UNIDAD III: Metabolismo

Capítulo 25: PROTEINAS

Nelio E. Bazán

Los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas. Veremos en este
capítulo sus principales características metabólicas. Las proteínas se estudian en cuanto
a su estructura y clasificación, haciendo énfasis en el valor y las fuentes más
importantes.

Aminoácidos.
Degradación de aminoácidos.
Ciclo de la urea.
Biosíntesis de aminoácidos.
Creatina.
Proteínas.
Valor Biológico.
Calidad proteica de la alimentación.
Fuentes.
Requerimientos.
LAS PROTEINAS

Las proteínas fueron las primeras sustancias en ser reconocidas como parte vital de los
seres vivos, su nombre deriva del griego proteus y significa de primera importancia.
Son macromoléculas, polímeros lineales de aminoácidos (AA) unidos entre sí por
enlaces peptídicos y presentan un elevado peso molecular. La unión de dos AA,
mediante el enlace peptídico en el cual se libera una molécula de H2O forma un péptido.
La unión de 2 a 10 AA, se denomina oligopéptido, de 10 hasta un peso molecular de
10.000 polipéptido y más de 10.000 proteína. A diferencia de carbohidratos y grasas,
son un componente estructural no energético. Las proteínas pueden clasificarse según su
conformación en fibrosas, las que están vinculadas con acciones mecánicas o de
protección como por ejemplo la elastina, el colágeno y la queratina. O globulares,
perteneciendo a esta clase las enzimas, algunas hormonas y los anticuerpos. Por su
composición química pueden dividirse en simples, cuando su hidrólisis produce sólo
aminoácidos, y conjugadas, cuando además de aminoácidos produce otros componentes
inorgánicos u orgánicos.
Todo lo que vemos y tocamos en un ser vivo son proteínas, la piel, el cabello, los ojos, y
lo maravilloso es que es una estructura dinámica en continua renovación. Además las
proteínas poseen funciones estructurales formando el tejido muscular y la matriz de
colágeno de los huesos. Gran parte de la información genética de las células se expresa
en forma de proteínas. Colaboran en la defensa del organismo con la formación de
anticuerpos, además reconocen y traducen señales. La albúmina es una proteína que
transporta todo tipo de sustancias incluyendo a vitaminas, hormonas y fármacos,
participando en la regulación del equilibrio de los líquidos corporales. Son componente
fundamental de la membrana celular y de estructuras de sostén y movimiento:
microtúbulos, cilias. Forman enzimas necesarias para sostener las velocidades de las
diversas reacciones del organismo en un nivel compatible con la vida. Otra función es la
de aportar energía, en el catabolismo las proteínas aportan 4 kilocalorías por gramo,
pero es una forma costosa de producir energía, ya que se requiere mucha energía para su
metabolismo. Los péptidos también pueden actuar como hormonas (insulina),
antibióticos, agentes antitumorales y vacunas. Un ejemplo de dipéptido es el aspartame,
utilizado como edulcorante.

AMINOACIDOS

Las proteínas están hechas de diferentes combinaciones de veinte L-alfa-aminoácidos.

El cuerpo puede fabricar algunos de estos aminoácidos, pero hay diez aminoácidos que
el organismo no puede sintetizar o lo hace en forma insatisfactoria, estos son llamados
AA esenciales. Por alguna razón el organismo ha decidido no producirlos, o porque es
muy costoso desde el punto de vista metabólico, se necesitaría un gran número de
enzimas, o porque sería muy tóxico hacerlo. Es esta la razón por la cual es
imprescindible consumir proteínas, y especialmente alimentos fuente de aminoácidos
esenciales, en forma diaria, caso contrario el organismo comienza a utilizar proteínas
estructurales, como las musculares. Los aminoácidos esenciales son arginina, histidina
(semiesenciales ya que se sintetizan en condiciones inadecuadas para las etapas de
crecimiento), fenilananina, metionina, isoleucina, triptofano, trionina, leucina, licina y
valina. Los AA no esenciales el cuerpo los sintetiza a partir de otros AA. Estos son
alanina, asparagina, aspartato, cisteina, cistina, glicina, glutamato, glutamina,
hidroxilisina, hidroxiprolina, prolina serina y tirosina. El defecto en el metabolismo de
los aminoácidos puede producir enfermedades como la fenilcetonuria, con retardo
mental y muerte temprana.
Si bien en un contexto químico y nutricional la división en aminoácidos esenciales y no
esenciales es razonable, debemos siempre recordar la naturaleza biológicamente
esencial de todos ellos.

Tabla 25.1: Aminoácidos esenciales y no esenciales.

Los L-alfa-aminoácidos se polimerizan con enlaces peptídicos constituyendo la base

estructural de las proteínas. La formación de este enlace implica la eliminación de un
mol de agua entre el grupo alfa-amino de un aminoácido y el grupo alfa carboxilo de
otro, utilizándose en principio ATP para formar un aminoaciladenilato.

Figura 25.1: Formación de un enlace peptídico.

Entre los aminoácidos: valina y alanina.
Diariamente el recambio de proteínas es del 2 %, principalmente de proteína muscular.
Los AA proceden de las proteínas de la dieta o bien del recambio de proteínas
funcionales de la propia célula. El 80 % de los AA pueden ser reutilizados para
sintetizar proteínas mientas que el 20 % restante se transforma en urea. Pero también
pueden degradarse para obtener energía cuando se ingieren proteínas en exceso o
cuando hay déficit de glucosa y hace falta energía.
En la degradación encontramos la desaminación, donde el grupo amino aparece en
forma de NH4+ y queda el esqueleto carbonado. Luego se produce la eliminación del
grupo amino. El NH4+ es muy tóxico y lo eliminamos transformándolo en un producto
sin toxicidad como la urea que luego se excreta. Este proceso requiere en principio la
conversión a glutamina que en el hígado es desaminada y el amoníaco liberado
convertido en urea. Un adulto requiere entre 30 y 60 g de proteína cada día o su
equivalente en AA libres, aunque esto depende de la proporción de AA esenciales de la
ingesta. Los que no son transformados y almacenados como proteínas son rápidamente
degradados. Si se ingieren proteínas en exceso los esqueletos se almacenan en forma de
ácidos grasos (grasas) o en forma de glucosa (glucógeno), aunque es un modo mucho
más costoso que con la ingesta de hidratos de carbono o lípidos.

Degradación de aminoácidos

En la degradación de AA se pierde inicialmente el grupo amino. Actúa la enzima

glutamato transaminasa que transfiere el grupo amino a un cetoácido, generalmente el
α-Cetoglutarato, que pasa a glutámico y el aminoácido forma un oxoácido. Las
transaminasas tienen como grupo prostético el fosfato de piridoxal que sirve para
transportar aminos cediendolo al glutámico. Este sufre una desaminación oxidativa:
glutámico + NAD+ + H2O → α-Cetoglutarato + NH4+ + NADH, catalizada por la
glutamato deshidrogenasa.

Figura 25.2: Transaminación: Acciones de la alanina transaminasa y la glutamato

transaminasa.
 aminotransferasas

Acido α-Cetoglutárico + Aminoácido
Acido glutámico + α-Cetoácido

+ NAD+ + H2O

NADH + H+ + NH3

En este caso el grupo amino del AA se transfiere al ácido α-cetoglutárico convirtiéndolo

en ácido glutámico, éste transfiere el grupo amino a otras sustancias o lo libera como
amoníaco, convirtiéndose nuevamente en ácido α-Cetoglutárico. El cetoácido, por su
parte, puede entrar en el ciclo del ácido cítrico y obtener energía.
Para transportar los NH4+ hasta el hígado se adhieren a la cadena lateral de la glutamina.
Glutámico + NH4+ + ATP → Glutamina + ADP + Pi catalizada por la glutamina
sintasa. Allí se hidroliza y libera el grupo amino: glutamina + H2O → glutámico +
NH4+, catalizada por la glutaminasa.
En el ciclo glucosa – alanina, el NH4+ se recoge en forma de alanina, preferentemente
en las células musculares. La alanina lo transporta por la sangre y en el hígado una
transaminasa hace lo mismo al revés. La alanina desaminada es el ácido pirúvico y
puede entonces convertirse en glucosa (gluconeogénesis) o glucógeno o acetil-CoA y
luego transformarse en ácido graso.

Ciclo de la urea

Para ser eliminado el amonio se convierte en urea en el hígado. El CO2 procede de la

atmósfera y los NH2 del amonio y del aspártico. En el citosol la arginina se hidroliza
liberando urea y ornitina por medio de la enzima arginasa. La ornitina entra en la
mitocondria y recibe el primer amino del glutámico consumiendo 2 ATP.
 Figura 25.3: Biosíntesis de la urea. Se desarrolla en mitocondria y citosol de los
hepatocitos donde colaboran transportadores específicos en la membrana interna
mitocondrial.

La citrulina es un AA no proteico del citosol y recibe el segundo amino aportado por la

aspartato por reacción de condensación, requiriendo ATP, y se forma entonces
argininosuccinato que por acción de una liasa se transformará en arginina y fumarato.
El esqueleto carbonado, por su parte, se transforma en diferentes productos como acetil-
CoA, acetoacetatil-CoA, piruvato e intermediarios del ciclo del citrato.
 Figura 25.4: Transformación de los esqueletos carbonados.
Productos intermedios formados a partir de los esqueletos de los AA.

Biosíntesis de aminoácidos

Hay diferencias entre los organismos respecto a la capacidad de sintetizar AA y la

fuente de N que usan. Aunque la fuente más importante de N es el atmosférico, sólo
algunos seres son capaces de sintetizar NH3. La fijación de N2 pueden hacerla
procariotas, algunas bacterias y algas verdeazuladas (cianobacterias), y las leguminosas
porque tienen una bacteria simbionte. Una vez fijado el N2 otras bacterias lo oxidan para
obtener energía transformándolo en nitrito y otras lo oxidan a nitrato. El NH3 se
transforma en NO3-, nitrificación del suelo, que es usado por bacterias y plantas como
fuente de nitrógeno. La planta vuelve a transformarlo en NH3 (desnitrificación) y se
incorpora a los AA que forman proteínas que al ser degradadas vuelven a dar NH3.
Nosotros sólo podemos usar el NH4+ que proviene de los AA.
La glutamato deshidrogenasa cataliza la transformación del ión amonio inorgánico en
nitrógeno alfa amino orgánico de varios AA. La reacción: NH4+ + α-Cetoglutarato +
NADPH → L-Glutamato + NADP+ + H2O, es catalizada por la glutamato
deshidrogenasa, es un paso clave en la síntesis de otros AA a los que el glutamato por
transaminación les provee el grupo amino. Otra molécula importante es la glutamina
cuya síntesis es catalizada por la glutamina sintetasa: NH4+ + glutámico + ATP 
glutamina + ADP + Pi. Estas dos reacciones están acopladas a procesos muy
exergónicos, la primera relacionada con la oxidación de NAD(P)H y la segunda con la
hidrólisis del ATP.
La transaminación del piruvato produce L-alanina y la del oxalacetato, L-aspartato. A
partir de este último, se forma asparagina, proceso catalizado por la asparagina
sintetasa.
La regulación de la biosíntesis se produce preferentemente a nivel de la glutamina
sintasa, que posee moduladores alostéricos (acumulativos) en los puntos de bifurcación
para dar varios aminoácidos y también modulación covalente.

Creatina

La creatina es sintetizada a partir de glicina, arginina y metionina, encontrándose junto

a su forma de reserva energética, la fosfocreatina, en músculo, encéfalo y sangre. La
creatinina es formada en el músculo por deshidratación irreversible no enzimática de la
fosfocreatina con pérdida del fosfato. La excreción de esta sustancia es constante en los
individuos y se correlaciona con su masa muscular.

Figura 25.5: Biosíntesis de creatina. Glicina, arginina y metionina son los

aminoácidos precursores.

PROTEINAS

Estructura proteica

La secuencia de residuos de aminoácidos de un polipéptido forma su estructura

primaria. La estructura secundaria proteica la conforman la estructura tridimensional de
los esqueletos polipeptídicos (hélice alfa, hojas beta plegadas, tiras beta y asas) debido a
las diferentes fuerzas que pueden estabilizarla (puentes de hidrógeno, puentes salinos o
interacciones electrostáticas, interacciones hidrófobas e interacciones de las fuerzas de
van der Waals). El término estructura terciaria indica las relaciones espaciales entre los
elementos estructurales secundarios, un ejemplo son los dominios, o secuencias
estructurales con funciones específicas, por ejemplo la unión a un ligando. La estructura
proteica cuaternaria contiene dos o más cadenas de polipéptidos unidos por fuerza no
covalentes.

Figura 25.6: Organización estructural de proteínas. Ejemplificación de los cuatro

niveles de organización.

Proteínas fibrosas

La proteína más abundante en un mamífero es el colágeno representando el 25 % de

ellas. Es una proteína fibrosa y forma estructuras de alta resistencia como son los
tendones, estructuras flexibles en la piel, la encontramos recibiendo la hidroxiapatita
(polímero de calcio) en los dientes y los huesos, y en el ojo forma una estructura
ordenada y transparente. El tropocolágeno está formado por tres cadenas de polipéptidos
organizadas en una hélice de 1000 residuos (AA) aunque cada 3 de ellos uno es glicina.
Tres hélices con giro a la izquierda se estabilizan por puentes de hidrógeno y forman
una triple hélice derecha o superespiral. Esta estructura es altamente resistente debido al
ordenamiento opuesto de las cadenas de polipéptidos. Las cadenas de tropocolágeno se
unen constituyendo las microfibrillas de colágeno. Esta estructura puede ser afectada
por déficits nutricionales, como por ejemplo en la insuficiencia de vitamina C madura
incorrectamente esta proteína y se padece escorbuto, que clínicamente se expresa como
sangrado de encías, falta de cicatrización de heridas y muerte. La carencia de cobre
produce la enfermedad de Menkes, caracterizada por retardo del crecimiento.
Proteínas globulares

La albúmina es una proteína hidrosoluble compuesta por carbono, hidrógeno, oxígeno,

nitrógeno y azufre. Su determinación es sencilla y sirve como orientación para procesos
crónicos. Cumple funciones de transporte asociándose a hormonas, minerales,
vitaminas, fármacos y diversos metabolitos. Es responsable del 70 % de la presión
coloidosmótica del plasma. Es sintetizada en el hígado a una tasa de 150 a 200
mg/kg/día y posee una vida media de 20 días. Su concentración plasmática depende de
su tasa de síntesis, que ya mencionamos, y compromete el 6 % de la ingesta de
nitrógeno. Disminuye con el stress, hipotiroidismo y la insuficiencia hepática. Por otro
lado, su catabolismo, no selectivo, es a nivel del endotelio vascular e intestino, aumenta
con el stress y los tumores. Disminuye con el hipotiroidismo y la desnutrición.
Poseemos una reserva total de 3 a 5 g/kg y el 40 % se encuentra a nivel intravascular; el
resto a nivel extravascular. El pasaje del intra al extravascular aumenta en infecciones y
stress, a la inversa, en la desnutrición aumenta el pasaje del extra al intravascular,
sosteniendo así la concentración plasmática de albúmina. Por lo tanto puede coexistir
desnutrición y niveles normales de albúmina. Sin embargo si la persona contrae una
infección, el nivel de albúmina en sangre cae rápidamente. En un proceso infeccioso la
característica es la fiebre, aumento de cortisol, hiperleucocitosis, liberación de
citoquinas y aparición de los reactantes de fase aguda que son el fibrinógeno, la
haptoglobina, la alfa-1-glicoproteína y la proteína C sintetizadas a expensas de la
albúmina, la prealbúmina y la transferrina.
Las enzimas son los biocatalizadores sin los cuales sería impensable el orden y la
velocidad de los procesos fisiológicos que permiten la vida tal cual la conocemos. Las
enzimas catalizan cada una un tipo de reacción (transferencia de fosfato, oxidación,
reducción) y necesitan además del sustrato una segunda molécula que la activa conocida
como coenzima. Esta molécula compensa los cambios producidos en el sustrato, por
ejemplo en la contracción muscular la conversión de piruvato en lactato, catalizado por
la enzima lactato deshidrogenasa, implica la oxidación del NADH a NAD+, ya que este
es imprescindible para que continúe la glicólisis. Las enzimas se encuentran localizadas
en los sitios específicos de su acción, por ejemplo las enzimas de la glucólisis en el
citoplasma y las del ciclo de Krebs dentro de las mitocondrias. También las
encontramos en el plasma, por ejemplo a la lipoproteinlipasa, la pseudocolinesterasa y
las relacionadas con la coagulación. Existen otras proteínas, que no son funcionales en
el plasma, cuando aparecen en cifras elevadas implican algún proceso patológico. Es el
caso de la creatinkinasa, que nos posibilita el diagnóstico de trastornos musculares o
infarto de miocardio según la variedad de la enzima o isoenzima presente.

Regulación

Una hormona importante en la regulación del metabolismo proteico es la testosterona,

hormona sexual masculina, que estimula el depósito de proteínas construyendo en
músculo sistemas contráctiles. Los estrógenos poseen comparativamente un débil papel
en este sentido. La hormona de crecimiento también incrementa el transporte de
membrana de aminoácidos y la transcripción y traducción de ADN y ARN. La insulina
es otra hormona anabólica que acelera la incorporación de aminoácidos y glucosa a las
células, sin ella se reduce drásticamente la síntesis proteica. Por otro lado, los
glucocorticoides aumentan las proteínas y los aminoácidos en plasma reduciendo la
cantidad de proteínas de los tejidos, permitiendo al hígado aumentar la producción de
ciertas proteínas.

VALOR BIOLOGICO

El valor biológico de las proteínas indica la cantidad, en gramos, de proteínas que se

pueden formar en el organismo a partir de 1g de proteína tomada a través de los
alimentos. Como ejemplo, un litro de leche entera tiene aproximadamente 35 g de
proteínas, que pueden formar casi la misma cantidad de proteínas corporales. Esto
quiere decir que la relación es aproximadamente 1 a 1, lo que indica un valor biológico
muy alto, son proteínas de alto valor biológico (AVB). Esto no sucede con otros
alimentos, por ejemplo los cereales, ya que ellos no tienen todos los aminoácidos
esenciales, limitando la formación de proteínas corporales aunque cuantitativamente
sean una importante fuente. Las proteínas se encuentran tanto en el reino animal como
en el vegetal. Es común que los alimentos de origen animal, posean mayor valor
biológico que los de origen vegetal, ya que a éstos puede faltarle alguno de los AA
esenciales, que será el AA limitante.
En la actualidad el patrón de referencia es el huevo, ya que contiene 8 aminoácidos
indispensables en el hombre adulto: leucina, isoleucina, treonina, metionina, valina,
triptofano, licina y fenilanina. Las proteínas del huevo, pasan a tener entonces un valor
biológico fijado en 100. También tenemos que tener en cuenta que para que la proteína
cumpla con sus funciones de formación, tiene que haber en el organismo un valor
calórico suficiente, de lo contrario sólo servirían para compensar estas carencias. En
este contexto se sitúan muy bien la leche con un valor biológico de 84, las carnes con
80, que contrastan con los cereales como el arroz 65, avena 65 y trigo 64. Las
legumbres ocupan un lugar intermedio con la soja con un valor de 73 y el garbanzo con
70.

Calidad proteica de la alimentación

La evaluación de la calidad proteica de la alimentación puede realizarse a través del

contenido proteico de una dieta equilibrada. Se puede calcular multiplicando la cantidad
de proteína presente por la calidad de la misma, que es la eficiencia proteica (EP).

Evaluación proteica = Proteina en la dieta x Eficiencia proteica

Ejemplo: Cálculo de Evaluación proteica del pan blanco

% Proteína = 8.4
Ingesta diaria = 150 g
Proteína en la ingesta diaria = 0.084 x 150 g = 12.6 g
EP = 1.0
Evaluación proteica = 12.6 X 1.0 = 12.6

Ejemplo: Cálculo de la Evaluación proteica del huevo entero

% Proteína = 12.8
Ingesta diaria = 100 g (2 huevos)
Proteína en la ingesta diaria = 0.128 x 100 g = 12.8
EP = 3.0
Evaluación proteica = 12.8 X 3.0 = 38.4

Tabla 25.2: Eficiencia proteica.

FUENTES

Las proteínas del grupo AVB las encontramos en alimentos como carnes de todo tipo,
leche y derivados y huevos. Las proteínas incompletas, las encontramos en legumbres,
cereales y derivados, frutas secas y semillas.

Lácteos: Dentro de los distintos de alimentos los lácteos resultan indispensables en

todas las etapas de la vida. Son alimentos de gran valor nutritivo, de fácil digestión y
asimilación. Aportan calcio, fósforo, vitaminas A y D y del complejo B, proteínas de
excelente calidad, grasas e HC. Se sugiere una ingesta diaria de dos porciones de
lácteos. Una porción equivale a 1 taza de leche fluida o 3 cucharadas soperas de leche
en polvo, 1 vaso de yogur, 3 cucharadas de queso blanco untable o ricota, 50 g de queso
fresco o semiduro.
 Tabla 25.3: Composición de la leche.

Quesos: Los quesos poseen los mismos nutrientes de la leche en forma más
concentrada. Aportan proteínas de buena calidad y grasas y son una de las principales
fuentes de calcio. Contienen además fósforo, sodio, vitaminas A y D y del complejo B.
Cuantos más duros son los quesos, mayor es el contenido en calcio así como también el
de grasas, colesterol y sal. Pueden reemplazar a la leche en aquellos casos de
intolerancia a este alimento.
 Tabla 25.4: Variedades de quesos.

Carnes: Integran el grupo de carnes la carne de vaca, aves, pescados, cerdo, conejo,
cordero, liebre, cabra, vizcacha y oveja. En general todas aportan alto contenido de
proteínas de excelente calidad (completas), vitaminas del complejo B que no se
encuentran en los vegetales y hierro entre otros minerales. Por ello pueden consumirse
unas u otras, según el gusto y las posibilidades de cada persona. Para lograr una
alimentación equilibrada se sugiere consumir al menos una porción por día de
cualquiera de los alimentos de este grupo. Una porción consiste en 200 g de carne roja,
¼ de pollo o 1 filete mediano.
 Tabla 25.5: La carne vacuna.

Huevo: Es un alimento muy nutritivo, fácil de conservar y de amplia disponibilidad. Es

ideal para variar y enriquecer la preparación de distintos platos. Aporta proteínas de
excelente calidad (albúmina, globulina, vitelina), vitaminas (B12, folato, biotina, ácido
pantoténico y riboflavina) y minerales (selenio, fósforo, calcio, hierro). A pesar de esto
contienen gran cantidad de colesterol, de 240 a 300 mg en la yema, por lo que se
recomienda no consumir más de 3 huevos enteros por semana.
 Tabla 25.6: Las proteínas de soja.

REQUERIMIENTOS

Los requerimientos mínimos para la población general representan tanto como 0.6 g/Kg
de peso corporal en tanto sean AVB, sin embargo la prescripción usual varía para la
dieta habitual entre 0.8 g y 1 g de proteína por kg de peso corporal. Los niños de 2 a 10
años necesitan 1,2 g de proteína por kg de peso corporal cada día. Las mujeres
embarazadas deberán ir aumentando la ingesta proteica durante el embarazo, para
garantizar una adecuada nutrición fetal y un suficiente contenido proteico de la leche
materna.
Ante la falta de ingesta proteica se utilizan las propias reservas corporales, lo que
significa una pérdida diaria de 20 a 30 g, que serán descompuestas en aminoácidos,
desaminados y luego oxidados. Esta situación puede acelerarse en el ayuno extremo
cuando se agotan los hidratos de carbono y comienzan a usarse grasas. En este caso
pueden perderse hasta 125 g al día.
En el deportista la importancia de las proteínas está vinculada con las necesidades del
deporte y del momento de la temporada, es decir, si estamos por ejemplo ante una faz
netamente anabólica del entrenamiento será distinto a si estamos durante una faz
competitiva. En endurancia (fondista) el requerimiento de proteínas puede ser de 1.2-1.5
g por kilo de peso corporal, en resistencia (sobrecarga) y velocidad de 1.5 g-1.7 g y se
ven aumentadas las necesidades donde la fuerza muscular sea relevante por su
contribución al desarrollo y crecimiento del tejido muscular. En deportes de contacto el
requerimiento debe elevarse hasta 2.2 g. En algunas situaciones de entrenamientos con
sobrecarga para levantadores o culturistas, se aconseja incluir hasta 3.2g. Veamos un
ejemplo con un deportista masculino de 70 kg con un plan de 3.000 kcal (VCT):

Tabla 25.7: Proteínas en la dieta.

Lo importante…

Las proteínas están hechas de diferentes combinaciones de veinte L-alfa-

aminoácidos.

Existen aminoácidos que el organismo no puede sintetizar o lo hace en forma
insatisfactoria, estos son llamados AA esenciales.

Para ser eliminado el amonio se convierte en urea en el hígado.

La creatina es sintetizada a partir de glicina, arginina y metionina, encontrándose
junto a su forma de reserva energética, la fosfocreatina, en músculo, encéfalo y
sangre.

Una hormona importante en la regulación del metabolismo proteico es la
testosterona, hormona sexual masculina, que estimula el depósito de proteínas
construyendo en músculo sistemas contráctiles.

En la actualidad el patrón de referencia es el huevo, ya que contiene 8
aminoácidos indispensables en el hombre adulto: leucina, isoleucina, treonina,
metionina, valina, triptofano, licina y fenilanina.

En el deportista la importancia de las proteínas está vinculada con las
necesidades del deporte y del momento de la temporada.

En endurancia (fondista) el requerimiento de proteínas puede ser de 1.2-1.5 g
por kilo de peso corporal

En resistencia (sobrecarga) y velocidad de 1.5 g -1.7 g.

En deportes de contacto el requerimiento debe elevarse hasta 2.2 g.

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