Universidad de Guadalajara

Centro universitario de ciencias de la salud

Bioquímica básica

Profesor:LÓPEZ BARAJAS JUAN CARLOS

NRC 65400
Equipo #1

luevano Hernandez Edgar Mauricio 223849933 edgar.luevano4993@alumnos.udg.mx

Rivas casillas Grace Esmeralda 216497452 grace.rivas9745@alumnos.udg.mx
Mundo Padilla Vanessa Yatsel 217449877 vanessa.mundo4987@alumnos.udg.mx
Betzabeth Guadalupe Prado Ramírez 219189058 betzabeth.prado@alumnos.udg.mx
Christian Samuel Arias Escalante 223849895 christian.arias4989@alumnos.udg.mx
Manuel Alexander Pérez Orozco, 219716104, manuel.perez7161@alumnos.udg.mx
PROTEÍNAS
 ¿Que son ?

Las proteínas son moléculas grandes y complejas

que desempeñan muchas funciones críticas en el
cuerpo. Realizan la mayor parte del trabajo en las
células y son necesarias para la estructura, función y
regulación de los tejidos y órganos del cuerpo.

Deriva del griego el cual significa “primario”

Función de las proteínas
Las dietas muy altas en proteínas pueden
dañar el hígado y los riñones mientras
que el exceso de esta sustancia se
acumula como grasa.
 Tipos de aminoácidos

Aminoácidos Esenciales: Deben obtenerse de fuentes externas.

Aminoácidos No esenciales: Sintetizarse por el propio cuerpo.

 Aminoácidos esenciales

va Valina
leria Leucina
me Metionina
hizo Histidina e isoleucina
Valeria me hizo feliz
fe Fenilalanina
y triste
liz Lisinia
trisTriptófano
te Treonina
Aminoácidos no
esenciales
Si falta uno solo de ellos
(aminoácido esenciales) puede
dar lugar a diferentes tipos de
desnutrición, según cual sea el
aminoácido limitante.
CARNE
Por sus propiedades nutricionales, la carne se convierte en
un elemento importante para el rendimiento ya que ayuda
a fortalecer y construir los músculos, permite la correcta
oxigenación del cuerpo y convierte los alimentos en
combustible.
¿Cuál es su función?
Es una fuente de vitamina B12; esta
vitamina nos ayuda a metabolizar
proteínas, a formar glóbulos rojos y a
darle mantenimiento al sistema nervioso
central. Es rica en zinc, que ayuda a
protegernos contra el daño oxidativo, a
la cicatrización de la piel y para crear
hemoglobina.
Tipos de carne
Desventajas:

Según los Institutos Nacionales de Salud,

comer carne roja aumenta sus riesgos de
ataque cardíaco, accidente cerebrovascular,
diabetes y ciertos tipos de cáncer, e incluso
puede quitarle años de vida.
¿Cuál es la principal proteína de la carne?
La Mioglobina:

La carne que consumimos es tejido muscular y

como tal contiene una importante cantidad de
agua. La mioglobina es la proteína encargada de
darle ese color rojo a la carne y acaba tiñendo
también al agua que conforma el tejido.
¿Que es la Mioglobina?
La mioglobina tiene oxígeno adherido, el cual
proporciona oxígeno extra para que los músculos
puedan mantener un alto nivel de actividad por
un período de tiempo prolongado.
ENZIMAS
 ¿Qué son las enzimas?

Biomoléculas de naturaleza proteica las cuales catalizan

reacciones químicas
Las enzimas son proteínas “especializadas” y controlan TODAS las
reacciones químicas de nuestro cuerpo.

NOTA: Un catalizador es una sustancia (compuesto o

elemento) capaz de acelerar o retardar una reacción química,
permaneciendo éste mismo inalterado (no se consume
durante la reacción).
 facilita la absorción de REDUCEN EL DAÑO
nutrientes OCASIONADO
POR TOXINAS

Funciones
algunas de las muchas funciones que
desempeñan las enzimas en nuestro
organismo son

ARMONIZAN EL SISTEMA ayuda en la

INMUNOLOGICO coafulacion de la
sangre
Otras funciones:

Eliminar el dióxido de carbono de los pulmones

Mejorar nuestra capacidad mental

Regular nuestro peso corporal

Favorecer la fertilidad
SÍNTOMAS DE POSIBLE FALTA DE
ENZIMAS

● malas digestiones
● gases, eructos
● hinchazón abdominal
● acidez o ardor de estómago
● intolerancias alimentarias, etc.
 Funcionamiento
Para catalizar una reacción, una
enzima se pega (une) a una o más
moléculas de reactivo. Estas
moléculas son los sustratos de la
enzima.
La parte de la enzima donde se une
el sustrato se llama el sitio activo
(ya que ahí es donde sucede la
"acción" catalítica).

En algunas reacciones, un sustrato se rompe en varios productos. En otras, dos

sustratos se unen para crear una molécula más grande o para intercambiar partes.
Las enzimas actuan sobre el sustrato

pero ¿cómo ocurre esta acción?

⦿ Inducen la deformación
⦿ Orienta a los ⦿ Agregan cargas a los en el sustrato:
sustratos: sustratos: cuando una sustancia se
las cadenas laterales (R) une al sitio activo, la
parte de la energía de
de los aminoácidos de enzima puede causar que
activación se utiliza
las enzimas pueden los enlaces se estiren,
para que los sustratos
participar directamente poniéndolo en un estado de
roten y se enfrenten
haciendo a los sustratos transición inestable.
con los átomos
químicamente más
correctos para formar
reactivos.
los enlaces
 Mecanismo de reacción
Cinética de Michaelis Menten
La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción
de muchas reacciones enzimáticas Se da por medio de 2 etapas
● Primera etapa: La enzima (E) se une a la molécula de sustrato (S),
para formar el complejo enzima-sustrato (ES).
● Segunda etapa: El complejo se fragmenta dando lugar al producto
(P) y a la enzima (E), que vuelve a estar disponible para reaccionar
con otra molécula de sustrato.
se expresa en:
La curva azul muestra el curso de la reacción
en ausencia de una enzima que facilite la
reacción, mientras que la curva roja la muestra
en presencia de la enzima específica de la
reacción. La diferencia en el nivel de energía
entre el estado inicial y la necesaria para
iniciar la reacción (picos de las curvas) es la
energía de activación.
RESUMEN:Las enzimas funcionan disminuyendo la
energía de activación necesaria para iniciar reacciones
bioquímicas.
 características
Las enzimas poseen tres características principales:

1. Son los catalizadores 2. Su acción está 3. Tienen especificidad de

más eficientes regulada acción 1/2
conocidos

capacidad de cada enzima para

diferenciar sustancias que tienen
características semejantes
(especificidad de sustrato) o para
realizar una transformación concreta
3. especificidad de acción
de Fischer).
1/2 La característica más sobresaliente de
las enzimas es su elevada
especificidad.
1. Especificidad de sustrato.
2. Especificidad de acción.
Modelo llave – cerradura (modelo
Propone que la molécula de sustrato se adapta
al centro activo de la enzima del mismo modo
que lo haría una llave al encajar
El modelo de llave-cerradura de Fisher fue
actualizado cuando se descubrió que las
enzimas son flexibles y sus sitios activos
pueden cambiar (expandirse) para
acomodarse a sus sustratos

Este cambio de forma causado por la unión al sustrato

se denomina ajuste inducido.
coenzimas
Las coenzimas son compuestos orgánicos que facilitan la acción de las enzimas y pueden unirse temporal
o permanentemente a una enzima. Las coenzimas pueden catalizar reacciones, pero no con la misma
eficacia que cuando están unidas a una enzima.

Pueden realizar varias funciones, entre ellas:

● ayudar en las reacciones de acoplamiento energético intracelular

● actuar como transportadores de átomos de hidrógeno, electrones o grupos químicos
● facilitar las reacciones asociándose con los sustratos enzimáticos en los sitios activos de la enzima.

apoenzima+coenzima=holoenzima
La apoenzima es la parte proteica de una enzima,
desprovista de los cofactores o coenzimas que
puedan ser necesarios para que la enzima sea
funcionalmente activa

Una holoenzima es una enzima que está formada por

una proteína (apoenzima) y un cofactor, que puede ser
un ion o una molécula orgánica compleja
 Nomenclatura
El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes:
● el sustrato preferente
● el tipo de reacción realizado
● + terminación "asa"

Un ejemplo sería: glucosa fosfato isomerasas

que cataliza la isomerización de la
glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato
 Clasificación
Las enzimas se clasifican según la reacción catalizada.
● Este sistema distribuye a los enzimas en 6 clases principales,
según el tipo de reacción catalizada.

Oxido-reductasas Transferasas Hidrolasas

transfieren grupos rompen varios tipos de
catalizan reacciones de funcionales de una molécula enlaces introduciendo
oxido-reducción a otra. radicales -H y -OH.
 Liasas Isomerasas Ligasas
adicionan grupos funcionales forman diversos tipos de enlaces
convierten los sustratos
a los dobles enlaces. aprovechando la energía de la
isómeros unos en otros.
ruptura del ATP.
 Factores que afectan la actividad
enzimática
La actividad enzimática puede verse afectada por diversos factores, como temperatura, pH y
concentración. bajo condiciones que no son las óptimas una enzima puede perder su capacidad de unirse a
un sustrato.
pH: cada enzima tiene un rango óptimo de pH. Cambiar el pH fuera de este rango hará más lenta la actividad
de la enzima. Valores de pH extremos pueden causar la desnaturalización de la enzima.
Temperatura: aumentar la temperatura generalmente acelera una reacción, y bajar la temperatura la hace
más lenta. Sin embargo, temperaturas extremadamente altas pueden causar que una enzima pierda su
forma (se desnaturalice) y deje de trabajar.

Concentración del substrato: aumentar la concentración de sustrato también aumenta la velocidad de reacción hasta un
cierto punto. Una vez que todas las enzimas se han adherido, cualquier aumento de sustrato no tendrá efecto alguno en la
velocidad de reacción, ya que las enzimas disponibles estarán saturadas y trabajando a su máxima capacidad.
 inhibidores
Un inhibidor enzimático es una molécula
que se une a una enzima y disminuye su
actividad, ya que el inhibidor puede
impedir la entrada del sustrato al sitio
activo de la enzima y/u obstaculizar que la
enzima catalice su reacción
correspondiente.

TIPOS
Inhibidores competitivos:
Dos (o más) sustratos no se pueden unir al mismo
tiempo al centro activo de la misma enzima de la
que ambos (o todos ellos) son sustratos. Por lo
tanto se “molestaran” entre ellos y “competirán” para
unirse en el centro activo.
inhibidores no competitivos
no impiden que el sustrato se una a la enzima. De hecho,
el inhibidor y el substrato no afectan la unión del otro con
la enzima en lo absoluto. Sin embargo, cuando el
inhibidor se une, la enzima no puede catalizar su reacción
para producir un producto.
 Mecanismos multienzimáticos

Cadena de catalizadores
que participan en
reacciones, el producto de
cada reacción es el sustrato
de la próxima
La agregación de varias reacción.
enzimas dentro de
un complejo supramacromolecular ofrece a
éste la capacidad de realizar una función
complicada en un espacio relativamente
pequeño
 ¿Que son?

-Es una sustancia que se puede añadir a una reactivo para aumentar la velocidad de reacción sin ser
consumido en el proceso, aceleran una reacción al disminuir la energía de activación o al cambiar el
mecanismo de reacción

-Existen distintos tipos de de catalizadores los más comunes incluyen a las enzimas, esto son los
catalizadores ácidobase y los catalizadores heterogéneos ( o de superficie)
CATALIZADORES ORGÁNICOS
1-Incrementan la velocidad de la reacción de 106-1012 veces

2-Se localizan dentro de los organismos; donde la temperatura, PH y concentración salina son
apropiadas para su actividad

3-Son muy específicas en relación a los reactantes y la reacción que catalizan

4-Los únicos productos de la reacción que catalizan son los que se requieren (no hay
subproductos)

5-La actividad de estos catalizadores puede ser regulada para satisfacer las necesidades celulares
en un
momento dado
 FÍSICOS
Catalizadores
INORGÁNICOS

QUÍMICOS

PROTEÍNAS ENZIMAS

ORGÁNICOS

ARN RIBOZIMAS
 Tipos de catalizadores orgánicos
ENZIMAS:

- Moléculas de naturaleza proteica capaces de

catalizar reacciones químicas

RIBOZIMAS:

-Moléculas de ARN con capacidad catalítica

ENZIMAS
Proteínas sintetizadas por las células, en respuesta al requerimiento metabólico

Es un catalizador biológico que reduce el gasto de energía de una transición

COMPLEJOS ENZIMÁTICOS
APOENZIMA
Parte proteica de una Holoenzima, no es activa, necesita

cofactor

HOLOENZIMA: Enzima formada por una parte proteica, necesita de un cofactor para
activarse.
¿Qué es?
El pardeamiento enzimatico (PE) viene directamente relacionado con la enzima

Polifenol Oxidasa (PPO), quien se encarga de catalizar la oxidación a diferentes

compuestos fenólicos, con una consecuente transformación a pigmentos oscuros

¿Como Ocurre?

El pardeamiento enzimático se produce como resultado del proceso de

oxidación de los compuestos fenólicos a quinonas, compuestos altamente
reactivos que polimerizan formando melaninas de coloración parda.

Esta reacción es catalizada por enzimas del tipo oxidasas, polifenol oxidasa
(PPO) y peroxidasa (POD).
¿Qué son los compuestos
fenólicos?
Los compuestos fenólicos son sustancias que tienen propiedades
antioxidantes y pueden impactar en la prevención del daño
oxidativo.
Algunos alimentos ricos en estos compuestos son:

a cebolla, el té, el vino tinto, el cacao, el aceite de oliva virgen,

l

arándanos, moras y frambuesas, manzanas, ciruelas, pomelos,

cerezas o uvas.
¿Cuál es su importancia?

el pardeamiento enzimático es esencial en el desarrollo del

color y sabor adecuado, es importante en alimentos ricos en
fenoles, es decir, algunos vegetales y mariscos, afectando al
sabor, color y valor nutricional de estos alimentos.