ADA 7 Acción Enzimática-D

Unidad I.
Macromoléculas Orgánicas 2020

Principios de Bioquímica
Unidad III. Enzimas y Metabolismo 2020

Introducción a la Bioquímica
ADA 7. Acción Enzimática
Instrucciones:
Resuelve de manera:
Individual (no se admiten plagios o archivos idénticos)
Digital (*Word)
Ordenada (respetar formatos)
Completa y correcta cada uno de los aspectos de investigación referentes a la

naturaleza química de las enzimas: las partes del sistema enzimático, su activación e
inhibición, así como su nomenclatura, clasificación, la cinética de las reacciones
químicas, y finalmente su importancia médica y biológica.
* Hoja de presentación (según formato establecido)
▪ Creativo en su diseño
▪ Uso de diferente tipo, tamaño y color de letra.
1
Mtra. Lina Castro Casanova. Alumno: ___________________________________
Unidad I. Macromoléculas Orgánicas 2020
▪ Empleo de imágenes
▪ Ajustar perfectamente la información (este archivo solamente es un modelo).
Define los siguientes conceptos:
1. Enzima: Es una proteína que cataliza (causa una reacción de aceleración
en una reacción química ) en las reacciones bioquímicas del metabolismo.
2. Catalizador: Sustancia que se puede añadir a una reacción para aumentar la
velocidad de reacción sin ser consumida en el proceso .
3. Holoenzima: Es una enzima que está formada por una apoenzima y un
grupo prostetico encima mas grupo prostetico (molecula que no es parte de
la encima solo se une a ella )
4. Apoenzima: Es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima
que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores
necesarios, ya sean iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgánicos.
5. Grupo prostético: Es el componente no aminoacídico que forma parte de la
estructura de algunas proteínas y que se halla fuertemente unido al resto de
la molécula.
6. Activador (ejemplos): Que son sustancias a menudo iones metálicos que se
necesitan para que ciertas enzimas sean activas como catalizadores.
Generalmente son cationes como el Mg, el Ca o el Zn.
7. Inhibidor: Son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad.
2
8. Preenzima o cimógeno: Es un precursor enzimático inactivo, es decir, no
cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas.
9. Isoenzima: Proteínas con diferente estructura pero que catalizan la misma
reacción pero que se desplazan de forma diferente en la electroforesis.
10. Coenzima: Son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan
grupos químicos entre enzimas. vitaminas
Realiza lo que se indica.
1. Explica la función que realizan las enzimas en un organismo.
Actúan como un catalizadores , que causa que la aceleración de una

sustancia para llevar a acabo su proceso en el cuerpo.
3
2. Menciona la teoría de la llave y la cerradura (en base a esta teoría,

¿cuál es la característica principal de las enzimas?). especificidad
El primer modelo sugerido para explicar la interacción enzima-sustrato fue

propuesto por el químico Emil Fisher, denominado modelo llave-cerradura,
que supone que la estructura del sustrato y la del sitio activo son
exactamente complementarias, de la misma forma que una llave encaja en
una cerradura.
sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas,

falla al intentar explicar la estabilización del estado de transición que logran
adquirir las enzimas.
3. Ilustra, escribe y define las partes del sistema o complejo

enzimático.
4
4. Emplea un dibujo para indicar las partes de una enzima: (sitio

activo, sitio catalítico, sitio alostérico)
5
5. Ejemplifica empleando imágenes la inhibición y activación de una

enzima.
6. Menciona los tipos de inhibición: Competitiva, No competitiva

(irreversible), Retroalimentación y Alostérica.
La inhibición puede ser de distintos tipos:
1. Reversible: a) Competitiva b) No competitiva c) Acompetitiva
6
2. Irreversible
Inhibiciones reversibles
- Inhibición competitiva.
Algunos compuestos inhiben la actividad

enzimática ocupando temporalmente el centro
activo de la enzima. Esta forma de regulación se
conoce como inhibición competitiva, ya que el
inhibidor (compuesto parecido al sustrato) y el
sustrato compiten por unirse al centro activo. La
inhibición competitiva es reversible. El resultado
de la competencia en cada momento depende
de cuántas moléculas de sustrato y de inhibidor
estén presentes.
- Inhibición no competitiva.
En la inhibición no competitiva, el inhibidor que

no necesita parecerse al sustrato, se une a la
enzima en un sitio distinto al centro activo. La
unión del inhibidor no competitivo a la enzima, no
bloquea la fijación del sustrato e inactiva la
enzima, este presente o no el sustrato. Al igual
que la inhibición competitiva, la inhibición no competitiva es reversible. sitio
de regulación alosterica
- Inhibición acompetitiva o incompetitiva.
inhibición retroalimentación retroactiva
7
En la inhibición acompetitiva el inhibidor se fija a un sitio diferente al del

sitio activo. Este inhibidor sólo se une a la enzima (E) cuando ya se ha
formado el complejo ES enzima-sustrato. El inhibidor sólo se une al
complejo (ES).
-Inhibición irreversible.
Algunas sustancias inhiben a las enzimas irreversiblemente, porque se

unen permanentemente con grupos funcionales al centro activo o, porque
desnaturalizan completamente a las proteínas. Los inhibidores suicidas o
“inactivadores basados en el mecanismo”, son compuestos poco reactivos
que en un inicio dejan que la reacción enzimática normal se realice, pero
que al ser transformados, se convierten en compuestos muy reactivos que
se combinan irreversible.
-Inhibición retroalimentación.
La inhibición por retroalimentación ocurre cuando el producto de una

reacción enzimática, ya sea al final o en una bifurcación de una vía
determinada, actúa como efector alostérico, inhibiendo temporalmente la
actividad de una enzima, en un paso anterior de la vía.
Regulación alostérica.
En general, la regulación alostérica, es solo cualquier forma de regulación

donde la molécula reguladora (un activador o un inhibidor) se une a una enzima
en algún lugar diferente al sitio activo. El lugar de unión del regulador se
conoce como sitio alostérico.Casi todos los casos de inhibición no competitiva
(junto con algunos casos únicos de inhibición competitiva) son formas de
regulación alostérica. Sin embargo, algunas enzimas reguladas
alostéricamente tienen un conjunto de propiedades únicas que las distinguen.
Está enzimas, que incluyen algunos de nuestros reguladores metabólicos

clave, con frecuencia se conocen como enzimas alostéricas. Las enzimas
8
alostéricas usualmente tienen varios sitios activos localizados en diferentes

subunidades proteicas. Cuando un inhibidor alostérico se une a una enzima,
cambian ligeramente todos los sitios activos en las subunidades proteicas, de
manera que funcionan menos eficientemente.
7. ¿Cuáles son los factores que afectan la actividad enzimática?

algunos de los factores que influyen en la actividad de las enzimas
son:
● Cofactores y coenzimas.
● La velocidad de una reacción depende de la concentración del sustrato.
● Las principales son las que están marcadas con un asterisco:
-*Temperatura.
-*pH.
-*Inhibidores.
-Concentración del sustrato.
-Mecanismos reguladores.
8. ¿Por qué estos factores alteran la actividad enzimática?
● En la temperatura esta hace que aumente la movilidad de los sustratos y

en las enzimas para obtener la temperatura óptica.Alteran y afectan los
enlaces débiles, interacciones hidrofóbicas.
● En el pH estas afectan la ionización de grupos , patrón de cargas
positivas y negativas,el alcance del pH óptimo. si este varia hace que
tengas variaciones en sus cargas y no se realizará los enlaces
espaciales de las moléculas.
● En los inhibidores hace que impide el movimiento de las enzimas , esto
hace que se una al sitio activo de la enzima, pero también afecta la
unión del sustrato.
● Al aumentar la concentración de sustrato, la actividad enzimática
aumenta, hasta alcanzar la velocidad máxima, punto donde la enzima se
9
satura, debido a que las enzimas tienen todos sus sitios activos
ocupados.Efecto de la concentración del sustrato sobre la velocidad de
una reacción enzimática.
● Algunas enzimas pueden ser activadas cuando pasan de un ambiente
con unas condiciones a otro con condiciones diferentes, como puede ser
el paso del ambiente reductor del citoplasma al ambiente oxidativo del
periplasma, el paso de un ambiente con elevado pH a otro con bajo pH,
etc.
9. Completa según los siguientes formatos.
A. Clasificación de las Enzimas.
Estas se clasifican en 6 grandes grupos o clases:
Clasificación Tipo de catálisis Representación Ejemplo
Ecuación química
10
Oxidorreductasas Catalizan reacciones de Son la de succinato

oxidorreducción, es deshidrogenasa o
decir, transferencia de la citocromo C
hidrógeno (H)o oxidasa.
electrones (e-)de un
sustrato a otro,según la
reacción.(Reacciones
de oxido-reducción)
Transferasas Catalizan la La glucoquinasa,

transferencia de un que cataliza la
grupo química distinto reacción
del hidrógeno de un representada .A–X
sustrato a otro. + B → A + B–X.
(Transferencia de
grupos intactos de una
molécula a otra).
Hidrolasas Catalizan las reacciones La lactasa,que

de hidrólisis. cataliza la
(Reacciones de reacción.
hidrólisis ruptura de
enlaces con
participación del agua).
Isomerasas Catalizan la
interconversión de
isómeros.
(Transferencia
intramolecular de
grupo ,cis/trans, L/D,
aldehído/cetona).
11
Liasas Catalizan reacciones de La acetacetato

ruptura o soldadura de descarboxilasa,que
sustratos.(Adición de cataliza las
grupos a dobles enlaces reacciones.
sin participación del
agua)
Ligasas Catalizan la unión de La piruvato

dos sustratos con carboxilasa.
hidrólisis simultánea de
un nucleótido
trifosfato(ATP,GTP,etc.)
: Unión de dos
sustratos a expensas de
la hidrólisis del ATP
A. Coenzimas (donde hay una raya no se escribe).
COENZI NOMBRE TIPO DE GRUPO PRECURSOR

MA REACCIÓ N TRANSFERIDO
VITAMÍNICO
Dinucleótid Reacciones ELECTRONES. Vitamina B3

o de redox ( niacina o
12
NAD⁺ nicotinamid ácido

a y adenina nicotínico).
Nicotín- Reacción de ELECTRÓN. Proviene

reducción de la
NADPH
adenín de la
dinucleótid biosíntesis
⁺ vitamina B2
o fosfato.
(riboflavina
).
Flavín – Reacciones Transferencia vitamina B2).

adenin – metabólicas de de electrones
FAD⁺ oxidación-
dinucleótid
o. reducción.
Reacciones
retox
Flavín Reacciones de Apoproteína riboflavina

mononucle oxido reducción (vitamina B2).
FMN
ótido.
Reacciones del GRUPO vitamina B5

Coenzi -----------------
metabolismo ACETILO Y (ácido
aerobio OTROS
ma A ------------ pantoténic
GRUPOS
o).
ACILO.
Reacciones ELECTRONES. a partir de la

químicas tirosina
Coenzi -----------------
ocurran con
ma Q -------------
mas rapidez
Reacciones de electrones y de LA VITAMINA
13
Citocro ----------------- oxidaciones trasloca D3

mos -------------- catalizadas protones de
un lado al otro
de la
membrana
FIJACIÓN DE TRANSFERENC vitamina B8

CO2. IA DE
Biotina -----------------
CARBOXILO.
-------------
TRANSFERENC TRANSFERENC
IA DE GRUPOS IA DE GRUPO
Piridox Fosfato Vitamina
– NH2. AMINO.
al piridoxal. B6
14
Enzimas médicas
1. Escribe el nombre de las enzimas cuya abreviatura es: TGO o GOT, GTP o TGP,
LD, CK, y las concentraciones normales en sangre de esas enzimas
GPT (glutámico-pirúvico transaminasa)
LDH (láctico deshidrogenasa)
GOT (glutámico-pirúvico transaminasa)
CK es dimérica formado por monómeros que pueden ser de 2 tipos: M y B.
Por lo tanto la CK tiene 3 isoenzimas: CK-MM (localización muscular) o CK 3
CK-MB (localización cardíaca) o CK2 CK-BB (localización cerebral) o CK1
2. De las 2 Transaminasas ¿Cuál diagnostica daño hepático o infección viral

(hepatitis)? AST o GOT Y ALT o GPT
3. ¿Cuáles son las 3 enzimas que se elevan durante el infarto al miocardio?

CK, GOT y LDH
4. Escribe el orden en el cual se van elevando a medida que van transcurriendo

los días, puedes representarlo mediante una gráfica.
La más precoz es la CK (6-8 hs), intermedia la GOT (16-48 hs) y más tardía la
LDH (24- 60 hs). Los valores de las dos primeras se normalizan al cabo de 3-4
días, mientras que la LDH permanece elevada entre 8 y 14 días.
5. ¿Cuáles son las Isoenzimas de la LD y la CK y cuáles de ellas se elevan durante

el infarto?
CK-MB (localización cardíaca) y la LDH
6. ¿Qué patología se presenta cuándo aumenta la concentración de la Amilasa
Pancreática? Una pancreatitis
7. ¿Cuáles son las patologías relacionadas con las concentraciones anormales de

la Fosfatasa Ácida y Alcalina en sangre? Los niveles moderadamente
elevados de fosfatasa alcalina pueden indicar problemas como
linfoma de Hodgkin, insuficiencia cardíaca o una infección
bacteriana. Los niveles bajos de fosfatasa alcalina pueden ser un
signo de hipofosfatasia, una enfermedad genética poco común que
afecta los huesos y los dientes.
15 Mtra. Lina Castro Casanova.

16 Mtra. Lina Castro Casanova.

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* Hoja de presentación (según formato establecido)

Define los siguientes conceptos:

1. Enzima: Es una proteína que cataliza (causa una reacción de aceleración

en una reacción química ) en las reacciones bioquímicas del metabolismo.

2. Catalizador: Sustancia que se puede añadir a una reacción para aumentar la

velocidad de reacción sin ser consumida en el proceso .

3. Holoenzima: Es una enzima que está formada por una apoenzima y un

grupo prostetico encima mas grupo prostetico (molecula que no es parte de

la encima solo se une a ella )

4. Apoenzima: Es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima

que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores

necesarios, ya sean iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgánicos.

5. Grupo prostético: Es el componente no aminoacídico que forma parte de la

estructura de algunas proteínas y que se halla fuertemente unido al resto de

6. Activador (ejemplos): Que son sustancias a menudo iones metálicos que se

necesitan para que ciertas enzimas sean activas como catalizadores.

Generalmente son cationes como el Mg, el Ca o el Zn.

7. Inhibidor: Son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad.

8. Preenzima o cimógeno: Es un precursor enzimático inactivo, es decir, no

cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas.

9. Isoenzima: Proteínas con diferente estructura pero que catalizan la misma

reacción pero que se desplazan de forma diferente en la electroforesis.

10. Coenzima: Son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan

grupos químicos entre enzimas. vitaminas

Realiza lo que se indica.

1. Explica la función que realizan las enzimas en un organismo.

Actúan como un catalizadores , que causa que la aceleración de una

2. Menciona la teoría de la llave y la cerradura (en base a esta teoría,

El primer modelo sugerido para explicar la interacción enzima-sustrato fue

sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas,

3. Ilustra, escribe y define las partes del sistema o complejo

4. Emplea un dibujo para indicar las partes de una enzima: (sitio

5. Ejemplifica empleando imágenes la inhibición y activación de una

6. Menciona los tipos de inhibición: Competitiva, No competitiva

La inhibición puede ser de distintos tipos:

1. Reversible: a) Competitiva b) No competitiva c) Acompetitiva

Algunos compuestos inhiben la actividad

En la inhibición no competitiva, el inhibidor que

- Inhibición acompetitiva o incompetitiva.

inhibición retroalimentación retroactiva

En la inhibición acompetitiva el inhibidor se fija a un sitio diferente al del

Algunas sustancias inhiben a las enzimas irreversiblemente, porque se

La inhibición por retroalimentación ocurre cuando el producto de una

En general, la regulación alostérica, es solo cualquier forma de regulación

Está enzimas, que incluyen algunos de nuestros reguladores metabólicos

alostéricas usualmente tienen varios sitios activos localizados en diferentes

7. ¿Cuáles son los factores que afectan la actividad enzimática?

-Concentración del sustrato.

8. ¿Por qué estos factores alteran la actividad enzimática?

● En la temperatura esta hace que aumente la movilidad de los sustratos y

9. Completa según los siguientes formatos.

A. Clasificación de las Enzimas.

Estas se clasifican en 6 grandes grupos o clases:

Clasificación Tipo de catálisis Representación Ejemplo

Oxidorreductasas Catalizan reacciones de Son la de succinato

Transferasas Catalizan la La glucoquinasa,