enzimas oligomricas que poseen varios sitios activos y sitios
alostricos y exhiben una cintica de saturacin por sus sustratos y/o
efectores alostricos de tipo sigmoidal, resultado de una unin
cooperativa de estos ligandos.

Cintica sigmoidal

Alosterismo

Cooperatividad
De unin
Cintica

Enzimas oligomricas
 Ecuacin de Arrhenius

k(T): constante cintica (dependiente de la temperatura)

A: factor preexponencial o factor de frecuencia. Refleja la frecuencia
de las colisiones.
Ea: energa de activacin, expresada en kJ/mol.
R: constante universal de los gases. Su valor es 8,3143 JK-1mol-1
T: temperatura absoluta [K]
 Importancia fisiolgica de las enzimas
alostricas con cooperatividad positiva de
unin

Pueden ser reguladas por compuestos no anlogos del

sustrato (retroinhibicin y retroactivacin).

La cooperatividad positiva de unin, tanto del sustrato como

de inhibidores o activadores, les permite responder a cambios
pequeos en la concentracin de sus ligandos con cambios
grandes en la velocidad de la reaccin catalizada (amplificacin
de la seal).
Significado del nmero de Hill (nH)
 Especificidad vs afinidad

Especificidad es la capacidad que tiene una enzima

de discriminar entre posibles sustratos (sustratos
alternos). Nos indica la velocidad relativa a la que se
llevar a cabo la reaccin catalizada con estos sustratos
diferentes.
Se mide por la constante de especificidad para cada
sustrato.
Los mejores sustratos, es decir aquellos que producen
una reaccin ms rpida, son los que tienen una
constante de especificidad mayor.
 Especificidad vs afinidad

Afinidad es la estabilidad del complejo ES. Nos

indica la capacidad que tiene la enzima de formar
un complejo con un determinado sustrato.
Se mide por la constante de disociacin (Kd) del
complejo ES, que en ocasiones es igual a la Km.
Los sustratos con mayor afinidad son los que
tienen una menor Kd.
 EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LOS
PARMETROS CINTICOS

Tipo de inhibidor Vmax Km

Competitivo Vmax aKm
Incompetitivo Vmax /a Km/a
Mixto Vmax /a a Km/a
No competitivo Vmax /a *Km

*Si a = a
a Km/a =Km
Patrones de inhibicin
Ecuacin de Hill
Parmetros cinticos de la ecuacin de Hill
Valores del nmero de Hill
Efecto del pH sobre los parmetros cinticos