Enzimas

UNIDAD Nº 8: ENZIMAS

Enzimas. Importancia biológica. Clasificación.

Características de su acción. Sitio activo. Eficiencia.
Especificidad. Localización. Holoenzimas. Apoenzimas.
Coenzimas. Factores que modifican la actividad
enzimática. Inhibidores.
 Enzimas
 En todo ser vivo se producen continuamente
reacciones químicas.

 La velocidad y la eficiencia con que se realizan, en

condiciones moderadas de temperatura, pH y
presión se debe a la existencia de catalizadores.

 Catalizador: Agente capaz de acelerar una reacción

química, sin formar parte de los productos finales y
no desgastarse en el proceso: Enzimas y Ribozimas

 ¿Qué son las enzimas? Son, con excepción de las

ribozimas, proteínas globulares. Solubles en agua.
 Enzimas

 Actúan disminuyendo la energía de

activación (Ea) de una reacción.

 Son específicas.

 Pueden actuar a nivel intracelular, o a

nivel extracelular en la zona donde se
segregan.

 Las sustancias sobre las que actúan se

las denomina Sustrato.
Nomenclatura y Clasificación
Suelen designarse agregando el sufijo asa al nombre del sustrato
sobre el cual actúan. Ejemplo: amilasa, ureasa, lipasa.

Según el tipo de reacción se clasifican en:

1. Oxidoreductasas: Catalizan reacciones de oxidoreducción.

2. Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo de átomos,
ejemplo: amina, metilo, de un sustrato a otro.
3. Hidrolasas: Catalizan la ruptura de enlaces por adición de agua.
4. Isomerasa: Interconvierten isómeros de cualquier tipo.
5. Liasas. Catalizan rupturas diferentes a las hidrolasas.
6. Ligasas: Catalizan la formación de enlaces. También llamadas
sintetasas.
Coenzima
Muchas enzimas sólo pueden realizar su función catalítica
en asociación con otra molécula no proteica,
denominado Coenzima o grupo prostético.

 El sistema completo
Holoenzima: Apoenzima + Coenzima

 Algunas Coenzimas presentan estructura nucleotídica

(NAD, FAD, NADP), muchas están relacionadas con las
vitaminas (complejo B)

Metaloenzimas
 Los iones metálicos son indispensables para la actividad
catalítica.
Anatomía de un enzima
Catálisis Enzimática
 En toda reacción química se produce:

Transformación de sustancias iniciales, reactivas o sustratos (S) en

sustancias finales o productos (P).

Es necesario un paso intermedio, la formación del complejo enzima-

sustrato.

E+S [ E-S] E + P

 Las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo la

energía de activación (Ea)

 La enzima no muestra cambio alguno y puede nuevamente unirse a

otra molécula de sustrato.
Reacción Enzimática
Reacción Enzimática
 Sitio Activo
 El Sustrato se fija a un lugar definido de la Enzima mediante
la formación de enlaces no covalentes.

Sitio Activo, Centro activo, Sitio catalítico o lugar de

sustrato
es donde ocurre la acción catalítica.

 El sitio activo es una agrupación de un número no muy

grande de aminoácidos.

 La molécula de Sustrato sufre una deformación en los

enlaces, que son afectados por la reacción y pasan a formar
el Producto.
•En el siglo XIX Fischer emitió una hipótesis de encaje
recíproco, tipo llave con la cerradura.
Actualmente la hipótesis de Koshland, de adaptación o
ajuste inducido, es la considerada correcta
 Zimógenos

 Algunas enzimas se sintetizan en las células de origen

como precursores inactivos llamados Zimógenos
(Proenzimas y Preenzimas).

 No son activas hasta que sobre ellas actúan otras

enzimas o iones.

Por ejemplo, el
 Pepsinógeno, que el HCl transforma en pepsina.
 Fibrinógeno en fibrina.
 Quimiotripsinógeno en quimiotripsina.
Zimógenos
 Isoenzimas o Isozimas

 Algunas enzimas que realizan básicamente la misma

función presentan variantes moleculares, es decir,
diferencias en la secuencia de aminoácidos.

 Generalmente se encuentran en diferentes tejidos o

compartimientos celulares o aparecen en diferentes
estadios del desarrollo.
 Factores que modifican la actividad
enzimática
1. Concentración de Enzima

 La velocidad es directamente proporcional a la concentración

de Enzima.

2. Concentración de Sustrato

 A medida que aumenta la concentración de Sustrato la

velocidad es cada vez menor hasta el momento en que la
actividad no aumenta por más que se eleve la concentración
del Sustrato

 Si la Enzima se satura con Sustrato alcanza un estado

estacionario en el cual la velocidad no varía
Velocidad de la reacción en función de la [S]

Curva de saturación de una reacción enzimática donde se

muestra la relación entre la concentración de sustrato y la
velocidad de la reacción.
 Factores que modifican la actividad
enzimática
3. Temperatura
 La velocidad de una reacción química aumenta cuando aumenta la
temperatura.
 Cada Enzima posee su temperatura óptima de acción.

4. pH
 Para la mayoría de las Enzimas, la actividad óptima se encuentra
entre pH 6 y 8.

 Por debajo o por encima, la velocidad de reacción cae más o menos

rápidamente.

 pH extremos provocan desnaturalización de la molécula enzimática,

con la consiguiente inactivación.
 Enzimas Alostéricas
 En algunas vías metabólicas, la enzima que cataliza la
primera etapa de la serie es inhibida por el producto de
la última. Se frena el funcionamiento de la vía
reduciendo la actividad de la enzima.

Inhibición por retroalimentación

 Estas acciones son reversibles, al descender la

concentración de la sustancia modificadora se normaliza
la actividad de la enzima.

 El agente modificador actúa uniéndose a la enzima en

un lugar distinto al del sitio catalítico, de allí el nombre
de alostérico a este tipo de regulación.
 Enzimas Alostéricas
 Las enzimas alostéricas suelen estar constituidas por varias
subunidades o protómeros.

 Cada protómero posee dos centros: un centro regulador y

otro centro catalítico o activo.

 Al unirse al centro regulador una molécula, se activa el sitio

activo.

 La enzima alostérica pasa de un estado inhibido (T) a un

estado catalítico o activo (R).

 La variación en la conformación de un protómero se transmite

a los otros protómeros asociados haciéndolos activos, efecto
que se denomina transmisión alostérica.
 Enzimas Alostéricas

La enzima alostérica pasa de un estado inhibido (T)

a un estado catalítico o activo (R)
 Enzimas Alostéricas

 La unión de una molécula de sustrato influye

en la unión de las moléculas de sustrato
posteriores.

 Este comportamiento es el más común en

las enzimas multiméricas, que presentan
varias zonas de interacción. con el sustrato
 Inhibidores Enzimáticos
 Los inhibidores enzimáticos modulan la función de las
enzimas y suelen ser utilizados como fármacos.
Ej de un inhibidor que es utilizado como fármaco es la
aspirina, la cual inhibe enzimas implicadas en la síntesis
de prostaglandinas, con lo que suprime así los efectos
derivados, el dolor y la inflamación.

 Otros inhibidores enzimáticos actúan como venenos.

Ej, el cianuro es un inhibidor irreversible que se une a los
átomos de hierro y cobre en el sitio activo de la citocromo
c oxidasa de células animales (las plantas son resistentes
al cianuro), bloqueando así la respiración celular (síntesis
de ATP).
 Inhibidores Enzimáticos
Existen dos tipos de Inhibidores: Reversibles e Irreversibles

Inhibidores Reversibles competitivos:

El Inhibidor presenta similitud estructural con el Sustrato y ambos
compiten por el sitio activo de la Enzima.

Inhibidores Reversibles no competitivos

Se unen a la Enzima en un lugar de la molécula diferente del sitio
activo y disminuyen la velocidad máxima.

Inhibidores Reversibles anticompetitivos:

Se da en casos en los cuales participan varios Sustratos en la
reacción. Se unen al complejo Enzima-Sustrato.

Inhibidores Irreversibles
Producen cambios permanentes en la molécula de Enzima. Ej
venenos organofosforados (insecticidas)
Inhibición competitiva
 Sistemas Multienzimáticos
 Las Enzimas pueden encontrarse libres en el citosol,
incluidas en organelas subcelulares o integradas en
estructuras de membranas.

 En algunos casos, se forman complejos organizados,

constituidos por varias Enzimas diferentes cuyas
acciones se complementan.

 Ellos son Sistemas Multienzimáticos ordenados de tal

modo que el producto de la reacción catalizada por la
primera Enzima es recibido como Sustrato por la
segunda y así sucesivamente.

Ejemplo: transporte de electrones o la cadena respiratoria.

 Sistemas Multienzimáticos

Cadena de transporte de electrones en la respiración celular