UNIVERSIDAD CATÓLICA DE CUENCA

UNIDAD ACADÉMICA DE SALUD Y BIENESTAR

CARRERA DE MEDICINA
ASIGNATURA: QUÍMICA APLICADA
A LA MEDICINA

DRA. NANCY ESPERANZA

VANEGAS COBEÑA

ABRIL – SEPTIEMBRE 2021

 QUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS
Y DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos, con la
mayor importancia para la estructura y la fisiología celulares.
 Funciones de las proteínas
Forman la masa principal de las células y de los tejidos y
tienen diversas funciones como enzimas, factores
hormonales, agentes transportadores, contráctiles,
estructurales, etc.
Todas las proteínas comparten ciertas funciones:
• Capacidad amortiguadora del pH;
• Liberación de energía, 4 kcal/g
• Presión oncótica
• Nutritiva, por constituir una fuente de los aminoácidos
indispensables para sintetizar el tejido propio.
AMINOÁCIDOS
Estructura química: son pequeñas
moléculas orgánicas que contienen
al menos un grupo amino (-NH2), de
naturaleza básica, y un grupo
carboxilo (-COOH) de carácter
ácido, además de una cadena
variable (-R) y un hidrógeno (-H),
unidos todos un carbono alfa.
Los aminoácidos más frecuentes en el organismo humano
están formando parte de las proteínas; juegan en casi
todos los procesos biológicos un papel clave.
Se combinan en una reacción de condensación entre el
grupo amino de un aminoácido y el carboxilo de otro,
liberando una molécula de agua y formando un enlace de
tipo amida, llamado ENLACE PEPTÍDICO.
Al unirse 2 aa, forman un dipéptido, si son 3, tripéptido….
Oligopéptido y polipéptido. Más de 50 aa, forman una
PROTEÍNA, este ensamble se produce en los ribosomas
AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES
Ocho son aminoácidos esenciales para un adulto: treonina,
triptófano, valina, metionina, leucina, isoleucina, lisina y fenilalanina;
dos más se consideran esenciales en niños: histidina y arginina;
y uno más en niños prematuros: cisteína.
Un aminoácido esencial es aquel imprescindible para el organismo,
pero que al no ser sintetizado por el organismo, deberá aportarse
mediante la dieta.
Los demás son sintetizados por el organismo por lo que no
son esenciales: alanina, arginina, ácido aspártico, asparagina,
cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y
tirosina
 PROTEÍNAS
Macromoléculas que constituyen el principal nutriente para la
formación de los músculos del cuerpo.
Las moléculas proteicas constan de
carbono, hidrógeno, nitrógeno y
oxígeno además de otros elementos
como azufre, hierro, fósforo y zinc.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
1. Según su composición, las proteínas se pueden clasificar
en dos tipos:
• Proteínas simples, son aquellas que, por hidrolisis,
producen solamente aminoácidos, Ej: albúmina, globulina
• Proteínas conjugadas, contienen además de su cadena
polipeptídica un componente que no es un aminoácido,
denominado grupo prostético: Glucoproteínas,
fosfoproteínas, nucleoproteínas, etc.
Este componente puede ser un ácido nucleico, un lípido, un azúcar o
simplemente un ión inorgánico. Ejemplos de proteínas conjugadas son la
mioglobina, la hemoglobina y los citocromos.
2. Según su forma, las proteínas se clasifican en dos tipos que son
• proteínas fibrosas, en forma cilíndrica
• proteínas globulares, o de forma esférica
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
• Estructural o plástica: Es la función principal de las
proteínas. Generar tejidos a partir de los aminoácidos.
• Ej: Colágeno, Actina, miosina, fibras musculares.
• Energética: Cuando la ingesta de hidratos de
carbono y grasas sea insuficiente para cubrir las
necesidades energéticas, la degradación de
proteínas endógenas (aminoácidos) producirá 4
Kcal/g.
• Reserva de aminoácidos para el desarrollo del
embrión. Ej: la ovoalbúmina, la lactoalbúmina de la
leche, la hordeina de la cebada y la gliadina del
grano de trigo.
• Reguladora: Hormonas: Insulina, Somatotropina.
• Transporte: Hemoglobina, Lipoproteínas.
• Inmunidad: Inmunoglobulinas, en la defensa del cuerpo
frente a ciertos agentes extraños.
• Hemostasia: El fibrinógeno y la fibrina contribuyen a la
formación de coágulos para evitar las hemorragias.
•Enzimática: Isomerasas, transferasas, lipasas.
•Amortiguadora: Todas las proteínas por la presencia de
sus grupos amino y carboxilo. Ej: la hemoglobina
•Contráctil: La miosina y la actina.
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas pueden considerarse polímeros de

aminoácidos.
Poseen una estructura química central que
consiste en una cadena lineal de aminoácidos
plegada de forma que muestra una estructura
tridimensional, esto permite a las proteínas
realizar diversas funciones.
Enlace
peptídico
La fácil rotación que se produce en la unión peptídica,
permite a las proteínas doblarse de formas muy
diferentes. Las proteínas se disponen en el espacio
formando una estructura tridimensional definida,
que puede tener hasta cuatro niveles de
organización: estructura primaria, secundaria,
terciaria y cuaternaria.
Estructura primaria.- Está determinada por la secuencia
de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de
aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados
(ENLACE PEPTÍDICO).
Estructura secundaria.-
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de
aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van
siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces,
adquieren una disposición espacial
estable (enlaces Puente H).
Existen dos tipos de estructura
secundaria: alfa y beta.
Estructura terciaria.-
La estructura terciaria de la proteína
es la forma en la que se organizan
en el espacio los diferentes tramos
de la cadena polipeptídica,
originando una conformación
globular o fibrosa, mediante
puentes H, puentes disulfuro,
atracción electrostática e
interacción hidrófoba.
La estructura terciaria de la
proteína, definirá, según el tipo
de uniones entre sus cadenas
laterales, su forma espacial:
globular o fibrosa, lo cual
también propiciará su función:
estructural, regulatoria,
transporte, etc
Estructura cuaternaria.- Es la
forma en la que se asocian las
distintas subunidades constituyentes
(estructura terciaria), mediante
enlaces débiles: puentes H,
interacción hidrófoba y fuerzas de
Van der Waals, para cumplir una
función específica. Ejemplos: La
hemoglobina, las inmunoglobulinas o
la miosina.
ESTRUCTURAS
DE LAS
PROTEÍNAS
 VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNAS
ALIMENTARIAS.
La digestibilidad de las proteínas se refiere a la cantidad de
proteína retenida del total de proteína ingerida. Y la capacidad de
estas para sintetizar nuevas proteínas.
El valor biológico de una proteína es la relación entre el Nitrógeno
retenido y el absorbido por el organismo y representa la capacidad
de utilización de una proteína.
Proteínas completas son aquellas proteínas alimentarias
que contienen los nueve aminoácidos indispensables en
concentraciones suficientes para cubrir los requerimientos
de los seres humanos.
Proteínas incompletas son proteínas alimentarias
deficientes en uno o más aminoácidos esenciales que
deben ser proporcionados por los alimentos.
Proteínas complementarias, aquellas proteínas
incompletas, que al ser combinadas, proveen de todos los
aminoácidos esenciales.
La Digestibilidad de las proteínas es el cociente entre
la cantidad de
(proteínas absorbidas/ proteínas ingeridas) x 100.
El porcentaje promedio de digestión y absorción en
proteínas de origen animal es alrededor de un 90%,
siendo el de las proteínas de origen vegetal de sólo un 60
a un 70% aproximadamente.
El valor biológico de una proteína está definido como la proporción
en que se encuentra un aminoácido esencial limitante con respecto al
patrón de referencia.
Se entiende como aminoácido limitante a aquel cuyo déficit es mayor
comparado con la proteína de referencia.
(Proteína de referencia: la FAO ha propuesto a la proteína del huevo
y la proteína de la leche humana como proteínas de referencia).
Mientras más Nitrógeno se retiene en comparación con el absorbido,
más alto es el valor biológico de la proteína en cuestión.
Valor biológico Nitrógeno dietético retenido 100
De proteína Nitrógeno dietético absorbido
El valor biológico de una proteína depende de su
composición en aminoácidos indispensables. Conocida
ésta es posible predecir, dentro de ciertas limitaciones, su
comportamiento en el organismo; para ello se compara
con la proteína de referencia. Pero también depende de
una serie de variables entre las que se encuentran la raza,
edad y el estado fisiológico.
El Nitrógeno contenido en las proteínas
es de 16%, aproximadamente.
 VALOR BIOLÓGICO DE ALGUNAS PROTEÍNAS

94
HUEVO ENTERO
83
CLARA DE HUEVO
96
YEMA DE HUEVO
76
CARNE DE RES

67
TRIGO ENTERO
45
PAN BLANCO
38
FRÉJOL 95
FRÉJOL DE SOYA
75
HARINA DE SOYA
 CINÉTICA ENZIMÁTICA
Las enzimas son moléculas proteicas producidas por
las células vivas, que catalizan reacciones
químicas en el organismo de los seres vivos.
Estas moléculas no se consumen durante las
reacciones, pero actúan aumentando muchas veces
la velocidad (disminuyen la energía de activación),
de reacciones que espontáneamente son posibles,
pero que requerirían condiciones extremas de
presión, temperatura, pH, tiempo.
La energía de activación es la energía mínima necesaria para que se produzca
una reacción enzimática. Para que ocurra, enzima y sustrato deben colisionar
en la orientación correcta y poseer una cantidad de energía mínima.
Velocidad de reacción
La velocidad de reacción se define como la cantidad de
sustancia que se transforma en una determinada reacción por
unidad de volumen y tiempo.
En los primeros minutos, la formación del
producto es una función lineal del tiempo
y marca una velocidad inicial de la reacción;
esta relación lineal se mantiene cuando el
sustrato se ha consumido hasta un 5% .
La velocidad de reacción se define como la cantidad de
sustancia que se transforma en una
determinada reacción por unidad de volumen y tiempo.
Para tiempos más largos, el sistema se desvía de este
comportamiento lineal debido a que la concentración del
sustrato disminuye en forma apreciable; a que la enzima se
inhibe con el producto o a la inactivación de la misma.
Al aumentar el sustrato, la velocidad de reacción aumenta
hasta alcanzar una velocidad constante, de formación de
producto. Esa es la velocidad máxima (Vmax) de la enzima. En
ese caso, los sitios activos de la enzima están saturados con
sustrato.
 ORDEN DE LAS REACCIONES
En una reacción de orden cero, la velocidad de formación del
producto es independiente de la concentración de sustrato: v = k
En una reacción de primer orden la velocidad de formación de
los productos es directamente proporcional a la concentración
del sustrato: v = k [A]
sacarosa + agua ____________ glucosa + fructosa
Una reacción de segundo orden es aquella en la
que la velocidad de formación del producto
depende:
• de la concentración de dos sustratos (como en
una reacción de condensación):
v = k [A1] [A2]
• del cuadrado de la concentración de un único
sustrato (reacción de dimerización)
v = k [A]2
 Características de las enzimas

Cada enzima, en particular, afecta a su sustrato específico.

La especificidad de las enzimas es posible debido a su
estructura, que les permite unirse sólo a ciertos sustratos.
Cada enzima tiene una forma tridimensional característica
con una configuración especial en su superficie (sitio
activo).
Las enzimas son eficientes en extremo. En
condiciones óptimas, pueden catalizar reacciones en
rangos de 10 a la décima más rápido que las
reacciones equiparables que se producen sin las
enzimas.
Las enzimas tienen 3 propiedades que los catalizadores
inorgánicos no tienen:
• Especificidad por el sustrato
• Se inactivan por desnaturalización
• Pueden ser reguladas
NOMENCLATURA.- Por lo general, los nombres de las
enzimas terminan con el sufijo asa, dependiendo de su
función y el sustrato sobre el que actúan, así existen,
por ejemplo; transferasas, oxidasas, hidrolasas,
oxidoreductasas, liasas, ligasas, isomerasas,
quinasas, colesterol esterasa, etc.
Otras enzimas tienen nombres propios, ejemplo:
Pepsina, tripsina, ptialina etc.
ESTRUCTURA.- Algunas enzimas están formadas por completo
de proteínas. Sin embargo, la mayor parte de las enzimas
contienen a más de la proteína que se llama apoenzima, un
componente no proteico llamado coenzima o cofactor (colabora
en la reacción recibiendo o entregando transitoriamente algún
grupo químico OH⁻, H⁺ o CH3⁻). Juntos, la apoenzima y la
coenzima (o el cofactor) forman la holoenzima activada o
enzima completa. El cofactor puede ser un ión metálico.
Mecanismo de acción enzimática.- Presenta la siguiente
secuencia general:
1) La superficie del sustrato hace contacto con una región
específica sobre la superficie de la molécula de la enzima que se
conoce como sitio activo.
2) Se forma un compuesto intermediario temporal que se llama
complejo enzima-sustrato.
3) La molécula del sustrato se transforma por el reacomodo de
los átomos existentes, por el desdoblamiento de las moléculas del
sustrato o por la combinación de varias moléculas del sustrato.
4) Las moléculas del sustrato transformado, que ahora se
llaman productos de la reacción, se separan de la molécula de
enzima.
5) Después de que termina la reacción, los productos se
separan de la enzima que queda libre para unirse a otra
molécula de sustrato.
ENZIMAS DIGESTIVAS
El proceso normal de digestión de los alimentos, mediante la
acción de las enzimas, da como resultado nutrientes
elementales (aminoácidos, glucosa, ácidos grasos, etc.) que
son asimilados en el intestino.
Sin embargo, cuando las enzimas no pueden actuar, se
producen procesos de fermentación y putrefacción en los
alimentos a medio digerir. En este caso, son las bacterias
intestinales las encargadas de descomponer los alimentos.
La diferencia es que en lugar de obtener
exclusivamente nutrientes elementales, se
producen además productos tóxicos (indol,
escatol, fenol, etc.). Estas sustancias también
pasan a la sangre,
sobrecargando los
sistemas de eliminación
de tóxicos del organismo.
 Factores que afectan la actividad enzimática
Concentración del sustrato.- A medida que aumenta la
concentración del sustrato, a una concentración fija de la enzima,
aumenta la velocidad de reacción; se obtiene la velocidad máxima
de reacción. Después de ello, un aumento en la concentración del
sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reacción.
Concentración de la enzima.- Siempre y cuando
haya sustrato disponible, un aumento en la
concentración de la enzima aumenta la velocidad
enzimática, hasta alcanzar la Velocidad máxima.
Temperatura.- Un incremento de 10°C duplica la velocidad
de reacción, hasta ciertos límites. El calor es un factor que
desnaturaliza las proteínas por lo tanto si la temperatura se
eleva demasiado, la enzima pierde su actividad.
pH.- El pH óptimo de la actividad enzimática es alrededor de 7,
excepto en las enzimas del estómago cuyo pH óptimo es ácido (pH
2). Pequeñas variaciones en el pH provocan grandes cambios en la
actividad enzimática, pues se modifican las cargas de los
aminoácidos y por tanto, la conformación de la enzimas.
Activadores, se unen al centro alostérico y modifican el sitio activo
adecuándolo al sustrato y permitiendo que ocurra la reacción.
Inhibidores irreversibles, modifican el sitio activo. Ej: el KCN inhibe
irreversiblemente a la citocromo oxidasa; los organofosforados
ejercen inhibición sobre la acetilcolinesterasa.
Las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos,
termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la
holoenzima o forma activa de la enzima. Actúan aceptando o
donando electrones, protones o grupos funcionales, que
transportan de una molécula de sustrato a otra.
A diferencia de las enzimas, las coenzimas se modifican durante
la reacción; por ejemplo, el NAD+ se reduce a NADH+H+ cuando
acepta dos electrones (y un protón) y por tanto se agota; cuando
el NADH+H+ los libera (se oxida), se recupera el NAD+, que de
nuevo puede actuar como coenzima.
Presencia de cofactores.-
Muchas enzimas dependen
de los cofactores (coenzimas
o iones metálicos) para
funcionar adecuadamente.
Ej: NAD, FAD, CoQ, Fe++,
Cu++, K+, Mn++, Mg++.
 Relación con las vías metabólicas
Las diferentes reacciones de todas las
vías metabólicas están catalizadas por enzimas y
ocurren en el interior de las células. Muchas
rutas metabólicas se entrecruzan y existen algunos
metabolitos que son importantes
encrucijadas metabólicas, como el acetil coenzima-A.
Se las encuentra, por ejemplo, en el proceso de
respiración celular.
• En la glucolisis la participación de enzimas quinasas,
deshidrogenasas, isomerasas, aldolasas y enolasas, activadas
por coenzimas como NADH+ y cofactores como el Mg++.
• En el ciclo de Krebs, algunas descarboxilasas,
sintetasas de ácidos carboxílicos, deshidrogenasas, etc, y
las coenzimas NADH* y FADH2+.
• Luego en el transporte de
electrones encontramos los
diferentes complejos
enzimáticos:
• NADH deshidrogenasa,
• Succinato deshidrogenasa,
• Citocromo oxidasa,
entre otras
• Coenzimas: ubiquinona Q y
citocromos.
 Modelos de complejos ES

a) Enlace llave-cerradura: El sustrato encaja

perfectamente en el centro activo gracias a
complementariedades moleculares y electrostáticas con
la enzima de manera tal que este no cambia su forma.
(El sustrato seria la llave y la enzima o centro activo la
cerradura en este símil).
b) Enlace inducido: El sustrato NO encaja
perfectamente en el centro activo de la enzima pero
el centro activo cambia su conformación espacial
provocando un ambiente favorable a la unión y
reacción con el sustrato de manera que se une a
este para proceder con la catálisis. En este caso no
encontramos la misma especificidad como en el
enlace de tipo llave-cerradura, por lo que la enzima
puede reaccionar con varios sustratos de
conformaciones parecidas.