EL

MARAVILLOSO
MUNDO DE LAS
ENZIMAS

¡El arroz dorado podría ser

la solución!

¿Encontraron la cura para el

hambre mundial? ¡Descubre la verdadera
clave de la vida!

ANDREA DÍAZ
4TO “B”
BIOLOGÍA
 ¿QUÉ SON LAS
ENZIMAS?
as enzimas son la verdadera “clave enzimas en los tratamientos de los

L de la vida” tanto para las bacterias

como para el ser humano. Hoy en
día se utilizan en gran medida para la
alimentos. Asimismo, se han
encontrado nuevas soluciones que han
permitido resolver ciertos problemas
fabricación de productos alimentarios. hasta entonces inexplicables, ante lo
cual se abre un abanico de
Las enzimas, esas moléculas proteínicas
posibilidades infinitas.
que encontramos en los organismos
vivos, son auténticos “motivadores” de En conclusión, las enzimas son uno de
reacciones bioquímicas. Afectan al los principales motivos por los cuales
desarrollo de una reacción metabólica, existimos como seres humanos, suena
pero al mismo tiempo se mantienen como una exageración, pero permiten
inalterables. A la vez que resultan que todas las reacciones de nuestro
esenciales para el metabolismo, pueden cuerpo ocurran a una temperatura
utilizase independientemente, para controlada y a una velocidad adecuada.
activar reacciones químicas. Incluso sin
que hubiera conciencia de ello, su uso se
remota a culturas milenarias.
Su eficacia, su especifidad y su perfecta
integración en el entorno explican la
función vital que desempeñan en la
fabricación de productos alimentarios y
en numerosos sectores industriales. Los
recientes progresos de la biotecnología
han hecho posible la utilización de
 ¿CÓMO REALIZAN
SU FUNCIÓN?
Las enzimas son proteínas formadas por
células, específicamente son proteínas
globulares, es decir, tienen formas esféricas
y pueden ser producidas por células
animales, vegetales, de hongos, etc. Se las
considera catalizadores biológicos.
Constituyen un grupo altamente
especializado que tienen la capacidad de
acelerar las reacciones químicas dentro de
las células ¿y de qué manera lo hacen?
Disminuyendo la energía que requiere esa
reacción para poder ser realizada,
denominada energía de activación.
Sustrato:
Toda enzima actúa sobre una
molécula en particular sobre la cual
va a ser my específica, esa molécula
se denomina sustrato y algo mucho
más importante el sustrato va a ser
convertido en un producto de interés,
mientras que la misma enzima no va
a sufrir ningún cambio durante la
reacción en la cual participa.
Reacción química:
Para que una reacción química
suceda en el organismo, debe
superar una barrera de energía para
iniciarse, y esta es la energía de
activación. Todos los objetos,
naturales o artificiales, incluyendo los
seres humanos, están formados por
átomos, que se unen a otros átomos
y forman moléculas. Para ello
pueden utilizar diferentes tipos de
enlaces químicos. Y es precisamente
en estas uniones donde
encontramos la clave de
las reacciones químicas.
Sin ir más lejos, cuando respiramos
o nos alimentamos proveemos a
nuestras células de elementos
químicos que ellas transforman en
energía (y otros elementos)
mediante una reacción química.
Los enlaces químicos entre átomos
se rompen y se forman nuevos
enlaces. En este proceso intervienen
dos tipos de sustancias: las que
tenemos inicialmente y conocemos
como reactivos y las que se obtienen
después de la reacción química,
llamadas productos.
Proteínas:
Las proteínas son moléculas grandes
y complejas que desempeñan muchas
funciones críticas en el cuerpo.
Realizan la mayor parte del trabajo en
las células y son necesarias para la
estructura, función y regulación de los
tejidos y órganos del cuerpo.
Las proteínas están presentes en
todas las células del cuerpo, además
de participar en prácticamente todos
los procesos biológicos que se Coenzima:
producen. Estas son esenciales para
Una coenzima es un cofactor: una molécula que
el mantenimiento de diversos tejidos
es imprescindible en las actividades que
del cuerpo, como por ejemplo, la
desarrollan las enzimas. Las enzimas son
hemoglobina, las vitaminas, las
proteínas pero en muchas oportunidades esas
hormonas, etc.
proteínas deben estar unidas a otras moléculas
Aminoácidos: para poder funcionar de una manera más
eficiente:
Las proteínas están formadas por
cientos o miles de unidades más Solo la parte proteica es decir, la fracción
pequeñas llamadas aminoácidos, que proteica de la enzima es denominada apoencima
se unen entre sí en largas cadenas. y además no es activa.
Hay 20 tipos diferentes de Mientras que la parte no proteica, se denomina
aminoácidos que se pueden combinar cofactor que pueden ser pequeñas moléculas de
para formar una proteína. La naturaleza orgánica o inorgánica que la
secuencia de aminoácidos determina apoencima de la enzima va a necesitar para ser
la estructura tridimensional única de activa.
cada proteína y su función específica.
Ese cofactor no está unido de una manera fuerte
a la apoencima mientras que el grupo prostético
es similar al cofactor, pero la diferencia con el
anterior es que está muy unido a la apoencima
mientras que finalmente se va a denominar
holoenzima a la enzima activa y esa enzima
activa va a estar formada por la apoencima y el
cofactor para que la enzima funcione de una
manera más eficiente.
Esta es la estructura básica
de un aminoácido.
 ¿SABÍAS QUÉ?
Una sola molécula enzimática
Los aminoácidos constituyen puede causar la conversión de
aproximadamente el 50% de millones de moléculas de
nuestra masa corporal sólida; sustrato.
son el siguiente componente
más grande de nuestro
cuerpo después del agua.

En alimentos las enzimas

pueden tener efecto similar
a la azúcar, emulsionantes
o hidrocoloides.
La producción de enzima
es muy eficiente por el uso
de materias primas
simples que no abusan del
uso de recursos naturales.
La mala cicatrización y
traumatismos, ciertos
trastornos mentales, dolor
de cabeza, depresión y
Aproximadamente, los mareos se deben al déficit
estudios indican que una de un aminoácido esencial
enzima puede catalizar llamado isoleucina.
cerca de 4.000 reacciones
bioquímicas distintas.

Las proteínas son los

“ladrillos” que conforman
los músculos, los huesos,
ligamentos, cabello, etc.
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jjjjjjjjj

gggg

MECANISMO DE ACCIÓN
gg

Existe un lugar específico en la enzima que este producto final va a separarse del sitio
se conoce como sitio activo que va a servir activo de la enzima y como apreciamos la
de unión entre el sustrato y la enzima en la enzima no sufre ningún cambio y puede
primera etapa en esa reacción. reiniciar un nuevo proceso en el cual el
Seguidamente ya cuando la enzima y el sustrato se convierte en producto. En una
sustrato están unidos, podemos mencionar reacción catalizada por enzima (E), los
la presencia del complejo denominado reactivos se denomina sustratos (S), es
enzima-sustrato. En el mismo sitio activo el decir la sustancia sobre la que actúa la
sustrato comienza a ser convertido en enzima. El sustrato es modificado
producto formándose el complejo enzima- químicamente y se convierte en uno o
producto hasta que finalmente luego de que más productos (P). Como esta reacción es
todo el sustrato ha sido convertido en el reversible se expresa de la siguiente
producto que buscamos manera:
j
Las coenzimas son La coenzima se une a
pequeñas moléculas una enzima, la enzima
orgánicas no proteicas capta su sustrato

A que transportan grupos

químicos entre
diferentes enzimas del
las
específico, luego la
enzima ataca a dicho
sustrato, transfiriendo
organismo con el fin de algunos de sus

P favorecer la función de las

mismas. Hay coenzimas
que mantienen unan
relación permanente con
electrones. La unión del
sustrato y la enzima
produce una nueva
sustancia. Esta

O la enzima. Otras, en
cambio,
experimentan una unión
solo
sustancia es inestable,
lo que provoca su
separación en
esporádica. También se diferentes partes:

E les conoce
cosustratos
Como bien indica este
como enzima, producto y la
forma reducida de la
coenzima, que se
quedó con algunos
segundo nombre, las

N coenzimas no forman
parte de las enzimas, sino
que son sustratos que se
electrones (al oxidar el
sustrato esta
reduce) por presentar
se

mayor fuerza de
unen a ellas. Debido a
atracción molecular.
Z ello, se diferencian las
coenzimas de los grupos
no prostéticos de las
Luego la enzima cede a
la coenzima dichos
enzimas, los cuales si se electrones

I enlazan estrechamente a
ellas. Tanto
coenzimas como los
las
provenientes
sustrato, la coenzima
se desprende de la
del

grupos prostéticos enzima y va a la cadena

pertenecen a un grupo de transporte de
M más amplio, los llamados
cofactores. Son
electrones, en la cual se
genera ATP y H2O, al
moléculas no proteicas “dejar” allí sus
que necesitan a las electrones mediante

A enzimas
actividad.
para su una lanzadera, vuelve a
su estado natural.
 FACTORES QUE MODIFICAN
LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
EL PH:
Los cambios de pH pueden afectar la unión
entre sustrato y enzima, pueden ocasionar la
ruptura de diversos enlaces en la enzima y
finalmente la enzima se desnaturaliza, los
valores de pH óptimo van a depender de qué
tipo de enzima estemos revisando, por
ejemplo, para aquellas enzimas intracelulares
el pH optimo va a ser alrededor de 7; un rango
de pH acido es entre 1 a 6 y uno alcalino entre
8 y 12.
LA TEMPERATURA:
El aumento de la temperatura ocasiona un
aumento en la velocidad de las moléculas y esto
va en relación con la posibilidad de que ocurran
colisiones moleculares tanto entre enzima como
el sustrato formándose mayor cantidad de
complejo enzima-sustrato. Como apreciamos en
este esquema entre 0 a 42 grados la enzima se
desnaturaliza debido a la alta vibración que va a
ocasionar el rompimiento de los enlaces en la
molécula.
.
LA CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO:
Mientras aumenta la concentración de
sustrato, la velocidad de reacción también va
a aumentar hasta llegar a un punto donde va
a encontrarse mayor concentración de
sustrato no va a producir un cambio
significativo en la velocidad de la reacción y
esto debido a que os sitios activos de las
enzimas van a estar cubiertos por los
sustratos.
 No se difunden a través de la
membrana semipermeable o
selectiva.

Se precipitan con la presencia de

etanol o de aumento en la
concentración de las sales
inorgánicas como el sulfato de
amoniaco.

Se desnaturaliza por calor al igual

que las proteínas.

Son proteínas (secuencias de

aminoácidos) que pueden tener
unido un grupo químico orgánico.

Algunas veces se requiere de un

cofactor o coenzima para que actué
una enzima.

A veces el grupo no proteico de una

enzima es un metal, ejemplo el
Hierro de la Catalasa, requiere de
su adición para que se active.

PROPIEDADES Muchas están integradas a una

molécula orgánica de menor

DE LAS tamaño llamada coenzima.

Son moléculas muy grandes, su

ENZIMAS peso molecular oscila entre 10,000
y 1, 000,000 Nano gramos.

Muchas están integradas a una

molécula orgánica de menor
tamaño llamada coenzima.
 CLASIFICACIÓN
OXIDORREDUCTASAS: Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea,
transferencia de electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro. Ejemplo
de ellas son las enzimas deshidrogenasa y c oxidasa.

TRANSFERASAS: Catalizan la transferencia de un grupo

químico específico diferente del hidrógeno, de un sustrato a otro.
Un ejemplo de ello es la enzima glucoquinasa.

HIDROLASAS: Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura

de moléculas orgánicas mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la lactasa.

LIASAS: Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los

sustratos. Por ejemplo, el acetato descarboxilasa.

LIGASAS: Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de unión de

sustratos, mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos de trifosfato (tales como
el ATP o el GTP). Por ejemplo, la enzima privato carboxilasa.

ISOMERASAS: Catalizan la interconversión de isómeros, es

decir, convierten una molécula en su variante geométrica
tridimensional.
 ENZIMAS EN LA INDUSTRIA DE ALIMENTOS
EN

INDUSTRIA ENZIMA USOS

Enmascara el gusto a óxido.

Láctea Tripsina Lactasa Fabricación de leche delactosada, evita
la cristalización de leche concentrada.

Coagulación de las proteínas de la leche

Quimosina (re (caseína).
Quesería nina) Influencia en el sabor y aceleración de la
Lactasa maduración.
Lipasa

Evita la textura “arenosa” provocada por

Helados Lactasa la cristalización.
Glucosa- Permite la utilización de jarabes de alta
isomerasa fructosa.

Papaína Ablandamiento de carnes.

Cárnicas Fiscina Producción de hidrolizados.
Bromelina

Amilasa Mejora la calidad del pan.

Panificación Proteasa Disminuye la viscosidad de la pasta.
Lipoxidasa Produce una miga muy blanca.
Lactasa Mejora la coloración de la superficie.

Amilasas Usadas para licuar la pasta de malta.

Cervecería Papaína Evitan la turbidez durante la conservació
Pepsina n de ciertos productos.

Mejoran la clarificación y extracción de

Vinificación Pectinasas jugos.
Glucosa- Evitan el oscurecimiento y los sabores de
oxidasa sagradables.
 RUEBA P.C.R
La PCR existe desde hace bastante tiempo, pero
recientemente hemos llegado a depender en
gran medida de ella como prueba de diagnóstico
de COVID-19. El ensayo utiliza varias enzimas
para amplificar pequeñas cantidades de ADN
para que podamos detectar la presencia del v
irus SARS-CoV-2. Sin embargo, la tecnología
también es una piedra angular de la
investigación médica, ya que proporciona datos
invaluables sobre la expresión genética.
Las enzimas que impulsan el ensayo de PCR
son un poco meticulosas. Durante la
preparación de la muestra, las enzimas pueden
activarse y comenzar a trabajar, afectando
potencialmente los resultados o arruinando la
muestra. Para evitar esto, los investigadores
suelen diseñar enzimas que solo se activarán
una vez que alcancen una cierta
temperatura. Estos se conocen como enzimas
de «inicio en caliente».
Sin embargo, las enzimas de arranque en
caliente son difíciles de diseñar y el concepto no
funciona para las enzimas que son
particularmente sensibles al calor. “Para las
pruebas de diagnóstico basadas en PCR,
como la prueba para COVID-19, la solución es
el desarrollo de una enzima hot-start, que no
muestra actividad hasta que se alcanza una
temperatura alta de activación”.
El principal inconveniente de estos enfoques
de arranque en caliente es que no se pueden
utilizar para enzimas dañadas por el calor.
Además, el diseño de una enzima de
arranque en caliente es tedioso y el agotador
proceso de diseño debe repetirse para cada
nueva enzima que queramos diseñar.
Para facilitar la creación de enzimas para
los ensayos de PCR, se recurrió a las
enzimas activadas por luz como
alternativa. Las enzimas controladas por luz
existen desde hace bastante tiempo, pero lo
que hace que nuestro enfoque sea único es
que se puede aplicar a prácticamente
cualquier enzima de procesamiento de
ADN. «En el pasado, siempre necesitabas
información muy detallada sobre cómo
funciona tu enzima y nunca estabas
seguro de encontrar una forma inteligente
de bloquear la enzima y reactivarla con la
luz», dijeron los investigadores.
Para lograr la activación por luz, los
investigadores unieron un trozo de ADN a la
enzima, lo que resultó en una enzima inactiva
que se puede activar con un pulso de luz
ultravioleta que libera a la enzima para que
comience a actuar sobre su sustrato. Hasta
ahora, el equipo ha demostrado que sus
enzimas activadas por luz muestran un
rendimiento similar o mejorado a los
equivalentes de arranque en caliente.
EL ARROZ
A causa de la falta de recursos económicos,
millones de personas alrededor del mundo no
tienen una dieta adecuada para gozar de buena
salud. Una de las deficiencias nutritivas más
importantes es la falta de vitamina A, con graves
consecuencias para la salud, algunas de ellas
irreversibles.
A raíz de esto, dos científicos crearon el arroz
dorado: un alimento transgénico que busca
combatir justamente esta deficiencia. Sin
embargo, varios grupos se han opuesto a la
implementación de esta tecnología, a pesar de
que podría salvar decenas de miles de vidas.
El Arroz Dorado es arroz convencional que ha
sido transformado genéticamente para tener
altos niveles de betacaroteno, el precursor de la
vitamina A. El betacaroteno se encuentra en
varias frutas y verduras (es lo que hace que las
zanahorias sean anaranjadas), pero el arroz, que
puede constituir hasta el 80 por ciento de la dieta
diaria en Asia, contiene pocos micronutrientes.
El prototipo de Arroz Dorado fue desarrollado en
la década de 1990 por los científicos europeos
Ingo Potrykus y Peter Beyer sin ninguna
participación corporativa directa, y fue recibido
con mucho entusiasmo. Potrykus apareció en la
portada de la revista Time en 2000 junto con el
titular “Este arroz podría salvar a un millón de
niños al año”. Sin embargo, el prototipo no
contenía niveles suficientemente altos de
betacaroteno para ser una fuente eficaz de
vitamina A.
Reconociendo la necesidad de mejorar su
descubrimiento revolucionario, los científicos
Licenciaron su propiedad intelectual a Syngenta,
con la condición de que el arroz mejorado se
pusiera a disposición de los agricultores del
mundo en desarrollo de forma gratuita. La
compañía desarrolló una versión mejorada del
Arroz Dorado con niveles mucho más altos de
betacaroteno en 2005 y decidió no
comercializarla en el mundo desarrollado ya que
no había mercado para ella. Syngenta continúa
apoyando el proyecto con asesoramiento y
conocimientos científicos, pero no tiene control
comercial sobre él.
La versión actual de Arroz Dorado tiene dos
transgenes, o genes de otra especie. Uno es de
maíz y el otro proviene de una bacteria del suelo
que ingerimos comúnmente. Estos dos genes
activan la vía metabólica de carotenoides en
arroz que produce betacaroteno.
Contrariamente a la percepción popular, el Arroz
Dorado no es una sola variedad de arroz. Los
rasgos nutricionales que se insertaron
originalmente en las plantas de arroz mediante
ingeniería genética se han cruzado con muchas
variedades locales de arroz a través del
mejoramiento convencional. Esto significa que
los agricultores de Filipinas, Bangladesh, India,
Indonesia y Vietnam pueden mantener las
ventajas de los cultivares que han estado
cultivando, mejorando a través de métodos
convencionales y comiendo durante años.