Biomoleculas Orgánicas

Alicia Domínguez Díez

Glúcidos
DEFINICIÓN

Los glúcidos, carbohidratos, hidratos de carbono o sacáridos son biomoléculas compuestas por
carbono, hidrógeno y oxígeno, unidos covalentemente. Las principales funciones en los seres
vivos son estructural y el aportar energía inmediata. Son las más abundantes en la naturaleza.

ESTRUCTURA QUÍMICA

Su fórmula empírica es (CH2O)n. Dependiendo de la complejidad de estos se pueden dividir en

tres tipos formados a partir de una unidad básica llamada monosacárido:

MONOSACÁRIDOS

Se pueden tratar de aldosas o cetosas dependiendo de si contiene un grupo aldehído o un

grupo cetona.

En función del número de carbonos se denominan triosas, tetrosas, pentosas, hexosas y

heptosas (pueden tener hasta 12). Dependiendo de si son cetosas o aldosas son cetotriosas o
aldotriosas.

Los monosacáridos son isómeros (misma composición atómica, per diferente formula
estructural) entre sí. Además se pueden encontrar que algunos carbonos presentan cuatro
sustituyentes distintos y a tales carbonos se les llama esterocentro, átomo quiral o átomo
asimétrico.

Se denominan D o L, en función de la posición del OH del segundo carbono, siendo D a la

derecha y L a la izquierda.
CICLACIÓN DE LOS MONOSACÁRIDOS

Los monosacáridos de 5 o más carbonos suelen aparecer en estructuras cíclica en disoluciones

acuosas.

Estos pueden presentar dos isómeros α y β, dependiendo de la posición del OH en el primer

carbono, si se encuentra por debajo se denomina α, si está por encima β.

Pueden presentarse en forma piranosa o furanosa.

Los monosacáridos pueden ser oxidados. En estas reacciones el carbono carbonilico se oxida a
acido carboxílico, por eso se le llama azucares reductores, siendo esta propiedad útil en el
análisis de azucares y siendo la base de la reacción de Fehling.
DISACÁRIDOS

Son glúcidos constituidos por dos monosacáridos unidos mediante un enlace O-glucosídico
(Este es el enlace que se forma cuando el grupo alcohol de un monosacárido reacciona con el
grupo alcohol de otro monosacárido) con pérdida de una molécula de agua.

Pueden hidrolizarse, es decir, romperse su molécula por la adición de una molécula de agua,
dando lugar a los monosacáridos componentes.

SACAROSA

Está formada por la unión de α-D-glucosa y β-D-fructosa. Carece de poder reductor.

MALTOSA

Está formada por la unión de dos moléculas de α-D-glucosa.

LACTOSA

Es el azúcar de la leche de los mamíferos. Está formada por 1-β-D-galactosa y 4-D-glucosa.

POLISACÁRIDOS

Los polisacáridos son glúcidos formados por la unión de muchos monosacáridos mediante
enlaces O-glicosídicos con pérdida de una molécula de agua por cada enlace.

PROPIEDADES

No son dulces, ni cristalizan, ni son solubles en agua, aunque algunos, como el almidón,
forman soluciones coloidales (el engrudo de almidón).

No poseen carácter reductor.

Desempeñan funciones de reserva energética (como por ejemplo el glucógeno y el almidón) o

bien función estructural (como la celulosa).

TIPOS

Se distinguen dos grandes tipos de polisacáridos:

 Homopolisacáridos: formados por un solo tipo de monosacárido, caso del almidón,

glucógeno, celulosa, quitina y pectina.
 Heteropolisacáridos: formados por más de un tipo de monosacáridos, como la
hemicelulosa, agar-agar, gomas y mucopolisacáridos.

PRINCIPALES HOMOPOLISACARIDOS

- Almidón: constituye la principal reserva alimenticia de las plantas. Es en realidad una

mezcla de dos polisacáridos: amilosa y amilopectina.

- Celulosa: Es un polisacárido estructural que constituye el principal componente de la

pared de las células vegetales. Está formada por unas 15000 moléculas de D-glucosa.

- Quitina: La quitina es un polisacárido que está presente en el exoesqueleto de los

artrópodos y en la pared celular de muchos hongos. Esta formada por un derivado
aminado de la glucosa con un resto acetilo

PRINCIPALES HETEROPOLISACARIDOS

- Hemicelulosa. Forma parte también de la pared celular. Es un polímero de xilosa,

arabinosa y otros monosacáridos.
- Agar-agar. Presente en las algas rojas, es muy indigerible y se usa como medio de
cultivo de microorganismos y en la industria alimentaria como espesante.
FUNCIONES BIOLÓGICAS

FUNCIÓN ENERGÉTICA

Constituyen el material energético de uso inmediato para los seres vivos, siendo la glucosa el
más utilizado como fuente de energía para llevar a cabo los procesos vitales. Algunos glúcidos,
como el almidón en los vegetales y el glucógeno en los animales, permiten acumular miles de
moléculas de glucosa en forma de reserva energética.

FUNCIÓN ESTRUCTURAL

Muchos azúcares tienen una participación esencial en la formación de moléculas de

importancia estructural para los seres vivos. Así por ejemplo, la celulosa, pectina y
hemicelulosa forman parte de las paredes celulares de las plantas; la ribosa y la desoxirribosa
forman parte de los ácidos nucleicos, ...

OTRAS FUNCIONES

Los glúcidos desempeñan funciones más complejas al actuar como lubricantes (ácido
hialurónico), cementantes (condroitina), anticoagulantes (heparina),...
Lípidos
Los lípidos son un conjunto muy heterogéneo de biomoléculas orgánicas, formados
principalmente por carbono, hidrógeno y oxígeno, pudiendo contener en ocasiones azufre,
nitrógeno o fósforo. Se caracterizan por ser hidrofóbicas, es decir, insolubles en agua, pero
solubles en disolventes apolares como alcohol, bencina, benceno, etc.

CLASIFICACIÓN

ÁCIDOS GRASOS

No son lípidos como tal, sino que son ácidos orgánicos y forman parte de algunos lípidos.

Los ácidos grasos son cadenas largas hidrocarburadas con un grupo carboxilo (-COOH) en el
extremo, y, debido a la geometría de los enlaces, estructuralmente adoptan forma de zigzag.

SATURADOS

Aquellos en los que sus átomos de carbono tienen todos sus lugares de unión saturados por
átomos de hidrógeno y no contienen dobles enlaces, lo que les proporciona una gran
estabilidad y la capacidad de ser sólidos a temperatura ambiente.

INSATURADOS
Aquellos ácidos grasos que a lo largo de la cadena contienen enlaces dobles(hasta seis). A
temperatura ambiente se encuentran en estado líquido, ejemplo; aceite.

1
2

En la naturaleza, normalmente se encuentran los ácidos grasos con isomería cis (1),
considerándose los trans (2) como perjudiciales puesto que el organismo únicamente es capaz
de metabolizar los ácidos con isomería cis.
SAPONIFICABLES

Son aquellos que por hidrólisis dan ácidos grasos y por tanto pueden realizar la reacción de
saponificación en presencia de álcalis o bases, dando lugar a una sal de ácido graso llamada
jabón. Estos lípidos son los encargados de dar energía debida a la presencia de ácidos grasos.

SIMPLES

Glicéridos

Son ésteres del alcohol glicerina (propanotriol) con 1 ,2 o 3 acidos grasos. Se forma un
monoglicérido si se une un único ácido graso, un diglicérido si se unen dos y un triglicérido si se
unen tres.

Funcion de reserva energética: contienen

gran cantidad de energía, que se extrae
mediante el proceso de oxidación de los
acidos grasos en las mitocondrias.
Reservas energéticas a largo plazo.

En el caso de los triglicéridos su punto de fusión

está determinado por los ácidos grasos que lo
forman. Los que son sólidos a temperatura
ambiente se denominan grasas (poseen mayor
número de grupos acilos saturados), mientras los
que son líquidos a esta temperatura reciben el
nombre de aceites (mayor número de acilos
insaturados). La mayor o menor presencia de
ácidos grasos saturados es responsable de un
empaquetamiento más compacto o más débil,
dando lugar a grasa o aceites respectivamente.

Céridos

Son ésteres de un ácido graso con un alcohol monovalente lineal de cadena larga.

Tienen función protectora y de revestimiento. Son insolubles en agua y forman láminas

impermeables protectoras (piel, pelo, plumas, hojas y frutos, etc.)
COMPLEJOS

Son compuestos de carácter anfipatico (pueden ser tanto hidrófobo como hidrófilo frente al
agua).son saponificables, es decir ,también pueden formar jabones, ya que contienen acidos
grasos.

Glicerolípidos

Poseen dos moleculas de acidos grasos unidas mediante enlaces ester dos grupos alcohol de la
glicerina y según sea el sustituyente unido al tercer grupo de la glicerina se forman dos tipos:

 Gliceroglucolípidos: Se une un glúcido. Se encuentran en membranas de bacterias y

células vegetales.
 Glicerofosfolípidos: Se une una molécula de ácido fosfórico constituyendo el ácido
fosfatídico.

Esfingolípidos:

Poseen una estructura derivada de la ceramida, estructura formada por un ácido graso unido
por enlace amida a la esfingosina.

 Esfingoglucolípidos: Resultan de la unión de la ceramida y un conjunto de

monosacáridos como la glucosa y galactosa entre otros. Estas moléculas forman parte
de las membranas celulares y especialmente de la plasmática, donde se intercalan con
los fosfolípidos.
 Esfingofosfolípidos: El grupo alcohol de la ceramida se une a una molécula de ácido
ortofosfórico que a su vez lo hace con otra de etanolamina o de colina. Así se originan
las esfingomielinas muy abundantes en el tejido nervioso donde forman parte las
vainas de mielina.
INSAPONIFICABLES

Lípidos que no poseen ácidos grasos, por lo que no forman jabones y por lo cual no son fuente
de energía.

TERPENOS

Los terpenos, son lípidos insaponificables, formados por dos o más unidades de isopreno
(CH2=C(CH3)-CH=CH2 .

Entre los terpenos más importantes figura el ß-caroteno, que junto a otros carotenos es el
responsable del color amarillo-anaranjado asociado a determinadas membranas celulares
(zanahoria, tomate, etc) y también actúa como precursor de la Vitamina A.

ESTEROIDES

Son derivados del hidrocarburo esterano. Dentro de este grupo se encuentran los ácidos
biliares, hormonas sexuales, vitamina D y el colesterol.

Saturados
Ácidos grasos Monosaturados
Insaturados
Poliinsaturados
Acilglicéridos o glicéridos (TG)
Lípidos simples
Céridos
Lípidos Gliceroglucolípidos
Glicerolípidos
saponificables Glicerofosfolípidos
Lípidos complejos
Esfingoglucolípidos
Esfingolípidos
Esfingofosfolípidos
Esteroides Colesterol
Lípidos Lipoproteinas
insaponificables Terpenos
Prostaglandinas
PROPIEDADES FISICOQUÍMICAS

Las propiedades físicas y químicas de los ácidos grasos vienen determinadas en gran medida
por la longitud y grado de insaturación de su cadena hidrocarbonada. Entre estas propiedades
cabe destacar:

PUNTO DE FUSIÓN

El punto de fusión de los ácidos grasos aumenta gradualmente con la longitud de su cadena
hidrocarbonada.

Cuanto más largas sean las cadenas mayor será el número de interacciones que se podrán
establecer entre ellas y, por lo tanto, más cantidad de energía térmica habrá que emplear
paran romperlas y pasar así del estado sólido al estado líquido, es decir, mayor será el punto
de fusión.

Siendo así, el punto de fusión de los ácidos grasos insaturados es menor que el de los
saturados.

COMPORTAMIENTO EN DISOLUCIÓN

Los ácidos grasos son sustancias anfipáticas, el grupo carboxilo, que a pH 7 se encuentra
ionizado, es netamente polar, mientras que la cadena hidrocarbonada es totalmente no polar.
Por lo tanto, en medio acuoso los ácidos grasos tenderán a formar micelas y otras estructuras
afines.

ISOMERÍA CIS-TRANS

Sólo la poseen los ácidos grasos insaturados debido a la configuración espacial que adoptan
respecto al doble enlace.

La mayoría presentan configuración cis, lo que obliga a torcer la cadena formando cadenas
dobladas o curvadas.
ESTERIFICACIÓN

Se basa en el procedimiento mediante el cual poder sintetizar un éster debido a la unión de un

ácido graso con un alcohol, liberando una molécula de agua.

SAPONIFICACIÓN

Consiste en la unión de un ácido graso con una base fuerte, normalmente KOH o NaOH para
obtener una sal de ácido graso conocida como jabón y con liberación de una molécula de agua.
FUNCIONES

RESERVA ENERGÉTICA:

Constituyen el principal depósito de energía a largo plazo del organismo

No todos los lípidos son los encargados de esta función, únicamente los que tienen ácidos
grasos y sus derivados, es decir los lípidos saponificables (glicéridos)

ESTRUCTURAL:

El carácter anfipático de algunos lípidos les permite organizarse en bicapas en medios acuosos
y formar parte fundamental de los sistemas de membranas biológicas. Estas bicapas recubren
órganos y les dan consistencia o protegen mecánicamente como el tejido adiposo de pies y
manos.

PROTECTORA:

Los lípidos cumplen funciones mecánicas actuando como aislantes al acumularse bajo la piel,
formando el panículo adiposo, haciendo frente a la perdida de calor o protegiendo los órganos.
Dada su consistencia e insolubilidad, los céridos sirven para proteger las superficies del cuerpo.

BIOCATALIZADORA

En este papel los lípidos favorecen o facilitan las reacciones químicas que se producen en los
seres vivos. Cumplen esta función las vitaminas lipídicas, las hormonas esteroideas y las
prostaglandinas.

REGULADORA

Las hormonas esteroides regulan el metabolismo y las funciones de reproducción; los

glucolípidos actúan como receptores de membrana; los eicosanoides poseen un papel
destacado en la comunicación celular, inflamación, respuesta inmune, etc.

TRANSPORTADORA:

Las lipoproteínas plasmáticas son partículas globulares formadas por lípidos asociados de
forma no covalente con proteínas, que se encuentran en el plasma sanguíneo y son las
encargadas del transporte aquellos lípidos poco solubles como el colesterol .

Tipos de lipoptroteinas de transporte: quilomicrones, LDL y HDL

Proteínas
Químicamente las proteínas son polímeros de moléculas relativamente sencillas, no
hidrolizables, denominadas aminoácidos (aa). Los aminoácidos se unen entre sí originando
péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopeptidos, formados por no menos de
10 aa y polipeptidos, constituidos por más de 10 aa. Cuando el número de aa supera los 50 se
habla propiamente de proteínas.

FUNCIONES

 Función estructural: determinan la forma y estructura de las células como es el

colágeno del tejido conjuntivo fibroso o la queratina de la epidermis.
 Función enzimática: todas las reacciones químicas que se producen en los seres vivos
están catalizadas y controladas por unas proteínas, denominadas enzimas.
 Función de transporte: muchos iones y moléculas pequeños son transportadas por
proteínas específicas, como por ejemplo la hemoglobina.
 Función hormonal: varias hormonas son sustancias proteicas (insulina y
somatotropina -hormona del crecimiento-).
 Función contráctil: pueden contraerse, cambiar de aspecto (actina y miosina) y
participan en la formación del músculo y citoesqueleto.
 Defensiva: proporcionan protección frente a agentes patógenos externos o antigenos:
como es el caso de los anticuerpos
 Función de reserva o almacenamiento: reserva proteica de aminoácidos (ovalbúmina
y caseína)
 Reguladora: regulan distintos procesos metabólicos.

ESTRUCTURA QUIMICA

Todas las proteínas son polímeros, y los α-aminoacidos son los monómeros que se combianan
para formarlas.

Los aminoácidos son ácidos orgánicos que contienen un grupo amino unido al carbono α, que
es el contiguo al grupo carboxilo. A este carbono α se une además un hidrogeno y un grupo
distintivo, el radical –R, que es la que diferencia entre sí a los aminoácidos.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria se mantiene por la rigidez de los enlaces peptídicos .

La estructura primaria está constituida por una secuencia de aminoácidos, estos aminoácidos
están unidos entre sí por enlaces peptídicos, los cuales se forman creando un enlace covalente
entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro, liberándose una molecula
de agua. Los péptidos son polímeros hidrolizables y su hidrólisis total origina aminoácidos.

El producto de la unión de dos aminoácidos se denomina dipeptido, de tres tripéptido, de 4-10

oligopéptido y si la cadena es más larga se la denomina polipéptido.

El resultado es que la cadena peptídica presenta una forma más o menos en zizag. Una cadena
peptidica consta de una parte repetida regularmente y una parte variable por las cadenas
laterales características.
ESTRUCTURA SECUNDARIA

La cadena formada por enlaces peptídicos adopta una estructura espacial, lo cual se consigue
debido a que se forman puentes de hidrogeno entre los átomos que forman el enlace
peptídico (grupos -CO- y –NH), de esta forma la cadena polipeptídica es capaz de adoptar
formas de menor energía libre, y por lo tanto más estables.

Hay dos formas principales que pueden formarse; hélice y lamina .

ESTRUCTURA ALFA HELICE (HÉLICE Α)

La hélice α se crea cuando la cadena principal de un polipéptido se pliega en el espacio en

forma de helicoide dextrógiro, es decir, se pliegan en el mismo sentido que las agujas del reloj,
esa forma obtenida es llamada hélice

ESTRUCTURS DE HOJA PLEGADA (HÉLICE Β)

La lamina β se forma cuando la cadena polipeptídica se estira lo máximo posible que permiten
sus enlaces covalentes. Los aminoácidos se colocan de forma alterna en la izquierda y derecha
del esqueleto de la cadena polipeptídica. El que haya estructuras de distintas cadenas
polipeptídicas hace que puedan interaccionar entre sí mediante puentes de hidrogeno, por lo
que se pueden crear dentro de esta estructura, estructuras paralelas o estructuras
antiparalelas.
ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria se forma cuando los átomos que componen la proteína adoptan una
estructura tridimensional.

La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas,

ya que la disposición espacial de los grupos funcionales determina, la interacción de los
mismos para con los adyacentes.

Hay proteínas que solo constan de una cadena polipeptídica en este caso esa proteína carece
de estructura cuaternaria, la estructura terciaria es la máxima información estructural que
puede tener.

Se distinguen dos tipos de estructura terciarias; de tipo fibroso y tipo globular:

Son proteínas fibrosas cuando una dimensión predomina sobre las demás. Y en cambio las
globulares son aquellas que tienen la cadena peptídica enrollada sobre si misma, creando una
figura más o menos esférica. Estos fenómenos pasan debido a la interacción que hay entre los
átomos de la cadena peptídica.

Pero no todas las interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura

terciaria. Dentro de la estructura hay regiones diferenciadas, las cuales actúan como unidades
autónomas de plegamiento y desnaturalización, es decir, las proteínas pierden las estructuras
de orden superior.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica se dice que tiene una
estructura cuaternaria.

Si en la estructura terciaria son tipo fibroso; cuando se forma la estructura cuaternaria resulta
de la asociación de varios filamentos de las materias para formar una fibra o soga

Si la estructura terciaria es de tipo globular; cuando se forma la estructura cuaternaria

pueden ser; exactamente iguales, muy parecidos, con estructura distinta pero misma función,
estructural y funcionalmente distintos, cuando se asocian forman una unidad funcional.
PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

SOLUBILIDAD

El grado de solubilidad de las proteínas varía en función de : pH, concentración salina,

temperatura, etc. En general las proteínas fibrosas son insolubles en agua mientras que las
globulares son solubles.

La mayor parte de las membranas biológicas son impermeables a las proteínas.

ESPECIFICIDAD DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son específicas. Cada especie posee proteínas diferentes de las otras especies, e
incluso dentro de una misma especie, los individuos se diferencian por las proteínas que
tienen.

Esta especificidad es la causa del rechazo en los trasplantes de órganos y en las transfusiones
de sangre. Al introducir una proteína foránea, el organismo la reconoce como extraña y
responde produciendo anticuerpos.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA

Las proteínas al estar constituidas por aminoácidos tienen carácter anfótero. Debido a ello se
pueden comportar como ácidos o como bases y liberan o toman protones del medio. De esta
forma pueden neutralizan o amortiguar las variaciones de pH que se puedan producir en el.

DESNATURALIZACIÓN

Las proteínas pueden perder fácilmente su configuración espacial por variaciones de la

temperatura o de pH. En este proceso, llamado desnaturalización, no se rompe el enlace
peptídico, pero la proteína pierde sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria al
romperse los enlaces que las mantienen; así se alteran los plegamientos propios de la
molécula. Los enlaces peptídicos permanecen, por lo que la proteína conserva su estructura
primaria.

Al perder sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, las proteínas desnaturalizadas

también pierden su actividad biológica, por lo que la actividad de una proteína no depende
directamente de su secuencia péptida, sino de su configuración tridimensional.

En algunos casos, cuando se vuelve a las condiciones del estado nativo, es posible la
renaturalización, recuperando con ello la actividad biológica perdida.
LAS ENZIMAS

Las enzimas son biocatalizadores producidos por los seres vivos, capaces de actuar fuera de la
célula que lo produce y que, en su mayoría, químicamente son proteínas.

Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de una reacción, no se gasta en el

curso de la misma y se necesita en cantidades muy pequeñas. El catalizador actúa haciendo
disminuir la energía de activación necesaria para que se produzca la reacción.

Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están
catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un
solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy
reducido de ellos.

CENTRO ACTIVO Y MECANISMO DE ACCIÓN

El centro activo es una pequeña parte de la proteína enzimática que se pone en contacto
directo con el sustrato y que es la que interviene directamente en la reacción.

En una reacción catalizada por un enzima:

1. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.

2. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro
activo comprende un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en
contacto directo con el sustrato y un sitio catalítico, formado por los aminoácidos
directamente implicados en el mecanismo de la reacción.
3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA

La velocidad de una reacción se define como la cantidad de materia transformada en función

del tiempo y se mide por la desaparición de un sustrato o un coenzima, o por la aparición del
producto, en función del tiempo.

Al principio la velocidad aumenta mucho según aumenta la [S], pero llega un punto en que ya
no aumenta más por mucho que aumenta la [S].

La constante de Michaelis se define como la concentración de sustrato a la que la velocidad de

reacción es la mitad de la velocidad máxima. Esta constante indica la afinidad que presenta la
enzima por el sustrato, o sea la mayor o menor especificidad de la reacción: cuanto mayor es
la Km, mayor es la [S] necesaria para conseguir la velocidad semimaxima y, por tanto, la
afinidad enzima-sustrato es menor.

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

Cualquier sustancia capaz de disminuir la velocidad de una reacción enzimática es un inhibidor

Aparte del sustrato y el producto, que pueden inhibir la reacción, los inhibidores
caracteristicos son de dos tipos:

 Los inhibidores irreversibles se unen íntimamente con la enzima, y la inactivan o

destruyen.
 Los inhibidores reversibles se unen débilmente. Con condiciones adecuadas se pueden
desprender de la proteína, por lo que, la inhibición es reversible. Estos inhibidores
pueden adoptar dos formas: competitiva y no competitiva
INHIBICIÓN COMPETITIVA

Este tipo de inhibición presupone una

competencia entre el sustrato normal y el agente
inhibidor por unirse al centro activo de la enzima.
Esto se debe a que existe una gran semejanza
estructural entre el sustrato y el inhibidor, por lo
que éste tiene cierta afinidad por la enzima, de tal
forma que puede llegar a bloquear la reacción.

En la inhibición competitiva la enzima puede

unirse al sustrato, formando el complejo enzima-
sustrato (ES), o al inhibidor (EI), pero no a ambos

INHIBICIÓN NO COMPETITIVA

En la inhibición no competitiva, el inhibidor

se una a la enzima en un sitio específico
diferente al centro activo, alterando la
conformación de la molécula enzimática y se
inactiva el centro activo.
Ácidos Nucleicos
Los ácidos nucleicos son biomoléculas poliméricas lineales portadoras de la información
genética. Tienen una estructura lineal, cuyos monómeros son los nucleótidos unidos
covalentemente.

Los ácidos nucleicos constituyen el depósito de información de todas las secuencias de

aminoácidos de todas las proteínas de la célula. Existe una correlación entre ambas secuencias,
es decir, los ácidos nucleicos y las proteínas son colineales. La descripción de esta correlación
es lo que se denomina Código genético, establecido de forma que a una secuencia de tres
nucleótidos en un ácido nucleico le corresponde un aminoácido en una proteína.

COMPOSICIÓN QUÍMICA Y ESTRUCTURA:

Los ácidos nucleicos son el resultado de la polimerización de monómeros complejos

denominados nucleótidos. Estos nucleótidos se unen entre ellos mediante enlaces
fosfodiéster, formando así largas cadenas.

NUCLEÓTIDOS:

Los nucleótidos constituyen las unidades básicas de los ácidos nucleicos (ADN y ARN). Estos
nucleótidos están formados por tres componentes fundamentales: una pentosa, una base
nitrogenada y un grupo fosfato. Cuando el nucleótido no lleva unido el grupo fosfato, se le
denomina Nucleósido.

Los nucleótidos, ya sean del ADN como del ARN están unidos entre ellos covalentemente
mediante enlaces fosfodiéster entre el grupo hidroxilo en posición 3’ de la pentosa con el
grupo hidroxilo del fosfato localizado en posición 5’ del nucleótido siguiente.
PENTOSA

La pentosa es una de las tres partes fundamentales de los nucleótidos, es un monosacárido

formado por una cadena de cinco átomos de carbono a los que lleva unidos grupos “H” y
“OH”.

En los nucleótidos, esta pentosa forma una estructura cíclica. Dependiendo del ácido nucleico
formado, se pueden distinguir dos pentosas:

 Desoxirribosa (ADN)
 Ribosa (ARN)

BASE NITROGENADA

Las bases nitrogenadas son moléculas cíclicas en cuya composición participan el carbono y el
nitrógeno.

Estos compuestos pueden estar formados por uno o dos anillos. Aquellas bases formadas por
dos anillos se denominan bases púricas (derivadas de la purina). Si poseen un solo ciclo, se
denominan bases pirimidínicas (derivadas de la pirimidina)

 Bases púricas: Adenina (A), y Guanina (G).

 Bases pirimidínicas: Timina (T), Citosina (C), Uracilo (U).

ÁCIDO FOSFÓRICO:

Cada nucleótido puede contener uno, dos o tres grupos de ácido fosfórico, denominándose
así:

 Monofosfato (MP)
 Difosfato (DP)
 Trifosfato (TP)
PROPIEDADES QUÍMICAS:

Desnaturalización: capacidad que posee la molécula de separar sus dos cadenas. La Tª de

fusión indicará la temperatura a la que la mitad de las moléculas están desnaturalizadas. Esta
capacidad es mayor en los monocatenarios que en los bicatenarios.

Reabsorción: emparejamiento de las cadenas tras quitar el calor al que son sometidas para la
desnaturalización.

Hibridación: emparejamiento entre cadenas complementarias de origen diferente.

FUNCIONES DE ÁCIDOS NUCLEICOS:

Entre las principales funciones de estos ácidos tenemos:

 Transmitir la información genética: replicación o duplicación del ADN

 Expresión de la información genética, es decir, ejecutar las órdenes contenidas en el
ADN.
 Transcripción del ADN para formar ARNm y otros
 Traducción, en los ribosomas, del mensaje contenido en el ARNm a proteínas.
 Almacenar la información genética: El ADN dirige el proceso de síntesis de proteínas.
 El ARN es el encargado de sintetizar las proteínas.
CLASIFICACIÓN:

Existen dos tipos de ácidos nucleicos:

 ADN (ácido desoxirribonucleico).

 ARN (ácido ribonucleico).

ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (ADN):

Las moléculas de ADN son biopolímeros formados por la polimerización de

desoxirribonucleótidos 5’- monofosfato de citosina (C), guanina (G), Adenina (A) y timina (T).

Contiene las instrucciones genéticas usadas en el desarrollo y funcionamiento de todos los

organismos vivos y algunos virus, y es responsable de su transmisión hereditaria.

En el ADN se distinguen 4 niveles estructurales:

 Estructura primaria: Secuencia de nucleótidos.

 Estructura secundaria: Doble hélice.
 Estructura terciaria: Para que quepa dentro del núcleo, se encuentra empaquetado,
estructura cristalina, superenrollado.
 Estructura cuaternaria: Las estructuras terciarias se enrollan formando la cromatina
del núcleo de la célula.

ESTRUCTURA PRIMARIA:
ESTRUCTURA SECUNDARIA:

La estructura secundaria es la disposición espacial de las cadenas de polinucleótidos en doble

hélice, con las bases nitrogenadas enfrentadas y unidas mediante puentes de hidrógeno en
toda su longitud.

 [Bases púricas] = [Bases pirimidínicas]; [A + G] = [C + T]

 [A] = [T] / [C] = [G]

El ADN es una molécula alargada, delgada y con un diámetro constante. Es helicoidal y tiene
una estructura repetitiva.

- Modelo de doble hélice:

El ADN estaría formado por dos cadenas de polinucleótidos antiparalelas, complementarias y

plectonemicas:

 Antiparalelas porque el extremo 3´ de una cadena se enfrenta con el extremo 5´ de

otra cadena y viceversa.
 Complementarias y enrolladas uno sobre otra, ya que siempre irán unidos los pares
(adenina-timina) y (guanina-citosina). Por tanto, conociendo la secuencia de una
cadena podemos conocer la secuencia de la otra.
 Plectonemicas ya que las cadenas no pueden separarse si antes no desenrollamos la
doble hélice.

ESTRUCTURA TERCIARIA:

 El ADN se almacena en un espacio reducido para formar los cromosomas.

 En células procariotas es una súper hélice, generalmente en forma circular y asociada a
pequeñas proteínas.
 En las células eucariotas el empaquetamiento es más complejo y compacto.
ÁCIDO RIBONUCLEICO (ARN):

Las moléculas de ARN son biopolímeros y están formadas por encadenamiento de

ribonucleótidos.

La estructura primaria del ARN es parecida a la del ADN y está formada por enlaces
fosfodiéster 5’-3’ de los ribonucleótidos.

 ARN mensajero (ARNm): Es el intermediario de la información genética en el ADN.

Cada cadena de ARNm contiene la información necesaria para la síntesis de una
proteína. Se forma por un proceso denominado transcripción.

 ARN ribosómico
(ARNr): Es el componente
estructural de los ribosomas,
que es el lugar de la síntesis
proteica. Su función es recoger
el ARN mensajero y los
aminoácidos unidos al ARNt.

 ARN nucleolar (ARNn): Procesan el pre-ARN mensajero (pre-ARNm). Se sintetiza en el

núcleo de las células eucariotas, a partir de la transcripción del ADN.

 ARN transferente (ARNt):

se encarga de transportar
los aminoácidos a los ribosomas
donde, según la secuencia
especificada en un ARNm, se
sintetizan las proteínas. El bucle del
brazo presenta un triplete de bases,
denominado anticodón, por donde
se va a fijar al ARNm.

 ARN de interferente (ARNi): Suprime la información de genes específicos mediante

ribointerferencia o interferencia por ARN, conduciendo a que el ARNm se degrade,
impidiendo así su traducción en proteínas.