MARÍA LUISA

MÁRQUEZ GUTIÉRREZ. AMINOÁCIDOS

MD, ESP BIOQUÍMICA
Reacciones generales

UNIVERSIDAD DE SUCRE | PROGRAMA DE MEDICINA | SINCELEJO-SUCRE | 2017

 ¿Qué son los aminoácidos?

• Cada aminoácido tiene un

carbono central
denominado Carbono α, al
cual se unen cuatro grupos
diferentes. Es un carbono
quiral por lo tanto hay
enantiomeros (isomeros
ópticos).
 Esenciales:
Los aminoácidos esenciales no
los puede producir el cuerpo.
En consecuencia, deben
provenir de los alimentos.
No esenciales:
Significa que nuestros cuerpos
producen un aminoácido, aun
cuando no lo obtengamos de los
alimentos que consumimos.

• EN ADULTOS: 8 Los aminoácidos no esenciales

– Fenilalanina incluyen:
– Isoleucina • EN NIÑOS: los • Alanina
– Leucina anteriores y: • Asparagina
– Lisina – Arginina (Desarrollo) • Ácido aspártico
– Metionina – Histidina (Desarrollo) • Ácido glutámico
– Treonina
– Triptófano
– Valina
 Propiedades de los aminoácidos
1. Los aminoácidos son compuestos sólidos.
2. compuestos cristalinos
3. Presentan un elevado punto de fusión.
4. Son solubles en agua.
5. Tienen actividad óptica
6. Presentan un comportamiento químico anfótero.
 Relación con el metabolismo central las proteínas del músculo y los
lípidos del tejido adiposo se consumen para respaldar la gluconeogénesis
durante el ayuno y la inanición.

Metabolismo Digestión y absorción de las proteínas de la dieta: Para que las proteínas de la dieta
contribuyan al metabolismo energético o a las reservas de aminoácidos esenciales
deben dirigirse hasta el nivel de aminoácidos libres o pequeños péptidos y
de las absorberse a través del intestino. La digestión de las proteínas empieza en el
estómago con la acción de la pepsina, una proteasa de grupo carboxílico qué es
activada al pH bajo hallado en el estómago.
proteínas de La digestión continua vaciarse el contenido del estómago en el intestino
la dieta y delgado y mezclarse con las secreciones pancreáticas es secreciones son
alcalinas y contienen precursores inactivos de varias serina proteasas
como tripsina quimotripsina y elastasa junto con carboxipeptidasas.
endógenas
Recambio de las proteínas
endógenas
 Degradación de proteínas
Las proteínas se degradan a sus aminoácidos constituyentes, bien sean las
procedentes de la dieta o las proteínas intracelulares. para la síntesis de las
proteínas propias. Consideraremos aquí cuatro mecanismos de degradación
proteica:

1 2 3 4

La degradación La degradación La degradación La degradación

digestiva de lisosómica mediada por apoptótica.
proteínas ubicuitina/proteas
oma
 • Son reacciones donde se
traspasa el grupo amino
desde un α-aminoácido a un
α-cetoácido, convirtiéndose
el 1º en α-cetoácido, y el 2º
en un α-aminoácido. Las
enzimas que catalizan estas
reacciones son las
transaminasas y necesitan el
piridoxal fosfato (PLP) como
coenzima.

TRANSAMINACIONES
 Estas reacciones producen
cetoácidos a partir de aminoácidos
mediante un proceso oxidativo. En
un caso se trata de una
deshidrogenasa, la glutamato
deshidrogenasa, reacción fácilmente
reversible; en otros, son reacciones
oxidásicas (como la D-aminoácido
oxidasa y L-aminoácido oxidasa), que
son irreversibles.

Desaminaciones oxidativas