Carboxipeptidasa

Una carboxipeptidasa es una enzima

proteasa que hidroliza (escinde) un
enlace peptídico en el extremo carboxi-
terminal (C-terminal) de una proteína o
péptido . Esto contrasta con las
aminopeptidasas , que escinden los
enlaces peptídicos en el extremo N de
las proteínas. Los seres humanos, los
animales, las bacterias y las plantas contienen varios tipos de carboxipeptidasas
que tienen diversas funciones que van desde el catabolismo hasta la maduración
de proteínas.

Mecanismo

El mecanismo para producir carboxipeptidasa implica que el sustrato coordinado

del agua es reemplazado por sustrato de grupos carbonilo (C = O).

Funciones

Las primeras carboxipeptidasas estudiadas fueron las implicadas en la digestión

de los alimentos (carboxipeptidasas pancreáticas A1, A2 y B). Sin embargo, la
mayoría de las carboxipeptidasas conocidas no están implicadas en el
catabolismo; ayudan a madurar proteínas (p. ej., modificación postraduccional ) o
regulan procesos biológicos. Por ejemplo, la biosíntesis de péptidos
neuroendocrinos como la insulina requiere una carboxipeptidasa. Las
carboxipeptidasas también funcionan en la coagulación de la sangre, la
producción de factores de crecimiento, la cicatrización de heridas, la reproducción
y muchos otros procesos.
 Clasificaciones

Por mecanismo de sitio activo

Las carboxipeptidasas generalmente se clasifican en una de varias familias según

su mecanismo de sitio activo.

- Las enzimas que utilizan un metal en el sitio activo se denominan

"metalocarboxipeptidasas".
- Otras carboxipeptidasas que usan residuos de serina del sitio activo se
denominan "carboxipeptidasas de serina".
- Aquellos que usan una cisteína de sitio activo se denominan "cisteína
carboxipeptidasa" (o "tiol carboxipeptidasas").

Por preferencia de sustrato

Otro sistema de clasificación para las carboxipeptidasas se refiere a su preferencia

de sustrato.

- En este sistema de clasificación, las carboxipeptidasas que tienen una

preferencia más fuerte por aquellos aminoácidos que contienen cadenas de
hidrocarburos aromáticos o ramificados se denominan carboxipeptidasas A
(A para aromáticos/alifáticos).
- Las carboxipeptidasas que escinden los aminoácidos cargados
positivamente (arginina, lisina) se denominan carboxipeptidasa B (B para
básico).

Una metalocarboxipeptidasa que escinde un glutamato C-terminal del péptido N-

acetil-L-aspartil-L-glutamato se denomina "glutamato carboxipeptidasa".

Una serina carboxipeptidasa que escinde el residuo C-terminal de los péptidos que
contienen la secuencia -Pro-Xaa (Pro es prolina, Xaa es cualquier aminoácido en
el extremo C-terminal de un péptido) se denomina "prolilcarboxipeptidasa".
 Activación

Algunas carboxipeptidasas, pero no todas, se producen inicialmente en forma

inactiva; esta forma precursora se denomina procarboxipeptidasa. En el caso de la
carboxipeptidasa A pancreática, la forma de zimógeno inactivo,
procarboxipeptidasa A, se convierte en su forma activa, carboxipeptidasa A,
mediante la enzima tripsina. Este mecanismo asegura que las células en las que
se produce la procarboxipeptidasa A no sean digeridas por sí mismas.

Referencias

Clínica Universidad de Navarra. (s. f.). Carboxipeptidasa. Diccionario médico.

Clínica Universidad de Navarra. Recuperado 18 de abril de 2021, de
https://www.cun.es/diccionario-medico/terminos/carboxipeptidasa

ELSEVIER. (s. f.). Carboxypeptidase - an overview | ScienceDirect Topics.

ScienceDirect. Recuperado 18 de abril de 2021, de
https://www.sciencedirect.com/topics/biochemistry-genetics-and-molecular-
biology/carboxypeptidase