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TEMA 5:
INTRODUCCIÓN A LAS PROTEÍNAS
1. Aminoácidos 2. El enlace peptídico.
1.1. Estructura 2.1. Características
1.2. Clasficación 2.2. Péptidos
1.3. Propiedaddes

1. AMINOACIDOS
1.1. ESTRUCTURA (pg 77-78)

Presentan un carbono quiral: poseen un grupo carboxilo, un grupo amino, un H

Reservados todos los derechos.

y un radical que diferenciará los distintos aminoácidos. Al tener carbonos
quirales presentará diferentes conformaciones. El carbono quiral se conoce
como el carbono α y los otros carbonos pertenecientes a la cadena lateral como
β, γ, etc.

Debido al ordenamiento teraédrico de los orbitales de enlace alrededor del Cα,

los Aa presentan dos esteroisómeros. Al ser imágenes especulares no son
superponibles entre sí. Presentarán conformación R y S o D y L (según tenga el
grupo OH a la derecha o a la izquierda en aldehído, de la misma manera el grupo
que determinará si es L o D será el grupo amino).

Se pueden representar de otra manera a parte de la proyección de fischer.

Presentan geometria tetraédrica (posee hibridación sp3), los enlaces pueden
girar porque son enlaces sencillos.

1.2. CLASIFICACIÓN
Existen 20 Aa que forman parte de las proteínas conocidos como proteinogenéticos. Según la capacidad de
ser sintetizados por el ser humano se distinguen entre:

• ESENCIALES: Val, Leu, Ile, Phe, Met, Trp, Thr, Lys, His
• NO ESENCIALES: Ala, Pro, Gly, Ser, Cys, Arg, Asn, GLn, Asp, Glu, Tyr.

Otra mannera de clasificar a los aminoácidos es en función de su cadena lateral (-R):

• Alifáticos no polares
• Aromáticos
• Neutros polares
• Básicos con carga positiva
• Ácidos con carga negativa

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 ALIFÁTICOS NO POLARES
• Su característica fundamental es la
hidrofobicidad de la cadena lateral
(con excepción de Gly)
• Suelen ocupar el interior de las
proteínas globulares, donde
contribuyen a la estructura global de la
proteína debido al efecto hidrofóbico

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• Reactividad química muy escasa
• Gly tiene un destacado papel
estructural: suele ser invariante en
series filogenéticas
• La Met es el aminoácido iniciador de
la síntesis de proteínas (codon AUG)
• La Pro, una imina, impone limitaciones
estructurales en las proteínas.

AROMÁTICOS

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• La presencia de sistemas aromáticos hace que absorban luz UV en torno a 280 nm; la absorción UV de las
proteínas se debe a su contenido en estos aminoácidos. El Trp es el que más absorbe.
• Participan en interacciones hidrofóbicas (Phe es la más hidrofóbica).
• Grupo OH de Tyr puede formar puentes de H.
• Cadenas laterales voluminosas que determinan condicionamientos estéricos en proteínas.

NEUTROS POLARES O HIDROXIAMINOÁCIDOS

• El grupo -OH de la serina es fundamental en el centro
activo de muchas enzimas (serín proteinasas, p.e.).
• Forma enlaces glicosídicos con oligosacáridos en
ciertas glicoproteínas.
• El grupo -OH tanto de S como de T es susceptible de
fosforilación: importante modificación
postraduccional que regula la actividad de muchas
proteínas.

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 • Destacamos los aminoácidos de asparagina y glutamina:
→ Son intermedios metabólicos de 4 y 5 C respectivamente.
→ Tienen dos grupos polares.
→ Poseen un alto ratio de proporción de nitrógeno luego tienen un papel de
transporte de nitrógeno tanto entre compuestos como entre regiones
celulares.
• La cisteina, un tioaminoácido:
→ El grupo SH hace que pueda formar puentes de disulfuro

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entre dos aminoácidos de cisteína esto le da un
importante papel estructural.
→ Los puentes disulfuro se realizan mediante un proceso de
oxidación.
→ Estos aminoácidos participan en el centro activo de
muchas encimas, sobre todo en las que participan en
procesos redox.

BÁSICOS CON CARGA POSITIVA

Lisina:

→ Forma intermediarios covalentes en catálisis

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enzimática (bases de Schiff).
→ Es el aminoácido que une determinadas coenzimas a
la estructura de la proteína.

Histidina:

→ Forma parte del centro activo de muchas enzimas,

debido al carácter nucleófilo del imidazol.
→ Contribuye a tamponar los medios biológicos por
tener un pKa cercano al pH intracelular.

Arginina:

→ Es muy básico, voluminoso, alta relación N/C.

ÁCIDOS CON CARGA LATERAL NEGATIVA

→ Muy ácidos.
→ Intermediarios metabólicos importantes:
▪ C4, C5
▪ Son donadores del nitrógeno orgánico, permiten
en el metabolismo nitrogenado, es decir, pasar de
nitrógeno inorgánico a nitrógeno orgánico.

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POCO COMUNES PRESENTES EN PROTEÍNAS
No se clasifican como esenciales, pero forman parte de algunas proteínas:

• Proteínas de la pared celular de plantas.

• Colágeno
• Miosina
• Protrombina

MODIFICADOS EN PROTEÍNAS
Algunos aminoácidos en las proteínas sufren modificaciones tales como:

▪ Foforilaciones ▪ Enlaces esteres

▪ Metilaciones ▪ Adenilinaciones
▪ Acetilaciones

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NO PRESENTES EN PROTEÍNAS
→ Intermediarios metabólicos: ornitina, citrulina
→ Hormonas: tiroxina, ácido indol acético
→ Neurotransmisores: serotonina, GABA

1.3. PROPIEDADES
ACIDO-BASE
Está propiedad viene dada por la presencia del grupo amino y del grupo
carboxilo. Se denominan zwitteriones a los aminoácidos con carga general
neutra, que tienen tanto el grupo carbonado protonado como el grupo nitro
desprotonado. Para aquellos aminoácidos cuya R es neutra, la forma
zwitteronica aparece a pH 7.

Un aminoácido en esta forma puede actuar como ácido si el

grupo amino cede el protón o comportarse como una base
aceptando el grupo carboxilo un protón), puede actuar
como acido o base según el medio.

En un medio muy acido tenemos el aminoácido protonado

(no zwitteronica), a medida que el pH se va haciendo más
alcalino, el aminoácido se comporta como acido débil y cede
el protón del COOH y ya tenemos la forma zwitteronica.
Llega un momento en el que ya no quedan protones en el
grupo ácido (100% forma zwitteronica), si sigo aumentando
la basicidad del medio, este va a tomar los protones del
grupo amino generando una especie con carga -1 global. La
especie aniónica va a aumentar de concentración a medida
que la forma zwitteronica disminuye, si seguimos
aumentando la concentración de base del medio. Podemos
llegar a un medio tan básico que todas las moléculas estén
desprotonadas. A un pH determinado, podemos conocer la concentración de
las diferentes formas mediante esta ecuación.

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 Sabemos que los Aa se comportan cómo ácidos o bases débiles dependiendo del medio
en el que se encuentren. En la derecha encontramos una reacción genérica de un ácido
que se disocia. Este ácido presenta una constante de disociación (Ka) conocida. De esa
fórmula podemos despejar la concentración de H+. Obtenemos la fórmula de
Henderson-Hasselbalch para el pH.

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El PUNTO ISOELÉCTRICO (PI) es el pH característico en que la carga eléctrica
neta es cero. La solubilidad del agua disminuye. En el caso de la glicina, que
no tiene grupo ionizable en su cadena lateral, el punto isoeléctrico es
simplemente la media aritmética de los dos valores de pKa:
𝑝𝐾1 + 𝑝𝐾2
𝑝𝐼 =
2

Pero en otros casos, el pI es la semisuma de los valores pK que flanquean la forma isoeléctrica, veamos

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ejemplos con el Glutamato y la Histidina.

GLUTAMATO → A pH muy ácido la molécula está

completamente protonada. Cuando añado medio
básico (equivalentes de bases) lo que ocurre es
que arranca el protón que sea más ácido (el
carboxilo unido al carbono alfa, ese es el pk1).
Tengo un 50% de moléculas disociadas (+-1). Si
sigo añadiendo OH, esa base arrancará el protón
más ácido, el H del grupo carboxilo. De manera
que, ese es el segundo protón más ácido, para
distinguitlo a nivel de nomenclatura, por
convenio se conoce como KR. Y el K2 está asociado
al grupo amino, no siempre tieneque ser
necearioamente en el segundo, en este caso no
es el segundo. Lo mismo ocurre en el pK2 ya que
el proton implciado es el proton del grupo amino.
Para calcular el punto isoeléctrico tomamos los
pK que flanquean la molécula con carga neta cero
que son pK1 y p KR

Los pk que franquean a esa especie neutros son

pK1 y pkR. Con estos hacemos la media y se calcula el pI:

pK1 + pkR
𝑝𝐼 =
2

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 HISTIDINA → En este caso, igual que antes, tenemos un
pH muy ácido, la molécula se encuentra totalmente
protonada. Primero se elimina el carboxilo del carbono α.
El pK1 es el 50% de esas especies y el 50% de las otras.
Sigo añadiendo medio básico, el segundo protón es el del
pkR debido a la cadena lateral. Al añadir más medio

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básico el siguiente proton es el amino pk2. El punto
isoeléctrico es la media entre pk2 y pkr en este caso,
porque son los que flanquean a la molécula sin carga. De
manera que el punto isoeléctrico es 7 cuando la cadena
lateral no tiene grupos ionizables. Cuando tiene una
cadena R ionizable, dependiendo del aminoácido, será
más o menos nacido. El pKR es 6. (fijarse en tabla de
abajo) Tienen una capacidad tamponadora a un pH
fisiológico.

pK2 + pkR
𝑝𝐼 =
2

Reservados todos los derechos.

En esta tabla se muestran algunos aminoácidos y sus características, junto con sus pk1 y pk2. También se
distingue el pkR en el caso de que lo haya.

→ El aspartato y el glutamato. En los casos en los que es un grupo carboxilo,

el punto isoeléctrico será más ácido. De manera que estos aminoácidos a
pH fisiológico están cargados negativamente.

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 → La lisina y la arginina. Sus punto isoeléctricos son muy básicos, porque dependen

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de la cadena lateral. A un pH fisiológico por la naturaleza química del grupo R se
encuentran cargados positivamente.

→ La cisteína y la tirosina. El pI está alrededor de 5. Se encuentran si disociara

un pH fisiológico.

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POLARIDAD

ÍNDICE DE HIDROPATÍA: refleja la transferencia de energía libre (ΔGtransferencia) de cadena lateral R desde un
solvente hidrofóbico al agua. Es una escala que combina la hidrofobicidad y la hidrofilia de los aminoácidos.
Tiene un valor negativo (favorable) cuando las cadenas laterales se encuentran cargadas o son polares. El
índice es positivo (desfavorable) cuando la cadena lateral es hidrófoba o no posee grupos polares.

2. ENLACE PEPTÍDICO
Es un enlace tipo amida entre el grupo carboxilo del carbono alfa y el gruopo
amino del carbono alfa. Se libera agua.

Péptido_ es una cadena de pocos aminoácidos (10 o menos). Por convenio se

conoce como polímero cuando tiene más de 10 Aa. Las cadenas de
aminoácidos se ponen tal cual lo vemos en la imagen de abajo. Desde el
amino terminal al carboxilo terminal.

2.1. CARÁCTERÍSTICAS
❖ Se estabiliza por resonancia.
❖ Carácter parcial de doble enlace (40%)
➢ Estructura plana
➢ Sin libertad de giro
❖ Los grupos C=O y N-H son polares (pueden formar puentes de
hidrógeno con otras partes de la proteína o con otras moléculas).
Esto es importante para la función biológica de la proteína.
❖ Normalmente Cα trans debido a impedimentos estéricos. Los grupos
más voluminosos se encuentran lo más alejados posibles.

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 ❖ La conformación del esqueleto peptídico puede describirse en términos de dos ángulos diedros: Phi (φ) y
Psi (ψ).
➢ Phi (φ) → es el ángulo diedro para N-Cα
➢ Psi (ψ) → es el ángulo diedro para Cα-C

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2.2. PÉPTIDOS

El aspartil es sintético, no se encuentra en la naturaleza.

Se encuentra en edulcorantes porque da dulzor por los
grupos hidroxilo pero no da grasa.

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En el caso de glutatión (forma reducida y oxidada) es un
cofactor redox importante en muchas reacciones del
metabolismo.

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