Unidad 05.

Enzimas
M.C. Erick Ricardo Armenta
Castro
Enzimas
• Proteínas que catalizan todas las
reacciones bioquímicas

• CATALIZADOR: sustancia que disminuye

la energía de activación de una reacción
química. Al disminuir la energía de
activación, se incrementa la velocidad de
reacción.

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Participación de las enzimas

BAJAN LA
ENERGÍA DE
ACTIVACIÓN PARA
QUE SE REALICE
UNA REACCIÓN

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Características generales de las enzimas
• Alcanzan velocidades de reacción de hassta 100 o 1000 veces
mayores que las reacciones no catalizadas
• Condiciones: a temperaturas relativamente bajas, a presión
atmosférica, condiciones cercanas a un pH neutro (en algunos casos
varía)
• Altamente selectivas
• Capacidad regulatoria
• Cambian su conformación (estructura terciaria) al realizar la
reacción química

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Factores fisicoquímicos
• Temperatura: Las enzimass funcionan a una temperatura óptima de 37 ºC, un descenso
provoca falla en la función catalítica.

• pH: Hay una diversidad de enzimas, y cada una trabaja a un pH específico (depende de
la función y la ubicación).

• Concentración de sustrato: Cuando existen altas concentraciones de sustrato, las

enzimas se saturan y muesstran una velocidad máxima.

• Concentración y actividad de la enzima

• Presencia de activadores o inhibidores enzimáticos

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Mecanismo enzimático

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Componentes de las enzimas
• Sitio activo: Región de la enzima donde se une el sutrato para realizar la reacción
bioquímica

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Modelos del mecanismo enzimático

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Modelos del mecanismo enzimático

• Modelo llave-cerradura: Propone que las enzimas tienen un sitio

específico para un sustrato, el cual se va a unir con alta afinidad y
especificidad.

• Modelo de ajuste inducido: Propone que las enzimas tienen un sitio de

unión a un sustrato, pero hay cierta flexibilidad en cuanto a la interacción
con este, de tal manera que permite reconocer a más de un sustrato. La
afinidad que se propone no es tan alta, lo que permite que la enzima
realice la reacción y libere los productos más rápido.

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Hay diferentes tipos de enzimas

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Las enzimas pueden ser inhibidas
• Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a las
enzimas y disminuyen su actividad
• Inhibición reversible
• Competitiva
• No competitiva
• Acompetitiva
• Inhibición no reversible

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Inhibición competitiva
• Sustancia con una estructura similar al sustrato, con quien compite por el
sitio activo de la enzima
• El inhibidor se une a la enzima reversiblemente en el mismo sitio que el
sustrato, y por tanto el inhibidor y el sustrato compiten por el mismo sitio.

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Inhibidor no competitivo
• Puede combinarse tanto con la enzima libre, como con el complejo E-S,
ssin afectar el sitio activo de la enzima.
• Unión del inhibidor a un sitio de la enzima distinto al centro activo.

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Inhibidor acompetitivo
• Reacciona con la enzima en un punto distinto al centro activo, pero solo
en el caso de que esta esté unida al sustrato formando un complejo E-S.
De esta forma, impide que la enzima desarrole su actividad enzimática.

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Inhibición irreversible
• Se diferencia de la reversible en la imposibilidad que presenta para regenerar la
actividad enzimática. Esto se debe a la unión covalente que se crea entre el
inhibidor y la enzima.

• Bloquean la unión al sustrato

• Inhibien actividad
• Por lo general, son altamente tóxicos. Casi. Todos los inhibidores enzimáticos irreversibles
son sustancias tóxicas (naturales o sintéticas)

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Inhibidores irreversibles
• NO destruyen a la proteína, pero alteran la estructura tridimensional del sitio
activo para inhibirlo.

• Fármacos: anti-epilépticos, sildenafil (viagra), antibiótico…

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Ejemplo de la importancia biológica
de los inhibidores
• La síntesis de la L-isoleucina ocurre a partir de la L-
Treonina
• Ocurren una serie de pasos enzimáticos para la
síntesis de la L-iosleucina
• La misma L-isoleucina puede inhibir la ruta de síntesis
de la L-treonina

• ¿Por qué?

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