1.

¿cómo se clasifican las enzimas de acuerdo al tipo de sustrato sobre

el que actúa?

Las enzimas se clasifican por el tipo de sustrato según su especificidad.

1. Tripsina rompe del lado COO- de Lys y Arg.

2. Quimotripsina rompe el lado del C00- de aminoácidos aromáticos (p.e. Trp).
3. Aminopeptidasa rompe en extremo N-Terminal.
4. Caboxipeptidasa rompe en extremo C- Terminal.

2. describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos

sobre los que actúan, y reacción que catalizan, las siguientes
enzimas:

 LIPASA: Su función principal es catalizar la hidrólisis de triacilglicerol

a glicerol y ácidos grasos libres, su mecanismo de acción es la hidrolisis de
los lípidos, actúa y ayuda a la absorción de las grasas, catalizan
reacciones de hidrólisis de enlaces covalentes C-O,C-N,C-C etc., con la
obtención de monómeros a partir de polímeros.

 PROTEASA :Su función es romper los enlaces peptídicos de las proteínas

para liberar aminoácidos, su mecanismo de acción consiste en la hidrolisis
de un enlace peptídico utilizado como molécula nucleofila a los
aminoácidos (en las serin, cistein y treonin proteasas) o a una molécula de
agua (en las aspartil, metalo- y glutamil proteasas) la cual ataca al grupo
carbonilo del enlace peptídico, actúa sobre las proteínas, catalizan
reacciones de hidrólisis de enlaces covalentes C-O,C-N,C-C etc., con la
obtención de monómeros a partir de polímeros.

 LACTASA: Se produce por las células del cuerpo, su función principal de

la lactasa es descomponer un tipo de azúcar denominada lactosa para
 formar partículas pequeñas de glucosa y galactosa que se produce en la
leche y otros productos lácteos, su mecanismo de acción transgalactosídica
en primer lugar la hidrólisis en la molécula de lactosa en glucosa libre y
complejo B-galactosidasa-galactosa esta enzima transfiere galactosil para
un receptor, el cual contiene un grupo hidroxilo, actúa sobre la lactosa,
catalizan reacciones de hidrolisis de glucosa más galactosa.

 PAPAINA:  Su función es fundamental en el proceso digestivo al participar

en la descomposición de fuertes fibras de proteína , mecanismo de acción
posee una molécula más pequeña que la tripsina, su absorción es más
rápida y se facilita así la administración terapéutica de la enzima por vía
oral, actúa sobre las proteínas, catalizan reacciones hidrólisis de péptidos.

 TRIPSINA: Su función es atraer y estabilizar lisinas y argininas cortan

proteínas en el extremo carboxílico (o extremo C-terminal) de sus residuos
(lisinas y argininas), excepto cuando el residuo siguiente es una prolina
también son endopeptidasas esto es, el corte se lleva a cabo en medio de
la cadena peptídica y no en los residuos terminales de la misma, su
mecanismo de acción, actúa sobre las proteínas, catalizan reacciones
de hidrólisis de enlaces covalentes C-O,C-N,C-C

 SACARASA: Pertenece  a la familia de los disacaridasas, su función es se

encargan de romper los disacáridos en los monosacáridos que los forman,
actúa sobre la sacarosa el azúcar transformándolo en glucosa y fructosa,
cataliza la reacción de la fructosa-6-fosfato con UDP-glucosa (glucosa
activada) para formar sacarosa-6-fosfato. Finalmente, la sacarosa-6-fosfato
fosfatasa elimina el grupo fosfato haciendo que la sacarosa esté disponible
para su exportación desde la célula a otros tejidos.
3. Las enzimas son moléculas de proteínas que son fabricadas por
todas las células vegetales y animales. Todas las células requieren
enzimas para sobrevivir y funcionar.

a. Explique ¿cómo actúan las enzimas como catalizadores? ¿Qué

significa las reacciones químicas sean más rápidas y con menor
gasto de energía, en comparación con otros catalizadores?

Las enzimas actúan como catalizadores disminuyendo la energía de

activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que la presencia de la
enzima acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no
alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni
modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen
acelerar el proceso incluso en escalas de millones de veces. Una
reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un
catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la
correspondiente reacción no catalizada, pueden actuar de diversas
formas como:
 Reducción de la energía de activación mediante la creación de
un ambiente en el cual el estado de transición es
estabilizado( forzar los sustratos).

 Reduciendo la energía del estado de transición, sin afectar la

forma del sustrato, mediante la creación de un ambiente con
una distribución de carga óptima para que se genere dicho
estado de transición.
 Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando
temporalmente con el sustrato para formar un complejo
intermedio enzima/sustrato (ES), que no sería factible en
ausencia de enzima.
  Reduciendo la variación de energía de activación de
la reacción mediante la acción de orientar correctamente los
sustratos, favoreciendo así que se produzca dicha reacción.
 incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento
de temperatura que facilita la acción de la enzima y permite que
se incremente aún más su velocidad de reacción. 

Cuando nos referimos a las reacciones químicas son más rápidas y con menor
gasto de energías es porque La velocidad de reacción depende de dos factores
como:

 Formación de enlaces covalentes o la transferencia de grupos funcionales

entre determinados grupos funcionales de la enzima y del sustrato.
 La creación de interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato
que van acompañados de una liberación de energía libre (ΔG-), llamada
energía de unión o fijación, que rebaja la energía de activación.

b. las enzimas digestivas causan que los alimentos que se

descomponga. ¿Cómo es el mecanismo enzimático para llevar a
cabo estas reacciones? Interprete la siguiente ecuación.

Gráfico 1. Transformación de una enzima de sustratos a productos.

La enzima (E) se une reversiblemente al sustrato (S) formando un complejo
inestable (ES) que da lugar, irreversiblemente, al producto (P) y a la enzima libre
(E).

4. Las enzimas también tienen aplicaciones industriales y médicas

importantes. La fermentación del vino, la levadura del pan, la
cuajada de queso y la elaboración de cerveza eran producidas por
las enzimas de distintos microorganismos que actuaban en sobre
estos sustratos, pero solo se entendieron hasta el siglo XIX.

a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato

que se encuentra por ejemplo en la fermentación del vino?

La especificidad de una enzima por el sustrato se debe a la estructura

tridimensional que este posee.

b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones

químicas que son catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores
pueden afectar la actividad enzimática?

 El efecto de pH que puede variar por la influencia de los siguientes factores:

origen de la enzima, origen del sustrato, concentración de sustrato y
presencia de sustancias asociadas.
 Temperatura: el rango es de 5°C-50°C y la actividad aumenta cuando la
velocidad de reacción se incrementa y la temperatura es superior de 60°c a
80°C.
 Efectores: así se designan iones y moléculas pequeñas que activan o
inhiben las reacciones enzimáticas.

c. ¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?

La estructura enzimática ocurre por la complementariedad estérica entre el
sustrato y una región de la enzima que es el sitio activo donde se realiza la
catálisis. El sitio activo es un grupo de aminoácidos de la proteína que son
responsables de la actividad catalítica, como consecuencia de la estructura
terciaria, se disponen espacialmente de tal manera que la conformación del
conjunto hacer parte de la conformación del sustrato.

d. ¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética

enzimática en las enzimas?

Cada enzima tiene un pH o un rango de pH para algunas en el que su actividad

es máxima; este valor corresponde pH optimo el cual es una consecuencia de la
intervención de:

 Los pKa de los grupos laterales presentes en el sitio activo que

efectúan la catálisis.
 Los pKa de los grupos que en el sitio activo ayudan a fijar el
sustrato.
 Los pKa de las cadenas laterales que contribuyen a estabilizar la
conformación global de la enzima.
 Los pKa de los grupos funcionales del sustrato, si éste tiene
cargas

La mayoría de las enzimas tienen un pH optimo cerca a la neutralidad, pero no

coincide con el pH intracelular lo que hace que en condiciones fisiológicas algunas
enzimas no actúan al máximo de su capacidad.
Teniendo en cuenta que el pH puede variar por los factores como son: origen de la
enzima, origen del sustrato, concentración de sustrato y presencia de sustancias
asociadas.

5. Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la

ecuación de Michaelis-Menten, la cual se muestra en una curva,
dificultando los cálculos cinéticos. Para determinar la actividad
cinética, la ecuación de Michaelis-Menten y la curva resultante de los
cálculos de la velocidad, se transforma en una línea a través de
recíprocos dobles, método establecido por Lineweaver-Burk.

a. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción de muchas

reacciones enzimáticas, Este modelo sólo es válido cuando la concentración
del sustrato es mayor que la concentración de la enzima, y para condiciones
de estado estacionario, es decir, cuando la concentración del complejo enzima-
sustrato es constante. La velocidad V indica el número de moléculas del sustrato
que se convierten en producto por segundo. Con concentraciones crecientes de
sustrato[S], la enzima va acercándose asintóticamente a su velocidad
máxima Vmax, pero nunca la alcanza. Por esta razón, no hay un valor de [S]
determinado para la Vmax. De todas formas, se puede definir un parámetro
característico de la enzima empleando la concentración de sustrato a la cual se
alcanza la mitad de la velocidad máxima (Vmax/2).

b. La transformación de sustratos a productos implica las

velocidades de transformación. ¿Qué es la velocidad inicial V0 y la
velocidad máxima Vmax?
Las medidas de velocidad se toman en la primera etapa lineal, se denominan
velocidades iniciales Vo y se determinan como la pendiente de la curva de
progreso al principio de la reacción y la V max es característica de una enzima en
particular a una concentración dada y se conoce como V max que es el valor de Y
valor inicial de la velocidad de reacción.

c. Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-

Menten. ¿Qué es la Km? ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de
la enzima por el sustrato?.

La constante de Michaelis-Menten (Km) es un parámetro cinético importante por

múltiples razones: Km es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de
reacción es la mitad de la velocidad máxima. La Km nos da una idea la afinidad
que tiene el enzima por su sustrato, cuanto mayor es K m menor es la afinidad
(predominan las formas E y S libres), cuanto menor es K m mayor es la afinidad
(predomina la forma ES).

d. Un estudio de la cinética de una reacción química generalmente

se lleva a cabo con uno o los dos objetivos principales: Análisis
de la secuencia de pasos elementales que dan lugar a la reacción
general. es decir, el mecanismo de reacción y la determinación de
la velocidad absoluta de la reacción y sus pasos. ¿Qué consiste?

El mecanismo de reacción describe la secuencia de reacciones elementales que

deben ocurrir para pasar de los reactivos a los productos, los productos
intermedios de la reacción se forman en un paso y luego se consumen en un paso
posterior del mecanismo de reacción el paso más lento en el mecanismo se
llama paso determinante de la velocidad o paso limitante de la velocidad y la
velocidad de reacción general está determinada por la velocidad de los pasos
hasta (e incluso) el paso que determina la velocidad.

e. Determine la velocidad máxima y el k m, para los siguientes datos

a través del método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta
actividad realice el cálculo de los valores que se presenta, por el
método de Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos de la
actividad enzimática y concentración de sustrato y grafique 1/v
como función de 1/ [S].

V
[S] µM µM/min 1/Vo 1/[S]
30 0,441 1
30 0,440
50 0,680
50 0,683
75 0,978
75 0,998
100 1,144
100 1,152
125 1,468
125 1,427
300 2,435
300 2,624
600 3,532
600 3,311
900 3,761
 900 3,606
1000 3,649
1000 3,797

[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial.

El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los

valores inversos, es decir (1/Vo y 1/[S]).

m: Es la pendiente de la recta

b: Es el intercepto con el eje y. Esto significa que el análisis de estimación

lineal arroja una ecuación de la siguiente forma: y = mx + b (Línea recta).
las variables del caso son: 1/Vo = m y 1/[S] = b

V
[S] µM
µM/min 1/[S] 1/Vo
2,2727272
30 0,44
0,03333333 7
1,4705882
50 0,68
0,02 4
1,4641288
50 0,683
0,02 4
1,0224948
75 0,978
0,01333333 9
1,0020040
75 0,998
0,01333333 1
0,8741258
100 1,144
0,01 7
0,8680555
100 1,152
0,01 6
0,6811989
125 1,468
0,008 1
0,7007708
125 1,427
0,008 5
0,4106776
300 2,435
0,00333333 2
 0,3810975
300 2,624
0,00333333 6
0,2831257
600 3,532
0,00166667 1
0,3020235
600 3,311
0,00166667 6
0,2658867
900 3,761
0,00111111 3
0,2773155
900 3,606
0,00111111 9
0,2740476
1000 3,649
0,001 8
0,2633658
1000 3,797
0,001 2

m b
62,411466 0,2014020
7 5

2.5 1/v como función de 1/ [S].

f(x) = 62.4114666709699 x + 0.20140205302304
2 R² = 0.998888500866482

1.5

0.5

0
0 0.005 0.01 0.015 0.02 0.025 0.03 0.035

V
max=1/b 4,96519276
 Km=m/b 309,884962

6. ¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la

enzima y a la regulación enzimática.

Las vitaminas son nutrientes que junto con otros elementos nutricionales actúan

como catalizadoras de todos los procesos fisiológicos (directa e indirectamente).
La mayoría de las vitaminas esenciales no pueden ser elaboradas por el
organismo, por lo que este no puede obtenerlas más que a través de la ingesta
equilibrada de vitaminas contenidas en los alimentos naturales. la función
enzimática de la mayoría de las vitaminas hidrosolubles: a excepción de la vitamina
C todas forman parte de alguno de las coenzimas conocidos que se unen a la
porción proteica que puede ser covalente y no covalente es conveniente resaltar
que, aunque existe una clara relación entre las vitaminas hidrosolubles y las
diferentes coenzimas que actúan en el metabolismo, vitaminas y coenzimas no son
exactamente la misma cosa; un ejemplo nos ayudará a aclararlo: el ácido
nicotínico es una vitamina hidrosoluble que no puede ser sintetizada por las células
humanas. Ahora bien, dichas células sí pueden transformar el ácido nicotínico
en nicotinamida, la cual, unida a otros componentes celulares, forma parte de las
coenzimas NAD y NADP, que actúan en el metabolismo como transportadores de
electrones. 

7. Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y

pH.
 a. En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la
temperatura está en el punto A?.

Cuando la temperatura está en el punto A la enzima está en su máxima velocidad

de la reacción que se incrementa porque su actividad aumenta y está en el rango
5°C -50°C es decir tiene una temperatura óptima.

b. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B?

La temperatura B afecta a la enzima porque su temperatura es superior a 50°C y

ha perdido su actividad catalítica por completo, porque con esta temperatura la
mayoría de las enzimas se inactivan debido a la desnaturalización que sufren.
 Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.

c. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al

100%?

Esto significa que la cresta muestra el valor de pH para una actividad de la enzima
del 100%.

d. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los

distintos pHs que indican las gráficas?

Las enzimas que realizan su actividad catalítica son la pepsina gástrica que tiene
un pH óptimo de 2, la ureasa tiene un pH 7 y la arginasa tiene un pH 10.

Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de pH

2 Ejercicio 2. Bioenergética

Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas funcionan

como donantes de electrones durante la oxidación. El producto de la energía

obtenida es más bajo que el de la molécula donante. De otra parte, la energía
es almacenada para su uso posterior. Teniendo en cuenta lo anterior,
responda las siguientes preguntas:

1. El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación

para perder electrones. Las moléculas bioquímicas varían su
actividad para ganar o perder electrones.

a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa

a CO2 se conserva en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?

Los carbonos donados por el grupo acetilo se oxidan a CO2 y los electrones pasan
a transportadores de electrones. En cada enzima especifica. La coenzima A es el
nexo entre la oxidación del ácido pirúvico y el ciclo de Krebs. Una parte de la
energía liberada por la oxidación de los enlaces C-H y C-C se usan para convertir
en ADP en ATP (una molécula por ciclo), y parte se usa para producir NADH y H+
a partir de NAD+ (tres moléculas por ciclo). Una parte de la energía se utiliza para
reducir un segundo transportador de electrones, el FAD. No se requiere O2 para el
ciclo de Krebs: los electrones y los protones eliminados en la oxidación del carbono
son aceptados por el NAD+ y el FAD. Se necesitan dos vueltas del ciclo para
completar la oxidación de una molécula de glucosa. Así, el rendimiento energético
total del ciclo de Krebs para una molécula de glucosa es dos moléculas de ATP,
seis moléculas de NADH y dos moléculas de FADH2.
 b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los
nucleótidos de nicotinamida cómo el nicotinamida adenín
dinuclecleótido(NAD)?.

Molécula constituida por dos nucleótidos, uno de adenina y otro de nicotinamida,

que puede estar en forma oxidada o reducida, actuando como intercambiador de
poder reductor en el metabolismo. Es una coenzima de las enzimas denominadas
«nicotín dependientes».

La principal función del NAD+ en el metabolismo es la transferencia de electrones

de una reacción redox a otra. Este tipo de reacción es catalizada por un gran
grupo de enzimas llamadas oxidoreductasas. Los nombres correctos para estas
enzimas contienen los nombres de sus sustratos: por ejemplo, la NADH-
ubiquinona oxidoreductasa cataliza la oxidación del NADH por la coenzima que
son también conocidas como deshidrogenasas o reductasas, por lo que la NADH-
ubiquinona oxidoreductasa también suele ser llamada NADH deshidrogenasa o, a
veces, coenzima que reductasa.

c. ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?

La función bioquímica general del FAD es oxidar los alcanos a alquenos, mientras

que el NAD+ (un coenzima con similar función) oxida
los alcoholes a aldehídos o cetonas. Esto es debido a que la oxidación de un
alcano (como el succinato) a un alqueno (como el fumarato) es
suficientemente exergónica como para reducir el FAD a FADH2, pero no para
reducir el NAD+ a NADH.La reoxidación del FADH 2 (es decir, la liberación de los
dos electrones y dos protones capturados) tiene lugar en la cadena respiratoria, lo
que posibilita la formación de ATP(fosforilación
oxidativa).Muchas oxidorreductasas,denominadas flavoenzimas o flavoproteínas,
requieren FAD como coenzima para oxidar los substratos. Pero en
el enzima succinato deshidrogenasa, que oxida el succinato a fumarato en el ciclo
de Krebs, el FAD es realmente un grupo prostético, ya que está unido fuerte y
permanentemente a la enzima mediante un enlace covalente.

d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín

trifosfato (ATP)?.

El ADP adenosín monofosfato) es el precursor del ATP (adenosín trifosfato),

básicamente su función es unirse a un fosforo mediante un enlace de alta energía
y generar ATP (qué es la biomolécula principal que los organismos vivos utilizan
para realizar aquellas funciones que requieran gasto de energía.

e. En la siguiente reacción NADH+H + ¿Cuál es el papel del ión de

hidrógeno?

La reacción es fácilmente reversible cuando el NADH reduce otra molécula y es

re-oxidada a NAD+, esto significa que esta coenzima puede permanecer
continuamente en un ciclo entre sus formas de NAD+ y NADH sin ser consumida.
En el metabolismo, el compuesto acepta o cede electrones en reacciones redox,
tales reacciones (resumidas en la fórmula de abajo) implican la extracción de dos
átomos de hidrógeno desde el reactivo (R), en la forma de un ion hidruro (H -), y un
protón (H+). El protón se libera en la solución, mientras el reductor RH 2 se oxida y
el NAD+se reduce a NADH debido a la transferencia del hidruro a los anillos de
nicotinamida.

2. ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP

(adenosín trifosfato)?

El adenosín trifosfato (ATP), es la moneda energética de los seres vivos. Para

poder ser sintetizado, los organismos requieren oxidar los sustratos energéticos de
la dieta, proteínas, grasas y carbohidratos. Inicialmente estas sustancias tienen
vías metabólicas separadas hasta alcanzar en su degradación un metabolito
común que es el acetil CoA. A partir de este punto entran al ciclo de Krebs, con
producción de CO2e hidrogeniones, estos últimos se transportan por óxido
reducción a la cadena respiratoria donde se formará agua endógena y ATP. Para
lograr esta oxidación de los sustratos con alta producción de energía, es
indispensable el oxígeno que actúa como comburente en las reacciones

a. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la

glucólisis?

La primera etapa de la respiración celular es la glucólisis, la cual no requiere

oxígeno. Durante la glucólisis, una molécula de glucosa se divide en dos
moléculas de piruvato, usando 2 ATP mientras se producen 4 moléculas de ATP y
2 moléculas de NADH.

b. ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la

cadena transportadora de electrones?

La glucólisis produce 2 moléculas de ATP y 2 de NADH. En la cadena

transportadora de electrones cada molécula de NADH se convierten 3 de ATP
(2NADH x 3 = 6 ATP). La conversión de acido pirúvico en AcetilCoA en la matriz
mitocondrial da 2 de NADH por cada molécula de glucosa. (2 NADH x 3 ATP= 6
ATP).

3. Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la

función enzimática.
 a. ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de
importancia en la actividad enzimática de algunas enzimas?

Existen enzimas que son proteínas simples y otras que requieren para su función
la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catalasis los
cofactores son sustancias que se combinan en el enzima potencializando su
acción catalítica, estos cofactores suelen ser iones metálicos como:

 Hierro (Fe) constitución como cofactor de enzimas oxidasas,

peroxidasas, catalasas,Citocromo C.
 Cobre (Cu) cofactor de enzimas Cu-dependientes que
intervienen en la formación de: hemoglobina, colágeno,
lecitina ,mielina.
 Magnesio (Mg) cofactor de enzimas que transfieren grupos
fosfatos desde el ATP y cofactor de la enzima
acetilcolinesterasa.
 Manganeso (Mn) cofactor de enzimas como la arginasa y la
ribonucleotidoreductasa.
 Zinc (Zn) cofactor de metalo-enzimas ( anhidrasa carbonica,
fosfatasa alcalina, carboxipeptidasa, ARN polimerasa, ADN
polimerasa).

b. ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que

enzimas actúan?

  Fe2+: Enzimas como Catalasa, Peroxidasa, Citocromos.

  Cu2+: Enzimas como Tirosinasa, Citocromo oxidasa.
  K+:Enzimas como: Piruvato quinasa (junto con Mg2+).
 Mn2+: Enzimas como: Arginasa, Ribo nucleótido reductasa.
 Mg2+: Enzimas como: Hexoquinasa, Glucosa 6 fosfatasa, Piruvato
quinasa (junto con K+).
 c. La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se
denominan? Y consultar sobre la función que cumplen en las
enzimas y dar ejemplos

La principal función de las coenzimas es actuar como intermediarios metabólicos,

El metabolismo conlleva una amplia gama de reacciones químicas, pero la
mayoría corresponden a unos tipos básicos de reacciones que implican la
transferencia de grupos funcionales. Esta química común permite a las células
utilizar un pequeño conjunto de intermediarios metabólicos para transportar grupos
químicos entre las diferentes reacciones. Estos intermediarios en la transferencia
de grupos son las coenzimas que es el sustrato de un conjunto de enzimas que la
producen, y un conjunto de enzimas que la consumen.

Ejemplo de las coenzimas mas importantes:

 NAD (NicotinaminadeninDinucleotico).
 NADP (NicotidaMinAdeninDinucleotido Fosfato).
 FAD (FlavinAdenínDinucleotido).

d. Realice la descripción de las enzimas y su constitución como

holoenzimas. Sus mecanismos de acción y los factores que
afectan la actividad

Las enzimas son sustancias importantes y mediadoras de las reacciones que

suceden en la celular, por ellas las reacciones tienen mayores velocidades en
corto tiempo, por lo que es importante estudiar los factores que condicionan su
actividad al igual que su inhibición. Estas se clasifican en varias categorías:
hidrolíticas, oxidantes y reductoras, dependiendo del tipo de reacción que
controlen. Las enzimas hidrolíticas aceleran las reacciones en las que una
sustancia se rompe en componentes más simples por reacción con moléculas de
agua. Las enzimas oxidativas, conocidas como oxidasas, aceleran las reacciones
de oxidación, y las reductoras las reacciones de reducción en las que se libera
oxígeno. Otras enzimas catalizan otros tipos de reacciones.

Hay un grupo de proteínas que cumplen con la función esencial de catalizar las
reacciones químicas que en su conjunto constituyen el metabolismo. Estas
proteínas, que antiguamente se denominaron fermentos, reciben el nombre de
enzimas y frecuentemente son del tipo de las albúminas o de las globulinas
pudiendo según el caso ser proteínas simples o conjugadas. Su distribución es
muy amplia ya que todos los seres vivos las poseen y podemos asignarles el
papel de catalizadores biológicos

Una holoenzima es una enzima que está formada por una apoenzima es la

parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que no puede llevar a
cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios, ya sean iones
metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgánicos, que a su vez puede ser una coenzima o
un grupo prostético, dependiendo de la fuerza de sus enlaces con la apoenzima. Y
un cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo
prostético) o no (una coenzima). En resumidas cuentas, es una enzima completa
y activada catalíticamente.

El mecanismo de acción se forma en la enzima E realice su función, primero debe

unirse al sustrato S y formar un complejo enzima-sustrato ES del que obtiene un
producto P, luego de la reacción, la enzima queda libre para actuar sobre otro
sustrato S, y una enzima denominada sitió activo donde se realiza la catálisis.

Los factores que afectan a la actividad son:

 pH: La mayoría de las enzimas tienen pH óptimos cercanos a la neutralidad

pero que no necesariamente coinciden con el pH intracelular; esto sugiere
 que en condiciones fisiológicas algunas enzimas no actúan al máximo de su
capacidad, teniendo encuentra que el pH puede variar por la influencia de
los factores como: origen de la enzima, origen del sustrato, concentración
del sustrato y presencia de sustancias asociadas
 Temperatura: Las enzimas presentan un comportamiento dual respecto a
la temperatura. En el rango 5ºC - 50ºC la actividad aumenta, ya que la
velocidad de reacción se incrementa. A temperaturas superiores (60ºC a
80ºC) la gran mayoría de las enzimas se inactivan debido a la
desnaturalización que sufren. Una excepción a este comportamiento la
constituyen las enzimas de las bacterias termófilas que se encuentran en
hábitats muy cálidos, como son las fuentes termales, para cada enzima
existe una temperatura optima en la cual su actividad es máxima.
 Efectores: Con este nombre designamos iones o moléculas pequeñas que
activan o inhiben las reacciones enzimáticas.
Los activadores más corrientes son iones como Ca+2, Mg+2, MN+2, Zn+2 o
grupos reductores por lo general – SH , mientras que los inhibidores son de una
naturaleza más variada según los tipos de inactivación.