Unidad 2: Enzimas y Cinética enzimática

Clase 6: ENZIMAS: Estructura y función

Jorge Hantar Touma Lazo Ph.D. Bioquímica

Facultad de Ciencias de la Salud
Enzimas
Importancia de las enzimas
Ciclo de Krebs
 Enzimas
En su mayoría, son proteínas, aunque hay moléculas de
RNA con actividad catalítica (ribozimas)

Los enzimas, no se consumen al catalizar reacciones.

No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que

solamente aceleran las que espontáneamente podrían
producirse.
 Enzimas
Son específicos: Cada enzima cataliza un solo tipo de reacción.

Actúan sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido

de ellos.

Las enzimas, hacen posibles reacciones que en condiciones

fisiológicas serían muy lentas o no tendrían lugar: Requerirían
condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
Aumento de Velocidad de las Enzimas
 Importancia de las enzimas

Diagnóstico Farmacología

Nutrición Industrias

Enzimas
Aplicaciones enzimáticas
 Importancia de las enzimas
-Cada paso de una vía metabólica está catalizado por un enzima.

-La medida de la actividad enzimática en fluidos biológicos o tejidos es

importante para el diagnóstico de muchas enfermedades.

-Muchos fármacos son inhibidores de la actividad enzimática

-Importancia en la industria de alimentación y agricultura.

 Enzimas
Son biomoléculas orgánicas
de naturaleza proteíca cuya
función es aumentar la
velocidad de las reacciones
biológicas, disminuyendo la
energía de activación, actúan
por lo tanto como
catalizadores biológicos.

Energía libre de activación

ΔG
Es la cantidad de energía
que se requiere para
convertir un mol de
moléculas de sustrato desde
su estado basal al estado de
transición “T”.
 Estado de Transición
Supone que la reacción transcurre a través del
llamado complejo (agregado de átomos más complejo
que una molécula sencilla) activado (con mayor contenido
energético que los reactivos y productos) o complejo de
transición (intermedio entre los reactivos y productos).
La formación del complejo activado supone que hay que
remontar una barrera energética, cuya altura es
la energía de activación, Ea, para que la reacción
pueda producirse.
sinteris
Estructura de las enzimas

->
Varias cadenas

polipeptidicas

- > run
cedent
polipeptidica
 Estructura de las enzimas: Definiciones
SUSTRATO: Molécula(s) sobre la que actúa la enzima y cuya transformación está condicionada por la
catálisis enzimática.

PRODUCTO: Molécula(s) resultante de la acción de la enzima sobre el o los sustratos.

SUSTRATO(S)  PRODUCTO(S)
 Estructura de las enzimas: Definiciones
Complejo enzima-sustrato: Cuando la enzima se une específicamente a las
moléculas denominadas sustratos, forman un complejo enzima sustrato (ES)
favoreciendo su transformación en productos. .

Complejo enzima-producto: La enzima unida al producto ya formado, antes

de liberarlo.
Estructura de las enzimas: Definiciones
EL SITIO ACTIVO: Es el sitio unión del sustrato a la
enzima y donde se lleva a cabo la catálisis
 Estereoespecificidad de las enzimas
Las enzimas son estereoespecíficas, es decir reconocen en su sitio activo un sustrato
especifico, sobre el cual efectuaran la catálisis, pero no sobre sus estereoisómeros.

A B

A y B enantiómeros
Unión enzima-sustrato
Modelo fijación en 3 puntos
¿Por qué las enzimas son tan grandes al
compararlas con el sitio activo?
para proteger sustrato
Modelos de acción enzimática
Modelo llave y cerradura: Sustrato y enzima se
acoplan de forma estereospecífica, de la misma
manera que una llave se ajusta a su cerradura.
Este modelo fue aceptado durante mucho tiempo;
hoy se considera insuficiente, además de no
explicar algunos fenómenos de la inhibición
enzimática.
Modelo encaje inducido: Hoy se considera que al
+al
unirse el sustrato al enzima, se produce un cambio
realidad de conformación (disposición en el espacio) que
induce la formación del estado de transición y por
lo tanto, favorece la formación de productos.
 Teoría de la acción enzimática
Reacción no
catalizada
enzimáticamente

MODELO
LLAVE El complejo ES es muy
CERRADURA estable (menor energía), se
necesita mayor energía de
activación

MODELO
ENCAJE
INDUCIDO

La unión del enzima y el sustrato provoca un cambio de conformación en el enzima

que favorece la formación del estado de transición para la formación de productos
Características generales de las enzimas
Las enzimas pueden catalizar una reacción de manera reversible o irreversible

REVERSIBLE (flecha
en ambas direcciones)

IRREVERSIBLE
(flecha en una sola
dirección)
 Isoenzimas
Las isoenzimas o isozimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la
misma reacción química.
Estas enzimas suelen mostrar diferentes parámetros cinéticos, o propiedades de regulación diferentes.

La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del metabolismo para satisfacer las necesidades particulares de un
determinado tejido o etapa del desarrollo.

Ej: Lactato deshidrogenasa: El análisis LDH indica lesiones en un tejido determinado:

- LDH-1 (HHHH): Corazón y eritrocitos

- LDH-2 (HHHM): Leucocitos.
- LDH-3 (HHMM): Pulmones y en todo el organismo
- LDH-4 (HMMM): Músculo esquelético e hígado
- LDH-5 (MMMM): Músculo esquelético e hígado
 Isoenzimas

Estas enzimas suelen mostrar diferentes parámetros

cinéticos y diferentes propiedades de regulación.
Regulación de la Actividad Enzimática

modificar Ia
-> como
puedo
act . enzimatica

->
enlaces + estales
dificiles de romper
 Regulación de la Actividad Enzimática
El proceso de corte del zimógeno ocurre comúnmente en el
aparato de Golgi, siendo necesario para la estabilización y
plegamiento correcto del zimógeno.
Estructura enzimática
 Características generales de las enzimas
APOENZIMA:
Se refiere solo a la parte proteica de la enzima (sin
cofactor, coenzima o grupo prostético)

HOLOENZIMA:
Es la proteína unido a una coenzima, grupo prostético
y/o cofactor

COFACTOR: Componente inorgánico (ión metálico)

que se unen por interacciones débiles a la enzima

COENZIMA: Componente orgánico que se unen a la enzima (apoenzima) mediante interacciones débiles

GRUPO PROSTÉTICO:
Componente orgánico unido covalentemente a la apoenzima.

Es frecuente la confusión entre coenzima y grupo prostético, pero la diferencia radica en la fuerza de su unión a la enzima.
 Cofactores enzimáticos
-Algunas enzimas, no requieren más grupos químicos que la cadena de aminoácidos que la
compone, para su actividad.
-Otras requieren un componente químico adicional llamado cofactor.
TIPOS DE COFACTORES
Cofactores inorgánicos
Coenzimas
Las coenzimas suelen ser moléculas complejas, que nuestro organismo no puede sintetizar, por lo
general.
Por esa razón muchas coenzimas deben ser, en todo en parte, ingresados con la dieta; muchos de
ellos son, por lo tanto, vitaminas.
OJO: Ni todas las coenzimas son vitaminas ni todas las vitaminas son coenzimas
 Vitaminas
Las vitaminas son compuestos orgánicos necesarios para la vida,
que el organismo animal no puede sintetizar por sí mismo, pero
que necesita en pequeñas cantidades para su metabolismo.

Por lo general, son precursoras de coenzimas, en algunos casos

también de hormonas o actúan como antioxidantes.
Clasificación de las vitaminas
Vit A

Vit D
Liposolubles
Vitaminas Vit E

Vit K

Vit B
Hidrosolubles
Vit C
 Vitaminas liposolubles
Acción muy específica

Absorción y eliminación muy lenta, por lo

que se acumulan en el organismo

No actúan como coenzimas

Su absorción depende de la presencia de

ácidos grasos
 Vitaminas liposolubles
Letra Nombre Coenzima Enfermedad Requerimien-
por carencia to humano
diario
I. Vitaminas
liposolubles
A Retinol Desconocida Ceguera 1.5-2 mg
nocturna,
xeroftalmia
D Calciol o Desconocida Raquitismo, 0.005 mg
colecalciferol osteomalacia
E Tocoferol Desconocida Debilidad 10 mg
muscular
K Menaquinona Menahidroqui- Hemorragias 1 mg*
nona

II. Vitaminas
hidrosolubles
 Vitaminas hidrosolubles
Con excepción de la vitamina B12, no se acumulan

Rápida eliminación por orina y sudor

Actúan como coenzimas

Sensibles al calor, luz, etc.

aul
actwan wro

coenzimas -> despues al

un cambi
 E Vitaminas hidrosolubles
colecalciferol
Tocoferol Desconocida
osteomalacia
Debilidad
muscular
10 mg

K
Letra Menaquinona
Nombre Menahidroqui-
Coenzima Hemorragias
Enfermedad 1 mg*
Requerimien-
nona por carencia to humano
diario
II. Vitaminas
I. Vitaminas
hidrosolubles
liposolubles
BA1 Tiamina
Retinol Tiamina
Desconocida Beriberi
Ceguera 1.4 mg
1.5-2 mg
pirofosfato nocturna,
Complejo B2: Riboflavina FAD Dermatitis
xeroftalmia 1.7 mg
D Nicotinamida,
Calciol o NAD
Desconocida Pellagra
Raquitismo, 20 mg*
0.005 mg
ác. nicotínico
colecalciferol osteomalacia
E Ac. fólico
Tocoferol Tetrahidrofola-
Desconocida Anemia
Debilidad 0.4 mg
10 mg
to megaloblástica
muscular
K Ac. pantoténico
Menaquinona Coenzima A
Menahidroqui- Hipertensión
Hemorragias 10mg*
1 mg
B6 Piridoxina nona
Piridoxal Depresión, 2 mg
fosfato desorientación,
II. Vitaminas convulsión
B12
hidrosolubles Cobalamina Adenosil- Anemia 0.005 mg
B1 Tiamina cobalamina
Tiamina perniciosa
Beriberi 1.4 mg
C Ac. ascórbico Sistema redox
pirofosfato Escorbuto 60 mg
H B2:
Complejo Biotina
Riboflavina Complejo
FAD Muy rara
Dermatitis 0.25 mg
1.7 mg
Nicotinamida, Enzima-biotina
NAD Pellagra 20 mg*
ác. nicotínico
 Nomenclatura de las enzimas

Nombre trivial: sufijo –asa (Hexoquinasa,

Ureasa, Amilasa

Nombre sistemático: el número de clasificación es una

serie de 4 dígitos, que designan la clase, sub-clase,
sub-subclase y número de orden de la enzima dentro de
la clasificación internacional
Nomenclatura de las enzimas
Nombre sistemático: Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa

Donador Aceptor

Grupo Subgrupo
Número sistemático

Enzyme
EC 2.7.1.1 Enzima
Comission
Sub-subgrupo

Nombre común: Hexoquinasa

Clasificación de las enzimas
 Óxido-reductasas
1.- OXIDO-REDUCTASAS
Enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas, es
decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro,
según la reacción general:

Ared + Box Aox + Bred

Hay varias subclases:

Deshidrogenasas y oxidasas Importantes en los procesos oxidativos de
la respiración celular.

Peroxidasas Usan agua oxigenada (H2O2) como oxidante

Hidroxilasas Incorporan átomos de oxígeno en los sustratos

 Óxido-reductasas
Ejemplos:
 Óxido-reductasas
Ejemplos:

Deshidrogenasas
Transferasas
 Transferasas
Ejemplos:
 Hidrolasas
3.- HIDROLASAS
Poseen la capacidad de introducir los elementos del agua, H y OH,
en el sustrato atacado, produciendo así su rompimiento

Subclases importantes:
Esterasas atacan diversas uniones éster
Fosfatasas enzimas encargadas de la eliminación de fosfato
Glicosidasas sobre compuestos glucosídicos
Peptidasas sobre uniones peptídicas muy comunes en el aparato
digestivo
 Hidrolasas

Ejemplos: HIDROLASAS Las enzimas que participan en la

digestión suelen ser hidrolasas:

-Disacaridasas
-Peptidasas
-Lipasas
-Nucleasas
Etc.
 ↑
Liasas

4.- LIASAS
Catalizan la introducción o la eliminación de un grupo químico a un
doble enlace.

Tienen varias subclases de acuerdo con la unión atacada y el grupo

separado o añadido:

Descarboxilasas aldehído-reductasas
Cetoácido-liasa
 Liasas
Ejemplos:
Isomerasas
 Isomerasas
Ejemplos:
 Ligasas

siempre relacionado
fosfato
con
grupo
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Syllabus
- Fechas de evaluaciones
- Bibliografía Básica y complementaria