aMINOACidos

aminoacidos
METABOLISMO
El “pool” (o reserva) de AA libres es el encargado de participar en la amplia variedad de
reacciones metabólicas que ocurren en el organismo. Aproximadamente 120 g de los AA
libres se encuentran en el espacio intracelular, mientras que sólo 5 g se encuentran en la
circulación.
 Rutas que aportan AA al pool
1. Absorción intestinal: La absorción intestinal constituye la fuente principal de ingreso de
nitrógeno metabólicamente útil al organismo, la composición de este aporte depende de la
dieta, generalmente una dieta balanceada aporta al pool entre 70 y 100 gramos de
aminoácidos al día.
2. Catabolismo de proteínas endógenas: el catabolismo de proteínas hísticas, que consiste
en la degradación de las proteínas de nuestro propio organismo, catalizado por enzimas
proteolíticas, muchas se localizan en los lisosomas y se han denominado genéricamente
catepsinas. El catabolismo de proteínas hísticas está sometido a regulación, resulta inhibido
por diferentes aminoácidos y por la insulina, el glucagón y los glucocorticoides aceleran este
proceso. Esta posibilidad de regulación tiene poder adaptativo en situaciones tales como el
ayuno, la fiebre y otros. El catabolismo de proteínas hísticas aporta alrededor de 140 gramos
de aminoácidos diariamente al pool en un individuo normal.
3. Síntesis de AA: La síntesis de aminoácidos ocurre a partir de sustancias precursoras
provenientes de las vías metabólicas de glúcidos fundamentalmente, aunque este proceso
aporta aminoácidos al pool, tiene limitaciones, ya que como veremos posteriormente, nuestro
organismo no es capaz de sintetizar todos los aminoácidos sino sólo algunos de ellos.
Los aminoácidos experimentan degradación oxidativa en tres situaciones metabólicas
diferentes. En todas estas circunstancias metabólicas, los aminoácidos pierden sus grupos
amino para formar a-cetoácidos, los “esqueletos carbonados" de los aminoácidos. Los a-
cetoácidos experimentan oxidación a CO2 y H2O y, a menudo y más importante,
proporcionan unidades de tres y cuatro carbonos que pueden convertirse a través de la
gluconeogénesis en glucosa, el combustible para el cerebro, el músculo esquelético y otros
tejidos.
 Rutas que consumen AA.

1. Síntesis de proteínas: La síntesis de proteínas sustrae aminoácidos del pool. Este

proceso está sujeto a una estricta regulación genética, para que se efectúe la misma es
necesario que todos los aminoácidos que componen las proteínas estén presentes en el
pool en cantidades adecuadas. Otro de los procesos que sustraen aminoácidos del pool
lo constituye la síntesis de otros compuestos nitrogenados, como los nucleótidos y grupos
hemo, que tienen como precursores a los aminoácidos.
2. Síntesis de otros compuestos nitrogenados: Los aminoácidos sirven de precursores para
las síntesis de otros compuestos nitrogenados de bajo peso molecular, tales como
nucleótidos, grupos hemo, etcétera. Estas vías biosintéticas sustraen aminoácidos del
pool. Queda claro que si los aminoácidos son la forma principal de ingreso de nitrógeno
metabólicamente útil al organismo, éstos deben ser utilizados para la síntesis de otros
compuestos nitrogenados. La intensidad de estos procesos biosintéticos dependerá de la
vía particular de que se trate y del estado metabólico del organismo.

3. Catabolismo de Aminoácidos: El catabolismo de aminoácidos es otro de los procesos que

sustrae aminoácidos del pool, representa la vía de degradación de dichos compuestos
con función fundamentalmente energética. Se utilizan cada día unos 70 gramos con estos
fines, lo que cubre el 20% de las necesidades calóricas de un adulto normal. Este aporte
puede incrementarse durante el ayuno y también de acuerdo con la composición de la
dieta y el estado metabólico del organismo.
CATABOLISMO DE LOS AA
 Transaminación: conversión de cualquier aminoácido en alanina, glutamato o
aspartato.
El grupo α-amino de cualquier aminoácido se transfiere La «transdesaminación» es el proceso por el
al a-cetoglutarato, convirtiéndolo en glutamato. La que los aminoácidos se convierten en su
cetoácido correspondiente (que sigue
molécula desaminada es ahora estructuralmente un
metabolizándose) y se libera NH3,
cetoácido. Los catalizadores de esta reacción son las
incorporándose al ciclo de la urea. Consiste
enzimas aminotransferasas o transaminasas, que utilizan
en transaminación y desaminación oxidativa
piridoxal fosfato (PLP-forma coenzimática de la piridoxina
secuenciales
o vitamina B6) como cofactor. La segunda reacción
convierte el glutamato formado en alanina, aspartato o glutamato, dependiendo de si el
glutamato reacciona con piruvato, oxaloacetato o a-cetoglutarato, respectivamente. La
transaminasa que cataliza esta segunda reacción recibe el nombre del producto final; por
ejemplo, alanina transaminasa (ALT) o aspartato transaminasa (AST). Las reacciones
catalizadas por las aminotransferasas son libremente reversibles y tienen una constante de
equilibrio de alrededor de 1,0.
 Desaminación oxidativa: eliminación del grupo amino
En estas reacciones, se elimina el grupo amino de un aminoácido y pasa a alfa-cetoácido.
Esta reacción reversible puede convertir el GLU en alfa-cetoglutarato, además se libera en
forma de amoníaco (NH3), catalizada por la glutamato deshidrogenasa. Este se incorpora al
ciclo de la urea para ser excretado. La pareja de oxirreducción en esta oxidación es el NAD+.
El sustrato principal para la desaminación oxidativa es el glutamato, porque la mayoría de los
aminoácidos son degradados por la transaminación (como se describió previamente),
generándose glutamato.
 Descarboxilacion
Los AA se descarboxilan y forman aminas biógenas, ellas o sus derivados tienen muy
importantes funciones biológicas (hormonas, neurotransmisores, inmunomoduladores, etc):
histamina, etanolamina, serotonina, feniletilamina, etc. Desde la TYR, por descarboxilación y
otras reacciones, se producen la familia de las catecolaminas: dopamina, noradrenalina y
adrenalina. El TRP se descarboxila a triptamina y ésta se convierte en Serotonina. En la
clasificación digital de las enzimas, las descarboxilasas pertenecen al grupo de las Liasas.
Estas enzimas catalizan la eliminación del carboxilo de los aminoácidos, generando un grupo
de compuestos nitrogenados que se conocen como Aminas Biógena.
 Entrada del Esqueleto Carbonado al Ciclo de Krebs
El esqueleto carbonado de los aminoácidos una vez que han perdido el grupo amino, entran
en rutas de degradación específicas para cada una y dan lugar a una serie de productos
finales.
AA. Glucogénicos: son aminoácidos cuyos esqueletos se
convierten, por último, en intermediarios del ciclo ATC.
Reciben este nombre porque todos los intermediarios del
ciclo ATC forman finalmente oxaloacetato, que puede
convertirse en glucosa mediante la gluconeogenia.
AA. Cetogenicos: algunos productos del catabolismo de
los aminoácidos, que no se corresponden con ninguno de
los intermediarios del ciclo ATC, sino que se transforman
en intermediarios de la vía de la cetogenia: acetoacetato y
acetil CoA
Mixtos: otros aminoácidos son capaces de generar intermediarios para ambos, cetogenia y
ciclo ATC, según su vía catabólica.
 Regulación del Catabolismo de los AA
La glutamato deshidrogenasa se encuentra en la matriz mitocondria. Es una enzima
alosterica, activada por ADP y GDP, e inhibida por ATP y GTP. Cuando el nivel de ADP en la
célula es elevado la enzima es activada. El aumento en la producción de α-cetoglutarato
alimenta el funcionamiento del ciclo de Krebs y genera ATP. Cuando la célula dispone de
abundante ATP y GTP (este último producido en la reacción catalizada por succinato
tioquinasa) la glutamato deshidrogenasa es inhibida, se reduce el aporte de α-cetoglutarato
al ciclo y se deprime la actividad del mismo.
Las mutaciones que alteran el sitio alósterico de unión de GTP o que causan de alguna otra
forma la activación permanente de la glutamato deshidrogenasa, conducen a un trastorno
genético humano denominado síndrome de hiperinsulinismo-hiperamonemia, que se
caracteriza por niveles elevados de amoníaco en la sangre acompañados de hipoglucemia.
DERIVADOS BIOLÓGICOS DE LOS AA
Los aminoácidos son fundamentales como ladrillos de las proteínas, pero también realizan
funciones importantes como moléculas individuales; por ejemplo, la mayoría de los
neurotransmisores centrales deriva de los aminoácidos.
  Síntesis de serotonina a partir del triptófano
La serotonina (5-hidroxitriptamina, 5-HT) se sintetiza a partir del triptófano mediante una vía
de dos pasos: el triptófano se hidroxila a 5-hidroxitriptófano por la triptófano hidroxilasa
(cofactor: tetrahidrobiopterina). A continuación, el 5-OH-triptófano se descarboxila por la
aminoácido descarboxilasa (cofactor: PLP) para formar 5-HT.
La función de la serotonina se realiza con su interacción con sus receptores específicos:
o 5HT 2ª median la agregación plaquetaria y a la contracción del musculo liso.
o 5HT 3 presentes en el tracto gastrointestinal se relaciona con el vómito.
o 5HT4 funcionan en la secreción y el peristaltismo.
o 5HT6 y 5HT7 distribuidos en el sistema límbico.
o 5HT6 tiene alta afinidad por las drogas antidepresivas.

 Síntesis de dopamina a partir de la tirosina

La síntesis de dopamina (3,4 Dihidroxifeniletilamina) tiene lugar en las terminaciones
nerviosas dopaminergicas donde se encuentra en alta concentración la enzima responsable,
la Tirosina Hidroxilasa (TH) y la descarboxilasa de aminoácidos aromáticos o L-DOPA
descarboxilasa. La enzima TH es una oxidasa que utiliza L Tirosina y oxigeno como sustratos
y tetrahidrobioptesina (BH4) como cofactor para adicionar un grupo hidroxilo al aminoácido
para formar L-DOPA, la función del TH también requiere hierro.
o Norepinefrina:
La tirosina es afectada por una secuencia de 3 enzimas, la tirosina hidroxilada (TH)
que limita la tasa y es la más importante, la cual convierte la tirosina en DOPA,
después actúa una segunda enzima la DOPA descarboxilasa que convierte la DOPA
en Dopamina. La tercera enzima es la Dopamina-β-hidroxilasa, que convierte la
Dopamina en Norepinefrina.
o Epinefrina:
El primer lugar de síntesis de la epinefrina es en la Medula Suprarrenal, a partir del
cual se libera directamente sobre el torrente sanguíneo. La síntesis es llevada a cabo
por la metilación de la norepinefrina mediante la enzima feniletanolamina-N-
metiltransferasa, convirtiéndola en Epinefrina. Esta última reacción es una de las
varias en el cuerpo que utiliza el SAM (S-Adenosilmetionina) como donante metilo
generando S-Adenosilhomocisteína.

 Síntesis de Carnitina (4- trimetilamino-3-hidroxibutirato).

La biosíntesis de la L-carnitina, sin embargo, es compleja. Al principio se requieren tres
reacciones de metilación consecutivas sobre residuos del lisina de una proteína, donde la S-
adenosil metionina (SAM) actúa como donadora de metilos, por lo que se produce la
formación del residuo trimetil-lisina. La trimetil-lisina se hidroliza de la proteína y se
transforma enzimáticamente en 3-hidroxi-trimetillisina, un conjunto de reacciones redox que
requieren cetoglutarato, O 2 y ascorbato. A continuación, interviene el piridoxal-fosfato (PALP
o vitamina B 6) para dar 4-trimetil-aminobutanal (y glicina); en la siguiente reacción, que
requiere NAD +, se produce trimetil-aminobutirato. El trimetil-aminobutarato se oxigena para
dar finalmente carnitina, un conjunto de reacciones que de nuevo requiere cetoglutarato, O 2
y ascorbato
Sus funciones son las siguientes:
o Transporta los ácidos grasos a las células específicamente a las mitocondrias
que son los centros de producción de energía.
o Participa en el circuito vascular reduciendo niveles de triacilglicéridos y
colesterol en la sangre.
o Disminuye el riesgo de depósitos grasos en el hígado (en casos de abuso de
alcohol).

 Síntesis de Histamina a partir de la Histidina

La reacción es catalizada por la HistidilDescarboxilasa. Una vez sintetizada se almacena en
vesículas donde se le llama Histidina endógena intrínseca que es inactiva. Esta Histamina se
une a la Heparina pasando a ser activa y es liberada de las vesículas ahora llamándose
Histamina endógena extrínseca. Es sintetizada principalmente por mastocitos y basófilos en
el tejido conectivo y mucosas; interviene en:
o Las reacciones alérgicas.
o Actúa en respuestas inflamatorias.

 Síntesis de Aminobutirato
El ácido gamma aminobutírico está ampliamente distribuido en el cerebro de los mamíferos y
su síntesis se produce por descarboxilación del glutamato. La glutamato descarboxilasa es
casi exclusiva de las neuronas gabérbicas. El glutamato necesario para la síntesis del
neurotransmisor se obtiene a partir del 2- cetoglutarato por transaminacion. Este último
procede del ciclo de Krebs.
 Efecto Toxico del Amoniaco
La encefalopatía asociada a defectos severos del ciclo de la urea se debe al aumento de
amoniaco en sangre y tejidos en enfermos con insuficiencia hepática grave también hay
hiperamoniemia, principal responsable de la encefalopatía y coma observados en esos
pacientes.
En el cerebro, los niveles normales de amoniaco están alrededor de 0,18 mM; valores de 0,5
mM son patológicos y de 1,0 mM se asocian con convulsiones y coma.
Probablemente todos los mecanismos mencionados a continuación contribuyen a la notable
toxicidad del amoniaco:
1. Acumulación de glutamina. La glutamina es un producto importante del metabolismo
de amoniaco. Los niveles de esta sustancia en sangre, tejidos y líquido
cefalorraquídeo incrementan notablemente en las hiperamoniemias. La acumulación
 de glutamina en el cerebro, especialmente en astrocitos, produce hinchamiento por
efecto osmótico, aumento de presión intracraneal e hipoxia cerebral.
2. Inhibición de la lanzadera malato-aspartato. La síntesis exagerada de glutamina
reduce los niveles de glutamato, esta disminución inhibe el funcionamiento de la
lanzadera malato-aspartato. Se produce aumento de lactato y disminución de pH en
cerebro.
3. Activación de la glucolisis. El amoniaco estimula la fosfofructoquinasa y con ella la
actividad glucolitica. Aumenta el lactato y el valor de la relación NADH/NAD+

 Mecanismos de transporte del ion amonio de los tejidos periféricos al hígado

El glutamato, que es tan importante para el metabolismo intracelular de grupos amino, es
sustituido por la L-glutamina para esta función de transporte. El amoníaco libre producido en
los tejidos se combina con glutamato, dando glutamina por acción de la glutamina sintetasa.
Esta reacción requiere ATP y tiene lugar en dos pasos. Primero, el glutamato y el ATP
reaccionan formando ADP y un intermedio y-glutamil fosfato que reacciona a continuación
con el amoníaco, produciendo glutamina y fosfato inorgánico.
La glutamina constituye una forma de transporte no toxica del amoniaco; normalmente está
presente en la sangre en concentraciones mucho mayores que otros aminoácidos. La
glutamina sirve además de fuente de grupos amino en diversas reacciones biosintéticas.
En la mayoría de los animales terrestres, la glutamina en exceso con respecto a la necesaria
para la biosíntesis se transporta por la sangre al intestino, hígado y riñones para su
tratamiento. En estos tejidos el nitrógeno amidico se libera en forma de ion amonio dentro de
las mitocondrias, en donde la enzima glutaminasa convierte la glutamina en glutamato y
NH+4.
El NH+4 del intestino y riñón se transporta al hígado. En el hígado, el amoniaco de estas
fuentes se elimina mediante la síntesis de urea. Parte del glutamato producido en la reacción
de la glutaminasa puede ser modificado en el hígado por la glutamato deshidrogenasa,
liberando más amoniaco y produciendo esqueletos carbonados para ser utilizados como
combustible metabólico.
La alanina también juega un papel especial en el transporte de grupos amino al hígado en
una forma no tóxica, mediante una ruta denominada ciclo de la glucosa-alanina. En el
músculo y en algunos otros tejidos que degradan aminoácidos como combustible, los grupos
amino se recogen en forma de glutamato por transaminación puede transferir su grupo α-
amino al piruvato, un producto de la glucólisis muscular fácilmente asequible, por acción de
la alanina aminotransferasa. La alanina así formada pasa a la sangre y es transportada al
hígado. En el citosol de los hepatocitos, la alanina aminotransferasa transfiere el grupo amino
de la alanina al a-cetoglutarato, formando piruvato y glutamato. El glutamato puede entrar en
las mitocondrias, donde la reacción de la glutamato deshidrogenasa libera NH4 puede
experimentar transaminación con oxalacetato, formando aspartato.
UREOGÉNESIS – CICLO DE LA UREA
El ciclo de la urea, llamado también «ciclo de la ornitina», es el proceso por el cual el
amoníaco (NH4 se convierte en urea (NH2 C = O) en el hígado. El ciclo también acepta
nitrógeno en forma de aspartato y lo integra en la molécula de urea. El ciclo de la urea tiene
lugar dentro de los hepatocitos en dos compartimentos celulares diferentes, el citoplasma y la
matriz mitocondrial.
El ciclo de la urea es el mecanismo fisiológico principal para eliminar nitrógeno. Producida en
el hígado, la urea se excreta del organismo gracias a mecanismos especializados del riñón.
La urea es casi un 50% nitrógeno por peso molecular y constituye una molécula de
transporte de nitrógeno eficiente. Difunde libremente a través de las membranas celulares y
es muy soluble en el plasma; por eso, se transporta fácilmente del hígado al riñón a través de
la sangre. Es neutra eléctricamente y no afecta al pH sanguíneo.
PASO 1-SINTESIS DE CARBAMILFOSFATO
El amoníaco se condensa con un ión de bicarbonato y dos moléculas de ATP, formando
carbamoil fosfato, reacción catalizada por la carbamoil sintetasa I. La enzima requiere Mg² y
N-acetilglutamato, que actúa como activar alostérico.
PASO 2-SINTESIS DE CITRULINA
El carbamoil fosfato se une a la omitina mitocondrial, formándose citrulina y se libera fosfato.
La reacción es catalizada por ornitina transcarbamilasa, enzima de matriz mitocondrial.
Las etapas siguientes se producen en el citosol y la citrulina debe abandonar la mitocondria.
Por lo que la citrulina sale de la mitocondria, por medio de un sistema de contratransporte.
PASO 3-SINTESIS DE ARGININOSUCCINATO
A continuación, la citrulina se condensa con aspartato, dando lugar a arginosuccinato.
Argininosuccionato sintetasa. Se requiere ATP, el cual se hidroliza a AMP y pirofosfato
inorgánico (PPi). El proceso es prácticamente irreversible debido a la rápida hidrólisis del
pirofosfato
PASO 4-RUPTURA DE ARGININOSUCCINATO
El arginosuccinato se escinde en fumarato y arginina, catalizado por argininosuccinasa, una
liasa. El esqueleto carbonado del aspartato ingresado en la reacción anterior es liberado
como fumarato y el grupo amina pasa a formar parte de la cadena lateral de arginina.
PASO 5-HIDROLISIS DE LA ARGININA
En la última etapa del ciclo se hidroliza el grupo de guanidina de arginina y se forma urea y
ornitina. Se regenera ornitina vuelve a la mitocondria, completándose el ciclo. La arginasa es
la enzima responsable de la reacción.

Los dos nitrógenos de la urea proceden de cualquier amoniaco participante en

transaminaciones. El amoniaco ha ingresado en la primera reacción proviene principalmente
de la desanimación oxidativa del glutamato, formado por transferencia de amina desde otro
aminoácido a α-cetoglutarato. El segundo nitrógeno por aspartato y deriva de
transaminaciones con oxaloacetato. De este modo, al ciclo de Krebs-Henseleit converge la
casi totalidad de restos nitrogenados de los aminoácidos catabolizados. El producto final,
urea, es un compuesto es un compuesto inocuo, fácilmente excretable.
La urea, producto final liberado en cada vuelta del ciclo, difunde desde el hígado a la
circulación general. Los riñones son los principales órganos de excreción; por orina se
elimina alrededor del 75% de la urea formada. El resto pasa al colon, donde es hidrolizado
por ureasa de bacteria de la flora normal y se produce amoniaco que vuelve al hígado por la
vena porta.
La urea es soluble fácilmente difusible a través de las membranas celulares y atóxicas. Se
encuentra en sangre circulante en concentración de 20mg a 30mg por dL. El nivel aumenta
en caso de insuficiencia renal. Se habla de uremia en situaciones de insuficiencia renal. El
cuadro toxico de los enfermos con uremia no se debe al aumento de la urea en sangre y
tejidos, sino al incremento de otros catabolitos nocivos que el riñón no puede eliminar
además de producir urea, el ciclo sirve como vía de síntesis de arginina; por esta razón este
aminoácido no es esencial en adultos en balance nitrogenado y solo debe agregarse en la
dieta en condiciones de requerimiento aumentado (crecimiento, embarazo, lactancia).
 Destino del fumarato del ciclo de la urea
El fumarato producido por la escisión del arginosuccinato se convierte en malato por la
fumarasa citoplásmica. Este malato puede seguir uno de estos dos caminos:
o Volver a la mitocondria a participar en el ciclo ATC
o Seguir oxidándose para producir oxaloacetato (catalizado por la malato
deshidrogenasa). A continuación, la AST lo transamina, generando aspartato. El
aspartato puede volver al ciclo de la urea.

 Regulación del ciclo de la urea

Una ingesta elevada y mantenida de nitrógeno provoca que aumente la expresión de las
enzimas del ciclo de la urea. Por tanto, el ciclo puede operar a mayor velocidad, procesa más
NH3 y aspartato, así elimina más nitrógeno. La ingesta rica en proteínas mantenida es la
situación más frecuente en la que se produce una regulación al alza del ciclo de la urea,
porque más proteínas ingeridas significan más nitrógeno que debe procesarse para ser
eliminado. Durante la inanición prolongada, en la que la degradación de proteína muscular
empieza a suministrar gran parte de la energía metabólica del organismo, también aumenta
de manera sustancial la producción de urea.
La regulación a corto plazo del ciclo de la urea se produce principalmente mediante la
modulación de la actividad de la carbamoil fosfato sintasa I (CPS-I), la enzima que usa ATP,
NH3 y HC03~ para formar carbamoil fosfato. Esta enzima es activada alostéricamente por el
N-acetil glutamato, formado por la combinación de acetil CoA y glutamato, por acción de la
N-acetilglutamato sintasa, el cual es el primer paso de la síntesis de novo de la arginina a
partir de glutamato. Esto es adecuado, porque el glutamato intracelular aumentará debido al
catabolismo de las proteínas ingeridas. Debes recordar que el grupo amino de los
aminoácidos que son catabolizados se transfiere al a-cetoglutarato, formándose glutamato:
esto explica por qué este aminoácido, en concreto, es un indicador sensible del catabolismo
de los aminoácidos.

 Anomalías del ciclo de la urea

Se han identificado carencias de todas las enzimas y los transportadores del ciclo de la urea,
aunque son infrecuentes, y la herencia varía según la enzima. Deficiencias severas de la
carbamilfosfato sintetasa la ornitina transcarbamilasa, argininosuccionato sintetasa o
argininosuccinasa bloquean la síntesis de urea y producen aumentos marcados en la
concentración de amoníaco en sangre y tejidos «hiperamoniemia».La falta total de cualquiera
de estas enzimas es incompatible con la vida. Los niños afectados parecen normales al
nacimiento pero a las 24 o 48 horas presentan hipotermia letargia, apnea. El cuadro es de
una encefalopatía, con rápido desbalance fatal.
Las deficiencias parciales de las mismas enzimas pueden no ser letales, pero producen
retardo mental y otros trastornos. En las formas más leves de estas enfermedades genéticas
una dieta baja en proteína contribuye a reducir la amonemia.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES
 Aminoácidos esenciales No Esenciales Esenciales
Son aquellos que no fabrica el cuerpo humano o lo Alanine Arginine*
hace en cantidades muy limitadas y que, por lo tanto,
Asparagine Histidine
deben ingerirse a través de los alimentos o de los
Aspartate Isoleucine
suplementos.
Cysteine Leucine
 Aminoácidos no esenciales Glutamate Lysine
Glutamine Methionine*
Los aminoácidos no esenciales los sintetiza
Glycine Phenylalanine*
(fabrica) el propio cuerpo humano a partir de
Proline Threonine
otros aminoácidos existentes.
Serine Tyrptophan
Tyrosine Valine
Sin embargo, la arginina, la fenilalanina y la
metionina se consideran esenciales, aunque sí pueden ser sintetizados endógenamente.
Esto es así por los siguientes motivos:
o La arginina no se sintetiza a la velocidad suficiente como para satisfacer la demanda
fisiológica, principalmente porque la mayor parte de la síntesis de arginina tiene lugar
en el contexto de la excreción de nitrógeno, durante el ciclo de la urea
o Del mismo modo, la fenilalanina no se sintetiza lo suficientemente rápido para
garantizar las necesidades normales, porque una gran parte se deriva a la síntesis de
tirosina
 o La metionina, de una forma similar, se necesita en grandes cantidades para sintetizar
cisteína, y se considera «esencial» porque la síntesis endógena máxima sigue
precisando una cantidad suplementaria de la dieta.

 Calidad de las Proteínas que se Consumen

Los alimentos de origen animal pueden presentar una enorme variedad de aminoácidos
precursores, los alimentos de origen vegetal carecen del mismo sin embargo una dieta
balanceada y con distintos tipos de vegetales pueden en conjunto proporcionar la cantidad
requerida.

 Precursores de las síntesis de AA no escenciales

GLUTAMATO. El a-cetoglutarato se convierte en glutamato por transaminación. Esta
reacción está mediada por la glutamato deshidrogenasa.
GLUTAMINA. Se sintetiza con la amidación del glutamato por parte de la glutamina
sintetasa. La enzima combina NH3 (amoníaco) con glutamato y requiere hidrólisis de ATP.
PROLINA. Consiste en una vía de tres pasos:
o Reducción del glutamato a glutamato 7-semialdehído (la pareja de oxirreducción es
NADPH + H*)
o El glutamato -y-semialdehído sufre espontáneamente una reordenación molecular,
transformándose en pirrolina-5-carboxilato, de menor energía
o La pirrolina-5-carboxilato se reduce a prolina (pareja de oxirreducción: NADPH + II+).

ARGININA. Primero se reduce el glutamato a glutamato -y-semialdehído (pareja de oxi-

rreducción: NADPH + H*). A continuación se somete a una transaminación, formándose
omitina. La ornitina se incorpora al ciclo de la urea, dando lugar, finalmente, a la arginina.
ASPARTATO Y ASPARARGINA. La asparragina es un derivado del aspartato.
o El aspartato se forma mediante la transaminación del oxaloacetato, catalizada por la
aspartato aminotransferasa. El grupo amino lo aporta el servicial glutamato (que se
convierte en a-cetoglutarato)
o Posteriormente, el aspartato se convierte en asparragina gracias a la asparragina
sintetasa. El grupo amida lo dona la glutamina. Esta reacción consume un ATP
SERINA. Tiene lugar en el citoplasma celular. Utiliza 3-fosfoglicerato (un intermediario de la
glucólisis). La vía consiste en tres pasos: oxidación, transaminación e hidrólisis.
GLICINA. Se produce en la mitocondria, por dos mecanismos. Uno es la generación de
glicina a partir de serina (serina hidroximetiltransferasa). El otro está catalizado por la glicina
sintasa, utiliza NADPH + H* como pareja de oxirreducción y requiere ión de amonio (NH4*),
CO, y N5N10-metilén-THF como sustratos.
CISTEINA. Se forma a partir de la metionina y la serina en el citoplasma. Aún no se ha
identificado por completo la vía de síntesis. La carencia de la enzima cistationina-p-sintasa
provoca la acumulación de homocisteína, un intermediario. Esta es la causa de la
homocistinuria: un trastorno multisistémico caracterizado por la elevación de la homocisteína
sérica y urinaria.
TIROSINA. Consiste simplemente en la hidroxilación de la fenilalanina. Esta reacción es muy
exergónica, lo que explica por qué no es posible sintetizar fenilalanina a partir de la tirosina.
La reacción está catalizada por la fenilalanina hidroxilasa, y requiere tetrahidrobiopterina
como cofactor.
ALANINA. Se sintetiza mediante la transaminación del piruvato en alanina. Está catalizada
por la alanina aminotransferasa (cofactor: PLP), y requiere que el glutamato done el grupo
amino