Tema 3: Aminoácidos

Unidos mediante enlace peptidico, enlace tipo amida

Sustancias que tienen capacidad de acido y base anfóteros

Sustancias que tiene un grupo polar y no polar alifático

ESTRUCTURA GENERAL, PAPEL Y CLASIFICACION

Los aminoácidos son unidades monoméricas de los pépticos y las
proteínas (las características químicas de los las determinan las propiedades de las proteínas). Dentro de
ellas, a los las se les denomina frecuentemente “residuos”
Otras funciones de los aas sería la de metabolitos energéticos y muchos nutrientes esenciales para los
animales
Tienen que tener un grupo amino y un grupo carbóxilo.

AMINOACIDOS NO PROTEICOS
• Se encuentran como aminoácidos libres o formando parte de estructuras diferentes a las proteínas.
• También tienen grupo amino y carboxilo
• Pueden ser α-aminoácidos, β-aminoácidos y γ-aminoácidos delta y epilson
• Funciones:
- Precursores en el metabolismo ( β-Ala —> Ácido pantoténico)
- Neurotransmisores: ácido γ-aminobutírico (GABA)
- Hormonas: tiroxina.

AMINOACIDOS PROTEICOS ESTANDAR (PROTEINOGENICOS)

• Son los 20 aminoácidos que se encuentran más habitualmente en todas las proteínas de los seres vivos y
son codificados por el código genético
• Son α-aminoácidos: la posición del grupo amino es en el C α, es el que va después del C-1. Los grupos
aminos que se unan a los siguientes carbonos (3,4,5 etc) serán β (beta), γ (gamma) y ε (epsilon).
Excepción: prolina, tiene un grupo amino no libre (esta dentro de un anillo)
• Como son compuestos ionicos, son generalmente solubles en solventes polares como el agua.
• Sobre sus enantiómeros, se clasifican com α-L-aminoácidos.
• Las cadenas inician su plegamiento al intentar disponer:
- Los aminoácidos hidrófobos (apolares) hacia el interior de las proteínas
- Los aminoácidos
hidrófilico s (polares)
en la superficie.

Clasificación Según su Polaridad

1. POLAR SIN CARGA
Son más solubles en agua o hidrofóbicas que los aminoácidos apolares y suelen intervenir en la formación de
puentes de H
No son ionizables a pH fisiológico
• Aminoácidos con Grupo Alcohol (-OH)
- Thr, treonina: en sitios catalíticos tb como Ser
- Tyr, tirosina: posee un grupo fenol en su R: es un anillo apolar cromático (comparte
características con los demás aminoácidos cromáticos) con un OH que le confiere carácter polar.
Puede participar en interacciones hidrofóbicas
- Ser, serina: la tirosina y la serina se encuentran en el centro activo de enzimas
• Aminoácidos con Grupo Tiol (-SH)
- Cys, cisteína: a veces, 2 cisternas dentro de una misma cadena proteína o de dos cadenas
diferentes, se puede unir por sus grupos SH formando un puente disulfuro. Puentes S en estructura
3º de la molécula
• Aminoácidos con Grupo Amida (-CO-NH2)
- Asn, asparagina
- Gln, glutamina
- Son las amidas de los aminoácidos del ácido aspártico y glutónico

2. POLARES CON CARGA NEGATIVA (ACIDOS)

Son muy hidrosolubles, poseen en su R un grupo carboxilo con tendencia a ceder H+
Pueden tener carga negativa a pH fisiológico
- Asp, aspártico
- Glu, glutámico
3. POLARES CON CARGA POSITIVA (BASES)
Son muy hidrosolubles y poseen un R un grupo básico (tendencia a captar H+)
Tienen funciones nitrogenadas y con los cual diferentes basicidad His< Lys< Arg
- Arg, arginina
- Lys, lisina: grupo E-amino
- His, histidina: es un buen tampón fisiológico, se encuentra a menudo en el centro activo de
enzimas donde participa en reacciones de transferencia de electrones
Los aminoácidos polares con carga pueden formar puentes salinos, son localizados en la superficie y

participan en procesos de unión al ligando y ataque químico

4. APOLARES ALIFATICOS
Las apolares son menos solubles en agua que los aminoácidos polares, son hidrofóbicos
Todos (salvo la Gly), poseen en el R cadenas hidrocarbonadas más o menos largas, que suelen agruparse en
las proteínas a través de interacciones hidrofóbicas
- Gly, glicina: posee un H como cadena lateral. Es el aminoácido más pequeño
- Leu, leucina: Es un isómero de la isoleucina, diferente posición de CH3
- Ile, isoleucina: Es un isómero de la leucina

• Apolares alifáticos cíclicos

Aminoácidos alifaticos que poseen un anillo rígido (de pirrolidino) que dificulta el plegado de las proteínas
- Pro, prolina: tiene un grupo amino secundario, forma el ciclo de pirrolidino y es muy frecuente en
colágeno. Es un iminoácido
• Apolares alifáticos con cadena lateral S
Aminoácidos alifáticos que posee un grupo tioéter. Mayor reactividad
- Met, metionina
• Apolares Alifáticos Cromátidas o Aromática
Absorben la luz UV a 280.
Todos los aminoácidos cromáticos puede participar en interacciones hidrofóbicas (incluido la Tyr)
- Phe, fenilalanina
 - Trp, triptófano

AMINOACIDOS PROTEICOS POCO FRECUENTES

No son codificados genéticamente.
Se forman por modificación química postraduccional de los aa comunes
• Colágeno: 4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina
• Miosina: 6-N-metil-lisina
• Protrombina: g-carboxiglutamato
Si te sabes los nombres de los aa comunes, si extiendes el nombre y lo complicas será un aa poco frecuente o
raro.

Síntesis de aminoácidos proteícos a nivel posttraduccional. 1º se sintetiza la cadena proteína y después se le

añade un grupo funcional (ej -OH) y ya se convierte en un aminoácido poco frecuente
PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS PROTEICOS
1. Esteroisomeria
• Que es? Un compuesto que tiene distinta disposición en el espacio
• El único aminoácidos que no tiene un carbono asimétrico (4 radicales distintos) es la glicina.
• D-aminoácidos tiene NH2 a la derecha y L-aminoácidos tiene NH2 a la izquierda. Estos son los que se
encuentran en la proteína.
• Nº de esteroismoeros depende del nº de C-> 2^n
• Enzimaticamente se genera 1 de los dos esteroisomeros

2. Espectroscópicas
• Es la capacidad de absorber la luz UV
• Phenylamine, tyrosine and tryptophan (aromaticos) absorben la luz a 280nm.

3. Comportamiento ácido-base de los aminoácidos

• La especie ácida es la que tiene más hidrógenos
• Zwitterion- cuando el aminoácidos tiene igual de cargas positivas y de cargas negativas, no es lo mismo
que no tenga carga. Tiene carga neta 0, el positivo y el negativo se cancelan
• Aminoácidos con residuos ionnizables, pKr son, polares con carga:
- Tirosina, no los vamos a ver
- Cisteina, no los vamos a ver
- Histidina
- Lisina
- Arginina
- Aspartato
- Glutamato
• Curvas de ionización para la aminoácidos con R no ionizable
- Punto isoeléctrico de un aminoacido: el pH en el que este aminoácidos tiene carga neta 0
- pK1 desprotona en el grupo carboxilo en α-carbon
- pK2 desprotona en el grupo amino en α
- pKr desprotona en el grupo R, solo en aminoácidos polares con carga
- El pKr más pequeño es el que desprotona primero
- ejercicio, hacer el equilibrio este pero con alanina
- Punto isoeléctrica- pH donde la molécula presenta carga neta 0 (forma zwitterion), para callarlo sumas
pK1 y
pK2 y
lo
divides
en dos
 - Si la curva de ionización tiene solo 2 mesetas, tiene que ser aminoácidos neutro o polar sin carga
• Curvas de ionización para aminoácidos ácidos
- Tienen más de 2 mesetas
• Curvas de ionización para aminoácidos básicos
- pI= mayor a 6
I. Propiedades de los aminoácidos
II. Trastornos relacionados con los aminoácidos