BIOSINTESIS Y DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS

Conversión a productos especializados

LOS AMINOÁCIDOS

- El C alfa es asimétrico (grupos no equivalentes)

Nombrar carbonos

- Carbono 1 siempre corresponde al grupo carboxilo

- El carbono alfa hace referencia a la posición 2
- Desde el punto de vista funcional, debemos decir hacia que lado está orientado el grupo
amino y el grupo carboxilo
- Generalmente, cuando el grupo amino está en la izquierda se le pone el prefijo L- y el
nombre del aminoácido. En caso de que esté a la izquierda se pone una D. Estos son
isómeros ópticos.

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

 La primera clasificación no se emplea desde el punto de vista clínico

- Los aminoácidos esenciales son aquellos aminoácidos que debemos consumir para
tenerlos en nuestro cuerpo

Aminoácidos no polares con cadenas laterales alifáticas

- Glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina, metionina.

- Esta clasificación es un pH neutro de 7, pero puede cambiar si cambia el pH
- METIONINA: Es un aminoácido con azufre. Es el único que lo tiene junto a la cisteína (sirve
como un antioxidante). Los dos sirven para hacer puentes de disulfuro.

Aminoácidos aromáticos
- Fenilalanina, tirosina, triptófano
- Estos aminoácidos son precursores de hormonas y neurotransmisores
- Fenilalanina es esencial, la tirosina no (en el sentido de que necesito fenilalanina para
sintetizar tirosina, por lo que sería condicionalmente esencial)
- Triptofano es precursor de la serotonina

Aminoácidos con grupos laterales cargados positivamente

- Lisina, arginina, histidina

Aminoácidos con grupos laterales cargados negaivamente

Polares con grupos laterales sin carga

- Serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina
- La diferencia entre la gluramina y el glutamato, es que la glutamina tiene un grupo amino
adicional, y el uno se puede convertir en el otro si quitamos o añadimos un grupo amino
respectivamente

METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS ENDÓGENAS Y DE LA DIETA

FORMACIÓN DE ENLACE PEPTÍDICO

- Fuentes de agua endógena

BIOSINTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS

- No todos los alimentos aportan la misma cantidad de aminoácidos

- Incluso si un alimento es integral (que tiene todos los aminoácidos), no tienen la misma
proporción entre ellos.

- EL glutamato se forma a partir del a-cetoglutarato (que proviene del ciclo de Krebs)
- Si miramos la diferencia entre a-cetoglutarato y glutamato es el grupo amino. Este grupo
se consigue a partir de otro aminoácido. Esto se conoce como un mecanismo de
transaminación. Esto es hecho por la glutamato deshidrogenasa.
- La glutamina se consigue a través de la tranferencia de un grupo amino por medio de la
glutamina sintetasa.
- Este ciclo es valioso para la neurotransmisión, en SNC y en el hígado

- La alanina se consigue a partir del piruvato.

- Al piruvato se le transfiere un grupo amino (transaminación)
 - La glutamina va a donar el grupo amino para que el aspartato se convierta en asparagina

- Se obtiene a partir del fosfoclicerato (intermediario de la glucolisis)

- Se vuelve fosforohidroxipiruvato, se hace un transaminación para volverlo fosfo-l-serina, y
a partir de este a Serina

GLICINA
 - Dos rutas: A partir de la colina (un poco más larga) y a partir de la serina (enzima: serina
hidroximetiltransferasa). La última es una reacción de hidroxilación, y es una reacción
reversible.

Prolina

- A partir del glutamato, a través del ciclado del mismo.

- Enzima glutamato 5-cinasa

Cisteína

- Se puede obtener de la trampa de folato

- También se puede obtener de la unión de la serina con la homocisteina, que da la
cistatoina y que se puede usar para obtener cisteína y homoserina

Tirosina
- Condicionalmente esencial
- Es una hidroxilación, lo que requiere NAD para convertir tetrahidrobiopterina a
dihidrobiopterina, a través de la fenilalanina hidroxilasa (21 fenilalanina), la deficiencia de
esta enzima tiene importancia clínica

Aminoácidos modificados
1. Hidroxilprolina
- Los cofactores (ascorbato, succinato)
2. Selenocísteína
- Transferir un selenio a la cisteína

- Los aminoácidos son usados para neurotransmisión, hormonas, mantenimiento de la

estructura del organismo (músculo, hueso). Es
- Estas proteínas sufren desgastos físicos
- Se debe mantener un balance entre degradación y síntesis de acuerdo a la etapa de la vida
en la que se encuentre el individuo.
- En algunos casos debemos restringir la síntesis, por ejemplo en caso de tumores.
- Todo el tiempo estamos tanto sintetizando como degradando. Se degradan en caso de
que hayan sufrido un daño.

CONCEPTOS A TENER EN CUENTA PARA LA PRÓXIMA SESIÓN

- Balance de nitrógeno positivo y negativo

- ¿Diferencia entre BUM y úrea?

9 DE JULIO

- El cuerpo usa los aminoácidos para sintetizar nuevas proteínas.

- El cuerpo puede degradar las proteínas en aminoácidos para formar proteínas nuevos
- Algunos aminoácidos pueden ser utilizados para crear bases hidrogendass como purinas y
pirimidinas.
- Luego, otra parte para rutas de obtención de energía
- Luego en otra ruta se le es quitado el nitrógeno a través de la úrea, que es
considerablemente más tóxico que el amonio o el amoniaco.
- Las personas con problemas urinarios, tendrá problemas de urea en sangre
- Si la urea es mayor en orina, puede que tenga problemas con la función en el riñón.
- En las enfermedades del hígado, la conversión a urea es hecha por el hígado
- En una persona normal:
- En la reacción de transaminación, no se desperdicia nada

- A través de la aminoácido oxidasa se forma el amonio y el cetoácido

- El nitrógeno es necesario para la reposición de glutamato en el sistema nervioso central,
para que el glutamato sirva en el SNC debe ser convertido a glutamina.
- Para el ciclo de la úrea ls intermediarios más importantes como aminoácidos son el
aspatato y el glutamato
-
- Cuando se acumula el producto el producto, la carbamil fosfato sintasa se inhibe

PROPIEDADES DE LA UREA