“ENZIMA

S”
INTEGRANTES:
DOCENTE: Mrcb. JUAN
 Chavez Chapoñan Angie Abigail
ENRIQUE FAYA CASTILLO
 Rivera De La Cruz Sofía Esperanza
 Salazar Farro Yamile Nicole  
 Yañez Aguirre Abel David
 
 LAS ENZIMAS
● Una enzima es un
catalizador biológico.
Es una proteína que
acelera la velocidad
de una reacción
química específica en
la célula.
 CLASIFICACIÓN DE LAS
ENZIMAS
● En función de su
acción catalítica
específica,
las enzimas se
clasifican en 6
grandes grupos o
clases.
 LA COENZIMA

Molécula orgánica que

se une a una molécula
proteica (apoenzima)
para formar una
enzima activa
(holoenzima).
 INHIBIDOR
ENZIMÁTICO
Los inhibidores enzimáticos son
moléculas que se unen a enzimas y
disminuyen su actividad.
ESPECIFICIDAD
ENZIMÁTICA
La especificidad es la
propiedad más
sobresaliente de
las enzimas. Se refiere a
que cada enzima cataliza
un solo tipo de reacción,
actuando sobre un único
sustrato o sobre un grupo
muy reducido de ellos.
 Energía de
activación Las enzimas realizan la tarea
fundamental de disminuir la

ENZIMATICA: energía de activación, es

decir la cantidad de energía
que se debe agregar a una
reacción para que esta
comience. Las enzimas
funcionan al unirse a las
moléculas de reactivo y
sostenerlas de tal manera
que los procesos que forman
y rompen enlaces químicos
sucedan más fácilmente.
 SITIO ACTIVO DE UNA
ENZIMA

“ —La molécula o moléculas a modificar

se sitúan en una región concreta de la
enzima denominada centro o sitio
activo. Esta zona de la enzima es
responsable de las dos propiedades
básicas de la molécula: la especificidad
y la acción catalizadora de la proteína.
UNION DE LA ENZIMA CON EL SUSTRATO

Feedback &
Evaluation
Saturn is composed
Activities mostly of hydrogen Goals
and helium
Despite being red, Jupiter is a gas giant
Mars is a cold place full and the biggest planet
of iron oxide dust in the Solar System
 Modelos de accion
Modelo de Fischer
(1894) Cerradura y
LLave
La primera teoría propuesta para
explicar la unión del sustrato al
centro activo de la enzima fue la de
Fischer (1894), conocida como el
modelo de “llave-cerradura”, según la
cual el sustrato encaja en el centro
activo como una llave en su
cerradura. Este modelo hace pensar
en una estructura rígida para la
enzima
 Modelo de ajuste inducido
(Koshland)1958

El modelo de ajuste inducido permite

pequeños cambios en la forma o
geometría del sitio activo de una
enzima para acomodar un sustrato
 FACTORES
QUE
INFLUYEN
EN LA
ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
 FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Efecto del
pH

cada enzima tiene un rango óptimo de TEMPERATURA

pH. Cambiar el pH fuera de este rango
hará más lenta la actividad de la
enzima. Valores de pH extremos
pueden causar la desnaturalización de
la enzima

aumentar la temperatura generalmente

acelera una reacción, y bajar la temperatura
la hace más lenta. Sin embargo,
temperaturas extremadamente altas
pueden causar que una enzima pierda su
forma (se desnaturalice) y deje de trabajar
 aumentar la concentración de la enzima acelerará la
CONCENTRTACIÓN DE reacción, siempre que se disponga de sustrato al cual
LA ENZIMA unirse. Una vez que todo el sustrato esté adherido, la
reacción deja de acelerarse, puesto que no hay algo a lo
las enzimas adicionales se puedan unir.

aumentar la concentración de sustrato también aumenta la

velocidad de reacción hasta un cierto punto. Una vez que
CONCENTRACIÓN DEL
todas las enzimas se han adherido, cualquier aumento de
SUSTRATO
sustrato no tendrá efecto alguno en la velocidad de
reacción, ya que las enzimas disponibles estarán saturadas
y trabajando a su máxima capacidad
 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
La clasificación de las enzimas se hace distribuyéndolos en seis grupos conforme a la naturaleza de la
reacción catalizada

Oxidorreductasas

Aceleran o catalizan reacciones de oxidación y reducción

 HIDROLASAS
TRANSFERASAS

Catalizan la transferencia de grupos funcionales (que contengan

Rompen enlaces químicos añadiendo una molécula de H2O.
C,N o P) desde un compuesto donante a otro aceptor.

Hidrólisis de la lactosa
LIASAS
Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de
enlaces (C-C, C-S y C-N), se pueden generar dobles
enlaces, no requieren de energía, en algunos casos
se libera moléculas como CO2.
ISOMERASAS
Catalizan reacciones que suponen un movimiento de
un grupo o un doble enlace dentro de la molécula, lo
que hace que se obtenga un nuevo isómero
(Posición funcional).

Acetil
coenzima A Oxalacetato

Dihidioxiaceton
a fosfato Gliceraldehido-3-
fosfato
 LIGASAS

Catalizan la formación de enlaces C-C, pero a diferencia de las

liasas, requieren energía que se obtiene por la hidrolisis del
ATP

Piruvat Oxalacetato
o
Cinética
enzimática
 Cinética enzimática
Estudio cuantitativo de la catálisis enzimática que
proporciona información sobre las velocidades de
reacción, afinidad de las enzimas por su sustrato,
mecanismos de reacción y los inhibidores

Aplicación:
- Mejor comprensión de las rutas metabólicas
- Diseño de tratamientos más adecuados

Velocidad de una reacción bioquímica:

Es la concentración de un reactante o un producto por
unidad d e t i e m p o fi j a y c i e r t a c o n c e n t r a c i ó n
de sustrato.
1. Concentración de sustrato

2. Concentración de enzima

3. pH

4. Temperatura

5. Efectores (Activadores e
Inhibidores)
 Con enzima presente

Sin enzima presente

Ejemplo
Modelo propuesto por Leonor Michaelis y Maud Menten
en 1913.
Donde:
K1= constante de velocidad de
la formación de ES
k1 k2 K-1= constante de velocidad de la
E+S ES E+P disociación de ES
K2= constante de velocidad de la
K-1 formación y liberación del
producto del lugar catalítico

Hipótesis del Estado Estacionario: establece que [ES]

se mantiene casi constante durante gran parte de la
reacción

K1 [E][S]=K-1 [ES] + K2 [ES]

 Inducen una nueva constante: Km (Constante de
Michaelis)
K-1 + K2
Km=
K1

Ecuación de Michaelis-Menten:
Donde
Vmax= velocidad máxima
Km= constante de Michaelis
[S]= concentración
del sustrato
 Representa la
Ecuación de
Michaelis-Menten
Km (Constante de Michaelis): mide
la concentración del sustrato a la
que la enzima tiene la mitad de la
velocidad máxima (Vmáx/2)

Vmáx: Se alcanza cuando todos los

centros catalíticos de la enzima se
encuentran ocupados por sustrato

Km y Vmax se determina midiendo las velocidades iniciales de reacción a varias [S]

La Vmax se alcanza cuando todos los centros
activos están ocupados con sustrato
 Relación entre Vo y [E]

Vo

[E]

La velocidad inicial es función lineal de la

concentración de
enzima siempre que la concentración de sustrato
sea alta
• No todas las enzimas cumplen las
condiciones (Enzimas alostéricas)
• Difícilmente aplicable a reacciones con
dos sustratos
• No se puede determinar con exactitud Vmax
ni Km (Hipérbola rectangular, nunca llega a
Vmax)
 Parámetros enzimáticos
1.Km (constante para cada enzima) = concentración de S a la que la Vo es 1/2
Vmax. Es una medida de la afinidad del enzima por S. Cuanto menor es Km,
mayor es la afinidad del enzima por S

2.Kcat (constante para cada enzima) = número de recambio = número de

moléculas de sustrato convertidas en producto por molécula de enzima y
unidad de tiempo, en condiciones de saturación de sustrato.

3.Vmax = velocidad máxima teórica = la velocidad cuando todos los centros

activos están ocupados con sustrato (nunca alcanzada en la realidad)

4.Unidad de enzima = cantidad de enzima que transforma 1 µmol de

sustrato por min = una forma común de expresar la velocidad

5.Actividad específica = unidades por mg de proteína total de la

preparación enzimática. En el caso de enzimas en suero: unidades/L
Inhibidores: moléculas que reducen la actividad de una
enzima (fármacos, antibióticos, conservantes alimentarios,
venenos)

- Importante para regular las rutas metabólicas

- Tratamiento clínico
Tipos de Inhibición Enzimatica:
Isostérica: Reversible acompetitiva y no
(competitiva, competitiva) e Irreversible
Alostérica
 El inhibidor competitivo es muy similar al sustrato
normal de la enzima. Dada esa similitud estructural,
este tipo de inhibidor se une reversiblemente al sitio
activo de la enzima.

Varia el Km, en presencia del inhibidor Vmáx, no es

alcanzada.
Puede ser superada al aumentar la [S]
El inhibidor se combina sólo con ES, por lo que el inhibidor ejerce
su efecto sólo a altas concentraciones de sustrato en las que hay
gran cantidad de complejo enzima-sustrato (ES).

Aumenta el Km, disminuye

Vmáx y mantiene Km/Vmáx
El inhibidor se combina con la enzima en un lugar distinto al
sitio activo.
Tanto EI como EIS se forman:

Mantiene el Km
disminuye Vmáx y
aumenta Km/Vmáx
Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupo químico de la enzima,
modificándola covalentemente, su acción no se describe por una constante
de equilibrio, sino por una constante de velocidad:

E+I E’
A diferencia de la inhibición reversible, el efecto los inhibidores
de irreversibles depende del tiempo de actuación del
inhibidor.
Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente tóxicos.

Algunos tipos de inhibidores irreversibles

1. Reactivos de grupos -SH

2. Organofosfóricos
3. Ligandos de metales
4. Metales pesados
 Centro Centro Centro
Centro
alostérico activo
alostérico
activo

s i s

En ausencia de inhibidor, el sustrato Cuando el inhibidor ocupa el centro

se fija normalmente al centro activo alostérico, tiene lugar un cambio
conformacional en el centro activo que
impide la fijación del sustrato