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bioquimica 1: Aminoacidos, proteínas, bioenergética, enzimas
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Bioquímica
Universidad Mayor

1°aa descubierto:
Asparagina
20° aa descubierto:
Aminoácidos Treonina
Proteínas: Polímeros de aminoácidos
20 aminoácidos esenciales definidos por R
Distinta estructura,tamaño,carga y solubilidad en H2O
Los α-aminoácidos son moléculas orgánicas, que se componen de un

átomo de carbono central (Cα), unido a cuatro grupos diferentes,
estos son; un grupo amino primario (-NH2) (a excepción de la
prolina), un grupo carboxílico (-COOH), un átomo de hidrógeno y una
cadena lateral característica (grupo R), la cual, es distintiva de cada
aminoácido
C unido a 4 grupos diferentes
Centro quiral
motivo de poder hacer estereoisómeros
G. amino G. carboxilo
C alfa
No ionizada Ionizada (con

carga)
Ordenamiento tetraédrico del C
Todos los aminoácidos que componen las

proteínas presentan actividad óptica y
poseen una configuración L establecida en
relación a la configuración del
L-gliceraldehído.
Los L-aminoácidos son aquellos con el grupo
amino (-NH2) orientado hacia la izquierda,
mientras que, en los D- aminoácidos el
grupo amino (-NH2) se orienta hacia la
derecha.
Sólo los aminoácidos con configuración L forman parte de las proteínas.
Los isómeros L y D son imágenes especulares entre sí.
Estereoisómeros: Imágenes especulares NO

superponibles

Clasificación de aminoácidos
G. R apolar alifático
Glicina
1. Sus cadenas laterales no ganan ni pierden electrones Alanina
2. R sin carga e hidrofóbica Prolina
3. Favorecen interacciones hidrofóbicas Valina
4. Metionina, uno de los dos aminoácidos contiene Leucina
Azufre Isoleucina
5. Prolina, estructura cíclica especial: Su grupo amino
Metionina
secundario la hace más rígida
G. R polar sin carga

Serina
1. R hidrofílico (soluble en agua) Treonina
2. Favorecen interacciones puntes de H Cisteína
3. Asn, Gln, R, son amidas que se pueden hidrolizar a Asp Asparagina
y Glu Glutamina
4. Entre Cys pueden formar puentes disulfuro formando
Cistina
G. R positivo (Básico)
1. R hidrofílico Lisina
2. Favorecen interacciones puentes de H Arginina
3. Sus cadenas pueden aceptar protones
4. Arg (g. guanidino)
Histidina
5. His (g. imidazol)
6. pH fisiológico los grupos R de lisina y arginina se
ionizan totalmente y poseen carga positiva.
7. La histidina es una base débil y en gran medida
carece de carga a pH fisiológico, pero, cuando se
incorpora en una proteína, su cadena lateral puede
tener carga positiva favoreciendo la transferencia
de protones
G. R negativo (Ácido)
Aspartato
1. R hidrofílico Glutamato
2. Favorecen interacciones puentes de H
3. Ambos tienen un grupo Hidroxilo cargado
negativamente a pH 7.

Clasificación de aminoácidos
G. R Aromático
1. Relativamente apolar
2. Favorece interacciones hidrofóbicas Fenilalanina
3. Tirosina, puentes de hidrógeno con OH Tirosina
Triptófano
Tyr y Trp son mucho más polares que Phe,
debido al grupo Hidroxilo de la tirosina y
por el anillo indólico del triptófano
Absorben luz UV
En menor grado la Fenilalanina
Los aminoácidos presentes en mismas cantidades y en iguales

condiciones*
° La absorbancia media para el triptófano es 4 veces mayor que
la tirosina
°Para ambos la máxima absorbancia ocurre en los 280 nm aprox.
La mayoría de los proteínas absorben a una longitud de

onda de 280 nm
Absorbancia (A): Es directamente

Ley de Lambert-Beer
proporcional a la concentración
A: ⍷ X Conc.

G. R apolar alifático
Glicina (Gly, G) Es el único aminoácido que

forma parte de las proteínas
que es aquiral, ya que, su
cadena lateral es un átomo
de hidrógeno.
Alanina (Ala, A) Posee un grupo metilo (CH3)

como cadena lateral.
Prolina (Pro, P) También es llamado

iminoácido, debido a que su
cadena lateral se cicla con el
átomo de nitrógeno y el Cα.
Valina (Val, V) Posee una cadena alifática

Leucina (Leu, L) Posee una cadena alifática

Isoleucina (Ile, I) Posee una cadena alifática

Además, su cadena lateral
incluye un centro quiral
adicional
Metionina (Met, M) Su cadena lateral alifática

contiene un grupo tioéter
(-S-).
El aminoácido no polar o hidrofóbico más sencillo encontrado en las proteínas es la glicina,

siendo su cadena lateral un átomo de hidrógeno. Los aminoácidos; alanina, valina, leucina,
isoleucina y metionina poseen una cadena alifática como grupo R.
La prolina a pesar de que en su grupo R también se encuentra presente una cadena alifática
se diferencia de los aminoácidos anteriores, debido a que su cadena lateral está unida tanto
al Cα como al átomo de nitrógeno (perteneciente al grupo amino) del esqueleto del
aminoácido, es decir, se encuentra ciclado.

G. R polar sin carga
Su cadena lateral está

Serina (Ser, S) compuesta por un grupo
hidroxilo (-OH) unido a una
cadena no polar.
Su cadena lateral está

Treonina (Thr, T) compuesta por un grupo
hidroxilo (-OH) unido a una
cadena no polar.
Contiene un grupo sulfidrilo o

Cisteína (Cys, C) tiol (-SH), este grupo es muy
reactivo. Parejas de grupos
sulfidrilo pueden reaccionar y
formar enlaces disulfuro.
Asparagina (Asn, N) Derivado sin carga del

aspartato o ácido aspártico.
Glutamina (Gln, Q) Derivado sin carga del

glutamato o ácido glutámico.
G. R positivo (Básico)
Lisina (Lys, K) Su cadena lateral se

compone de una cadena
alifática y un grupo amino
adicional, el cual le da el
carácter básico a este
aminoácido.
Arginina (Arg, R) En su cadena lateral contiene

un grupo guanidino.
Histidina (His, H) En su cadena lateral contiene

un grupo imidazol. Es una
base débil y carece de carga
a pH fisiológico.
G. R negativo (Ácido)
Aspartato (Asp, D) Forma protonada del

aminoácido polar neutro
asparagina.
Glutamato (Glu, E) Forma protonada del

aminoácido glutamina.
G. R Aromático
Fenilalanina (Phe, F) Contiene un anillo fenílico

sustituyendo a uno de los
atómos de hidrógeno de la
fenilalanina.
Tirosina (Tyr, Y) Aminoácido no esencial

derivado de la fenialalnina se
encuentra ampliamente
distribuida en proteínas y
enzimas.
Triptófano (Trp, W) En su cadena lateral posee un

anillo indol unido a un grupo
metileno (-CH2 -).
Los aminoácidos son anfóteros

Propiedades ácido-base Depende de: -pH
-R
Cuando un aminoácido sin grupo R ionizable se disuelve

en agua a pH neutro.
Ion dipolar o zwitterion que puede actuar como
ácido o como base
Catión Anión

La titulación ácido-base implica la adición o eliminación gradual de protones
La gráfica tiene 2 etapas distintas que corresponden a

la desprotonación de dos grupos diferentes de la
glicina.
1. A pH muy bajo la especie iónica predominante
es H3N-CH2-COOH (forma totalmente protonada)
2. En el punto medio de la primera etapa de
titulación, el grupo -COOH pierde su protón.
En el punto medio de cualquier titulacion se alcanza un

punto de inflexion en el que el pH es igual al pKa del
grupo protonado que se esta titulando.
Otro punto de inflexión: Cuando ya está casi

completada la eliminación del 1°protón y recien esta
comenzando la del 2°
2 etapa de titulación: Eliminación del protón de -NH3+
➔ Curva de titulación de la forma diprotica de la Pka: Es una medida para la

glicina. tendencia de ceder un e-
➔ El grupo carboxilo y amino se titulan con una base Tendencia que disminuye
fuerte (NaOH). en factor de 10 cada vez
que el Pka aumenta 1
Se denomina punto isoeléctrico al valor unidad
Punto isoeléctrico (PI) de pH en el cual predomina la forma
del ion dipolar
¿Como se calcula?
aa. Cadena lateral apolar aa. Cadena lateral polar aa. Cadena lateral polar
o polar sin carga ácida básica
PI = ½ (pK1 + pK2) PI = pKa1 + pKaR / 2 PI = pKaR + pK2
● Se forman por deshidratación

Enlace de aminoácidos ● Enlace entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino de otro

Enlace peptídico
Carbono quiral
Extremo Extremo
amino carboxilo
Los aminoácidos dentro de una proteína no tienen cargo, la dan los radicales de los
extremos (N y COO-)
Dipolo
Doble enlace parcial
Enlace coplanar( mismo plano)
3 propiedades del E.P
O más E.N que N
1.-Se pueden formar a través de
Trans: 99.9% enlaces peptídicos
una reacción de condensación,
Cis: Raro, muy inestable, impedimento estérico
donde se forma un enlace
Aminoácidos libres: covalente con el hidrógeno del
Propiedades ácido Carboxilo, Amino, R extremo amino de un
base dadas por: En
ionizables aminoácido y el grupo hidroxilo
del extremo carboxilo de otro
aminoácido.
Péptidos: N-ter, C-ter, R
Péptidos ionizables
2.-Se presenta como un enlace
biológicamente
activos: Cargas parciales, por ejemplo el O del -CO simple o un doble enlace
1. Oxitocina (9) presenta una carga parcial negativa y el H parcial.
2. GNRH (3) del -NH tiene una carga parcial positiva, por
3. Amanitina lo que se genera una resonancia de 3.-Es incapaz de girar
electrones entre el H y O que componen al
libremente, ya que por sus
enlace peptídico, y siendo este un enlace
parcial doble, se describe como un enlace
características se describe
coplanar rígido, lo cual imita las como un enlace coplanar
conformaciones
Descargadotridimensionales de las
por Pamela Catalán (sigurez7@me.com) rígido.
proteínas.
Las proteínas pueden estar compuestas por una o
múltiples cadenas polipeptídicas las cuales tendrán una
Proteínas conformación (disposición atómica de una proteína en
el espacio) tridimensional específica dependiendo de la
composición de aminoácidos.
Pueden estar unidas a grupos

Peso molecular no aminoacídicos (Prostáticos)
Características moleculares Número de residuos lípidos,carbohidratos,fosfatos,h
Número de cadenas emo,flavinas,etc.
Estructuras
Primaria Secuencia de aminoácidos
Secundaria Organización espacial de los enlaces
Terciaria Organización de los grupos laterales
Cuaternaria Organización de las subunidades
Primaria Definida por la secuencia lineal de aminoácidos
Se mantiene por enlaces covalentes: La orden de la secuencia

1. Enlace peptídico está determinada por los
2. Puentes disulfuro genes que expresan para
esa proteína
Determina y define la estructura
3D y su función Cambios en los aa = cambio en la estructura
Cambios en la función
Secundaria “Esqueleto de las proteínas”
Definida por la distribución espacial local de una cadena de aa, sin tomar en cuenta
las cadenas R
La estructura secundaria se mantiene estable gracias a los puentes de hidrógeno, los cuales son
interacciones débiles.
Los dos principales tipos de estructuras secundarias estables, son las hélices alfa y las láminas beta
plegadas.
La hélice alfa se forma entre el hidrógeno de un grupo amino de un aminoácido y el oxígeno del
grupo carbonilo de otro aminoácido.
Para la lámina beta plegada ocurre algo

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Pamela Catalán que en este caso se da en una cadena lateral o
adyacente. Encuentra más documentos en www.udocz.com
Alfa hélice Beta plegada
● Uso óptimo de puentes de H (-NH) formando ● Cadena de aa plegada en forma de

un enlace peptídico con un oxígeno de un CO zig-zag
● Puentes disulfuro ● Forman puentes de H entre segmentos
● 3-4 puentes de H por giro adyacentes.
● Ej: Queratina - Los segmentos pueden estar cercano
o en cadenas totalmente distintas
● Ej:Fibroína de la seda
Estructuras supersecundarias Combinación de estructuras secundarias
1. Helix-loop-helix: Dos hélices alfa unidas por una hoja beta

2. Barriles de beta: Formados solo por hojas beta
3. Dedos de Zinc: Hélice alfa con una hoja beta antiparalela y un ZN al medio
Permiten unión a DNA y RNA
Terciaria Interacción de los grupos R Plegamiento y disposición 3D
Los enlaces que se dan en la estabilización son principalmente puentes de hidrógeno entre los
átomos del esqueleto polipeptídico, y entre los grupos laterales.
También intervienen fuerzas resultantes de la interacción iónica entre los grupos con cargas
opuestas.
Hay fuerzas más débiles presentes, como las de Van der Waals, que se va a producir entre los
átomos que tengan la cercanía suficiente.
Fibrosas Globulares
1. Compuestas por largas hebras. 1. De conformación esférica

2. Suelen presentar un solo tipo de 2. Varios tipos de estructuras secundarias
estructura secundaria con estructura muy compactas
terciaria simple. 3. Enzimas y proteínas reguladoras
3. Soporte, forma y protección externa de 4. Funciones fisiológicas
vertebrados 5. Solubles en agua
4. Insolubles en agua 6. Globulina,insulina, GAPDH
5. Colágeno, queratina, elastina,etc

Cuaternaria Interacción entre subunidades Pueden ser idénticas o distintas
Mantenidas por enlaces débiles (NO covalentes)
La interacción entre distintas subunidades proteicas, con el

fin de llegar a la estructura cuaternaria, un complejo
totalmente funcional está relacionada con la regulación de
la función de los complejos macromoleculares.
Estructura nativa de las proteínas
Se puede dar tanto en Permite cumplir la función biológica Pueden necesitar ayuda para lograrse
estructuras 3° y 4°
Denaturación: Pérdida de la estructura 4°,3° y 2°

Deja a las proteínas inactivas Pérdida de la función
Por cambios de
Pierden solubilidad, adopta estructura fibrosa y precipita
pH T° [sales]
Parcialmente denaturado = Pierde solo su función

Bioenergética
Rama de la termodinámica que se encarga de analizar cómo los organismos adquieren,

transforman, almacenan y utilizan la energía.
Primera ley de la termodinámica Segunda ley de la termodinámica
Principio de conservación de la energía. El universo tiende hacia un aumento del desorden
”La energía no se crea ni se

”en todos los procesos naturales,
destruye, solo se transforma” aumenta la entropía (desorden)”
¿Cómo Aplicarlo a un sistema vivo (Célula)?
1. Las células necesitan energía para funcionar las rxn necesitan energía
2. La energía viene de los átomos, específicamente de los electrones que se pueden
ceder de una molécula a otra (ej: fosfato/atp)
3. Átomos( materia no viva),que da función a los organismos vivos, (aa formando
proteínas, glucosa como fuente de energía)
4. Ocurren muchas reacciones que tienden a llevar a la célula al desorden (2 ley)
5. Rxn acopladas que intentan llevar a un orden interno de la célula
6. Rxn que transforman energía por ej energía química a calórica (1 ley)
En la célula las rxn liberan energía en forma de calor y/o señales lo que afectan al entorno
de la célula.
Energía: capacidad de producir cambio y se mide por la cantidad de trabajo

W = F * d = PV
realizado durante este período de cambio, se mide en forma de trabajo (W) (Julios,
joules, J, o calorías) y existe de muchas formas.
En la célula: Energía química, átomos o electrones, como fuente de energía en

reacciones bioquímicas donde se pueden medir los parámetros fisicoquímicos.
Entender qué reacciones son espontáneas o no.
Sistema de reacción: Donde ocurren los cambios fisicoquímicos
Célula Tubo de ensayo

Sistema abierto Sistema aislado
Hay intercambio con el entorno No hay intercambio con el entorno

Suma de la energía proveniente del movimiento de
Energía interna (U) átomos y moléculas al interior del sistema (energía
cinética) y la energía almacenada en los enlaces
químicos de estos mismos átomos y moléculas (energía
potencial).
Esta energía interna puede Transferencia de calor

intercambiarse con el entorno
Realización de trabajo desde el
sistema hacia el entorno o viceversa
El sistema puede ganar o perder energía interna según la

dirección en la cual se transfieran el calor y/o el trabajo, de
acuerdo con la siguiente ecuación que representa la
primera ley de la termodinámica: ΔU= Variacion de energia interna
Q= Calor
W=Trabajo
W + El trabajo lo realiza el sistema sobre el

entorno
W - El entorno aplica el trabajo sobre el

sistema
Q + El sistema absorbe calor del entorno

(proceso endotérmico)
Q - El sistema transfiere calor al entorno

(proceso exotérmico).
Energía libre de Gibbs (G)

Cantidad de energía capaz de realizar trabajo durante una reacción a
temperatura y presión constante.
0 Sistema en
En un sistema
celular a ΔG = G productos – G reactantes equilibrio
Temperatura y
Presión constantes
y estándar (298 °K
ΔG° = ΔH – TxΔS - Espontánea
o 25 °C, 1 atm
o101 kPa) (Exergónica)
+ No espontánea
(Endergónica)
ΔG= variación de energía libre real, es variable ya que depende de T y la concentración de

reactivos y productos
ΔGº= variación de la energía libre estándar condiciones físicas, Temperatura y Presión

constantes y estándar (298 °K o 25 °C, 1 atm o101 kPa)
ΔGº’= variación de la energía libre estándar

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por Pamela bioquímicas, 1 M reactivos y
Catalán (sigurez7@me.com)
productos, pH 7.0 Encuentra más documentos en www.udocz.com
Relación entre Energía libre de Gibbs y concentración
Las concentraciones de reactantes y productos en sistemas vivos están cambiando a cada

instante.
∆G es el cambio en la energía libre de Gibbs
∆G° es el cambio de energía libre bajo
condiciones estándar, esto es, a una
temperatura de 298 K (25ºC), una presión de
1atm (101,3 Kpa) y una concentración de 1M
para todos los reactantes y productos de la
reacción, estos son valores que se determinan
en un laboratorio químico. Es un valor constante
para cada reacción.
R corresponde a la constante de los gases
(8,315 J/mol*K)
T corresponde a la temperatura del sistema (K)
[C]c [D]d = Constante de equilibrio de la
reacción química
Keq´ ΔG°´ Comenzando con 1 M de

reactantes, la reacción:
> 1,0 - Se desplaza hacia la

formación de productos
(es espontánea)
1,0 0 Está en equilibrio
< 1,0 + Se desplaza hacia la

formación de reactantes
(no es espontánea)
Reacciones acopladas y su importancia en la espontaneidad de las reacciones químicas

en sistemas vivos
Casos donde algunas reacciones son desfavorables termodinámicamente hablando.
¿Cómo resuelven los sistemas vivos este problema?

Acoplando estas reacciones endergónicas a procesos que sean altamente
exergónicos, de tal manera que la suma de estas dos reacciones dé lugar a
un evento final exergónico y espontáneo.
ATP favorece la ocurrencia de
reacciones que son endergónicas.
Hidrólisis de ATP Por lo tanto, el ATP se considera un
transportador de energía desde
procesos celulares que producen
energía hacia los procesos
celulares
que requieren esa
energía.
Entalpía En organismos vivos las reacciones en sistemas biológicos suceden a presión
constante.
La entalpía toma valores positivos o negativos dependiendo del sentido

hacia el cual se transfiere. Sin embargo, la entalpía NO permite predecir la
espontaneidad de la reacción, únicamente nos indica cuánto calor se libera
en una reacción y hacia dónde se mueve.
ΔH Significado
+ Los productos poseen más energía que los reactantes.

La reacción es ENDOTÉRMICA (absorbe calor de los alrededores)
- Los productos poseen menos energía que los reactantes.

La reacción es EXOTÉRMICA (libera calor hacia los alrededores)
Entropía La entropía es una función de estado que describe el desorden de un

sistema, su aleatoriedad.
La entropía se expresa en Kj/mol
La, la entropía por sí sola NO nos permite predecir la espontaneidad de una

reacción química.
ΔS Significado
>0 ΔS final > ΔS inicial, por lo que se incrementa el desorden en un sistema
<0 ΔS final < ΔS inicial, por lo que disminuye el desorden en un sistema
En resumen:
•Los cambios de energía libre dependen de los reactivos y productos.
•La mayor parte de las reacciones metabólicas reversibles son reacciones cercanas al
equilibrio y por lo tanto su ΔG es casi 0.
•
•La reacciones metabólicas que se dan lejos del equilibrio son irreversibles.
•La velocidad de éstas reacciones, es alterada por los cambios en la actividad enzimática.
•Una reacción altamente exergónica es irreversible y desencadena la pérdida total de

reactantes. Estas reacciones que son parte de las rutas metabólicas, son reacciones
irreversibles.

Enzimas
1. Son catalizadores biológicos (aumentan Velocidad de una reacción) en condiciones

fisiológicas de temperatura y pH específicos.
2. No perturban el equilibrio, nor forman parte del producto y no se consumen en la reacción.
3. La gran mayoría son proteínas globulares (estructura), pero existen también RNAs que
funcionan como catalizadores (Ribozimas).
Cada enzima se caracteriza por su especificidad por sus sustratos (reactantes) y
también por otras moléculas que modulan sus actividades, llamados efectores, que
puede ser activadores, inhibidores o ambos.
Existen enzimas que necesitan la ayuda de un cofactor

Uno o más iones inorgánicos como el Mg2+, Zn2+, Fe2+ etc
La función de las coenzimas es de
transportadores transitorios de grupos
Otras enzimas necesitan de una coenzima funcionales específicos y
Complejo orgánico o métalo-orgánico. generalmente son derivados de las
vitaminas
Algunas enzimas necesitan tanto el cofactor (uno o más iones) como la coenzima para
poder catalizar
Apoenzima: la parte de la enzima
Ion Enzima formada sólo por aminoácidos (parte
proteica)
Cu 2+ Citocromo oxidasa
Holoenzima: Es la enzima catalíticamente
activa que presenta la apoenzima y los
Fe 2+ o Fe 3+ Catalasa, Peroxidasa
cofactores y/o coenzimas necesarias
para su actividad.
K+ Piruvato quinasa
Holoenzima = Apoenzima + cofactor y/o
Mg 2+ Hexoquinasa, glucosa-6-fosfatasa coenzima
Coenzima Grupo químico Precursor de la dieta

transferido
Biocitina CO2 Biotina
Coenzima A Grupos acilos Ácido pantoténico

(Vitamina B5)
Flavina adenina Electrones Riboflavina (Vitamina

dinucleótido (FAD) B2)
Nicotinamida adenina Ion hidruro (:H- ) Niacina (Vitamina B3)

dinucleótido (NAD+ ) Descargado por Pamela Catalán (sigurez7@me.com)

Clasificación de las enzimas
Primer número EC Clase enzima Subclases Tipo de reacción que

cataliza
1 Oxidorreductasa Deshidrogenasas, Oxidación-reducción.

Oxidasas, Reductasas, Uno de los sustratos es
Peroxidasas, Catalasa, un hidrógeno o
Oxigenasas, Hidroxilasas donador de electrones
2 Transferasa Transaldolasas y Transferencia de un

Transcetolasas, Acil-, grupo químico de la
metil-, glucosil- y forma general
fosforiltransferasas, A-X + B → A + B-X
quinasas, fosfomutasas.
3 Hidrolasa Esterasas, Glucosidasas, Ruptura hidrolítica de y

Peptidasas, fosfatasas, otros enlaces C-C,
tiolasas, fosfolipasas, C-N, C-O
amidasas, Desaminasas,
Riboncleasas
4 Liasa Descarboxilasas, Ruptura (no hidrolítica)

Aldolasas, Hidratasas, de CC, C-N, C-O y
Deshidratasas, Sintasas, otros enlaces, dejando
Liasas. dobles enlaces;
alternativamente
adición de grupos a un
doble enlace
5 Isomerasa Racemasas, Epimerasas, Cambio de arreglo

Isomerasas, Mutasas (no geométrico(espacial)
todas). de una molécula.
6 ligasa Sintetasas, carboxilasas Unión de dos

moléculas, con la
simultánea hidrólisis de
un enlace de alta
energía (como ATP)

En condiciones biológicas, las reacciones sin catalizar tienden a ser
Mecanismo de acción
muy lentas, a pesar de presentar condiciones favorables de
temperatura, pH y estar en ambiente acuoso.
La enzima soluciona estos problemas al entregar un
ambiente adecuado dentro del cual una reacción
determinada es, energéticamente más favorable.
Las reacciones enzimáticas ocurren
en un lugar en la superficie de la
enzima, pero a su vez en una
hendidura protegida llamada
“sitio activo”.
Los sustratos se unen a las enzimas por

numerosas fuerzas débiles, por lo que
el sustrato y la enzima deben tener
formas complementarias.

Las enzimas poseen la capacidad de aumentar la velocidad
Cinetica enzimatica de una reacción química de manera significativa y con una
alta especificidad.
El estudio de la velocidad de una enzima nos permite conocer:

1. Los mecanismos de una reacción, es decir, los pasos mediante los cuales la enzima se une a los
sustratos, como estos reaccionan y cómo se forman los productos
2. La afinidad con la que el sustrato se une a la enzima o la velocidad máxima obtenida durante
la catálisis
3. El efecto sobre la actividad enzimática de compuestos químicos, cambios físicos, etc.
4. El tipo de regulación al que una reacción enzimática puede estar sujeta
5. El papel que podrían estar cumpliendo las enzimas en una determinada ruta metabólica.
Velocidad de reacción Corresponde a la aparición de producto en el tiempo

(concentración de producto vs tiempo).
Velocidad inicial de reacción

La reacción en los primeros segundos de reacción ocurre rápidamente
a tiempos cercanos a 0 la velocidad se comporta de manera lineal, a esta velocidad de catálisis de
la reacción enzimática la denominaremos velocidad inicial o V0.
La concentración de sustrato tiene un gran impacto sobre la velocidad de una reacción enzimática
A concentraciones bajas a medida que se incrementa la concentración de sustrato la velocidad de

la reacción se incrementa de forma casi lineal, sin embargo, a medida que la concentración de
sustrato aumenta el incremento en la velocidad es cada vez menor.
Cinética de Michaelis-Menten
● Relación entre la velocidad inicial y la concentración de sustrato.
Los valores de velocidad inicial se representan frente a la concentración de sustrato, generando una
curva hiperbólica. Se indican además los parámetros cinéticos Vmax y KM derivados de la ecuación
de Michaelis-Menten.
Al aumentar la concentración de sustrato aumenta la velocidad de catálisis en forma lineal y luego

disminuye alcanzando un valor máximo a mayores concentraciones de sustrato (meseta del gráfico)
a este valor máximo de velocidad se le conoce como Velocidad máxima o Vmáx.
Ecuación de Michaelis-Menten

Regulación de la actividad enzimática:
Reguladores alostéricos: Pequeñas moléculas (cofactor, coenzima) que al unirse en un sitio distinto
del sitio activo, modifica la actividad enzimática.
Puede activar o inhibir.
Tipos de inhibición
Competitiva (reversible) Unión del inhibidor al sitio activo de la

enzima
No Competitiva (reversible) Unión del inhibidor al sitio alostérico de la

enzima
Acompetitiva (reversible) Unión del inhibidor al sitio alostérico del

complejo ES
Inhibidores irreversibles Se unen de manera irreversible mediante

enlaces covalentes a la enzima (sitio
activo, alostérico, u otro que afecte el sitio
activo). Generalmente son tóxicos.
Modificaciones covalentes Activación por proteólisis (zimógenos)

Km y afinidad
La KM corresponde a la concentración de sustrato en la que la velocidad inicial corresponde a la
mitad de Vmáx
Si una enzima posee bajos valores de KM, es más eficiente a bajas concentraciones de sustrato.
los valores de KM son únicos para cada enzima y su respectivo sustrato.
KM sería un indicador de la disociación del complejo ES y por lo tanto nos indicaría la afinidad de la
enzima por su sustrato. Bajos valores de KM indican una gran afinidad de la enzima por el sustrato, y
por el contrario, altos valores de KM indican una baja afinidad de la enzima por el sustrato.
Gráfica de los dobles recíprocos
Aplicar el recíproco a la ecuación de Michaleis-Menten convirtiendo la curva hiperbólica en una

línea recta.
Este método permite determinar de manera más sencilla los valores de Vmáx y KM para una enzima y
su sustrato,
En esta recta la pendiente corresponde a KM/Vmáx, la intersección en el eje de las ordenadas
corresponde a 1/Vmáx y la extrapolación en la intersección del eje de las abscisas a -1/KM.
Ecuación de Lineweaver-Burk
o
doble recíprocos
Con esta gráfica se pueden

obtener los parámetros
cinéticos Km y Vmáx desde los
interceptos, como se indica en
flechas azules en la figura.


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bioquimica 1: Aminoacidos, proteínas, bioenergética, enzimas

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Los α-aminoácidos son moléculas orgánicas, que se componen de un

No ionizada Ionizada (con

Todos los aminoácidos que componen las

Sólo los aminoácidos con configuración L forman parte de las proteínas.

Los isómeros L y D son imágenes especulares entre sí.

Estereoisómeros: Imágenes especulares NO

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G. R polar sin carga

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Los aminoácidos presentes en mismas cantidades y en iguales

La mayoría de los proteínas absorben a una longitud de

Absorbancia (A): Es directamente

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Glicina (Gly, G) Es el único aminoácido que

Alanina (Ala, A) Posee un grupo metilo (CH3)

Prolina (Pro, P) También es llamado

Valina (Val, V) Posee una cadena alifática

Leucina (Leu, L) Posee una cadena alifática

Isoleucina (Ile, I) Posee una cadena alifática

Metionina (Met, M) Su cadena lateral alifática

El aminoácido no polar o hidrofóbico más sencillo encontrado en las proteínas es la glicina,

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Su cadena lateral está

Su cadena lateral está

Contiene un grupo sulfidrilo o

Asparagina (Asn, N) Derivado sin carga del

Glutamina (Gln, Q) Derivado sin carga del

Lisina (Lys, K) Su cadena lateral se

Arginina (Arg, R) En su cadena lateral contiene

Histidina (His, H) En su cadena lateral contiene

Aspartato (Asp, D) Forma protonada del

Glutamato (Glu, E) Forma protonada del

Fenilalanina (Phe, F) Contiene un anillo fenílico

Tirosina (Tyr, Y) Aminoácido no esencial

Triptófano (Trp, W) En su cadena lateral posee un

Los aminoácidos son anfóteros

Cuando un aminoácido sin grupo R ionizable se disuelve

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La gráfica tiene 2 etapas distintas que corresponden a

En el punto medio de cualquier titulacion se alcanza un

Otro punto de inflexión: Cuando ya está casi

2 etapa de titulación: Eliminación del protón de -NH3+

➔ Curva de titulación de la forma diprotica de la Pka: Es una medida para la

PI = ½ (pK1 + pK2) PI = pKa1 + pKaR / 2 PI = pKaR + pK2

● Se forman por deshidratación

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Pueden estar unidas a grupos

Primaria Secuencia de aminoácidos

Secundaria Organización espacial de los enlaces

Terciaria Organización de los grupos laterales

Cuaternaria Organización de las subunidades

Primaria Definida por la secuencia lineal de aminoácidos

Se mantiene por enlaces covalentes: La orden de la secuencia