TEMA

 Proteínas

CON:
Yurisito el
rey
 Bioelementos
Biomasa
Biomoléculas orgánicas e inorgánicas

 Del griego proteos que significa lo principal o lo primero

 Es la biomolécula mas abundante después del agua siendo esta la predominante en
la materia seca
 Básicamente están formados por C,H,O y nitrógeno.
 Aunque las proteínas conjugadas presentan P,S Fe, Mg. Etc.
 Son polímeros de aminoácidos que se unen mediante enlace peptídico
 La secuencia de aminoácidos de un cadena polipeptídica están determinadas por los
genes
 El ADN codifica la secuencia de aminoácidos y luego se sintetizan en los ribosomas

 Unidades monoméricas de las proteínas

 Son moléculas anfóteras (tienden a reaccionar con
ácidos o con una base)
 Los aminoácidos que forman a las proteínas son los D-
alfa aminoácidos que son 20.
 ESTRUCTURA DE UN AMINOACIDO Hidrogeno lateral

 Presentan una región acida y una básica unidas

al carbono alfa Grupo: acido carboxílico
 El grupo radical variable es el sellos distintivo Grupo: amino
entre un aminoácido y otro lo que implica que
estas moléculas varíen unas de otras
 Son moléculas asimétricas por la composición de
las los radicales variables Carbono alfa
Radical variable

1 BIOLOGICA 2 NUTRICIONAL 3 QUIMICA

Esta relacionada a la Esta relacionado al valor nutricional y Esta relacionado a la naturaleza

capacidad de los
aminoácidos para poder
formar enlace peptídico y
por consiguiente proteínas
 CODIFICABLES
 NO CODIFICABLES
a lo sintetizable que puede llegar a química de la cadena lateral del
ser un aminoácido aminoácido que pueden ser los
 ESCENCIALES.- no pueden siguientes
ser sintetizadas por el hombre  POLARES CON CARGA
 NO ESCENCIALES.- pueden  POLARES SIN CARGA
ser sintetizadas por el hombre  NO POLARES
 CADENA LATERAL UNICO
POLARES CON CARGA Pueden presentar carga positiva o negativa
Acido aspártico Acido glutámico Lisina Histidina Arginina

POLARES SIN CARGA

Serina Treonina Glutamina Asparagina Tirosina
NO POLARES

Alanina Valina Leucina Isoleucina

Metionina Fenilalanina Triptófano

 CADENAS LATERALES UNICAS
Glicina Cisteína Prolina

La cadena lateral presenta una La cadena lateral es no cargada La cadena lateral presenta un
átomo de hidrogeno esencial presentan la propiedad de grupo imino por loe que a
para que los polipéptidos entren formar enlace puente di sulfuro menudo se le denomina
en contacto con otra cisteína iminoacido
  Aminoácidos que el ser humano no puede producir por si solo
ESCENCIALES  La única fuente de estos aminoácidos es la dieta
LEO ARA I LIS VAL HIS TRE TRI FENO MET
 TREONINA
 LEOSINA  LISINA
 ARGININA  TRIPTOFANO
 VALINA
 FENILALANINA
 ISOLEUSINA  HISTIDINA
 METIONINA
NO ESCENCIALES  Aminoácidos que el puede producir por si solo no son esenciales en la dieta

ALAN ACIDO ASP GLICINA SER GLUTAMINA ACI GLUTAMATO PRO

TIR CISTEINA
 ACIDO GLUTAMICO
 ALANINA  GLICINA  PROLINA
 ACIDO ASPARTICO  SERINA  TIROCINA
 ASPARRAGINA  GLUTAMINA  CISTEINA
  Esta peculiaridad esta relacionada a la característica anfótera de los aminoácidos
 Son excelentes tampones para los líquidos corporales

En su forma zwiterionica los aminoácidos

En su forma catiónica los En su forma aniónica los
se encuentran en un pH donde no aceptan ni
aminoácidos tienden a donar aminoácidos aceptan protones para
donan protones a ese punto se denomina
protones para regular el pH de los regular el pH del medio acido
punto isoeléctrico
líquidos biológicos cuando estos evitando de esta forma la
La carga neta del aminoácido es igual a
tienden a alcalinizarse acidificación de los fluidos
cero
corpoales
 Es un enlace del tipo covalente el cual permite la unión de aminoácidos
 Permite la formación de proteínas
 Este enlace se da entre el grupo carboxilo de un aminoácidos y el grupo
amino del aminoácido adyacente.
 Durante el proceso de este enlace se libera agua metabólica
 Esferoproteínas Llamadas proteínas globulares
P. Simples
Solo cadenas Escleroproteínas Presentan forma filamentosa
polipeptídicas
P. complejas Formada por: Proteína simple Grupo prostético (no proteico)
 Proteínas globulares
 Las cadenas se doblan dándole ese aspecto
característico dejando de esta manera los grupos
 Denominadas Holoproteínas formadas hidrófobos en el interior y los hidrófilos en el exterior
únicamente por aminoácidos estas  Solubles en disolventes polares con el caso del agua
pueden ser fibrosas o globulares

 Son solubles en agua

 Presentan un elevado peso
molecular
 Ejemplo:
 Lactoalbúminas =leche
 Mioalbúmina = músculos
 Ovoalbúminas = huevos
 SEROGLOBULINA
Están presente en el plasma y suero
 Solubles en soluciones salinas acuosas sanguíneo
 Están presente en la sangre.  Ejemplo:
 Ejemplo:  Beta-globulina: forma parte de
 Lactoglobulina = leche la hemoglobina y la
 Legumina = legumbres como transferrina
habas, frejoles. Etc  Alfa-globulina: forma parte de la
 Esdestina = cañamo hemoglobina

 Presentes en la semillas de los  Presentes en la semillas de los cereales, también llamadas

cereales gliadinas
 Son solubles en soluciones acidas o  Son solubles en soluciones alcohólicas del 70 al 80%
básicas  Ejemplo:
 Ejemplo:  Gliadina = trigo
 Glutelina =rincila proteína del  Zeina = maíz
gluten del trigo  Hordeina = cebada
 Orizeina = del arroz  Cecalina = centeno
 Avenina = avena
 Solubles en agua
 Solubles en agua
 Proteínas básicas
 Proteínas básicas
 Presentan un elevado contenido de arginina
 Presentan un elevado contenido de lisina y arginina
 Se encuentran asociados a espermatozoides
 Se encuentran asociados a ácidos nucleicos
de los peces
 Tenemos Esta histona esta en los espacios entre los nucleosomas
 Ejemplo:
 H1 llamado ADN espaciador
 Clupeina = arenques
 H2A
 Estuarina = esturión Son histonas que se unen de a par para forma el
 H2B
 Salmina = Salmon octámero llamado Core que formara a los
 H3
 H4 nucleosomas
ESFEROPROTEINAS: proteínas globulares solubles en soluciones acuosas
ALBUMINAS Soluble en agua Elevado peso molecular  Ovoalbuminas
 Lactoalbuminas
 Seroalbuminas
GLOBULINAS Solución salina Bajo peso molecular  Alfa globulina
 Beta globulina
 Gamma globulina
 Edestina
 Leguminas
GLUTELINAS Solución acida básica ácidos Glutelinas
orizeina
PROLAMINAS Solución alcohólica Elevado contenido de Gliadina
prolina Zeina
Ordeina
PROTAMINAS Soluble en agua Básicos con elevado Cupleina
contenido de arginina Estuarina
Salmina
HISTONAS Soluble en agua Básicos ricos en lisina y H1, H2A, H2B, H3 y H4
arginina
  Proteínas filamentosas
 Llegan a constituir fibras de función estructural como soporte, protección,
estructural y resistencia
 Insolubles en agua

 Proteínas mas abundante en el tejido conectivo de los vertebrados

 Brinda resistencia mecánica y flexibilidad al tejido conectivo  Brinda elasticidad al tejido conectivo
 Presente en:  Presente en:
 Piel  Ligamentos
 Tendones  Cartílago epiglotis y oreja
 Cartílagos  Pulmones
 Tendones  Vasos sanguíneos
 Piel
 Es rico en aminoácidos cisteína  Proteína de gran resistencia  Proteína soluble en sangre el cual por la
 Forma parte del citoesqueletos (filamentos mecánica presente en la tela de actividad de la trombina se activa en fibrina que
intermedios) araña y las fibras del gusano de es responsable de la formación de coágulos
 Presente en: seda.
 Piel
 Cuernos
 Uñas
 Pezuñas
 Cabello
 Lana
 El pico de aves

 Componentes del citoesqueleto (microfilamentos)

 Fibras contráctiles responsables de la contracción
muscular al formarse el complejo actina miosina
 esta contracción es regulada por TROPOMIOSINA Y
LA TROPONINA
 Proteína de gran resistencia mecánica en los
huesos
 Es un componente amorfo de la matriz ósea

ESCLEROPROTEINAS: proteínas filamentosas insolubles en agua

COLAGENO Brinda resistencia y flexibilidad al tejido conectivo: tendones, cartílagos, huesos y dientes

ELASTINA Brinda elasticidad a los ligamentos, presente en la parte media de los arterias, presente en el cartílago
auricular y la epiglotis
QUERATINA Rico en cisteína presente en las estructuras externas como pelo, lana, plumas, uñas. etc.

ACTINA-MIOSINA Proteínas contráctiles responsables de la contracción muscular, son reguladas por la tropomiosina y la
troponina y el citoesqueletos
FIBROINA Proteína de elevada resistencia mecánica presente en la tela de araña y las fibras del gusano de seda

FIBRINOGENO Precursor de la fibrina el cual forma los coágulos

OSEINA Brinda resistencia mecánica a los huesos

  Denominadas heteroproteinas formadas por holoproteinas
unidas a un grupo protético que no es de origen proteico

 Contiene lípidos apolares (colesterol esterificado y

triglicéridos )  Asociada a ácidos nucleicos
 Presenten una capa polar formada por fosfolípidos, colesterol,  Ejemplo:
apolipoproteínas y triglicéridos)  Ribonucleoproteínas = ribosomas asocida a ARNr
 Cumplen función de transporte de lípidos  Desoxiriboproteinas = forman cromatina y cromosomas unidad al
 HDL: lipoproteína de alta densidad ADN (histonas y no histonas)
 LDL: lipoproteína de baja densidad
 VLDL: lipoproteína de muy baja deicida
 Quilomicrones
  Asociada a grupos fosfato  Asociada a atomos metálicos
 Ejemplo:  Ejemplo:
 Caseína = leche  Ferroproteínas = hierro:
 Vitelina = yema de huevo lactoferritina, transferrina
 Ferritina = hierro, zinc y cromo
 Hemocianina = cobre
 Ceruloplasmina = cobre
 Asociada a sustancias coloreadas o pigmentos
porfirinicos que contiene átomos metálicos
 Ejemplo:
 HEMO
 Hemoglobina
 Mioglobina
 Citocromos
 hermeritrina
 Magnesio es porfirina de la clorofila
  Asociada a carbohidratos (oligosacáridos)
 Se sintetizan en el complejo de Golgi por la glucosilación proteica
 Tenemos a los siguientes
 Glucoporteinas de la sangre
 Glucoproteinas de membrana: como las que determinana los grupos sanguíneos
 Inmunoglobulinas = anticuerpos
 Hormonas hipofisiarias = FSH,LH
 Tiroglobulinas
 Ribonucleasas = enzimas que digieren acidos nucleicos

 Contiene como grupo protético a un oligosacárido

 Son componentes de la matriz extracelular
 Rellenan los espacios dentro de las células de los
organismos
 EJEMPLO
 Condroitin sulfato
 Dermatan sulfato
 HEPARINA Y ACIDO HIALURONICO
  Es el grado de estructuración en que se encuentran las proteínas para
cumplir sus funciones vitales en los organismos

ESTRUCTURA FUNCIONAL DE UNA PROTEINA

Formada por la alineación Plegamiento tridimensional de Formada por el plegamiento Formada por la unión de
de los aminoácidos proteínas de estructura globular de las proteínas de proteínas de estructura terciaria
presentes en las primaria mediante enlaces estructura terciaria mediante interacciones
proteínas, siguiendo el puente de hidrogeno, formando estabilizadas por enlaces puente hidrofílicas e hidrofóbicas ,
orden determinado por el dos tipos de estructuras: disulfuro, iónico polar y apolar fuerzas de Vanderwalls
código genético  ALFA HELICE: similar a
una saca corcho
 LAMINA BETA: Similar a
una abanico zigzagueante
  Es la forma en la que una proteína se organiza para adquirir
cierta configuración para ciertas condiciones fisiológicas
 Si las condiciones del pH y la temperatura esta proteína
pierde su funcionalidad fenómeno conocido como
desnaturalización

 Son interacciones entre  Son interacciones entre grupos

los aminoácidos cisteína  Son interacciones donde  Son interacciones donde
hidroxilo e hidrogeniones de los
y cisteína participan las cargas de participan los grupos
aminoácidos de un proteína
 Brinda una conformación los aminoácidos hidroxilo de los
globular a las proteínas aminoacidos
  Las proteínas cumplen funciones muy importantes
 Determinan la forma y la estructura celular
 Dirigen procesos vitales
 Las funciones cumplidas son especificas a proteína

Resistencia estructural Algunas hormonas son de Inmunoglobulinas actúan Fibrinógeno y la trombina interviene en la
como: naturaleza proteica como: como anticuerpos: formación de coágulos
 Colágeno Hormonas pancreáticas:  Ig: A
 Reticulina: tejido insulina y glucagón  Ig:g
reticulado conjuntivo Hormonas hipofisiarias  Ig:d
 Elastina Hormonas hipofisiarias  Ig:m
 Ig:e
 Realizan funciones de Contracción muscular por Son reservas de Las enzimas presentan estructura
transporte como: acción de la actina y la aminoácidos proteica acelerando la velocidad de las
 Hemoglobina miosina  Lactoalbúmina reacciones metabólicas
 Hermeritrina  Ovoalbúmina Intervienen en los proceso metabólicos
 Citocromos  Ordeina
 Lipoproteinas  Gliadina