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Capitulo 6: Enzimas

6.1 Introduccin a las enzimas: Propiedades catalticas


Catalizadores biolgicos que permiten que las reacciones metablicas ocurran a una velocidad
Enzimas
til compatible con la vida, es decir, aceleran reacciones. (ms efectivas que catalizadores inorgnicos)
- Suelen ser protenas globulares, y muchas, con estructura cuaternaria. A excepcin de unos pocos ARN
catalizadores (ribozimas) y de algunos anticuerpos (abizimas)
- Para cumplir su funcin requieren conservar su estructura nativa.
- Destaca su sitio activo, regin donde se unir el sustrato a travs de interacciones dbiles, y que encarga
de catalizar la reaccin. Comprende del sitio de unin (cadenas laterales de a que van a estar en contacto
directo con el sustrato y producto) y por residuos a implicados directamente en el mecanismo de reaccin.
- La unin del sustrato y la enzima forman el complejo ES (enzima-sustrato)
Caractersticas de las enzimas
- Aceleran reacciones qumicas, sin cambiar el equilibrio, solo disminuyendo la energa de activacin.
- Son especficas para un sustrato o grupo reducido de ste, y un tipo de reaccin
- Actan bajo condiciones fisiolgicas (T,pH,presin estndar)
- Son eficientes: Actan en poca cantidad y son reutilizase, pues no se consumen en la reaccin.
- Pueden ser reguladas (velocidad puede ser aumentada o disminuida)
- Son saturables, llegando a una velocidad mxima (curva hiperblica)
Hay enzimas que no requieren nada mas que sus
aminocidos para catalizar reacciones. Pero hay otras
enzimas que s requieren de grupos qumicos adicionales,
como cofactores o coenzimas.
- Cofactor
Iones inorgnicos
- Coenzima
Molcula orgnica o metalorgnica
(derivada de las vitaminas) que acta como transportadora
transitoria de grupos funcionales especficos o tomos

La enzima que presenta un cofactor o coenzima unido


covalentemente a ella se llama holoenzima. Estos
cofactores/coenzimas al estar unidos a la enzima por
enlaces covalentes reciben el nombre de grupos
prostticos, por otro lado, la parte proteca de la
holoenzima recibe el nombre de apoenzima.
Las coenzimas se clasifican en 3 categoras:
- Con alto potencial de transferencia, que participan en el metabolismo energtico (como ATP o GTP)
- Derivados de las vitaminas (muy comunes), que alteran la estructura del sustrato haciendo ms reactivo.
- Coenzimas oxidativas, que actan como transportadoras de H+ y electrones, lo que les permite participar
en reacciones de xido-reduccion. Ejemplo: NAD, NADP, FAD

La complementaria entre enzima-sustrato se explica a travs de dos modelos:

- Llave-cerradura: Modelo rgido, donde la


enzima es ms afn por el estado de
transicin del sustrato.
- Encaje inducido: El sustrato produce un
cambio de conformacin en la enzima, una
adaptacin de las cadenas laterales del sitio
activo que permite las interacciones dbiles
con el sustrato.

Las enzimas se clasifican segn el tipo de reaccin que catalizan: Se dividen en 6 clases, y cada una de
ellas en distintas subclases, segn un acuerdo internacional para la nomenclatura y clasificacin de
enzimas, todo esto con el fin de evitar ambigedades

Tipo de reaccin canalizada

Ejemplo Caracterstico

1 Oxidoreductasas

Actan en reacciones de oxidoreduccin, transfiriendo


electrones (iones hidruro o tomos de H)

La alcohol
deshidrogenasa

2 Transferasas

Reacciones de transferencia de grupos funcionales


( grupos funcionales distintos a H)

3 Hidrolasas

Reacciones de hidrolisis (de polmeros a monmeros)

4 Liasas

Formacin de dobles enlaces por adicin de grupos o


formacin de ellos por eliminacin de grupos.

5 Isomerasas

Formacin de ismeros

6 Ligasas

Formacin de enlaces C-C, C-S, C-O, C-N por


reacciones de condensacin y aporte de energa(ATP)

Numero de
la Clase

Nombre de la Clase

Quinasas (transferencia
de grupos fosfato)

Descarboxilasas
Aldosas

6.2 Funcionamiento de las enzimas


Una reaccin enzimtica se puede describir
Alteran las velocidades de reaccin pero no los equilibrios
como:
..

- En un diagrama de coordenadas, los puntos de partidas se


llaman estado basal, y estos NO son modificados por la enzima.

- La diferencia entre los niveles de energa del estado basal y del


estado de transicin, corresponde a la energa de activacin
(barrera energtica a superar para que ocurra la reaccin)

- Mientras ms elevada sea la energa de activacin mas lento


ocurre la reaccin. Lo que hace una enzima es disminuir esta
energa de activacin para que se alcanze el estado de transicin
en menos tiempo.

- Los complejos ES y EP actan como intermediarios en la


reaccin. El paso limitante de la velocidad ser aquel que posea
el pico ms alto de energa. (posee una cte de velocidad Kcat)

<0
>0
=0

La reaccin es espontnea
La reaccin no es espontnea
La reaccin est en equilibrio perfecto

* Espontneo (termodinmicamente estable) NO


quiere decir rpido !!!!!

* La energa libre de Gibbs se mide bajo


condiciones estndares

Factores que afectan la velocidad de una enzima:


- La entidad de la enzima
- La concentracin de sustrato: Ms sustrato, ms velocidad, hasta el punto donde hay saturacin mxima
- La concentracin de la enzima
- El PH: Funcionan a un pH determinado
- La temperatura: A mayor temperatura, ms choques y ms actividad, pero tienen una temperatura lmite
que es la temperatura a la cual la enzima se desnaturiza.
- Efectores: Reguladores ya sea activadores o inhibidores que modulan la actividad de la enzima

El equilibrio de una reaccin est determinado por su constante de


LA VELOCIDAD DE REACCION
equilibrio, la cual est relacionada directamente con el cambio de energa libre estndar de la reaccin de
manera inversamente proporcional: A mayor constante de equilibrio, menor es la energa libre de gibbs, y
por ende, ms espontnea es la reaccin (hacia los productos)

La velocidad de una reaccin est determinada por la concentracin de reactivo y por su constante de
velocidad (K). As tenemos que es una reaccin de primer orden, pues solo depende del sustrato. Hay dos
tipos de constante de velocidad:
- k1 (constante de velocidad con que se forma el complejo) E + S > ES
- k2 (constante de velocidad con que se disocia el complejo) ES > E + S

La relacin entre entre la constante de velocidad y la energa de activacin tambin es inversamente


proporcional: Mientras ms grande sea la constante de velocidad, menor ser la energa de activacin

* La velocidad depende de la concentracin de sustrato solo hasta que que se alcanza la velocidad mxima,
donde toda enzima est saturada. Ah aunque se contine agregando sustrato, la velocidad no aumenta.
*La energa de activacin o la energal libre del estado de transicin se relaciona con la velocidad de la
reaccin, en cambio, la energa libre estndar del sistema se relaciona con la constante de equilibrio.
Todas las reacciones son reversibles, pero esto va a
Las reacciones enzimticas son reversibles
depender de la concentracin del sustrato y del producto. Si el sustrato se est transformando en producto,
la concentracin de ste tambin va disminuyendo, y como consecuencia, la velocidad en esta direccion.
Pero se va acumulando producto, hasta el punto en que la concentracin es lo suficientemente alta para que
la reaccin ocurra en sentido contrario.
Se basa en la formacin de
Como se explican los incrementos de velocidad que produce la enzima?
enlaces covalentes transitorios con el sustrato, o transferencia de grupos. Esto activaran al sustrato para la
reaccin y generara un aumento en la velocidad de reaccin.
Esta energa proviene en
De donde viene la energa que se utiliza en las reacciones catalizadas?
mayor parte de las interacciones dbiles no covalentes que hay entre el sustrato y la enzima. (al formarse
estas interacciones se libera energa llamada energa de fijacin). Estas interacciones dbiles se unen no al
sustrato en s, sino al estado de transicin.
*Estado de transicin se define como el punto de mayor energa, donde el estado de los sustratos o
productos es igualmente probable.
Porque las interacciones dbiles son entre enzima-estado de transicin del sustrato y no simplemente
enzima-sustrato?
Si la enzima fuera totalmente complementaria a su sustrato sera una enzima muy
deficiente, pues el sustrato estara tan fijado al sitio activo que la energa libre necesaria para pasar al
estado de transicin aumentara, y por ende, sera an ms difcil pasar a los productos. En otras palabras,
se estabilizara mucho el sustrato. Por eso la enzima es complementaria al estado de transicin del
sustrato, es decir, las interacciones dbiles se dan con su estado de transicin y no con el sustrato mismo.
Esta energa de fijacin liberada por la formacin de stas interacciones dbiles equilibra parcialmente la
energa para alcanzar ese estado, dando como resultado una energa de activacin menor. La necesidad de
MUCHAS interacciones dbiles para poder equilibrar la energa para alcanzar el E.D.T es la razn de por
que las enzimas son tan grandes.

Para disminuir la energa de


activacin de una reaccin, el
sistema debe adquirir la energa
equivalente a la disminucin de la
E.D.A Gran parte de esta energa
proviene de la formacin de
interacciones dbiles no covalentes
entre la enzima y el sustrato en
estado de transicin.

La especificidad de la molcula est dada por las interacciones dbiles que forma la enzima con el E.D.T del
sustrato, pues la enzima no podr interaccionar bien con otro sustrato.
- Existe el sustrato natural (el original) y si interacciones con sustratos similares se les llama sustratos
anlogos. La mxima eficacia est sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos anlogo
-Ejemplo de enzima especfica: Sacarasa , solo rompe el enlace -glucosdico de la sacaras o compuestos similares
(sacarosa sustrato natural, faltosa e isomaltosa sustratos anlogos)
-Ejemplo de enzima inespecfica: Quimiotripsina, rompe los enlaces amida de muchas protenas

Lo que hace la barrera energtica a superar

Como la enzima ayuda a disminuir esa energa

Libertad de movimiento del sustrato (entropia), que reduce


la posibilidad de que las molculas se encuentren y
reaccionen entre ellas

Al unirse a la enzima, disminuye la libertad de movimiento


del sustrato, haciendo fcil que se encuentren y
reaccionen entre ellas

El hecho que las molculas de sustrato esten en


disolucin, y por ende interactuando con el agua

La formacin de enlaces dbiles del sustrato con la


enzima, da lugar a la desolvatacin del sustrato (deja de
interactuar con el agua e interacta con la enzima)

El cambio de conformacin o modificacin que deben


tener los sustratos para poder reacciones (cuesta energa)

La energa necesaria para esa modificacin es pagada por


la energa de fijacin que se libera al formarse las
interacciones dbiles entre el estado de transicin y la
enzima.

La necesidad de conseguir un alineamiento adecuado de


los grupos funcionales catalticos en la enzima

A travs del encaje inducido, el hecho de interacciones


con el sustrato correcto, hace que la enzima adece su
conformacin en los sitios catalticos para la catlisis

La eficiencia de una enzima se mide en la actividad


molecular:
Actividad
molecular

moles sustrato
moles enzima x segundo

Tipos de mecanismos catalticos segn grupos funcionales


Las cadenas laterales de los
Catlisis cido-base general
aminocidos del sitio activo actan como aceptores o dadores
de protones, estabilizando el intermediario sustrato (se le llama
catlisis cido-base concertada cuando aceptan y donan
protones a la vez)
Ejemplo: Hidrlisis de pptidos y steres, reaccin de grupos
fosfato, adiciones al grupo carbonilo.

* Las cadenas laterales de Aspartato, Glutamato, histidina,


cistena, tirosina, lisina, tienen pKs a pH fisiolgico (cercano a
7), lo que les permite actuar coo catalizadores de cido base.

A travs de la formacin de enlaces covalentes transitorios entre el sustrato y la


Catlisis covalente
enzima, donde las cadenas laterales de aminocidos suelen actuar como nuclefilos. Suelen ser 3 etapas:
- Reaccion nucleoflica entre el catalizador y el sustrato, para formar el enlace covalente
- Retiro de los electrones desde el centro de la reaccin
- Eliminacin del catalizador de una reaccin

Un buen catalizador de ste tipo debe ser muy buen nuclefilo y a la vez, tener un buen grupo saliente, para
as la formacin del enlace sea fcilmente reversible

Sin catlisis

Con catlisis

Hay dos tipos de enzimas que realizan esta catlisis:


Catlisis por iones metlicos
- Metaloenzima > Donde el ion esta unido fuertemente a la enzima. Ej: Fe+2, Fe+3, Cu+2, Zn+2, Mg+2, CO+2
- Enzimas activadas por metales > Se une un metal que es captado de la solucin junto con el sustrato.
Ejemplo: Na+, K+, Mg+2, Ca+2

Los iones metlicos participan principalemente de 3 maneras en la catlisis:


- Uniendose al sustrato para poder orientarlo correctamente
- Mediando reacciones de xido-reduccin a travs del cambio del estado de oxidacin del metal
reversiblemente.
- Estabilizando o enmascarando electroestticamente cargas negativas
Ayuda a la desolvatacin del sustrato, a travs de interacciones electroestticas
Catlisis electroesttica
entre sustrato-enzima, que son ms fuertes que sustrato-agua.
Una reaccin con la enzima permite la
Catlisis a travs de efectos de proximidad y orientacin
proximidad de los sustratos, ofreciendo un lugar para que ocurra la reaccin (la enzima misma) y ofrece la
orientacin espacial correcta para que ocurra la reaccin. En otras palabras:

Intensificacin de la velocidad por disminucin de la entropa


- se eliminan las colisiones al azar, y as, los sustratos a reaccionar se encuentran en la misma molcula,
pero manteniendo la libertad rotacional, aunque a medida que ocurre la reaccin, sta libertad rotacional se
va perdiendo.
Es el concepto ms importante de la catlisis,
Catlisis por unin preferente al estado de transicin
donde la unin se da con mayor afinidad al estado de transicin que al sustrato o al producto mismo. El
hecho de que la enzima sea ms afn a formar interacciones dbiles con el estado de transicin del sustrato
que con el sustrato mismo, hace que el sustrato adopte la geometra del estado de transicin para poder
unirse al sitio activo. (cambio conformacional)
* Los sustratos anlogos al sustrato natural se pueden comportar como potentes inhibidores.

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