1

CÉLULAS y ORGANISMOS

para
pueden

VIVIR, CRECER Y REPRODUCIRSE

CAPTAR ENERGÍA DE
deben DIVERSAS FUENTES

realizar trabajo
canalizarla

TRABAJOS BIOLÓGICOS

Transducciones de energía
“conversiones de una forma de energía en otras”

Propiedad fundamental de los organismos vivos

Organismos Heterótrofos 2
captan
Energía Química de los Combustibles Metabólicos
la transducen Trabajos Biológicos

Biosíntesis de moléculas Gradientes Movimiento Calor Luz

complejas de concentración Ej.
a partir de precursores y electroquímicos Luciérnagas
sencillos, produciendo
estructuras muy ordenadas

la transducen

Energía lumínica
captan
Organismos Autótrofos
(fotosintéticos)
 BIOENERGETICA
3
ESTUDIO de las TRANSDUCCIONES DE ENERGÍA que tienen
lugar en los SERES VIVOS

naturaleza función
Cuantitativo Procesos químicos
sobre los que se basan

Obedecen a las mismas leyes físicas que gobiernan todos los

procesos naturales.

Obedecen a las leyes de la termodinámica

TERMODINAMICA
Rama de la física que estudia las relaciones cuantitativas que existen entre
los distintos tipos de energía (eléctrica, química, radiante, mecánica)

Términos termodinámicos de interés 4

• Sistema Clasificación de los sistemas: - abierto

- cerrado
• Entorno
- aislado
• Universo
• Variables de estado: conjunto de variables que definen el
estado termodinámico de un sistema (volumen, presión,
temperatura, etc)
• Funciones de estado: propiedades del sistema que dependen
del estado termodinámico del mismo pero no del camino
recorrido para alcanzarlo.
T1 Aa Ab T2

Sistema: A P1 P2
AI AII
V1 V2

Funciones Ac Ad Ae Funciones
de estado I de estado II
 Principales Funciones de Estado 5
• Energía interna (E o U): suma de todas las energías que posee el sistema
(atómica, molecular, eléctrica, nuclear, cinética, potencial, etc.)
• Entalpía (H): es una medida del contenido de calor del sistema (H: de heat)
• Energía libre de Gibbs (G): expresa la cantidad de energía capaz de realizar
trabajo o energía útil del sistema.
• Entropía (S): es una expresión cuantitativa del desorden del sistema.
Matemáticamente: G = H – T.S por lo tanto G será mayor cuanto más grande sea H y menor sea S.

Unidades: E, H, y G en Joule/mol o caloría/mol; S en Joule/mol.K ó caloría/mol.K

Si una transformación lleva al sistema de un estado termodinámico I a otro

estado termodinámico II independientemente del camino recorrido tendremos:

I II
HI HII
GI GII
SI SII

I II 6
HI HII
GI GII
SI SII

• Si HII > HI (∆H = HII - HI > 0), entonces el sistema absorbió calor
durante la transformación, por lo tanto la transformación es endotérmica.
• Si HII < HI (∆H = HII - HI < 0), entonces el sistema perdió calor durante
la transformación, por lo tanto la transformación es exotérmica.

•Si GII > GI (∆G = GII - GI > 0), entonces el sistema gana energía libre
durante la transformación, por lo tanto la transformación es endergónica.
•Si GII < GI (∆G = GII - GI < 0), entonces el sistema libera energía útil durante
la transformación, por lo tanto la transformación es exergónica.

•Si SII > SI (∆S = SII - SI > 0), entonces el sistema gana entropía durante la
transformación, por lo tanto se desordena.
•Si SII < SI (∆S = SII - SI < 0), entonces el sistema pierde entropía durante la
transformación, por lo tanto se ordena.
 LEYES DE LA TERMODINAMICA 7
Primera ley de la termodinámica
“En cualquier cambio físico o químico, la cantidad total de energía en el
universo permanece constante”, aunque pueda cambiar la forma de energía.
Matemáticamente: ∆Es = q - w
∆Es = variación de energía interna del sistema;
q = calor intercambiado: (+) si es absorbido y (-) si es liberado
w= trabajo: (+) realizado por el sistema y (-) realizado sobre el sistema
En condiciones de presión constante: qp = ∆H
Entonces: ∆E = ∆H – w
Si el sistema no realiza trabajo alguno o no se realiza trabajo sobre él: w = 0
Entonces: ∆E = ∆H

Por lo tanto, midiendo la cantidad de calor absorbida o liberada en estas condiciones

podemos conocer el cambio energético que acompaña a la transformación.
“Esta ley nos permite conocer el cambio de energía que acompaña a la
transformación”.

Nada nos dice respecto a si la transformación ocurrirá o no de manera espontánea.

Transformación espontánea 8
Transformación que ocurre por sí sola sin la necesidad del aporte de fuerzas externas y
acerca al sistema al equilibrio.

Segunda ley de la termodinámica

Se puede presentar de distintas maneras básicamente dice que “el universo tiende espontáneamente
al mayor desorden”.
“En toda transformación espontánea la entropía del universo aumenta hasta
alcanzar el equilibrio donde la entropía del universo es la mayor posible en
las condiciones de presión y temperatura dadas”.
SU Equilibrio: ∆ SU = 0

∆ SU > 0 ⇒ transformación espontánea

Tiempo
“Nos permite predecir si una transformación es espontánea o no calculando o midiendo ∆SU
(midiendo SU inicial y SU final: si SUF > SUI ⇒ ∆SU > 0 ⇒ aumenta el desorden ⇒ espontánea; ∆SU
< 0 ⇒ no espontánea).
Un criterio más útil que el cambio de entropía del universo es considerar a la
9
segunda ley expresada de modo alternativo considerando que:
“El sistema tiende espontáneamente a alcanzar el estado de mínima energía
y de máxima entropía”.
Siendo G = H – T.S, esto equivale a decir: el sistema tiende espontáneamente al
estado de mínima energía libre.
Enunciado alternativo de la segunda ley de la termodinámica:
“En toda transformación espontánea la energía libre del sistema disminuye
hasta alcanzar el equilibrio donde la energía libre es la mínima posible en las
condiciones de presión y temperatura dadas”.
GS

∆ GS < 0 ⇒ transformación espontánea

Equilibrio: ∆ GS = 0

Tiempo

GS 10

∆ GS < 0 ⇒ transformación espontánea

Equilibrio: ∆ GS = 0

Tiempo
•Si GII < GI (∆G < 0), la transformación es espontánea, el sistema libera
energía útil durante la transformación y es capaz de realizar trabajo a medida
que el sistema tiende al equilibrio. Transformación exergónica.

•Si GII > GI (∆G > 0), la transformación no es espontánea, sólo podrá llevarse
a cabo si se realiza trabajo sobre el sistema. Transformación endergónica.

•Si GII = GI (∆G => 0), el sistema ha alcanzado el equilibrio.

 ∆G en las reacciones químicas
11

El ∆G para una reacción química a una temperatura y presión dados depende

de las concentraciones de reactivos y productos.
Para la reacción química:
aA + bB cC + dD
el ∆G de la reacción en un instante determinado viene dado por las
concentraciones de reactivos y productos en ese instante según la siguiente
ecuación matemática:

c d
o [C] [D]
∆G = ∆G + RT ln a b
[A] [B]
Donde:
∆G = Gproductos – Greactivos
∆Go: variación de energía libre estándar: variación de energía libre que tiene lugar en
condiciones estándar arbitrariamente definidas: [Reactivos] y [Productos] = 1 molal; T:
25°C o 298 K y P: 1 atm. Puede deducirse que si las [R] y [P] es 1M entonces el pH será
cero.

12
aA + bB cC + dD
c d
o [C] [D]
∆G = ∆G + RT ln a b
Gproductos - Greactivos
[A] [B]
Cuando Gproductos < Greactivos ⇒ ∆G< 0, la reacción química ocurrirá
espontáneamente en el sentido en el cual se halla escrita y podrá efectuar
una cantidad de trabajo equivalente a la disminución de G.
En realidad sólo realizará trabajo si de algún modo puede acoplarse a
algún sistema o aparato que puede utilizar la energía liberada.
Por lo tanto ∆G representa el trabajo máximo que puede realizar el sistema
teóricamente. La cantidad efectiva puede ser mucho menor o nula según la
eficiencia del sistema o aparato empleado para el acoplamiento. Toda
aquella energía que no puede utilizarse se pierde como calor.

Para la reacción inversa (Productos → Reactivos) ∆ GP→R tiene la misma

magnitud pero signo opuesto que ∆GR→P .
 Relación entre ∆G y Keq
13

aA + bB cC + dD

Si permitimos que la reacción tenga lugar hasta alcanzar el equilibrio la [P]

aumentará y la [R] disminuye ∴ GP aumenta y GR disminuye hasta que en el
equilibrio GP = GR ⇒ ∆G = 0 y ya no se produce un cambio químico neto.

Keq
[C] eq [D]deq
c
0 = ∆Go + RT ln
[A]aeq [B]beq

∆Go = - RT ln Keq R = 1,98 cal/mol K

1 cal = 4,184 J
Por lo tanto:

“∆G0 es una constante y tiene un valor característico para cada reacción

que puede ser +, - ó cero según sea la constante de equilibrio de esa reacción”

14
La mayoría de las reacciones bioquímicas tienen lugar en soluciones acuosas
bien tamponadas con un pH cercano a 7 y [H2O] = 55,5M. Por conveniencia
de cálculo los bioquímicos definen, por consiguiente, un estado estándar
ligeramente diferente en el que la [H+] = 10-7 M (pH:7) y la de agua es 55,5M.

Las constantes físicas basadas en este estado estándar bioquímico se

escriben con una prima (ej: ∆G0’ y Keq’) para distinguirlas de las constantes
usadas por los químicos y físicos.

Según esta convención cuando H2O y H+ son reactivos o productos no se

incluyen estas concentraciones en las ecuaciones porque se las incorpora en
las constantes ∆G0’ y Keq’.

∆Go’ = - RT ln Keq’
Cada reacción tiene un ∆G0’ característico (que puede ser +, - ó cero) según
sea la constante de equilibrio de esa reacción.
 15
“El∆G0’ nos dice en qué dirección y hasta que punto transcurrirá la reacción
para alcanzar el equilibrio cuando la concentración de cada componente es
1M, el pH es 7, la temperatura 25°C y la presión 1 atm”.

Para la reacción inversa (Productos → Reactivos) ∆Go’ P→R tiene la misma

magnitud pero signo opuesto.
“Si una reacción tiene ∆G0’ < 0 será espontánea en condiciones
estándar”
Este ∆G0’ no nos indica que sucederá con esta transformación en otras
condiciones para lo cual deberemos calcular el ∆G.

Debemos tener cuidado en distinguir ∆G y ∆G0’.

∆G es la variación de energía libre “real” y depende de las concentraciones y

de la temperatura que se dan realmente durante la reacción, que no tiene
porque ser las condiciones estándar.
∆G de cualquier reacción que transcurre espontáneamente hacia el
equilibrio es siempre (-), se hace menos negativo a medida que avanza la
reacción y es cero en el equilibrio.

16
Variaciones de energía libre estándar de reacciones secuenciales

“Las variaciones de energía libre estándar de reacciones secuenciales (en

las cuales el producto de una es reactivo de la siguiente) son aditivas”

A→B ∆G0’ A → B = 5 Kcal/mol

Reacciones
secuenciales
B→C ∆G0’ B → C = -7 Kcal/mol

Reacción Global A→C ∆G0’A → c = ∆G0’A → B+∆G0’B→ C = -2 Kcal/mol

Este principio de la bioenergética explica porque:

“Una reacción termodinámicamente desfavorable (endergónica) puede

ser impulsada en la dirección directa acoplándola a una reacción muy
exergónicas a través de un intermediario común”.
 Ejemplo: síntesis de glucosa-6-fosfato (Glu-6-P)

1) Glucosa + fosfato inorgánico (Pi) → Glu-6-P + H2O ∆G0’ 1= 13,8 KJ/mol

No espontánea en condiciones estándar

2) ATP + H2O → ADP + Pi ∆G0’ 2 = -30,5 KJ/mol

Estas dos reacciones comparten los intermediarios H2O y Pi por lo tanto se

pueden expresar como reacciones secuenciales:

1) Glu + Pi → Glu-6-P + H2O ∆G0’ 1= 13,8 KJ/mol

2) ATP + H2O → ADP + Pi ∆G0’ 2 = -30,5 KJ/mol
Glu + ATP → Glu-6-P + ADP ∆G0’ global = ∆G0’ 1 + ∆G0’ 2= -16,7 KJ/mol

Por lo tanto la reacción global es exergónicas y la síntesis de la Glu-6-P puede

realizarse gracias al acoplamiento de la hidrólisis de ATP.

Reversibilidad de las reacciones químicas 17

en “condiciones celulares”
Reacción reversible Puede realizarse en un sentido o en el contrario
c d
[C] [D]
∆G = ∆G o + RT ln a b
[A] [B]

según los valores de las [R] y [P]

Potencialmente todas las reacciones son reversibles porque, según el valor
que tome la relación [P]/[R], ∆G puede ser mayor o menor que cero en
distintos instantes.

En condiciones celulares

no se producen variaciones extremas en las concentraciones de la

mayoría de las sustancias presentes

por lo tanto en estas condiciones

Una reacción es reversible si su ∆G0 es próximo a cero

 LA TERMODINÁMICA 18
nos permite nos permite

conocer en qué sentido se predecir la posición de

realizará una transformación equilibrio

nada nos dice acerca de

VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN

de eso se ocupa

CINÉTICA QUÍMICA

CINETICA QUIMICA
19
Estudia la velocidad de las reacciones y los factores que la modifican
Velocidad de una reacción química
“cantidad de producto que se genera por unidad de tiempo” ó
“cantidad de reactivo que desaparece por unidad de tiempo”

Matemáticamente:
∆P ∆R unidades: mol/min; mg/seg; etc.
R→P v= =-
∆t ∆t

También puede expresarse en términos de variación de concentraciones de

P y R.

∆[P]
∆[ ∆[R]
∆[ unidades: M/min; etc.
v= =-
∆t ∆t
 Reacción:
20
A +X→B ∆ G muy negativo muy exergónica

Espontánea

NO quiere decir que si se ponen en contacto A y X rápidamente se van a

transformar en B.

Para que una reacción química se produzca se necesita que las moléculas
de reactivo colisionen entre sí y que como resultado de estas colisiones se
rompan o formen enlaces entre los átomos que forman parte de los
reactivos para generar productos. Para que esto ocurra las moléculas
deben tener cierta energía que haga que las colisiones sean efectivas.

Para que la reacción química tenga lugar las moléculas de reactivo deben alcanzar un
“ESTADO ACTIVADO”

“estado en el cual la probabilidad de que se rompan o formen nuevos

enlaces es muy alta. Una vez que alcanzan el estado activado
rápidamente se transforman en producto”

21
Estado activado, R#
Energía Libre, G →

Energía de
Activación, Ea

Reactivo, R

∆G de la
reacción

Producto, P

Progreso de la Reacción →

La energía necesaria para que un mol de reactivos alcance el estado activado

se denomina ENERGÍA DE ACTIVACIÓN: Ea.
 22

Energía Libre, G →
Estado activado

Ea S→P
Ea P→S

∆G

Progreso de reacción →

La velocidad de una reacción dependerá del tiempo que tarden las

moléculas en alcanzar el estado activado, por lo tanto “cuanto mayor sea la
Ea más tardarán las moléculas en alcanzar el estado activado y menor será
la velocidad.
En iguales condiciones de presión, temperatura y concentración,
“La velocidad depende de la Ea”

Factores que modifican la velocidad de una reacción 23

Para incrementar la velocidad de una reacción puedo:

- Incrementando la energía cinética de los reactivos:

aumentando la temperatura (Ej: acercando una llama
• Aumentar la frecuencia de a la celulosa)
colisiones
- Incrementando la concentración de reactivos.

• Disminuir la Ea - Adicionando un catalizador.

 CATALIZADORES: 24
Inorgánicos Biológicos Enzimas

en general proteínas

Características comunes:
- Al final de la reacción se regeneran sin modificación alguna, por lo tanto no forman
parte de los productos finales ni se degradan en el proceso.
- NO afectan al ∆G de la reacción, por lo tanto no modifican la posición de equilibrio.
Sólo hacen que el equilibrio se alcance más rápido.

Características distintivas de las enzimas:

- Actúan en condiciones fisiológicas (mientras que los catalizadores inorgánicos
actúan en condiciones extremas de presión, temperatura, etc.)
- Son altamente específicas: catalizan una única reacción o muy pocas reacciones
en las cuales los reactivos están estrechamente relacionados estructuralmente.

25
¿Cómo logran las enzimas (E) disminuir la Ea?
Interaccionan con los reactivos (que en el caso específico de las reacciones catalizadas
enzimáticamente se denominan sustratos: S) para dar un complejo E-S que tiene menor
Ea que el sustrato libre.
El lugar específico de la enzima donde se une el sustrato recibe el nombre de SITIO
ACTIVO y está constituido por cadenas laterales de restos de aminoácidos con
características complementarias a la estructura del sustrato (Ej: si S+ ⇒ en el sitio activo
predominarán restos de aminoácidos ácidos).
Energía Libre →

S#

Ea no
catalizada
E-S#
Ea
catalizada

∆G de la
Reacción

Progreso de la reacción →
 ¿De qué manera interaccionan enzima y sustrato? 26
- Modelo del encaje recíproco de Fisher (1894): homologaba la interacción E-S con el
encaje recíproco de la llave y la cerradura.

Este modelo permite explicar la gran especificidad de las

enzimas por el sustrato. NO permite explicar el hecho que
la misma enzima catalice la reacción directa e inversa, lo
cual implicaría que interacciona tanto con el reactivo como
con el producto que son químicamente diferentes.

- Modelo del ajuste inducido de Koshland (1963): presenta a las enzimas como
estructuras dotadas de plasticidad y flexibilidad.

La unión del sustrato al sitio activo induce a un cambio en

la conformación de la proteína que hace que se ajuste a la
estructura del sustrato

¿De qué depende la velocidad de una reacción catalizada enzimáticamente?

1- Concentración de sustrato: [S] 27

2- Concentración de enzima: [E]
3- pH
4- Temperatura
5- Inhibidores: competitivos, no competitivos y acompetitivos

1- Concentración de sustrato

Vmax: velocidad máxima. Se registra cuando

todos los sitios activos están ocupados.

KM: constante de Michaelis-Menten.

Concentración de sustrato a la cual se alcanza la
mitad de la Vmax ⇒ la mitad de los sitios activos
están ocupados.
 28

Cuanto mayor sea la afinidad de la

enzima por el sustrato menor será
la concentración de sustrato
requerida para ocupar la mitad de
los sitios activos y ∴a mayor
afinidad menor KM.

29

2- Concentración de enzima

Al modificar la concentración de
enzima se modifica la Vmax pero no
el KM.
 30

3- pH
Vmax o Act. Catalítica

pH óptimo: pH al cual la enzima presenta su

máxima capacidad catalítica

31

Desnaturalización

En el pH óptimo el estado de ionización

del sustrato y de los restos de aminoácido
presentes en el sitio activo es aquel que
permite la máxima interacción ES.

SH S- S-

EH+ EH+ E
 32

4- Temperatura
Vmax o Act. catalítica

Aumenta la velocidad porque aumenta la

temperatura ⇒ aumenta la Ecinética

Disminuye la velocidad porque se

desnaturaliza la enzima

5- Inhibidores: disminuyen la actividad enzimática 33

a) Competitivos: son estructuralmente similares al sustrato y compiten con él por el sitio
activo. Modifican KM pero no la Vmax.
 b) No competitivos: se unen a la enzima en un sitio diferente al sitio activo y la inactivan.
Modifican Vmax pero no el KM.
34

METABOLISMO INTERMEDIARIO. 35
“Conjunto de todas las reacciones que ocurren en las células”
Algunas de estas reacciones son secuenciales (en las cuales el producto de una es
reactivo en la siguiente).
Cada conjunto de reacciones secuenciales se denomina “RUTA METABOLICA”

Las rutas metabólicas pueden ser lineales, ramificadas o cíclicas

Lineal Ramificada Cíclica

A X A
F
B
B P

C Q
E C
R Z
D
D
Y W
 36
Aquellas rutas metabólicas que poseen un ∆G global < 0 (Σ∆G de las reacciones)
se dice que son cuesta abajo porque liberan energía y se denominan catabólicas.

Las que poseen un ∆G global > 0 se dice que son cuesta arriba porque requieren
del aporte de energía y se denominan anabólicas.

“Todas y cada una de las reacciones del metabolismo intermediario

están catalizadas enzimáticamente”

Enzimas reguladoras
37
Enzimas que son capaces de cambiar de conformación por la unión de ligandos y
modificar su capacidad catalítica.
Existen dos tipos de enzimas reguladoras:
-Enzimas reguladas por modificación covalente: en estas enzimas el cambio
conformacional se da por la unión covalente de ligandos a restos específicos de
aminoácidos. Las modificaciones covalentes más frecuentes son fosforilaciones o
acetilaciones (en restos de Ser o Thr).
 38
- Enzimas alostéricas: estas enzimas pose e, además del sitio activo, otro sitio
(denominado alostérico) al cual se unen ligandos (denominados moduladores) por
interacciones débiles. La unión del ligando al sitio alost érico ocasiona un cambio
conformacional que puede aumentar o disminuir la actividad de la enzima. Si aumentan
la actividad enzimática se denominan moduladores alostéricos (+) (activadores) y si la
disminuyen moduladores ( -) (inhibidores).

39

Las enzimas reguladoras se ubican en lugares estratégicos de las vías metabólicas: al

principio o en los puntos de ramificación:
A X

B P

C Q

R Z
D

Y W
Las enzimas alostéricas participan de un tipo especial de regulación denominada: 40
Retroalimentación y Feed-back. En la cual el ligando que se une a la enzima alostérica es
el producto final de la vía: