Oxidación de aminoácidos, Transaminaciones

y Producción de Urea
Los aminoácidos provenientes de la digestión y absorción de proteínas
pueden ser degradados oxidativamente en tres diferentes circunstancias
metabólicas:

1) Durante la síntesis normal y degradación de proteínas celulares, algunos

aminoácidos son oxidados si no son aprovechados para la síntesis.

2) Cuando es una dieta rica en proteínas, el exceso de aminoácidos es

catabolizado.

3) En condiciones de ayuno o diabetes mellitus, las proteínas son

degradadas para combustible, cuando los carbohidratos no están
disponibles (alternativa a los lípidos).

Bajo estas circunstancias, los aminoácidos pierden sus grupos amino

formando -cetoácidos derivados.
Estos -cetoácidos pueden ingresar al Ciclo de Krebs para ser finalmente
oxidados a CO2 (CAT) y H20 (cadena respiratoria) o canalizados a la
gluconeogénesis.

Una característica que distingue a la degradación de aminoácidos es que

cada uno de ellos en su vía degradativa debe pasar a través de una etapa
clave: la separación de su grupo -amino (transaminación) y su derivación
a una vía especializada.

DESTINO DEL GRUPO -AMINO

Producto del metabolismo de los aminoácidos, los grupos -amino pueden

ser convertidos en iones amonio (NH4+). Estos grupos amonio pueden ser
reciclados para otros procesos biosintéticos. El exceso de amonio es
eliminado directamente o convertido en ácido úrico o urea.
 Proteínas
Gastrina

Pepsina: Tyr, Phe y Trp (N)

Polipéptidos
Secretina
Colecistoquinina
Tripsina: Lys, Arg (C)
Quimiotripsina (Phe,Tyr,Trp (C)
Carboxipeptidasa (C)
Aminopepeptidasa (N)

Mezcla de aminoácidos libres

REMOCIÓN DE GRUPOS -AMINO: TRANSAMINACIÓN

Es realizada por enzimas llamadas aminotransferasas o

transaminasas.

Durante la transaminación, los grupos -amino son transferidos al

carbono  del -cetoglutarato, dejando el correspondiente -
cetoácido análogo del aminoácido y formándose L-glutamato.
Las transaminasas son específicas para el -cetoglutarato como aceptor
de grupos amino, mientras que difieren en su especificidad respecto del
L-aminoácido que dona el grupo amino. Por lo tanto, se denominan de
acuerdo al grupo amino dador. Ej: alanina aminotransferasa.

Todas las aminotransferasas tienen Piridoxal Fosfato vitamina B6 como

coenzima (grupo prostético).

Utilidad Clínica:
Algunas transaminasas son utilizadas como marcadores de daño
cardíaco.
Alanina aminotransferasa (ALT), también llamada glutamato-piruvato
transaminasa (GPT).

Aspartato aminotransferasa (AST), también llamada glutamato-

oxalacetato transaminasa (GOT).
 Citosol

Mitocondria
ELIMINACIÓN DEL GRUPO AMINO EN LOS SERES VIVOS
Transaminación

CEREBRO

Transaminación

sangre

HÍGADO
Alanina transporta amonio desde
el músculo al hígado:
Ciclo de la glucosa-alanina
CICLO DE LA UREA
 Comienzo del Ciclo de la Urea
Glutamina desde cerebro Transaminación de aminoácidos

Continuación del ciclo

Interrelaciones Ciclo de la Urea - Ciclo de Krebs
Destino de aminoácidos como combustibles