TEMA 2: AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS.

1. FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS.

Las proteínas desarrollan funciones primordiales en los seres vivos.
Catalı́tica: a excepció n de los RNA catalı́ticos, los catalizadores de las reacciones quı́micas que tienen lugar
en los seres vivos son proteı́nas.
•Ribonucleasa
•Tripsina

Transporte: permiten el intercambio de sustancias entre el interior y exterior de un organismo.

•Hemoglobina
•Seroalbú mina
•Lipoproteı́nas
•Permeasas

Reserva

•Gliadina
•Ovoalbú mina
•Ferritina

Contrá ctiles

•Actina
•Miosina
•Tubulina

Estructurales

•Queratina
•Colá geno
•Elastina

Defensa

•Anticuerpos
•Trombina
•Toxinas

Reguladoras

•Insulina
•Represores
 2. QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS.
Las proteínas son químicamente polipéptidos, esto es, resultado de la unión de un
número elevado de aminoácidos mediante enlaces peptídicos entre los grupos
amino y carboxilo de aminoácidos adyacentes.

3. PROPIEDADES QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS.

Como su nombre indica, los aminoácidos son moléculas que poseen, al menos, un
grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Este último es necesariamente
terminal, pero el grupo amino puede ocupar diferentes posiciones. Se distinguen
así a, b, g... aminoácidos, en función de la situación del grupo amino con respecto al
carbono del grupo carboxilo.
Los aminoácidos proteinogénicos son 20 y todos son α-aminoácidos, que se
diferencian unos de otros en la naturaleza química del resto R. El Cα de todos los
aminoácidos (excepto la Gly) es asimétrico, con lo que existen dos formas
enantiómeras posibles (D y L). Todos los aminoácidos presentes en las proteínas
son de la serie L. Por tanto, los aminoácidos proteinogénicos son L- α-aminoácidos.
En función de la naturaleza química del resto R los aminoácidos se clasifican en 4
grandes clases:
Polares sin
Apolares Aniónicos/ácidos Ca-ónicos/básicos
carga

Gly Ser
Asp Lys
Ala Thr
Glu Arg
Pro Cys
Val Asn His
Leu Gln
Ile
Los aminoácidos son
ópticamente activos: desvían
Met el plano de la luz polarizada.

Phe
Los enantiómeros/
Tyr enantiomorfos/ isómeros Los aminoácidos
ópticos/ isómeros quirales son están protonados a
Trp imágenes especulares no pH neutro.
superponibles.

Las cargas eléctricas existentes en los restos R de los aminoácidos son muy
importantes para la formación de enlaces electrostáticos y mantenimiento de la
 estructura de las proteínas, y pueden alterarse en función del pH, lo que explica la
importancia del pH en la estructura y función biológica de las proteínas.

Tener en cuenta que

pH 7 = pH fisiológico
son L-aminoácidos
APOLARES, ALIFÁTICOS
Glycine, glicina Alanine, alanina Proline, prolina
(Gly, G) (Ala, A) (Pro, P)

Valine, valina Leucine, leucina Isoleucine, isoleucina Methionine,

(Val, V) (Leu, L) (Ile, I) metionina (Met, M)

Grupo tioéter

APOLARES, AROMÁTICOS
Phenylalanine,
Tyrosine, tirosina Tryptophan, triptófano
fenilalanina
(Tyr, Y) (Trp, W)
(Phe, F)

Heterociclo nitrogenado: grupo

Grupo fenol indol
 POLARES, SIN CARGA
Serine, serina Threonine, treonina Cysteine, cisteína
(Ser, S) (Thr, T) (Cys, C)

Grupo alcohol
Grupo alcohol Grupo tiol
Asparagine, asparagina Glutamine, glutamina
(Asn, N) (Gln, Q)

Amida de Asp Amida de Glu

POSITIVAMENTE CARGADAS
Lysine, lisina Arginine, arginina Histidine, histidina
(Lys, K) (Arg, R) (His, H)

Grupo básico característico: Grupo básico característico: Heterociclo nitrogenado:

ε-amino guanidinio grupo imidazol
NEGATIVAMENTE CARGADAS
Aspartate, ácido aspártico
(Asp, D)
Grupo carboxilo adicional
Las proteínas absorben característicamente
luz de 280 nm, debido a algunos de sus
aminoácidos aromáticos componentes como el
triptófano y la tirosina, de los que se muestran
sus espectros de absorción (se utiliza para
identificar proteínas).
Glutamate, ácido glutamíco
(Glu, E)
Grupo carboxilo adicional
Thr e Ile son peculiares porque
poseen dos carbonos asimétricos y,
por consiguiente 4 formas
estereoisómeras respectivamente.
El grupo tiol de la cisteína es
fundamental en la formación de
enlaces disulfuro.
La prolina es un iminoácido.
La leucina y la isoleucina son
isómeros de cadena: tienen la misma
fórmula, pero distinta estructura.
Al estudiar proteínas: poner L,
excepto la glicina, ya que su carbono
no es quiral
Cargados negativamente o ácidos
Cargados positivamente o básicos

pH: Coeficiente que indica el grado
de acidez o basicidad de una
solución acuosa.
Una constante de disociación ácida,
Kₐ, es una medida cuantitativa de la
fuerza de un ácido en disolución.
El nombre enzima proviene del griego zimos
que significa literalmente “en la levadura”, y
fue propuesto por Buchner en 1897 para
indicar las sustancias existentes en la
levadura que eran capaces de provocar la
fermentació n sin necesidad de que la cé lula
permaneciera viva (es decir, a partir de
preparaciones de cé lulas rotas que
llamamos extractos). Este descubrimiento
fue el arranque definitivo de la Bioquı́mica
como Ciencia, ya que se demostraba que
é ramos capaces de aislar componentes de
las cé lulas para estudiar in vitro la funció n
que desarrollan en las mismas.

4. EL ENLACE PEPTÍDICO: PÉPTIDOS Y POLIPÉPTIDOS.

El enlace peptídico se da entre los grupos α-amino y α-carboxilo de aminoá cidos
adyacentes, originando pé ptidos que pueden tener un número variable de
aminoá cidos. Convencionalmente, todas las cadenas peptı́dicas se escriben
comenzando por el extremo amino-terminal libre (N- terminal) y terminando por
el extremo carboxilo terminal libre (C-terminal).
La secuencia de aminoácidos expresa qué
aminoá cidos conforman el pé ptido y en qué
orden está n colocados.
El hecho de que las proteínas sean polipé ptidos
de un elevado número de 20 tipos de
aminoá cidos distintos indica que pueden existir
teó ricamente una gran cantidad de proteı́nas
distintas (VR20,n = 20n, se estima que en torno
a 1057), de las cuales se piensa que solo son
factibles 1010-1012 por motivos estructurales,
justificando ası́ la enorme variabilidad de proteı́nas diferentes que pueden existir
en la naturaleza.
En esta gran diversidad estructural radica precisamente el hecho de que distintas
proteı́nas se hayan configurado evolutivamente para desarrollar las funciones má s
diversas. Ello se debe a que, ademá s, las proteínas son molé culas informativas, que
derivan de la informació n gené tica codificada en el DNA, lo que significa que
pueden existir incluso diferencias en cuanto a composició n y secuencia de
aminoá cidos entre los distintos individuos respecto a una misma proteı́na.
 5. NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.
La estructura de las proteı́nas es fundamental porque de ella depende muy
estrictamente su funció n. Existen 4 niveles de estructuració n en las proteı́nas:
• Estructura primaria: se refiere a la secuencia especı́fica de residuos de
aminoá cido de que consta la proteı́na y que está codificada en los ácidos
nucleicos.
• Estructura secundaria: se trata de un primer nivel en el estudio de la
estructura tridimensional que indica si en la proteı́na existen trozos con
estructuras espaciales regulares (que se repiten con frecuencia) (α-hélice;
hoja β; giros β, etc.). Estas estructuras secundarias vienen caracterizadas
por ángulos característicos entre enlaces peptídicos vecinos, cada uno de
los cuales constituye un plano, y las interacciones que pueden darse entre
los diferentes residuos de aminoá cidos de la cadena polipeptı́dica
(típicamente puentes de hidrógeno).
• Estructura terciaria: se refiere a la estructura tridimensional completa
que adopta la proteı́na en el espacio, también llamada conformació n o
plegamiento de la proteı́na. Dentro de esta estructura se pueden apreciar
regiones o dominios estructurales característicos.
• Estructura cuaternaria: indica si en la proteı́na existe más de una cadena
polipeptı́dica y si estas son iguales o diferentes entre sí, ası́́ como la razón
de su existencia.
Interacciones que estabilizan las estructuras 3D de las proteínas
Las interacciones químicas que estabilizan la estructura tridimensional de las
proteı́nas pueden darse entre á tomos más o menos distantes de la cadena
polipeptı́dica. Dichas interacciones pueden ser:

enlaces iónicos ó
electrostá0cos entre grupos
Interacciones

con dis0nta carga eléctrica

Fuertes
puentes de azufre ó enlaces
disulfuro entre restos de
cisteína

puentes de hidrógeno

Débiles fuerzas de Van der Waals

interacciones hidrofóbicas

Ocurre con frecuencia que el elevado número de interacciones débiles presentes

hace que contribuyan al plegamiento de forma muy importante, a veces tanta o
más que las interacciones fuertes.

6. LAS ENZIMAS.
Las enzimas son los catalizadores específicos de todas y cada una de las
reacciones químicas que tienen lugar en las células vivas.
Hoy sabemos que todas las enzimas son proteínas, a excepción de los RNA
catalíticos.
Hoy se conocen alrededor de 2.500 enzimas distintas, y se piensa que estas son
solo el 10 % de las que pueden existir en la naturaleza. Por ello existe una comisión
de enzimas (EC) dentro de la IUPAC que ha establecido unas reglas de
nomenclatura y clasificación, y que se publican periódicamente.
Las enzimas se clasifican inicialmente en 6 grandes grupos según el tipo de
reacción que
catalizan, y,
después, en
distintas clases
y subclases,
según
características
propias
(sustratos ó
coenzimas
específicas que
utilizan, etc.).
 Nomenclatura
A cada enzima dentro de una subclase se asigna un número de orden y, de ahı́, que
a cada enzima se le asigne un có digo de cuatro dı́gitos que reflejan el grupo, clase,
subclase y número de orden respectivamente, precedidos por las letras EC (ej. EC
6.2.1.5).
E.C. X.Y.Z.W (X, clase; Y, subclase; Z; subsubclase; W, número de orden)

La EC propone para cada enzima un nombre sistemá tico y otro abreviado

recomendado. Este ú ltimo está normalmente compuesto por el nombre del
sustrato ó producto y el tipo de reacción que se cataliza terminado en “asa” (ej.
nitrato reductasa, glutamina sintetasa, etc.). No obstante, conviene saber que
algunas enzimas se siguen denominando por sus nombres primitivos (ej. tripsina,
pepsina, etc.).

MECANISMO DE ACCIÓN
La estructura tridimensional de las enzimas es la pieza clave para que puedan
llevar a cabo su papel catalı́tico ya que es la que explica que se puedan producir las
interacciones químicas apropiadas entre á tomos de la enzima (normalmente de los
restos R) y los á tomos de los correspondientes sustratos, permitiendo la
transformació n quı́mica de sustratos en productos.
El sitio de la enzima donde tiene lugar la catá lisis se denomina sitio activo y solo
representa una fracció n bastante pequeñ a de la molé cula de enzima. Existe un
reconocimiento o acoplamiento especı́fico entre la molé cula de enzima y sus
sustratos.
Los sustratos se unen de forma transitoria y no covalente a la enzima formando un
complejo enzima-sustrato (ES) que se escinde liberando la enzima libre y los
productos. Ası́, cada molé cula de enzima se recupera intacta al final de la reacción
para poder desarrollar un nuevo ciclo catalı́tico.
Determinadas sustancias, denominadas inhibidores, pueden tambié n
interaccionar con las enzimas, disminuyendo su capacidad catalı́tica.