BIOQUÍMICA

Tema: 11
METABOLISMO DE PROTEINAS
 DIGESTION DE PROTEINAS
La digestión de las proteínas se inicia a nivel
gástrico, con la secreción de 2 hormonas y 2
enzimas:
HORMONA GASTRINA: se absorbe por vía
sanguínea y estimula al nervio vago para
aumentar la secreción de HCl.
HORMONA ENTEROGASTRINA: enlentece el
tránsito intestinal y el vaciamiento gástrico.
 DIGESTION DE
ENZIMA PEPSINA: sePROTEINAS
secreta en forma inactiva (zimógeno) y
se activa por acción del HCl y de la misma pepsina. Es una
endopeptidasa que hidroliza los enlaces peptídicos en
donde el grupo amino pertenece a un aminoácido
aromático (fen-tir-trp)
ENZIMA RENINA: es producida por las células del estómago
y no es una proteasa. Su función es coagular la proteína de
la leche (caseína) sin hidrolizarla, en presencia de Ca++,
transformándola en paracaseína, insoluble en agua, por lo
que no puede ser absorbida.
 DIGESTION INTESTINAL
Desde el estómago, los alimentos pasan al
intestino, donde también se vacía el jugo
pancreático que posee las siguientes enzimas para
la degradación de proteínas:
TRIPSINOGENO, activada a Tripsina por acción de
una enzima duodenal y de la misma tripsina. Es una
endopeptidasa que hidroliza los enlaces peptídicos
donde el grupo carboxilo sea aportado por LIS o
ARG.
 DIGESTION INTESTINAL
QUIMIOTRIPSINOGENO: igualmente activado en en el
duodeno por la tripsina. Es una endopeptidasa que
hidroliza los enlaces peptídicos donde haya un
aminoácido aromático (FEN-TIR-TRP)
PROCARBOXIPEPTIDASA A: activada a carboxipeptidasa
por la tripsina, es una exopeptidasa que hidroliza el C
terminal de todos los aminoácidos que no sean LIS-ARG
PROCARBOXIPEPTIDASA B: exopeptidasa que hidroliza el
C terminal de LIS-ARG
 DIGESTION INTESTINAL

PROELASTASA: activada a elastasa por la tripsina, hidroliza

los enlaces peptídicos de aminoácidos pequeños como GLI-
SER-ALA
En el intestino, las proteínas llegan al yeyuno en forma de
di, tripéptidos y peptonas para su hidrólisis final, por acción
de exopeptidasas que hidrolizan al extremo N terminal y
producen aminoácidos libres, los cuales son los únicos que
pueden ser absorbidos, ya que los péptidos irritan la
mucosa.
RESUMEN DE DIGESTION DE
PROTEINAS
 ABSORCION INTESTINAL
La absorción se realiza por transporte activo, gracias a
la bomba de Na+-K+, la enzima ATPasa, en presencia de
fosfato de piridoxal (B6), se dirigen vía portal al hígado,
desde donde son distribuídos por toda la economía. Se
destaca, que éste transporte es inhibido por Ovabaína,
Floricina, y desacoplantes de la cadena respiratoria.
Otro mecanismo de absorción utilizado por intestino,
hígado, riñón, cerebro y eritrocito es el del ciclo del
ganma-glutamilo, donde se absorben en forma de
dipéptidos y 3ATP por cada uno.
MECANISMOS DE ABSORCION DE Aas
 ORIGEN Y DESTINO DE LOS
AMINOACIDOS
ORIGEN: los aminoácidos circulantes provienen de la dieta
(exógenos), del catabolismo proteico, de la síntesis hepática de
aminoácidos no esenciales como Ala, asn, asp, cis, glu, pro, gln,
ser, tir.
DESTINO: principalmente se usan para la síntesis de proteínas, en
la neoglucogénesis, para la obtención de energía, en la síntesis de
compuestos nitrogenados como la úrea, creatinina y el ácido
úrico, en la síntesis de etanolamina y etanolcolina
(neurotransmisores), en la síntesis de hormonas, histaminas y
cuerpos cetónicos, además de la síntesis de nucleótidos (ADN-
ARN)
RUTAS METABOLICAS DE LOS AMINOACIDOS
 CONVERSION DE Aas
TRANSAMINACION: proceso reversible, mitocondrial y
citosólico, que requiere de vit B6, donde gracias a la
enzima transaminasa se traslada el grupo amino desde un
aminoácido hasta un alfacetoácido, conviertiendo al
primero en alfacetoácido y al segundo en aminoácido,
previamente forma una base de Schiff. Por lo general, es
GLU quien cede su grupo amino, pero cada enzima tiene su
Aa específico sobre el que actúa, el cual le confiere su
nombre. Existen Aas. Que no se transaminan porque no
ceden su grupo amino (pro-lis-tre, OH-pro, OH-lis)
TRANSAMINACION
 CONVERSION DE Aas
Con la finalidad de utilizar todos los compuestos de la
dieta, los aminoácidos se pueden convertir en otros de
mayor uso. Estos procesos que lo permiten son:
DESAMINACION: proceso que oxida a los aminoácidos por
acción de enzimas deshidrogenasas(dependiente de vit
B6), que pueden ser aeróbicas y anaeróbicas, por lo que
se produce en el primer caso (aeróbica) un alfacetoácido y
amoníaco; en el segundo caso (anaeróbica) un
hidroxiácido y amoníaco.
 DESAMINACION
OXIDATIVA

NO OXIDATIVA
 CONVERSION DE Aas
DESCARBOXILACION: proceso que se realiza para HISTIDINA y TRIPTOFANO,
porque generan metabolitos importantes en el medio intracelular. La enzima
descarboxilasa, elimina el grupo COOH, libera CO2 y requiere de vit B6. Otros son:
 Transporte de Amoníaco
En la mayoría de los tejidos se utiliza a los aminoácidos
para llevar el Amoníaco tóxico al hígado, convertido en
tóxico neutro Glutamina, donde se cataliza una reacción
que genera Glutamato y NH3. En el músculo, el ciclo de
la Glucosa-alanina permite formar glutamato y eliminar
el amoníaco tóxico, que gracias a la circulación, llega al
hígado, donde se convierte en Urea, previa reversión de
los procesos anteriores y finalmente, excretada en la
orina.
 CICLO DE LA UREA
La porción nitrogenada de los aminoácidos participa en
reacciones de transaminación, descomposición y síntesis
de aminoácidos y el exceso de nitrógeno se excreta
como: amoníaco (amonio), úrea y ácido úrico,
generalmente en forma acuosa.
Se considera al ciclo de la úrea como la vía central del
metabolismo del nitrógeno. En éste, entra el nitrógeno
por varias fuentes. En la mitocondria, el nitrógeno tiene
un precursor GLUTAMATO, que a su vez, proviene de
otras fuentes como resultante de todos los procesos de
conversión ya vistos.
 CICLO DE LA UREA
El amoníaco libre también puede entrar al ciclo,
condensándose con CO2 y produciendo CARBAMOIL
FOSFATO, lo cual requiere de 2 ATP. Este último, reacciona
con ORNITINA y forma CITRULINA, que es transportada al
citosol, donde un segundo NITROGENO entra al ciclo al
reaccionar ASPARTATO con la CITRULINA y formar
ARGININSUCCINATO, lo cual también requiere de ATP. El
compuesto se divide y origina ARGININA y FUMARATO.
Por último, la ARGININA se hidroliza y genera UREA,
regenera ORNITINA, que regresa a la mitocondria.
CICLO DE LA UREA
 CICLO DE LA
UREA
El Fumarato se considera el metabolito intermediario entre el ciclo de
Krebs y el de la úrea
 SINTESIS DE CREATINA

La Creatina es un componente energético presente en el

músculo, que estimula la síntesis de proteínas
musculares, incrementa la capacidad para mantener la
potencia, disminuye la fatiga en el ejercicio. Su
producción diaria depende de la masa muscular y de la
dieta. Este metabolito se produce por condensación de
Arginina, Glicina y Metionina, donde en principio, se
transfiere un resto amínico desde la arginina a la glicina
y se forma guanidoacetato, el cual se metila para formar
creatina y ésta reacciona y adquiere un grupo fosfato.
 ESQUEMA DE LA SINTESIS
DE CREATINA Y CREATININA
 SINTESIS DE CREATININA
La Creatinina tiene una tasa de producción constante en el
riñón, por lo que su excreción nos permite conocer el estado de
funcionalidad de éstos órganos. Se produce por deshidratación
de la creatina y es eliminada con la orina.