Las proteínas y su metabolismo

Las proteínas ingeridas con los alimentos para ser incorporadas al organismo deben sufrir,
previamente, un proceso de degradación hasta llegar a Aa. Las proteínas no experimentan
ninguna alteración en la boca aunque la masticación favorece su posterior digestión.

En el estómago la pepsina y la renina del jugo gástrico degradan a las proteínas hasta
convertirlas en peptonas.

La masa que sale del estómago (quimo) es atada por el intestino por el jugo pancreático (del
páncreas) y el jugo intestinal.

La tripsina del jugo pancreático y la erepsina transforman a las proteínas no específicas ya

degradadas en el estómago en péptidos primero y en aminoácidos no específicos después.

Los aminoácidos solubles y fácilmente difusibles son rápidamente absorbidos por el epitelio
intestinal siendo transportados en la sangre hasta los tejidos hasta las células donde se
elaboran proteínas específicas necesarias para el crecimiento y conservación de la célula.

Una porción de esos aminoácidos destinada para sintetizar otras proteínas como hemoglobina
hormonas etc.

Los aminoácidos en exceso no se acumulan, esa fracción es catalizada con formación de urea
que eliminada con la orina.

Aminoácidos no específicos epitelio intestinal sangre y linfa

Tejidos: proteinas especificas hemoglobina

Aminoacidos en exceso urea

Macromoleculas

Los aminoacidos son las unidades estructurales de las macromoleculas proteicas.

Macromoleulas proteicas: pueden formar dipeptidos, tripeptidos y para moleculas de mayor

cantidad de aa es un polipeptido.

Existen 21 aminoacidos.

Proteinas peso molecular

Albumina de huevo 45.000

Hemoglobina 67.000

Estructura de macromoleculas proteicas

Presenta una estructura compleja presentando 4 orden estructurales en las proteinas.

1) ESTRUCTURA PRIMARIA

Se denomina estructura primaria de una proteina al ordenamiento o secuencia de aa que es

exclusivo para cada proteina y diferente de toas las demas.

La secuencia de aa le confiere a la proteina su especfividad biologica y su individualidad

quimica.

La estructura primaria de la proteina condiciona las restantes.

Presenta un esqueleto central que resulta de las uniones peptidicas entre los aminoacidos

Lo que varia y caracteriza a cada proteina son los residuos laterales que pueden variar en su
numero su naturaleza quimica o en su disposicion espacial.

En una cadena proteica siempre quedara en un extremo un grupo amino terminal y del otro
lado un extremo carboxilo terminal.

2) ESTRUCTURA SECUNDARIA

Estas estructuras se refieren a la disposicion que adoptan en el espacio las cadenas

polipeptidicas.

Cada uniion peptidica es co-planal, los radicales que quedan no estan en este plano sino
perpendiculares. Xej: seda, queratina

La cadena proteica puede adoptar 4 estructuras secundarias fundamentales:

a) cadena extendida: en algunas proteinas la cadena que forma el eje principal es recta y de
ella parten los radicales formando angulos variables en el espacio.

Las uniones peptidicas son coplanares.

b) disposicion en hoja plegada o β

en esta clase de estructura el eje principal no es recto sino que se presenta como hojas
plegadas.

c) en helix o tornillo ordenado

En esta estructura la cadena peptidica se enrrollan en forma de resorte.

La configuracion en helice se mantiene por puentes hidrogenos.

Miosina, colageno.

d) cadena en ovillo

corresponde a una estructura proteica enmarañada.

3) ESTRUCTURA TERCIARIA

Las estructuras secundarias de las proteinas en cualquiera de sus configuraciones pueden

aquirir una estructura terciaria:

A) proteinas lineales o fibrilares

B) proteinas globulares

4) ESTRUCTURA CUATERNARIA

Corresponde a las proteinas cuya molecula esta formada por dos o mas cadenas de
polipeptidos unidas entre si por enlaces quimicos.

Por ejemplo: la insulina, hormona pancreatica, esta formada por dos cadenas de polipeptidos
de 21 y 30 aa, unidas entre si por puentes disulfuros.
Catalizadores Biologicos
En los seres vivos existen diversos activadores de los fenomenos que se suceden en ellos, y que
actuando como catalizadores le confieren a esos fenomenos, una velocidad que les hace
compatibles con la vida.

Estos catalizadores de los fenomenos biologicos son las hormonas, las vitaminas y las enzimas.

ENZIMAS:

Las enzimas son proteinas sintetizadas por seres vivos que poseen accion catalitica.

Se los llamo tambien fermentos solubles o biocatalizadores por intervenir activamente en los
procesos metabolicos que se llevan a cabo en los organismos vivos.

MECANISMOS DE ACCION DE LAS ENZIMAS

Las sustancias sobre la cual actua una enzima es denominada sustrato.

El enzima, al actuar se une temporariamente al sustrato formando un complejo no aislable

enzima-sustrato.

Este complejo enzima sustrato, una vez que la enzima actuo, se rompe rapidamente dando
lugar a la enzima, que puede volver a actuar sobre otra masa de sustrato, y a los productos de
la reaccion que el enzima provoco sobre el sustrato.

La enzima cuenta con una parte proteica que admite la union del sustrato, cuando las dos
configuraciones moleculares se corresponden ( como una llave y su cerradura) hecho que le da
la especificidad del enzima.

Los puntos de la enzima que reciben o donde especifcamente se une el sustrato, se llaman
centros activos de la enzima o sitios cataliticos.

Conceptos de cinetica quimica:

Las moleculas para producir una reaccion deben alcanzar una cierta energia llamada energia
de activacion.que le permitira superar la barrera que le impide comenzar esa reaccion.

Pues bien el enzima al unirse a las moleculas del sustrato disminuye la energia de activacion y
produce un aumento enorme en la velocidad de reaccion de las moleculas.

Las enzimas al disminuir la energia de activacion facilitan la reaccion que tambien es posible si
su presencia, pero con una letitud tal que hace que la reaccion aparezca como ineficaz para la
realizacion de los fenomenos biologicos.
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS COMO CATALIZADORES

1) Solamente modifican la velocidad de las reacciones

Significa que no producen nuevas reacciones sino que modifican la velocidad de las reacciones
que se producian aun sin su presencia.

2) Las enzimas no aparecen entre los productos de la reaccion.

El enzima aparece al final de las reaccion intacto y listo para actuar sobre una nueva molecula
de sustrato.

3) las enzimas actuan sobre grandes masas de sustrato

Al numero de moleculas de sustrato convertidas o transformadas por una sola molecula de

enzima en el tiempo de 1 minuto se lo denomina relacion de conversion.

enzima Sustrato Relacion de conversion

Ureasa Urea 4.6 x 10*5

invertasa sacarosa 4 x 10*4

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS COMO PROTEINAS

1) especificidad de accion

Esta propiedad la diferencia d elos catalizadores fisicoquimicos comunes. La especificidad de

las enzimas puede ser absoluta (caso de ureasaque descompone la urea en amoniaco y dioxido
de carbono.

La especificidad tambien puede ser de grupo. Ciertas enzimas actuan sobre diferentes
sustartos, pero todos ellos poseen en su molecula un determinado grupo quimico.

2) PH optimo de accion

La accion de las enzimas varia según la concentracion de protones del medio.

El ph en el que la enzima tiene maxima actividad de trabajo, se llama ph optimo.

Enzima sustrato Ph optimo

Pepsina Proteinas 1.5 a 2.5
Amilasa Almidon 6.6 a 6.8
tripsina proteinas 8 a 11
3) por la naturaleza proteica son termolabiles

Existe por eso una temperatura optima de accion en las enzimas (25 a 40 ° C)

Las bajas temperaturas paralizan la accion de las enzimas. Cuando la temperatura vuelve a
valores normales la accion enzimatica se reactiva. De alli la eficacia de las heladeras para
conservar los alimentos.

4) son solubles en agua y precipitan por todos los agentes que precipitan a las proteinas.

HOLOENZIMAS, APOENZIMAS Y COENZIMAS

Fermentacion alcoholica de la glucosa:

Celulas de levadura etanol + dioxido de carbono

Solucion de glucosa

Extracto de levaduras ( sin celulas) etanol + dioxido de carbono

En las celulas de las levaduras y en el extracto sin celulas se halla la enzima ( Zimasa) que
produce la fermentacion de la glucosa.

De esta experiencia se determina, que las enzimas se hallan constituidos por dos partes.
Apoenzima y coenzima.

HOLOENZIMA APOENZIMA + COENZIMA

(proteina) (grupo proteico) (grupo prostetico)

APOENZIMA termolabiles, es una molecula muy grande y es lo que le da la especificidad

COENZIMA termoestables, es una molecula muy pequeña y es lo que la actividad

Algunas coenzimas: FAD, flavin adenin dinucleotido.

INHIBIDORES ENZIMATICOS

Las enzimas como ya dijimos son sensibles a la temperatura y el ph del medio. Estas
propiedades se aplican para la conservacion de los alimentos.

Hay sustancias que dificultan e impiden la accion de las enzimas, se las llama inhibidores
enzimaticos.
Actuan desnaturaliando la molecula proteica o coenzima. En otros casos hay inhibidores con la
estructura semejante a la del sustrato por lo que se unen a la enzima e impiden la union
transitoria entre el sustrato y la enzima.