TEMA 2.

AMINOÁCIDOS

ESTRUCTURA DE UN AMINOÁCIDO

AMINOÁCIDOS PROTEINOGENÉTICOS

- Son L-aas  Excepción D-Ala y D-Glu en polipéptidos de paredes bacterianas

- Presentan variabilidad de la cadena lateral para un ensamblaje óptimo y
formación de estructura compactas.
- Prolina: cíclica y poca hidrofóbica
- Treonina: grupo indol y estructura aromática
- Histidina: grupo imidazol (centro activo enzimático)
- Arginina y Lisina: los más largos e hidrofílicos

Aminoácidos con cadenas NO polares

Glicina, Gly, G

Alanina, Ala, A

Valina, Val, V
Leucina, Leu, L

Isoleucina, Ile, I

Metionina, Met, M

Prolina, Pro, P

Fenilalanina, Phe, F

Triptófano, Trp, W
Aminoácidos con cadenas polares sin carga

Serina, Ser, S

Treonina, Thr, T

Asparagina, Asn, N

Glutamina, Gln, Q

Tirosina, Tyr, Y

Cisteína, Cys, C
Aminoácidos con cadenas polares con carga

Lisina, Lys, K

Arginina, Arg, R

Histidina, His, H

Aspartato, Asp, D

Glutamato, Glu, E
La cisteína es un aminoácido esencial para formar puentes disulfuro (S-S) entre
péptidos.
No se pueden unir a cualquier Cys, tienen que tener una función biológica.

Ejemplo: secuencia de aminoácidos de la insulina bovina.

MODIFACIÓN QUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS

N-ACETILACIÓN: incrementa la resistencia a la degradación, aumentando el tiempo de

vida media.
HIDROXILACIÓN: como 4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina.
El déficit de vitamina C impide que la hidroxiprolina del colágeno se forma y provoca
escorbuto.
CARBOXILACIÓN: el déficit de vitamina K provoca la insuficiente carboxilación del
glutamato para formar el -carboxiglutamato de la protombina, ocasionando una
hemorragia.
METILACIÓN: grupos metilos aportados por la metionina.
FOSFORILACIÓN: las proteínas pasan a un estado mayor de energía. Se usa la energía
que se desprende de la rotura del enlace fosfato. Interruptores reversibles en Ser, Tyr,
Thr; activada por la adrenalina.
DERIVADOS DE LOS AMINOÁCIDOS

GABA: neurotransmisor.  Derivado del glutamato.

Histamina: neurotransmisor en el sistema nervioso central  Derivado de la histidina

Dopamina: hormona del placer y neurotransmisor  Derivado de la tirosina

L-Tiroxina: hormona tiroidea que regula el metabolismo  Derivado de la tirosina

Adrenalina (epinefrina): hormona implicada en la degradación del glucógeno 

Derivado de la tirosina

Desmosina: cuatro lisinas unidas, como en la elastina.

Taurina: neurotransmisor  Derivado de la metionina

AMINOÁCIDOS NO PROTEINOGENÉTICOS

Beta-Alanina: en péptidos naturales y vitaminas

L-Sarcosina: intermediario en el metabolismo de los aminoácidos

L-Homoserina: intermediario en el metabolismo de los aminoácidos

Ornitina: intermediario en síntesis de Arginina

Citrulina: ciclo de la urea. Como ornitina, pero con un grupo carbamoil.

Casi todos los aminoácidos tienen dos estereoisómeros, menos la Treonina y la

isoleucina que tienen 4. Ya que presentar cada uno 2 estereocentros.

Aunque haya muchos estereoisómeros, solo hay uno con actividad biológica. En la
mayoría son los L-aas.

IMPORTANCIA DE LOS AMINOÁCIDOS COMO TAMPONES BIOLÓGICOS

Tampón biológico: disoluciones reguladoras del pH.

- A pH ácido los grupos están totalmente protonados.
- A medida que aumenta el pH se desprotona primero el grupo ácido
- A pH básico se desprotona el grupo amino.

Punto isoeléctrico: pH al cual un aminoácido no tiene carga neta.

- Se compensan lar cargar negativas con las positivas.
- El aminoácido no se desplaza en presencia de un campo eléctrico

Cuando un aminoácido tiene en su cadena lateral un grupo protonable aparece un

nuevo valor de pKa. Sería un valor intermedio entre pk1 (grupo ácido) y el pk2 (grupo
amino).
Orden de desprotonación:
1) Grupo ácido
2) Cadena lateral
3) Grupo amino

En los péptidos el pKa es mayor que en un aminoácido aislado.