Metabolismo proteínas y carbohidratos

Universidad Nacional Jorge Facultad
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
METABOLSIMO DE PROTEINAS
Las proteínas constituyen un grupo numeroso de compuestos nitrogenados
naturales. Comprenden, con ADN, ARN, polisacáridos y lípidos, cinco clases de
complejas biomoléculas que se encuentran en las células y en los tejidos. Son
los principales elementos de construcción (en forma de aminoácidos) para
músculos, sangre, piel, pelo, uñas y órganos internos, entran a formar parte de
hormonas, enzimas y anticuerpos, y sirven como fuente de calor y de energía.
1. PROTEÍNAS
Recambio proteico
Casi todas las proteínas del organismo están en una constante dinámica de
síntesis (1-2% del total de proteínas), a partir de aminoácidos, y de
degradación a nuevos aminoácidos. Esta actividad ocasiona una pérdida
diaria neta de nitrógeno, en forma de urea, que corresponde a unos 35-55
gramos de proteína. Cuando la ingesta dietética compensa a las pérdidas se
dice que el organismo está en equilibrio nitrogenado.
El balance nitrogenado puede ser positivo o negativo. Es positivo cuando la
ingesta nitrogenada supera a las pérdidas, como sucede en crecimiento,
embarazo, convalecencia de enfermedades.
1
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
Es negativo si la ingesta de nitrógeno es inferior a las pérdidas, tal como
ocurre en: desnutrición, anorexia prolongada, postraumatismos,
quemaduras, deficiencia de algún aminoácido esencial.
Vías de degradación de las proteínas
Dos son las vías por la que son degradadas las proteínas mediante proteasas
(catepsinas).
1. Vía de la ubiquitina (pequeña proteína básica). Fracciona proteínas
anormales y citosólicas de vida corta. Es ATP dependiente y se localiza
en el citosol celular.
2. Vía lisosómica. Fracciona proteínas de vida larga, de membrana,
extracelulares y organelas tales como mitrocondrias. Es ATP
independiente y se localiza en los lisosomas.
Eliminación del nitrógeno proteico
El excedente de aminoácidos del organismo tiene que ser degradado, y para
ello el organismo elimina el grupo amino, formando amoníaco, que pasa a
urea (ciclo de la urea), eliminándose este elemento por la orina. Una
pequeña cantidad de amoníaco puede pasar a glutamina. El principal lugar
de degradación de aminoácidos es el hígado.
El amoníaco es un compuesto muy tóxico, y por ello ello el organismo lo
convierte en uno no tóxico, urea. Las características de la urea favorecen su
2
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
formación: a) molécula pequeña, b) casi el 50% de su peso es nitrógeno, c)
se necesita poca energía para su síntesis.
Formación de urea por el ciclo de la ornitina
En los hepatocitos se localizan las cinco reacciones que constituyen el
ciclo.
1. Formación de carbamil-fosfato, paso irreversible catalizado por la
enzima carbamil-fosfato-sintasa.
2. Formación de citrulina, mediante la ornitina-transcarbamilasa
3. Síntesis de argininosuccinato. La argininosuccinato-sintasa cataliza la
condensación de citrulina con ácido aspártico.
4. Escisión de argininosuccinato a fumarato y arginina mediante la
argininosuccinato-liasa.
1-2
5. Escisión de arginina a ornitina y urea mediante la arginasa.
2. Aminoácidos
Aminoácidos Esenciales y No esenciales
Los aminoácidos existentes en el organismo son 20. De ellos, 9 son
esenciales y los otros 11 son no esenciales.
Aminoácidos esenciales: histidina (His), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina
(Ile), lisina, (Lys), metionina (Met), treonina (Thr), fenilalanina (Phe),
triptófano (Trp).
3
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
Histidina y arginina se les considera esenciales durante períodos de rápido
crecimiento celular (lactancia e infancia)
Aminoácidos no esenciales, y que pueden ser sintetizados por el organismo:
tirosina (Tyr), glicina (Gly), alanina (Ala), cisteína (Cys), serina (Ser), ácido
aspártico (Asp), asparaguina (Asn), ácido glutámico (Glu), glutamina (Gln),
arginina (Arg), prolina (Pro).
Reacciones en el metabolismo de los aminoácidos
Las dos reacciones principales en el metabólismo de los aminoácidos son:
transaminación y deaminación oxidativa.
Transaminación
1 MARTINEZ MANZO, Javier y PURIFICACIÓN GARCIA, Segovia.2005 Alfaomega. Grupo
editor, S.A. DE C.V.
primera edición. Valencia, España. Pag. 383
2 http://www.alimentacionynutricion.org/es/index.php?mod=content_detail&id=78
Es este un proceso, realizado en el citosol y en las mitocondrias, por el que
un aminoácido se convierte en otro. Se realiza por medio de transaminasas
que catalizan la transferencia del grupo alfa-amino (NH3+) de un aminoácido
a un alfa-cetoácido, tal como piruvato, oxalacetato o más frecuentemente
alfa-cetoglutarato. Consecuentemente se forma un nuevo aminoácido y un
nuevo cetoácido.
Las transaminasas que más habitualmente intervienen en la transaminación
son: alanina-aminotransferasa (ALT) y asparto-aminotransferasa (AST).
Requieren, como cofactor, piridoxal-fosfato (PLP), un derivado de la vitamina
B6.
4
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
Deaminación oxidativa
Proceso, realizado en las mitocondrias, y en el que la enzima ácido
glutámico-deshidrogenasa elimina el grupo amino del ácido glutámico. Se
forma amoníaco que entra en el ciclo de la urea y los esqueletos carbonados
vienen a ser productos intermedios glucolíticos y del ciclo de Krebs.
Los productos de deaminación de los aminoácidos son los siguientes:
Aminoácido(s) Producto
Ile, Leu, Lys Acetil-CoA
Tyr, Phe Acetoacetato
Gln, Pro, Arg Glu y alfa-cetoglutarato
His Glu y alfa-cetoglutarato
Thr, Met , Val Succinil-CoA
Tyr, Phe, Asp Fumarato
Asp, Asn Oxaloacetato
Ser, Gly, Cys Piruvato
Trp Alanina y piruvato
Síntesis de aminoácidos
La síntesis de los aminoácidos, con excepción de cisteína y tirosina, está unida
al ciclo del ácido tricarboxílico (TCA), bien por transaminación o bien por
5
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
fijación de amonio. El grupo alfa-amino es central a toda síntesis de
aminoácidos y deriva del amonio de los grupos aminos del L-glutamato. De
éstos se sintetizan glutamina, prolina y arginina. El ácido glutámico es la
principal fuente de los grupos amino para la transaminación.
La cisteína se forma, en el citosol celular, a partir de serina y del aminoácido
esencial metionina.
La tirosina se forma mediante hidroxilación del aminoácido esencial
fenilalanina por la fenilalanina hidroxilasa.3
METABOLISMO DE LOS CARBOHIDRATOS
3 BENYON S: Metabolismo de las proteína. En, Lo Esencial en Metabolismo y Nutrición.

Cursos “Crash” de
El Mosby.
cerebro necesita un continuo aporte de glucosa para su
Harcourt, Madrid, 1998
normal
funcionamiento, aunque, en ocasiones, puede adaptarse a niveles más bajos
de los habituales, o incluso utilizar cuerpos cetónicos procedentes del
fraccionamiento de las grasas. Los hematíes, también requieren básicamente
de la glucosa pasa su metabolismo y funciones. Son importantes ejemplos de
tejidos que necesitan una adecuada regulación del mantenimiento de la
glucemia, un proceso ciertamente complejo, y en el que intervienen varias vías
metabólicas.
Las concentraciones de la glucosa en sangre, en adultos, se encuentran

habitualmente entre 72.0 - 99.0 mg/100 mL (4.0-5.5 mmol/L). Pero, cuando se
ingiere una comida que contiene carbohidratos, las glucemias pueden elevarse
hasta 135.0 mg /100 mL, durante un cierto período de tiempo. En una fase de
ayuno, pueden ser tan bajas como de 54.0 –, 63.0 mg/100 mL. Si los niveles de
glucemia se encuentran alrededor de 180.0 mg /100 mL, como ocurre en la
6
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
diabetes mellitus, o con niveles más altos, como en algunos individuos en
graves situaciones patológicas, llega a aparecer glucosa en la orina
(glucosuria).
Varios son los procesos que intervienen en el metabolismo hidrocarbonado,

que se presentan a continuación.
GLUCOLISIS
Se denomina glucolisis a un conjunto de reacciones enzimáticas en las se

metabolizan glucosa y otros azúcares, liberando energía en forma de ATP. La
glucolisis aeróbica, que es la realizada en presencia de oxígeno, produce ácido
pirúvico, y la glucolisis anaeróbica, en ausencia de oxígeno, ácido láctico.
La glucolisis es la principal vía para la utilización de los monosacáridos glucosa,

fructosa y galactosa, importantes fuentes energéticas de las dietas que
contienen carbohidratos. Durante la fase postabsortiva la glucosa procede,
además, de otras fuentes. Tras el proceso de absorción intestinal, los azúcares
glucosa, fructosa y galactosa son transportados, por la vena porta, al hígado,
en donde la fructosa y la galactosa se convierten rápidamente en glucosa. La
fructosa puede entrar, directamente en la vía de la glucolisis.
La glucolisis se realiza en el citosol de todas las células. Aunque son muchas
las reacciones catalizadas por diferentes enzimas, la glucolisis está regulada,
principalmente, por tres enzimas: hexocinasa, fosfofructocinasa y
piruvatocinasa, las cuales intervienen en el paso de las hexosas a piruvato. En
condiciones aeróbicas, el piruvato es transportado al interior de las
mitocondrias, mediante un transportador, en donde es decarboxilado a acetil
CoA, que entra en el ciclo del ácido cítrico. En condiciones anaeróbicas, el
piruvato se convierte a lactato, que es tranportado al hígado, en donde
interviene en el proceso de gluconeogénesis, y pasa de nuevo a la circulación
para intervenir en la oxidación de los tejidos y en el ciclo del ácido láctico, o de
Cori.
7
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
Los oligosacáridos y polisacáridos, no digeridos y no absorbidos en el intestino

delgado, llegan al grueso en donde son hidrolizados a monosacáridos por
enzimas membranosas secretadas por bacterias, los monosacáridos se
convierten a piruvato, que es inmediatamente metabolizado a ácidos grasos de
cadena corta, como acetato, propionato, butirato, y a gases, como dióxido de
carbono, metano e hidrógeno.
GLUCONEOGÉNESIS
Gluconeogénesis es el proceso de formación de carbohidratos a partir de

ácidos grasos y proteínas, en lugar de hacerlo de carbohidratos. Intervienen,
además del piruvato, otros sustratos como aminoácidos y glicerol. Se realiza en
el citosol de las células hepáticas y en él intervienen las enzimas glucosa-6-
fosfatasa, fructosa 1,6-bifosfatasa y fosfoenolpiruvato carboxicinasa, en lugar
de hexocinasa, fosfofructocinasa y piruvato cinasa, respectivamente, que son
estas últimas las enzimas que intervienen en la glucolisis.
El aminoácido alanina, transportado del músculo al hígado, puede convertirse

en glucosa.
En el tejido adiposo, los acilgliceroles, mediante hidrólisis, pasan
continuamente a glicerol libre, que llega al hígado en donde, inicialmente, se
convierte en fructosa 1,6 bifosfato y posteriormente en glucosa.
GLUCÓGENO
Glucógeno es un polisacárido, formado a partir de glucosa. En los animales,

cuando la glucosa excede sus concentraciones circulantes y no se utiliza como
fuente de energía, se almacena en forma de glucógeno, preferentemente en
hígado y músculo. La principal función del glucógeno, en el hígado, es la de
proporcionar glucosa cuando no está disponible de las fuentes dietéticas. En el
músculo suministra aportes inmediatos de combustible metabólico.
8
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
GLUCOGENOLISIS
Glucogenolisis es el proceso por el que los depósitos de glucógeno se

convierten en glucosa. Si el aporte de glucosa es deficiente, el glucógeno se
hidroliza mediante la acción de las enzimas fosforilasa y desramificante, que
producen glucosa-1-fosfato, que pasa a formar, por medio de
fosfoglucomutasa, glucosa-6-fosfato, la cual por la acción de glucosa-6-
fosfatasa, sale de la célula en forma de glucosa, tras pases previos a glucosa-1-
fosfato y glucosa-6-fosfato.
GLUCOGÉNESIS
Es el proceso inverso al de glucogenolisis. La vía del glucógeno tiene lugar en

el citosol celular y en él se requieren:
a) Tres enzimas, cuales son uridina difosfato (UDP)-glucosa pirofosforilasa,
glucógeno sintasa y la enzima ramificadora, amilol (1,4 -> 1,6)
transglicosilasa.
b) Donante de glucosa, UDP-glucosa.
c) Cebador para iniciar la síntesis de glucógeno si no hay una molécula de
glucógeno preexistente, d) Energía.
REGULACIÓN DEL METABOLISMO DEL GLUCÓGENO
Es un proceso muy complejo y todavía no bien conocido. En él hay que

considerar dos niveles: alostérico y hormonal. El control alostérico depende
fundamentalmente de las acciones de las enzimas fosforilasa y glucógeno
sintasa. A nivel hormonal, la adrenalina en el músculo y en hígado, y el
glucagón, solo en el hígado, estimulan el fraccionamiento del glucógeno.
Aunque la acción de la insulina no es bien conocido, al tratarse de una
hormona anabólica se asume que estimula la síntesis e inhibe la rotura del
glucógeno.
9
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
Enfermedades con almacenamiento de glucógeno o tesaurismosis. Una serie
de defectos hereditarios en el metabolismo dan lugar a unas enfermedades,
por alteraciones enzimáticas, en la que se detecta almacenamiento del
glucógeno. Se conocen 9 tipos diferentes de enfermedades:
I. Enfermedad de von Gierke

Enzima deficiente: glucosa-6-fosfatasa
Afectación: hígado y riñón. Clínica: hepatomegalia, alteraciones del
crecimiento, hipoglucemia
II. Enfermedad de Pompe

Enzima deficiente: alfa-(1 - > 4)-glucán-6-glucosiltrasferasa
Afectación: hígado, corazón y músculo. Clínica: insuficiencia
cardiorespiratoria, puede ser mortal antes de los 2 años de edad.
III. Enfermedad de Cori

Enzima deficiente: amilo-(1 - >)-glucosidasa
Afectación: hígado y músculo. Clínica: hepatomegalia, alteraciones del
crecimiento, hipoglucemia, aunque con menor intensidad que en el tipo I
IV. Enfermedad de Andersen

Enzima deficiente: amilo-(1 - >4, 1 - >6)-glucosiltransferasa
Afectación: hígado. Clínica: cirrosis hepática, puede ser mortal antes de los
2 años de edad.
V. Enfermedad de McArdle
Enzima deficiente: fosforilasa
Afectación: músculo. Clínica: cansancio y debilidad muscular
VI. Enfermedad de Hers

Enzima deficiente: fosforilasa
Afectación: hígado. Clínica: hepatomegalia, alteraciones del crecimiento,
hipoglucemia, aunque con menor intensidad que en el tipo I
10
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
VII. Enfermedad por deficiencia de fosfofructocinasa

Enzima deficiente: fosfofructocinasa.
Afectación: músculo. Clínica: cansancio y debilidad muscular
VIII. Enfermedad de Tarui

Enzima deficiente: fosforilasacinasa
Afectación: hígado. Clínica: hepatomegalia, alteraciones del crecimiento,
hipoglucemia, pero con menor intensidad que en el tipo I.
IX. Enfermedad por deficiencia hepática de glucógeno sintasa

Escasas concentraciones de la enzima realizan alguna biosíntesis de
glucógeno
VIA DE LAS PENTOSAS FOSFATO
La vía de las pentosas fosfato, también conocida como vía del fosfoglucanato,
es una alternativa para el metabolismo de la glucosa. Se realiza en el
citoplasma de células de hígado, glándulas mamarias durante la lactancia,
tejido adiposo, glándulas suprarrenales y hematíes.
LAS PRINCIPALES FUNCIONES DE ESTA VÍA SON:
a) Producción de NADPH, en esta vía no se consume, ni tampoco se produce
ATP. Tanto NADP como NADPH se consideran moléculas de alta energía
en las que sus electrones se emplean en reacciones de síntesis
reductoras.
b) Producción de ribosa para la síntesis de nucleótidos y de ácido nucleico.
c) Regenenación, en hematíes, de la forma reducida de glutation, un
antioxidante.4-5
11
4 BENYON S.: Producción de NADPH. En, Lo Esencial en Metabolismo y Nutrición. Cursos
“Crash” de
Mosby. Harcourt, Madrid, 1998
5 BENYON S.: Metabolismo de los carbohidratos y energético. En, Lo Esencial en
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
METABOLISMO DE LIS LIPIDOS
La grasa de la dieta es un componente esencial en la alimentación de los
humanos. Es una fuente concentrada de energía, y los ácidos grasos
esenciales son portadores de otros nutrientes, también esenciales, como las
vitaminas liposolubles (A, D, E y K). La biodisponibilidad de los componentes
solubles en los lípidos de la dieta depende de la capacidad de absorción de
las grasas.
Gran parte de los lípidos de la dieta se encuentran como triacilglicéridos.
Como promedio, un 40% de los requerimientos energéticos de la dieta de los
humanos de los países industrializados son proporcionados por los
triacilglicéridos, los cuales se hidrolizan en el intestino a ácidos grasos y a
monoacilglicéridos, moléculas que se absorben, se reesterifican y se
transportan por la sangre, llegando al hígado y al tejido adiposo.
ABSORCIÓN DE LOS TRIACILGLICEROLES
En las células de la mucosa intestinal los triacilgliceroles, los diacilgliceroles,
los monoacilgliceroles, glicerol y ácidos grasos libres se reconvierten en
triacilgliceroles y se unen con el colesterol de la dieta, junto con una
proteína específica, formando los quilomicrones. Estos compuestos, que
contienen apolipoproteína C-II (apo C-II), salen de la mucosa intestinal hacia
el sistema linfático, pasan a la sangre y llegan al músculo y al tejido adiposo.
En los capilares de estos tejidos la enzima lipoproteína lipasa es activada por
12
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
la apo C-II, que hidroliza los triacilgliceroles a ácidos grasos y glicerol, siendo
ambos productos captados por las células en los tejidos.
En el músculo, los ácidos grasos se oxidan para obtener energía, y en el
tejido adiposo se reesterifican para ser almacenados como
triacilgliceroles.Los quilomicrones remanentes, que contienen colesterol y
apolipoproteínas apo E y apo B-48, vehiculados por la sangre llegan a
hígado. En este órgano pueden oxidarse para proporcionar energía o bien
ser precursores de cuerpos cetónicos.
ACIDOS GRASOS
La síntesis de novo de ácidos grasos se lleva a cabo a partir de acetil
coenzima A (CoA), en el espacio extramitocondrial, por un gupo de
sintetasas. Este proceso está gobernado por la enzima acetil-CoA
carboxilasa, que convierte acetil-CoA en malonil-CoA. Una serie de unidades
de malonil-CoA se van añadiendo en una cadena de ácidos grasos para
terminar en la formación de ácido palmítico (C16:0). A partir de este
momento, por elongaciones y desaturaciones, se van creando ácidos grasos
más complejos. Los humanos no poseen enzimas capaces de insertar puntos
de insaturación en lugares inferiores a los carbonos n-7, razón por lo que los
ácidos grasos n-6 y n-3 son esenciales.
Ante exigencias energéticas, las hormonas adrenalina y glucagón estimulan
a los depósitos de triacilgliceroles del tejido adiposo a liberar ácidos grasos,
los cuales se transportan a otros tejidos, como muscular y corteza renal, en
13
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
donde pueden ser oxidados. El transporte se realiza en unión de la albúmina
sérica, de la que luego se disocian, y se difunden en el citosol celular. Puesto
que las enzimas que oxidan los ácidos grasos se encuentran en el interior de
las mitocondrias, previamente tienen que pasar la membrana mitocondrial,
transporte que se realiza mediante tres reacciones en las que intervienen las
enzimas: a) acil-CoA sintasa, carnitina aciltransferasa I y carnitina
aciltranferasa II.
BETA-OXIDACIÓN DE LOS ÁCIDOS GRASOS
La oxidación de los ácidos grasos genera acetil-CoA y tiene lugar
preferentemente en la mitocondria. Durante este proceso, la cadena de
ácidos grasos experimenta una degradación cíclica en 4 fases:
deshidrogenación, hidratación, deshidrogenación y fraccinamiento. Estas 4
fases de la oxidación se repiten hasta que el ácido graso está
completamente degradado a acetil-CoA. Los ácidos grasos de 18 átomos de
carbono o menos entran en la mitrocondria por medio del transporte de
carnitina. Los de cadena media o corta no necesitan la presencia de
carnitina para penetrar en la mitocondria para su oxidación.
La beta oxidación también se lleva a cabo en peroxisomas por un proceso
semejante al que se realiza en las mitocondrias, aunque no es idéntico. Se
lleva a cabo en ácidos grasos de cadena de más de 18 átomos de carbono.
En la oxidación peroxisomal, la desaturación inicial se realiza por medio de
acil-CoA oxidasa, mientras que en la oxidación mitocondrial la primera
14
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
enzima actuante es acil-CoA dehidrogenasa. Existen, además, otras
diferencias entre los dos tipos de oxidación, ya que la beta-oxidación
peroxisomal no está relacionada con la cadena de tranferencia de
electrones. Así, en los peroxisonas, los electrones producidos durante la fase
inicial de oxidación se transfieren directamente al oxígeno molecular. El
oxígeno genera peróxido de hidrógeno que es degradado a agua por medio
de catalasas. La energía producida en el segundo paso de oxidación se
conserva en forma de electrones de alta energía de NADH.
El estado metabólico del organismo ejerce influencia sobre la velocidad de la
oxidación grasa. Situaciones como hambre y ejercicio de larga duración
favorecen un aumento de la lipolisis y de la oxidación. Por el contrario,
aumentados niveles de glucosa e insulina la limitan.
EICOSANOIDES
Eicosanoides son productos derivados de ácidos grasos n-3 y n-6, que
poseen 20 átomos de carbono. Incluyen: prostaglandinas (PGs),
tromboxanos (TXs), leucotrienos (LTs), hidroxi ácidos y lipoxinas (LXs). Las
prostaglandinas y tromboxanos son generados por la acción de las enzimas
ciclooxigenasas, los leucotrienos, hidroxi ácidos y lipoxinas, por la de
lipoxigenasa (LO).
En el proceso de síntesis de los eicosanoides se obtienen, a partir de:
15
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
a) La vía de linoleato: prostanoides PGE-1, PGF-1, TXA-1 y leucotrienos
LTA-3, LTC-3,LTD-3.
b) Araquidonato: prostanoides PGD-2, PGE-2, PGI-2, TXA-2, leucotrienos
LTA-4, LTB-4, LTC-4, LTD-4, LTE-4 y lipoxinas LXA-4, LXB-4, LXC-4, LXD-
4, LXE-4
c) Alfa-linolenato: prostanoides PGD-3, PGE-3, PGF-3, PGI-3, TSA-3 y
leucotrienos: LTA-5, LTB-5, LTC-5.
Los eicosanoides producen una amplia serie de efectos biológicos sobre la
respuesta inflamatoria en articulaciones, piel y ojos, sobre la intensidad y
duración del dolor y de la fiebre, y sobre la función reproductora.
Desempeñan, también un importante papel en la inhibición de la secreción
de ácidos en el estómago, relulan la presión arterial por medio de
vasodilatación o vasoconstricción, e inhiben o activan la agregación de las
plaquetas y la trombosis.
COLESTEROL: BIOSINTESIS
La síntesis del colesterol conviene controlarla cuidadosamente para prevenir
su anormal depósito en el organismo, especialmente si tiene lugar en las
arterias coronarias.
Menos de la mitad del colesterol del cuerpo procede de la biosíntesis de
novo. El hígado lleva a cabo aproximadamente un 10%, y el intestino un
15%, de la cantidad total de cada día. La sintesis de colesterol se realiza en
16
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
el citoplasma y en los microsomas a partir de dos carbonos del grupo
acetato de acetil-Co A.
El proceso se realiza en cinco pasos principales: 1. Acetil-CoA se convierte
en 3-hidroxi-3-metilglutaril-CoA (HMG-CoA). 2. HMG-CoA se convierte en
mevalonato. 3. Mevalonato se convierte en la molécula base isopreno,
isopentenil pirofosfato (IPP), con la pérdida de CO2. 4. IPP se convierte en
escualeno. 5. Escualeno se convierte en colesterol.
La acetil-CoA utilizada para la biosíntesis de colesterol se deriva de una
reacción de oxidación ( ácidos grasos o piruvato), que tiene lugar en la
mitocondria, pero que luego es transportada al citoplasma. Acetil-CoA puede
también proceder de la oxidación citoplásmica del etanol por acetil-CoA
sintetasa. Todas las reacciones de reducción de la sintesis del colesterol
utilizan NADPH como cofactor.
Los compuestos isoprenoides de la biosíntesis de colesterol pueden proceder
de otras reacciones de síntesis, como las de dolicol, o de coenzyme Q.
Las unidades acetil-CoA se convierten en mevalonato por una serie de
reacciones que comienzan con la formación de HMG-CoA. Los pasos y las
enzimas son las siguientes. Dos moles of acetil-CoA se condensan en una
reversión de la reacción tiolasa, formando acetoacetil-CoA. Acetoacetil-CoA y
un tercer mol de acetil-CoA se convierten en HMG-CoA por la acción de HMG-
CoA sintasa. HMG-CoA se convierte a mevalonato por HMG-CoA reductasa.
17
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
HMG-CoA reductasa necesita NADPH como cofactor y se consumen dos
moles de NADPH durante la conversión de HMG-CoA a mevalonato. La
reacción catalizada por HMG-CoA reductasa es un paso limitante en la
biosíntesis de colesterol, esta enzima está sujeta a complejos controles
regulatorios.
Mevalonato es activado entonces por tres sucesivas fosforilaciones, dando 5-
pirofosfomevalonato. Las fosforilaciones mantienen su solubilidad, ya que es
un compuesto insoluble en agua. Tras la fosforilación, una decarboxilación,
ATP-dependiente, da isopentenil pirofosfato, IPP, una molécula de
isoprenoide activado. Isopentenil pirofosfato está en equilibrio con su
isómero, dimetilalil pirofosfato, DMPP. Una molécula de IPP se condensa con
otra de DMPP para generar geranil pirofosfato, GPP. Posteriormente GPP se
condensa con otra molécula de IPP para dar farnesil pirofosfate, FPP.
Finalmente,con NADPH, la enzima esqualeno sintasa cataliza la
condensación, de cabeza a cola, de las moléculas de FPP, dando escualeno.
Escualeno experimenta una ciclación en dos pasos para dar lanosterol. La
primera reacción es catalizada por escualeno monooxigenase. Esta enzima
utiliza NADPH como cofactor para introducir oxígeno molecular como
epóxido en la posición 2,3 del escualeno. Tras una serie de 19 reacciones
adicionales, lanosterol se convierte a colesterol.
REGULACIÓN DE LA SÍNTESIS DEL COLESTEROL
18
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
Un adulto normal sintetiza aproximadamente 1 gramo por día y consume
unos 0.3 gramos por día. Unas concentraciones relativamente constantes de
colesterol, unos 150-200 mg/dL, controlan la síntesis de novo. Las
concentraciones están en parte reguladas por la ingesta dietética de
colesterol.
El colesterol, tanto el procedente de la dieta como el de la síntesis se utiliza
en la formación de membranas y en la síntesis de hormonas esteroideas y,
en mayor proporción, de ácidos biliares.
El aporte celular de colesterol se mantiene a un nivel estable por tres
distintos mecanismos de regulación 1. Actividad y niveles de HMG-CoA
reductasa. 2. Del exceso intracelular de colesterol libre, por medio de la
actividad de acil-CoA:colesterol aciltransferasa, ACAT. 3. Niveles plasmáticos
de colesterol via la captación del receptor-LDL y del transporte inverso de
HDL.
Dado que los niveles intracelulares de cAMP se controlan por estímulos
hormonales, la regulación de la biosíntesis de colesterol lo es
hormonalmente. La insulina favorece el aumento de cAMP que a su vez
activa la síntesis de colesterol. De forma alternativa, glucagón y epinefrina,
al aumentar los niveles de CcAMP, inhiben la síntesis de colesterol.
El control a largo plazo de la actividadad de HMG-CoA reductase se realiza
principalmentee por medio de la síntesis y degradación de la enzima a
través de los estímulos hormonales para la expresión de sus genes.
19
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
También, el ritmo de producción de la enzima HMG-CoA depende del aporte
de colesterol, si es alto, aumenta la degradación de la enzima.
LIPOPROTEINAS
El colesterol es transportado en plasma, predominantemente, como ésteres
de colesterol unidos con lipoproteínas. El colesterol dietético va del intestino
delgado al hígado en el interior de los quilomicrones y, el sintetizado en este
órgano, asi como el dietético que excede las necesidades del hígado, se
transporta en suero en el interior de LDLs. El hígado sintetiza VLDLs y estas
partículas se convierten en LDLs por la acciones de las células endoteliales,
junto con las de lipoproteína lipasa.
El colesterol que se encuentra en las membranas plasmáticas puede
extraerse por HDLs y esterificarse por la enzima LCAT, asociada a HDL. El
captado de los tejidos periféricos por HDLs puede entonces ser transferido a
VLDLs y LDLs, vía la acción de la proteína transfer de ester de colesterol
(apoD), asociada a HDLs. El transporte reverso de colesterol permite al
colesterol periférico volver al hígado dentro de LDLs.
Por último, el colesterol se excreta en la bilis como colesterol libre o como
sales biliares tras conversión, en el hígado, a acidos biliares.5-6
20
5 JONES J H, PAPAMANDJARIS A A.: Lipids: Celullar metabolism. En Present Knowledge in
Nutrition. (8ª
Ed), B A Bowman, R M Russell (Eds) ILSI. 2001
6 BENYON S.: Producción de NADPH. En, Lo Esencial en Metabolismo y Nutrición. Cursos
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
METABOLSIMOS DE AGUA Y ELECTROLITOS
El agua es uno de los principales nutrientes del organismo. Los seres humanos
pueden vivir varios días, incluso meses, sin comer, pero tan solo de 5 a 10 días,
sin agua, una pérdida del 20% es incompatible con la vida.
Ocupa el segundo lugar, después del oxígeno, en cuanto a importancia para el
mantenimiento de la vida. Comprende del 50% al 80% del peso total del
organismo, dependiendo del contenido total de grasa. El 90% de la sangre es
agua y el 97%, de la orina.
El agua no es sólamente una masa, sino tambien un solvente, que se
encuentra localizado en el interior del organismo. Es una molécula angular con
dos planos verticales de simetría, es, además, aceptor y donante de protones.
Realiza una variada serie de funciones y todas las reacciones químicas se
llevan a cabo en presencia de agua. Actúa como solvente para los productos de
la digestión y como regulador de la temperatura corporal.
Sirve para eliminar por la orina los elementos de deshecho orgánicos. Tal
solubilidad es importante en los procesos biológicos, en las estructuras
celulares y en los sistemas, sanguíneo y excretorio, p.e.: orina, bilis. Son
21
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
igualmente importantes las fases lipídicas que permiten el establecimiento de
distintas localizaciones para las funciones.
TIPOS DE AGUA
Agua endógena.
También denominada metabólica, es la obtenida de los alimentos en los
procesos metabólicos.
Agua exógena.
Es la procedente de las fuentes dietéticas como líquido o como componente
de los alimentos. En un adulto significa unos 2000 ml por día.
Agua libre.
La parte del agua del organismo o de los alimentos que no está fuertemente
unida con los coloides.
Agua metabólica.
Tambien denominada de “combustión”. Se origina en la combustión de los
nutrientes. La oxidación de 1g de carbohidratos, proteínas y grasas
proporciona, aproximadamente, 0.60 g , 0.41 g y 1.07 g de agua,
respectivamente. En un adulto significa unos 300 ml por día.
AGUA, BALANCE
22
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
Es el equilibrio entre ingestión y excreción de agua. La ingestión está
controlada por el centro de la sed localizado en el hipotálamo, la excreción por
la hormona vasopresina (hormona antidiurética o ADH), secretada por la
hipófisis. Esta hormona favorece la disminución de la excreción del agua por el
riñón, al aumentar la reabsorción de agua en los túbulos.
El agua procede de la ingestión como agua libre o formando parte de los
alimentos, o tambien como producto del metabolismo oxidativo de los
nutrientes.
El agua se elimina por el riñón (orina), la piel (sudor y perspiración insensible),
el pulmón (aire expirado) y el tracto gastrointestinal (saliva y heces).
El agua insensible, perdida por el pulmón y por la piel, significa el 50% del
movimiento del agua, aún sin visible sudoración.
AGUA, COMPARTIMENTOS CORPORALES
El agua se encuentra en dos principales compartimentos: intracelular y
extracelular (intravascular e instersticial). Existen pequeñas cantidades en el
líquido cerebral, líquido sinovial, humor vítreo, humor acuoso y linfa.
AGUA, FUENTES
La fuente principal es la del agua como tal. La segunda es la que se encuentra
en forma de zumos de frutas, leche, infusiones, caldos y bebidas alcohólicas. El
23
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
resto del agua procede de los alimentos sólidos en los que su contenido varía
desde el 95% en algunas frutas y hortalizas, hasta el 5% de las nueces.
AGUA, REQUERIMIENTOS
En el adulto, en términos generales, se considera que es suficiente la cifra de 1
ml/kcal ingerida. Las necesidades de agua aumentan en climas cálidos, con
excesivo ejercicio físico, con quemaduras, fiebre y otras situaciones
patológicas. La ingesta superior a 1.5 ml/ kcal puede conllevar riesgo de
intoxicación por agua.
Los requerimientos en agua por parte del lactante necesitan especial atención
debido al alto porcentaje de agua de su organismo.Los lactantes son más
susceptibles a la deshidratación y tienen un alto ritmo metábolico acuoso. Se
recomienda, como orientativo término medio de ingesta de agua, cifras de 1.5
ml/kcal.
SOLUCION, OSMOLALIDAD, OSMOLARIDAD
Una solución es una mezcla homogénea de dos componentes.En la solución,
los iones están cargados positiva o negativamente y, con frecuencia, el agua
proporciona a los iones la carga complementaria. La solución debe ser
eléctricamente neutra y los iones deben moverse uno contra otro, anión sobre
catión, y catión sobre anión, para crear una atmósfera iónica neutra.
24
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
Osmolalidad, es la medida del número de osmoles de soluto por kilogramo de
solvente.
Osmolaridad, es el número de osmoles por litro de líquido.
Así, 1 mmol de un soluto no-polar, p.e.: sacarosa, da una solución de 1
mosmol, 1 mmol de una sal, p.e.: Na Cl, se disocia para dar dos iones, y por
tanto, una solución de 2 mosmol.
En los humanos, los principales contribuyentes a la osmolalidad son sodio y sus
aniones: cloro, bicarbonato y sulfato, glucosa y urea. La osmolalidad
plasmática término medio es de 287 mosmol por kilogramo.
ELECTROLITOS
Son compuestos químicos que disociados en agua se separan en partículas
hidratadas que portan cargas eléctricas, denominadas iones.
 Iones positivos (cationes): sodio, potasio, calcio, magnesio.
 Iones negativos (aniones): cloro, bicarbonato, fosfato, sulfato,
lactato, piruvato, acetoacetato
 Anfolitos (portan muchas cargas) proteínas, polielectrolitos.
SODIO
Principal catión del líquido extracelular del organismo.
25
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
Los requerimientos de sal están controlados por las hormonas suprarrenales
y por la respuesta renal a los cambios habidos en la concentración de sodio
plasmático.
La hiponatremia reduce la secreción de ADH, que va seguida de una pérdida
renal de agua y de la consiguiente corrección.
La hipernatremia origina sed y secundariamente un aumento de la ingesta
de agua.
Apéndice
La materia viva apareció en los mares calientes de la época secundaria.
Nuestras células solo pueden vivir en una solución salada que tenga
lasmismas concentraciones de esos mares.
Contenido aproximado de sodio: 1 decigramo por litro.
Necesidades De Sodio
Dificil hablar de necesidades de sodio
En el adulto: 1.25 mEq/kg de peso (aprox. 2 g / día)
Cloruro sódico: A) Consumo habitual : 8-15 g / día, B) Cubrir necesidades : 3-
5 g / día
Sal común : Consumo habitual 10 g / día
POTASIO
26
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
La mayor parte del potasio se encuentra en el compartimento del líquido
celular. La distribución corporal del potasio difiere de la del sodio, los
reservorios son, no obstante, similares.
El cociente potasio extracelular / intracelular es importante en el
establecimiento de la diferencia de potencial de las membranas celulares.
La homeostasis corporal del potasio está controlada por medio de la
filtración renal glomerular y de la excreción tubular.
Necesidades de potasio
Todos los tejidos animales o vegetales son más ricos en potasio que en
sodio. Por tanto, las necesidades casi siempre quedan satisfechas.
Consumo habitual : 2-4 g / día
27
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
CONCLUSIÓN
 El metabolismo intermediario puede dividirse en rutas catabólicas,
que son las responsables de la degradación de las moléculas
nutritivas de alto contenido energético, y en rutas anabólicas, por
las cuales se efectúa la biosíntesis de los componentes celulares;
la ruta anfibólica central puede desempeñar ambas capacidades.
Cada ruta se halla promovida por una secuencia de enzimas
específicas que cataliza reacciones consecutivas. Las rutas
catabólicas y anabólicas que se inician en un nutriente
determinado o que conducen a él, como la glucosa no son
exactamente inversas una de otra, sino que son química y
28
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
enzimáticamente diferentes. Además, se hallan reguladas
independientemente y se localizan en diferentes partes de la
célula.
 El metabolismo de las proteinas, lipidos, carbohidratos y agua y
electrolitos; tienen una funcion en si la cual es mantener nuestro
cuerpo en un buen estado anemico, ademas no brinda las fuerzas
diarias para realizar diferentes acciones durante el dia, la cuales
son recuperadas en el momento de la alimentacion.
BIBLIOGRAFIA
• GRUNDY S M.: Cholesterol and Atherosclerosis. Diagnosis and
Treatment. Lippincot, , 1990
• JONES J H, PAPAMANDJARIS A A.: Lipids: Celullar metabolism.
En, Present Knowledge in Nutrition. (8ª ed), B A Bowman, R M
Russell (eds) ILSI, 2001,
29
de Enfermería
Basadre Grohmann
NUTRICION
• BENYON S: Metabolismo de las proteína. En, Lo Esencial en
Metabolismo y Nutrición. Cursos “Crash” de Mosby.. Harcourt,
Madrid, 1998
• BAIZA L A.: Aminoácidos: biosíntesis, En, Hicks J J. Bioquímica..
Mac Graw-Hill Interamericana, , 2000
WEBGRAFIA
 http://www.alimentacionynutricion.org/es/index.php?
mod=content_detail&id=78
30

Metabolismo proteínas y carbohidratos

Cargado por

Información del documento

Título original

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Metabolismo proteínas y carbohidratos

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

Universidad Nacional Jorge Facultad

Las proteínas constituyen un grupo numeroso de compuestos nitrogenados

naturales. Comprenden, con ADN, ARN, polisacáridos y lípidos, cinco clases de

complejas biomoléculas que se encuentran en las células y en los tejidos. Son

los principales elementos de construcción (en forma de aminoácidos) para

hormonas, enzimas y anticuerpos, y sirven como fuente de calor y de energía.

síntesis (1-2% del total de proteínas), a partir de aminoácidos, y de

degradación a nuevos aminoácidos. Esta actividad ocasiona una pérdida

diaria neta de nitrógeno, en forma de urea, que corresponde a unos 35-55

gramos de proteína. Cuando la ingesta dietética compensa a las pérdidas se

dice que el organismo está en equilibrio nitrogenado.

El balance nitrogenado puede ser positivo o negativo. Es positivo cuando la

ingesta nitrogenada supera a las pérdidas, como sucede en crecimiento,

embarazo, convalecencia de enfermedades.

ocurre en: desnutrición, anorexia prolongada, postraumatismos,

quemaduras, deficiencia de algún aminoácido esencial.

Vías de degradación de las proteínas

1. Vía de la ubiquitina (pequeña proteína básica). Fracciona proteínas

anormales y citosólicas de vida corta. Es ATP dependiente y se localiza

2. Vía lisosómica. Fracciona proteínas de vida larga, de membrana,

extracelulares y organelas tales como mitrocondrias. Es ATP

independiente y se localiza en los lisosomas.

Eliminación del nitrógeno proteico

El excedente de aminoácidos del organismo tiene que ser degradado, y para

ello el organismo elimina el grupo amino, formando amoníaco, que pasa a

urea (ciclo de la urea), eliminándose este elemento por la orina. Una

pequeña cantidad de amoníaco puede pasar a glutamina. El principal lugar

de degradación de aminoácidos es el hígado.

El amoníaco es un compuesto muy tóxico, y por ello ello el organismo lo

convierte en uno no tóxico, urea. Las características de la urea favorecen su

se necesita poca energía para su síntesis.

Formación de urea por el ciclo de la ornitina

En los hepatocitos se localizan las cinco reacciones que constituyen el

1. Formación de carbamil-fosfato, paso irreversible catalizado por la

2. Formación de citrulina, mediante la ornitina-transcarbamilasa

3. Síntesis de argininosuccinato. La argininosuccinato-sintasa cataliza la

condensación de citrulina con ácido aspártico.

4. Escisión de argininosuccinato a fumarato y arginina mediante la

Aminoácidos Esenciales y No esenciales

Los aminoácidos existentes en el organismo son 20. De ellos, 9 son

esenciales y los otros 11 son no esenciales.

Aminoácidos esenciales: histidina (His), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina

(Ile), lisina, (Lys), metionina (Met), treonina (Thr), fenilalanina (Phe),

crecimiento celular (lactancia e infancia)

Aminoácidos no esenciales, y que pueden ser sintetizados por el organismo:

aspártico (Asp), asparaguina (Asn), ácido glutámico (Glu), glutamina (Gln),

arginina (Arg), prolina (Pro).

Reacciones en el metabolismo de los aminoácidos

Las dos reacciones principales en el metabólismo de los aminoácidos son:

transaminación y deaminación oxidativa.

un aminoácido se convierte en otro. Se realiza por medio de transaminasas

que catalizan la transferencia del grupo alfa-amino (NH3+) de un aminoácido

a un alfa-cetoácido, tal como piruvato, oxalacetato o más frecuentemente

alfa-cetoglutarato. Consecuentemente se forma un nuevo aminoácido y un

Las transaminasas que más habitualmente intervienen en la transaminación

son: alanina-aminotransferasa (ALT) y asparto-aminotransferasa (AST).

Requieren, como cofactor, piridoxal-fosfato (PLP), un derivado de la vitamina

Proceso, realizado en las mitocondrias, y en el que la enzima ácido

glutámico-deshidrogenasa elimina el grupo amino del ácido glutámico. Se

forma amoníaco que entra en el ciclo de la urea y los esqueletos carbonados

vienen a ser productos intermedios glucolíticos y del ciclo de Krebs.

Los productos de deaminación de los aminoácidos son los siguientes:

Ile, Leu, Lys Acetil-CoA