Los Aminoácidos

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo

carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son
aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una
reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro,
liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina
enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une
un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un
polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en
los ribosomas.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto

significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo
(carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están
unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y una
cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura
variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes
aminoácidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de
aminoácidos diferentes, pero sólo 22 (los dos últimos fueron descubiertos en los
años 1986 -selenocisteína- y 2002 -pirrolisina-) forman parte de las proteínas y
tienen codones específicos en el código genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o
polipéptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera
una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminoácidos, dependiendo de los
autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando
tienen una estructura tridimensional estable definida.
Aminoácidos esenciales

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el propio organismo no puede

sintetizar por sí mismo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en
esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la
obtención de los aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente
costosas.

Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se

dice que son de alta o de buena calidad, aunque en realidad la calidad de cada uno
de los aminoácidos contenidos no cambia. Incluso se pueden combinar (sin tener
que hacerlo al mismo tiempo) las proteínas de legumbres con proteínas de cereales
para conseguir todos los aminoácidos esenciales en nuestra nutrición diaria, sin que
la calidad real de esta nutrición disminuya. Algunos de los alimentos con todos los
aminoácidos esenciales son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales
como la espelta, la soja y la quinua.

Combinaciones de alimentos que suman los aminoácidos esenciales son:

garbanzos y avena, trigo y habichuelas, maíz y lentejas, arroz y maníes
(cacahuates), etc. En definitiva, legumbres y cereales ingeridos diariamente, pero
sin necesidad de que sea en la misma comida.

No todos los aminoácidos son esenciales para todos los organismos (de hecho sólo
nueve lo son). Por ejemplo, en el caso del ser humano, la alanina (no esencial)
puede sintetizarse a partir del piruvato.

La arginina puede ser esencial en los niños muy pequeños, ya que sus
requerimientos son mayores que su capacidad para sintetizar este aminoácido.

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Lista de algunos aminoácidos

Esenciales No esenciales

Isoleucina (Ile) Alanina (Ala)

Leucina (Leu) Tirosina (Tyr)

Lisina (Lys) Aspartato (Asp)

Metionina (Met) Cisteína (Cys)

Fenilalanina (Phe) Glutamato (Glu)

Treonina (Thr) Glutamina (Gln)

Triptófano (Trp) Glicina (Gly)

Valina (Val) Prolina (Pro)

Histidina (His) (condicionalmente) Serina (Ser)

Arginina (Arg) (condicionalmente) Asparagina (Asn)

Los aminoácidos que contienen azufre, metionina y cisteína pueden convertirse el

uno en el otro, por lo que por conveniencia se consideran una única fuente. Del
mismo modo, la arginina, la ornitina y la citrulina son interconvertibles, y también se
consideran una única fuente de aminoácidos nutricionalmente equivalentes.

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En mamíferos no humanos, la lista de los aminoácidos esenciales puede ser
considerablemente distinta. Por ejemplo, a los gatos les hace falta la enzima
necesaria para sintetizar la taurina, que es un ácido derivado de la cisteína. Por
consiguiente, la taurina sí es esencial para los gatos.

Un detalle interesante es que casi ningún animal (incluido el ser humano) puede
sintetizar lisina.

Catabolismo de algunos aminoácidos no esenciales

Catabolismo de Arginina, Ornitina y Prolina

El catabolismo de la arginina comienza dentro del contexto del ciclo de la urea. Es

hidrolizada a urea y ornitina por la arginasa.
La ornitina, en exceso de las necesidades del ciclo de la urea, es transaminada para
formar el glutamato semialdehido. El glutamato semialdehido puede servir como el
precursor de la biosíntesis de prolina como se describe arriba o puede ser
convertido a glutamato.
El catabolismo de prolina es un reverso de su proceso de síntesis.
El glutamato semialdehido generado del catabolismo de la ornitina y de la prolina
es oxidado a glutamato por una glutamato semialdehido deshidrogenasa
independiente de ATP. El glutamato puede entonces ser convertido a α-
cetoglutarato en una reacción de transaminación. Así la arginina, la ornitina y la
prolina, son glucogénicos.

Catabolismo de Treonina

Hay por lo menos tres vías para el catabolismo de treonina que se han identificadas
en levaduras, insectos y vertebrados como mamíferos. La treonina principales
catabololizing vía en los seres humanos implica glicina independiente
serina/treonina deshidratasa α-cetobutirato rendimiento que es más catabolizan a
propionil-CoA y finalmente el ciclo del ATC intermedios, succinil-CoA.
Serina/treonina deshidratasa se expresa en altos sólo los niveles en el hígado.
Parece que en los recién nacidos catabolismo de treonina se realiza solamente
mediante la acción de la serina/treonina deshidratasa. Por lo tanto, se presume que
esta es la treonina predominante catabolismo vía en los seres humanos.

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La segunda vía del catabolismo de treonina utiliza hydroxymethyltransferase serina.
Como se ha indicado por encima de esta enzima pertenece a una familia de
transferasas una emisión de carbono y es alternativamente llamado
hydroxymethyltransferase glicina o treonina aldolasa. El productos de esta reacción
son la acetil-CoA y la glicina. La glicina puede ser convierte a la serina a través de
la misma enzima serina y es entonces que catabolizan descrito anteriormente
piruvato rendimiento y NH4+. Así, a través de esta ruta catabólica los rendimientos
derivados treonina cetogénicos y glucogénicos. En los seres humanos parece que
treonina aldolasa en realidad es codificada por un pseudogen no funcionales,
mientras que en otros mamíferos y vertebrados (por ejemplo, ratones, peces cebra
y ranas con garras) la gen codifica una treonina aldolasa treonina funcionales
catabolismo de la enzima.

Una vía adicional se produce en la mitocondria y se inicia por treonina

deshidrogenasa obtención de α-amino-β-cetobutirato (2-amino-3-cetobutirato). El 2-
amino-3-cetobutirato es o bien convertidos en acetil-CoA y la glicina, a través de la
acción de 2-amino-3-cetobutirato coenzima A ligasa (también llamado glicina C-
acetyltransfease), o puede degradar de forma espontánea a aminoacetone que se
convierte en piruvato. El gen de la deshidrogenasa treonina en humanos parece ser
no funcional debido a la incorporación de tres inactivaciones de las mutaciones. Por
lo tanto, Considerando que, esta enzima es una enzima treonina principales
catabolismo en otros mamíferos como los ratones, es la serina/treonina
deshidratasa gen que es más importante en el catabolismo de treonina en los seres
humanos.

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Catabolismo de la Metionina
Los principales destinos del aminoácido esencial metionina son la incorporación en
las cadenas del polipéptido, y la utilización en la producción de α-cetobutirato y
cisteina por vía de SAM como se describe arriba. Las reacciones del transulfuración
que producen cisteína a partir de la homocisteína y de la serina también producen
α-cetobutirato, el último que es convertido a succinil-CoA.

Catabolismo de Leucina, Isoleucina y Valina: de Cadena Ramificada Aminoácidos

Este grupo de aminoácidos esenciales están identificados como los aminoácidos

con cadenas ramificadas (siglas en Inglés: BCAA). Debido a que este arreglo de los
átomos de carbono no puede producirse por los humanos, estos aminoácidos son
un elemento esencial en la dieta. El catabolismo de los tres compuestos se inicia en
el músculo y produce NADH y FADH2 que puede ser utilizado para la generación de
ATP. El catabolismo de los tres aminoácidos utiliza las mismas enzimas en los
primeros dos pasos. El primer paso en cada caso es un transaminación utilizando
un aminotransferasa BCAA (denominado una cadena ramificada BCAT
aminotransferasa,), con α-cetoglutarato como aceptor de amina.
Consecuentemente, tres diferentes α-cetoácidos son producidos y son oxidados
usando una cadena ramificada común de α-cetoácido deshidrogenasa (BCKD),
produciendo los tres diferentes derivados de CoA. Subsecuentemente los caminos
metabólicos divergen, produciendo muchos intermediarios.
Hay dos genes que codifican BCAT identificado como BCAT1 y BCAT2. BCAT1
(localizado en el cromosoma 12p12.1) codifica una versión citosólica de la enzima
y la proteína se identifica como BCATc. BCAT2 (localizado en el cromosoma
19q13.33) codifica una versión de la enzima mitocondrial y este proteína se designa
BCATm. Expresión de BCAT1 se ve en el SNC, así como varios periféricos tejidos.
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BCAT2 expresión se observa en la mayoría de los tejidos no neuronales, excepto el
hígado.
El producto principal de la valina es la propionil-CoA, el precursor glucogénico del
succinil-CoA. El catabolismo de la isoleucina termina con la producción de acetil-
CoA y propionil-CoA; así la isoleucina es tanto glucogénica como cetogénica. La
leucina da lugar a acetil-CoA y a acetoacetil-CoA, y se clasifica así como
estrictamente cetogénico.

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El catabolismo de los aminoácidos de cadena ramificada

Los tres aminoácidos de cadena ramificada, isoleucina, leucina, valina y entran en

la ruta catabólica a través de la acción de las mismas dos enzimas. La desaminación
inicial de todos los tres aminoácidos es catalizada por uno de los dos transaminasas
de aminoácidos de cadena ramificada (BCATc o BCATm). Los α-cetoácidos
resultantes se oxidativamente descarboxilan a través de la acción del complejo
enzimático, de cadena ramificada cetoácido deshidrogenasa (BCKD). La reacción
BCKD genera los derivados de CoA de los cetoácidos descarboxilados mientras
que también la generación del reducido portador de electrones, NADH. Después de
estas dos primeras reacciones, el resto de las vías catabólicas de los tres ácidos
diverge aminoácidos. La tercera reacción de catabolismo de aminoácidos de
cadena ramificada implica una etapa de deshidrogenación que involucran tres
enzimas distintas, una para cada uno de los derivados CoA generados a través de
la reacción BCKD. Esta etapa de deshidrogenación último también produce portador
de electrones reducida adicional FADH2. La tercera reacción de catabolismo
isoleucina implica la acil-CoA deshidrogenasa enzima corta de cadena ramificada /
(SBCAD). La enzima SBCAD está codificada por el gen ACADSB. La tercera
reacción del catabolismo de la leucina deshidrogenasa implica la enzima isovaleril-
CoA (IVD). La tercera reacción de catabolismo valina implica la enzima
deshidrogenasa isobutirilo-CoA (IBD). La enzima IBD está codificado por la familia
deshidrogenasa acil-CoA, miembro 8 gen (ACAD8).
Hay un número de enfermedades genéticas asociadas al catabolismo deficiente de
BCAAs. El defecto más común está en la deshidrogenada de α-cetoácido de
cadenas ramificadas, BCKD. Puesto que hay solamente una enzima
deshidrogenasa para los tres aminoácidos, los tres α-cetoácidos se acumulan y son
excretados en la orina. La enfermedad se conoce como Enfermedad de la orina de
jarabe de arce debido al olor característico de la orina en individuos afligidos. El
retraso mental en estos casos es extenso. Desafortunadamente, puesto que éstos
son aminoácidos esenciales, no pueden ser restringidos fuertemente en la dieta; en
última instancia, la vida de los individuos afectados es corta y el desarrollo es
anormal. Los problemas neurológicos principales son debido a la pobre formación
de mielina en el CNS.

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Webgrafía

 https://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido_esencial
 https://themedicalbiochemistrypage.org/es/amino-acid-metabolism-sp.php#arginine