Laboratorio #8: Actividad Enzimática

Barreto Mariana, Castillo María Angélica, Martínez Carlos, Pérez Santiago

Facultad de Ciencias Básicas, Biología, Universidad de Córdoba
Montería, 23 de mayo de 2022
Resumen
Existe un tipo de proteínas complejas llamadas enzimas, importantes moléculas específicas
que trabajan en un sustrato para la aceleración de reacciones químicas en los seres vivos.
En la práctica se realizará la identificación de la acción de dos clases de enzimas: amilasa
salival, encontrada en la saliva y la catalasa, presente en el riñón como en otras muestras,
junto con su sustrato especifico; asimismo, el cómo la temperatura afecta la actividad
enzimática, haciéndose comparación en presencia de un inhibidor. Evidenciándose
correctamente la identificación de la acción de las dos enzimas, además de registrar cómo
en presencia de inhibidores y de cambios de temperatura la acción de las dos enzimas es
impedida.
1. Introducción mayor concentración en el páncreas y
glándulas salivales. En el hígado
Las enzimas son proteínas, moléculas
podemos encontrar la catalasa, enzima
específicas que actúan sobre un sustrato
que actúa sobre el peróxido de hidrogeno
con el fin de acelerar la reacción química
(H2O2) y lo transforma en agua y oxígeno,
que lo transforma, estas son capaces de
pues este es dañino para las biomoléculas
aumentar en más de 1000 veces la
que constituyen las células vivas, por
velocidad de una reacción especifica. Esa
ende, casi todos los organismos vegetales
especificidad esta determinada porque la
y animales, estos sintetizan la enzima a
enzima y el sustrato son complementarios
medida que el H2O2 se forma en los
molecularmente. Las enzimas son
tejidos. (Ballesteros J. et al. 2013)
catalizadores en los procesos biológicos
en los seres vivos y trabajan óptimamente 2. Objetivos
bajo condiciones específicas, por lo cual  Comprender los mecanismos de
ciertos cambios pueden alterar el acción enzimática sobre los alimentos.
funcionamiento de la enzima, desactivarla  Reconocer la acción catalítica de la
o hasta desnutrirla. Al ser proteínas, amilasa salival sobre el almidón.
algunos factores como las altas  Comprobar la hidrólisis de la
temperaturas y ácidos las desnaturalizan, sacarosa por la enzima invertasa.
mientras que las temperaturas bajas las  Determinar el efecto de la temperatura
inhiben, pudiendo ser factores físicos o sobre la actividad enzimática de la
químicos. amilasa y catalasa.
En la saliva humana encontramos una
3. Marco teórico
enzima de tipo amilasa llamada ptialina
(amilasa salival), que hidroliza el almidón 3.1. Enzimas:
parcialmente en la boca; se encuentra en

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“Las enzimas son proteínas,
moléculas específicas que actúan
sobre un sustrato con el fin de acelerar
la reacción química que lo transforma.
Las enzimas no se consumen en las
reacciones, ni tampoco se alteran,
razón por la cual no se requieren
grandes cantidades. Las enzimas
reducen la energía de activación
necesaria para llevar a cabo una
reacción; es decir, reducen la barrera
de energía que hay que sobrepasar
para que la reacción se lleve a cabo.”
(Contreras. et al. 2013).
3.2. Amilasa:
“La amilasa, denominada también
ptialina, es un enzima hidrolasa que
tiene la función de digerir el
glucógeno y el almidón para formar
azúcares simples, se produce
principalmente en las glándulas
salivares (sobre todo en las glándulas
parótidas) y en el páncreas. Tiene un
pH de 7. Cuando uno de estas
glándulas se inflama aumenta la
producción de amilasa y aparece
elevado su nivel en sangre. Fue la
primera enzima en ser identificada y
aislada por Anselme Payen en 1833,
quien la bautizó en un principio con el
nombre de diastasa.” (Anthea M. et al.
1993).
3.2.1. Invertasa:
“La invertasa es la enzima que
cataliza la hidrólisis de la sacarosa, el
disacárido que todos conocemos como
azúcar común, para obtener sus dos
componentes, la glucosa y la fructosa.
Esta enzima recibe otros muchos
nombres, siendo el más exacto Beta-
fructofuranosidasa.” (Schiweck H. et
al. 2007).
3.2.2. Catalasa:
“La catalasa es una de las enzimas
involucradas en la destrucción del
peróxido de hidrógeno generado
durante el metabolismo celular. Es
una de las enzimas más abundantes en
la naturaleza y se encuentra
ampliamente distribuida en el
organismo humano, aunque su
actividad varía en dependencia del
tejido; ésta resulta más elevada en el
hígado y los riñones, más baja en el
tejido conectivo y los epitelios, y
prácticamente nula en el tejido
nervioso. A nivel celular se localiza
en las mitocondrias y los
peroxisomas, excepto en los
eritrocitos, donde se encuentra en el
citosol. La catalasa como parte del
sistema antioxidante está involucrada
en la destrucción del H2O2 generado
durante el metabolismo celular. Esta
enzima se caracteriza por su alta
capacidad de reacción, pero
relativamente poca afinidad por el
sustrato.” (Cépedes M. et al. 1996).
3.3. Concentración:
“La concentración de una disolución
es la proporción o relación que hay
entre la cantidad de soluto y la
cantidad de disolución o, a veces, de
disolvente; donde el soluto es la
sustancia que se disuelve, el solvente
es la sustancia que disuelve al soluto,
y la disolución es el resultado de la
mezcla homogénea de las dos
anteriores. A menor proporción de
soluto disuelto en el solvente, menos
concentrada está la solución, y a
mayor proporción más concentrada
está.” (UAM. et al. 2015).
Es decir, son moléculas que actúan
como catalizadores, que aceleran las
reacciones químicas sin consumirse ni
pasar a formar parte de los productos
de esa reacción. Son generalmente
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 proteínas complejas que producen un
cambio químico específico en todas
las partes del cuerpo. Por ejemplo,
pueden ayudar a descomponer los
alimentos que consumimos para que
el cuerpo los pueda usar.
4. Materiales y Métodos
4.1 Acción de la amilasa, sobre el
almidón.
Materiales y Reactivos
-Beaker
-10 tubos de ensayo
-Gradilla
-Pipetas Pasteur
-Pinza
-Saliva (amilasa salival)
-HCL (Ácido clorhídrico)
-Solución de almidón al 1%
-Lugol
- Reactivo Benedict
-Baño María
-Cinta de enmascarar
-Marcador
Procedimiento
En un beaker se depositó saliva. Se toma
dos tubos madre, los cuales se llamaron A
Y B, al tubo A se le adiciona 1 ml de
saliva; al tubo B se le adiciona 1 ml de
saliva y 10 gotas de HCL, se agita y se
espera por 10 minutos.
Se hacen dos rondas partiendo de los
tubos madre, la primera ronda se rotulan
como: 1A, 2A Y 1B, 2B junto con un
asterisco de color rojo para identificarlos.
A los tubos 1A, 1B se le adicionan 5
gotas de saliva y a los tubos 2A, 2B 10
gotas de saliva. Posteriormente, se les
agrega 1 ml de Sln de almidón y 2 gotas
de Lugol. Se observan los resultados.
En la segunda ronda se rotulan de igual
manera, pero el asterisco de color azul, se
les añade las mismas cantidades de los
tubos madre de la primera ronda, junto
con 1ml de Sln de almidón y una gota de
Benedict, luego se colocaron a baño
María por 1 minuto y se observan los
resultados.
4.2 Actividad de la catalasa
4.2.1. Actividad de la catalasa en los
organismos.
Materiales y Reactivos
-2 cajas de Petri
-Riñón
-Rábano
-Papa
-Agua oxigenada (H2O2)
-HCL
-Pipetas Pasteur
-Marcador Pág. 3
-Cinta de enmascarar
 1 gota
Benedict
y a baño -Baño María
María
Procedimiento -H2O2
-Pinza
Se rotulan las Se colocan trozos de -Cinta de enmascarar
cajas de Petri riñón, papa y rábano
-Marcador

Procedimiento
2.1 2.2

Se rotulan los
y se observan 2.1 se le añade 3
tubos de ensayo
los resultados gotas de H2O2

Se añaden 3 2.2 se le adiciona

gotas de H2O2 3 gotas de HCL y
se espera 5 min

Se observan
cambios Rábano + 2 ml Riñón + 2 ml
de agua de agua
4.2.2. Efecto de las altas temperaturas
sobre la actividad de la catalasa

Calentar a Baño
Materiales y Reactivos María hasta
-2 tubos de ensayo ebullición

-Gradilla
-Riñón
Se espera 1 min y se
-Rábano agrega 3 gotas de H2O2
Y se observan cambios
-Agua

Pág. 4
 4.2.3. Efecto de las bajas temperaturas
sobre la actividad de la catalasa
Introducción a la
actividad
Materiales y Reactivos enzimática
-2 tubos de ensayo
-Riñón
-Rábano Observación de la
acción de la amilasa
-Agua sobre el almidón
-Cava con hielo
-H202
-Gradilla Observación de la
actividad de la catalasa
-Cinta de enmascarar
-Marcador

Procedimiento Observación del efecto del

calor sobre la catalasa

Observación del efecto

del frio sobre la catalasa

Se someten a frio
(cava con hielo) Anotaciones de
por 30 min los resultados

Se sacan y se Se observan
les adiciona 3 los resultados Fin
gotas de H2O2

Inicio

Pág. 5
 4. Resultados y Análisis

5.1 Acción de la amilasa sobre el

almidón

En la primera ronda con la prueba del

Lugol se obtuvo que los tubos 1A y 2A
no hubo cambio de color (el color ocre es
del Lugol), por ende, es negativo, es
decir, no hubo presencia de almidón;
mientras que los tubos 1B y 2B el
resultado dio positivo para presencia de
5.1.1. Primera ronda
almidón, ya que presento una coloración
azulada (y negra por el exceso de Lugol).
.5.1.2. Segunda ronda

Pág. 6
 2.2: Estado inicial
En la segunda ronda con la prueba de
Benedict y puestos a baño María, se
obtuvo que los tubos 1A y 2A y los tubos
1B y 2B dieron un resultado positivo para
presencia de azúcares por su cambio de
color.

5.2 Actividad de la catalasa

5.2.1. Actividad de la catalasa en los
organismos.
2.1: Estado inicial Estado final

5.2.2. Efecto de las altas temperaturas

Estado final

sobre la actividad de la catalasa.

5.2.3. Efecto de las bajas temperaturas

sobre la actividad de la catalasa.

Pág. 7

5.3 Análisis
5.3.1. Acción de la amilasa, sobre el
almidón.
-En la primera ronda con los tubos 1A y
2A el resultado es negativo para presencia
de almidón, debido a que la enzima
amilasa actuó sobre el almidón,
hidrolizándolo en azúcar. Dando una
coloración incolora, sin cambio; la
tonalidad ocre del tubo 2A se debe a que
el Lugol no se mezcló correctamente con
la cantidad de saliva.
-En los tubos 1B y 2B de la primera ronda
el resultado es positivo para almidón,
puesto que el inhibidor químico (HCL)
impidió la actividad de la amilasa sobre
este, haciendo que todavía haya presencia
de almidón. No obstante, en el tubo 1B
debido a la poca concentración, el
inhibidor no actuó completamente,
logrando evidenciarse una parte de la
enzima actuar, mientras que en el tubo 2B
hubo exceso de Lugol, tornando la
muestra de color negro, sin embargo, hay
presencia de almidón.
 Se hace comparación de resultados
en la prueba de Benedict de acuerdo
a la siguiente tabla:
-En la segunda ronda con los tubos 1A y
2A el resultado es positivo para presencia
de azúcares, ya que la enzima amilasa
actuó sobre el almidón, volviéndolo
azúcar al momento de hidrolizarlo. La
prueba de Benedict demuestra dos
tonalidades amarillentas, lo que significa
que hay considerable cantidad de azúcar,
cada una dependiendo de la cantidad de
muestra, por eso el tubo 1A demuestra un
amarillo mas bajo que el tubo 2A.
-En los tubos 1B y 2B de la segunda
ronda el resultado es positivo para
azúcares, debido a que la cantidad de
inhibidor fue insuficiente para logar
inhibir a la enzima completamente,
logrando que esta actuara sobre el
almidón, por ende, hay presencia de
azúcares. En el tubo 1B la tonalidad es
azulada baja y en el fondo un tono
amarillo, esto es porque, aunque el
inhibidor intento actuar, la enzima
consiguió hacer su acción, degradar el
almidón en azúcar, gracias a las
concentraciones; por otra parte, en el tubo
2B la tonalidad que presenta es
amarillenta, evidenciando una presencia
para azúcares en la muestra, dado que las
concentraciones son mas altas.
-Para observar la actividad de la amilasa
se utilizó el sustrato especifico de este, el
almidón. Y teniendo en cuenta que la
prueba del Lugol sirve para determinar la
presencia de almidón, este se empleó en
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la primera ronda con el fin de definir si la
enzima logra actuar sobre el sustrato.
Adicionalmente, se empleó un inhibidor
químico, siendo este el HCL para
establecer si la enzima es afectada
negativamente por este.
-Sabiendo que la amilasa convierte el
almidón en azúcar, es empleado en la
segunda ronda la prueba de Benedict, con
la finalidad de determinar si la enzima
logró hidrolizar correctamente el almidón,
ya que esta prueba determina la presencia
de azúcares.
-El HCL logra inhibir a la enzima porque
proporciona un ambiente sumamente
ácido y ante estos cambios la enzima se
desnaturaliza, a pesar de ello, se debe
empelar concentraciones adecuadas para
que haya un impedimento correcto de la
enzima.
5.3.2. Actividad de la catalasa en los
organismos.
-En la caja de Petri con trozos de papa,
rábano y 2 trozos de riñón se agregó
ácido clorhídrico primero y no se
evidenció algún cambio más que una
despigmentación del color en los trozos
del riñón y el rábano, esto se debe a que
el ácido clorhídrico es una acido
corrosivo, inhibe a la catalasa y no
permite que al agregar el peróxido se
presente la actividad enzimática,
desnaturaliza las enzima de una forma
irreversible, este es un factor de
inhibición químico que contiene un pH
menos que 1 haciendo un ambiente
demasiado ácido para la enzima.
-Luego de agregarse el peróxido, se
observó efervescencia, lo cual nos indica
que la enzima actuó sobre el peróxido,
esto debido a que la catalasa es una
enzima oxidorreductasa, encargadas de
"catalizar la oxidación de un compuesto y
va acompañada de la reducción de otro
compuesto”, en el caso del peróxido (que
contiene un átomo más de oxígeno que el
agua) "es un residuo del metabolismo
celular de muchos organismos vivos y
tiene una función protectora contra
microorganismos patógenos,
principalmente anaerobios, pero dada su
toxicidad debe transformarse rápidamente
en compuestos menos peligrosos.
-Se produce esta reacción química con la
enzima:
H202---->H2O+1/2 O2
-La catalasa descompone el peróxido en
agua y oxígeno, lo separa y por eso se
observaron burbujas, debido a la rápida
liberación de gas de O2 y agua.
-En el tejido animal (riñón) la catalasa se
presenta en los peroxisomas.
-En el tejido vegetal (papa, rábano) la
catalasa se presenta en los glioxisomas.
5.3.3. Efecto de las altas temperaturas
sobre la actividad de la catalasa.
-Se observó que el riñón cambió a un
color más opaco y empieza a deshacerse,
esto es gracias a que el trozo pasó a
cocción; de igual manera, el rábano
perdió casi toda su pigmentación, se
agregó el peróxido y no se pudo apreciar
ninguna reacción, el calor es un
desnaturalizante y estas empiezan a
disolverse, por esta razón con o sin
peróxido no se presenta ninguna reacción,
ya que no hay una enzima que acelere
alguna reacción, la temperatura alta es un
inhibidor y un desnaturalizante físico.
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5.3.4. Efecto de las bajas temperaturas
sobre la actividad de la catalasa.
-Cuando se extrajo los tubos fríos, y se
agregó el peróxido, no hubo ninguna
reacción, esto es porque el frio es un
inhibidor (en el caso de la catalasa), en
bajas temperaturas se inhibe, pero es
reversible en algunos casos, ya que a
medida que los tubos estaban afuera, se
pudo observar unas cuantas burbujas, el
frio no extremo ralentiza la acción
enzimática, en el caso de un frio arriba
del rango normal, la enzima se
desnaturaliza.
5.4 Preguntas complementarias
5.4.1. Actividad de la catalasa
 ¿Qué observa al añadir el peróxido de
hidrógeno? ¿Ocurrió la misma
reacción en todas las muestras? ¿Por
qué se forman burbujas?
-Al agregar 3 gotas de peróxido de
hidrógeno (H2O2) a cada muestra en la
caja de Petri número 2.1, se observó la
formación de burbujas o efervescencia en
la superficie de estas como efecto de la
acción positiva de la enzima sobre el
sustrato.
Al añadir tres gotas de peróxido de
hidrógeno a cada muestra sobre la caja de
Petri número 2.2, estas no presentaron
ningún tipo de reacción visible; por lo que
se determinó que la enzima no tuvo una
acción positiva, lo cual se puede asociar a
la presencia de un inhibidor competitivo
(HCl) que no permite que la enzima
realice su trabajo acertadamente.
-Al observar cada muestra y el resultado
de sus debidos procedimientos, se apreció
que la reacción de estas no es la misma,
debido al empleo de un inhibidor en las
muestras de la caja de Petri número 2.2.
-La razón por la que se forman burbujas
es porque al entrar en contacto con la
enzima el peróxido de hidrógeno es
descompuesto por esta en las sustancias
que lo conforman; siendo las burbujas
surgientes una molécula de oxígeno (O)
que hacía parte del peróxido (H2O2) pero
que posteriormente es separada por la
enzima y se libera como gas.
 Explique ¿Por qué en la gran mayoría
de especies de plantas y animales
producen la enzima catalasa?, ¿Cuál
es su función?
La enzima catalasa es de las más
abundantes en la naturaleza y se produce
en la mayoría de estos organismos debido
a su función e importancia para las
células, encontrándose en las
mitocondrias y los peroxisomas formando
parte del sistema antioxidante. La función
principal de esta enzima es destruir el
H2O2 que se crea durante el metabolismo
de la célula y que resulta poco
beneficioso para esta.
5.4.2. Efecto de la temperatura sobre la
actividad enzimática de la catalasa.
 ¿Qué relación tiene la temperatura y
la actividad enzimática?, ¿Qué le
sucede a las enzimas cuando se
exponen a temperaturas extremas
(altas o bajas)?, explique. ¿Qué efecto
podría tener una fiebre alta
prolongada en el funcionamiento de
las enzimas?
-La temperatura es uno de los factores
que afectan directamente la actividad
enzimática; ya sea de una manera
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favorable o no, “aumentar la temperatura
generalmente acelera una reacción, y
bajar la temperatura la hace más lenta. Sin
embargo, temperaturas extremadamente
altas pueden causar que una enzima
pierda su forma (se desnaturalice) y deje
de trabajar.” (Khan Academy. S.F).
-Cuando las enzimas se encuentran
expuestas a temperaturas extremas, ya
sean altas o bajas, su reacción se ve
afectada. A medida que la temperatura
aumenta la reacción de la enzima también
lo hace; pero existe un límite óptimo
donde si se sigue incrementando, las
enzimas se ven alteradas y su reacción se
torna decreciente. Por otra parte, al
disminuir excesivamente la temperatura el
proceso de la enzima se hace más lento
para su reacción y termina siendo
insuficiente; por lo que se requiere un
punto de temperatura adecuada para que
las enzimas realicen su labor
correctamente.
-La presencia de una fiebre prolongada
puede tener un efecto sobre la actividad
de las enzimas, debido a que los aumentos
en la temperatura aceleran las reacciones
de estas por lo que la constancia de la
fiebre producirá un aumento en la
actividad enzimática. Sin embargo, los
niveles de temperatura alcanzados por
una fiebre no son suficientes para que las
enzimas lleguen a desnaturalizarse y de
no ser así, esto ya se puede convertir en
un caso distinto y dependerá del máximo
valor que alcance la fiebre y su
permanencia en el organismo.
5.4.3.
 ¿Qué es una enzima?, ¿Qué enzima
contiene el riñón?, ¿Cuál es su
función en el metabolismo de los
alimentos?
-Las enzimas son, en el ámbito de la
biología, las proteínas encargadas de
catalizar las reacciones bioquímicas del
metabolismo. Como tal, las enzimas se
encuentran en cada órgano y cada célula
de nuestro cuerpo, ayudando al
organismo a producir los cambios
químicos necesarios para que se cumplan
todas las funciones vitales.
-El riñón es un órgano rico en enzimas y
entre estas encontramos a la llamada
“catalasa”, presente también en la sangre,
la cual descompone el peróxido de
hidrógeno.
- “Su función en el metabolismo es que
actúa sobre el peróxido de hidrógeno
(H2O2) descomponiéndolo en agua y
oxígeno, sabiendo que este es un producto
resultante de las reacciones metabólicas y
si no sé destruye puede ser tóxico para la
célula misma” (Contreras O. et al. 2013).
 ¿Cuáles son los componentes de la
saliva? y ¿Cuál es la función principal
de la amilasa?
-99% agua
1% sólidos disueltos. Que se divide en
componentes orgánicos proteicos, los no
proteicos y los componentes inorgánicos
o electrolitos.
Componentes orgánicos proteicos de la
saliva:
• Albúmina
• Amilasa
• ß-glucoronidasa
• Carbohidrasas
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• Cistatinas. • Nitrógeno
• Factor de crecimiento epidermal. • Ácido siálico.
• Enterasas. • Urea
• Fibronectina. • Ácido Úrico
• Gustinas. Componentes inorgánicos:
• Histatinas. • Amoníaco
• Anticuerpos como las • Bicarbonato
Inmonuglobulinas A, G y M.
• Calcio
• Kalicreína.
• Cloruro.
• Lactoferrina.
• Fluoruro.
• Lipasa.
• Yodo.
• Deshidrogenasa láctica.
• Magnesio.
• Lisozima.
• Fosfatos.
• Mucinas.
• Potasio.
• Factor de crecimiento nervioso.
• Sodio.
• Peptidasas.
• Sulfatos.
• Fosfatasas.
• Tiocinatos.
• Proteínas ricas en prolina.
• Amortiguadores no específicos
• Ribonucleasas. (Marcano L. et al. 2019).
• Peroxidasas. -La amilasa, es un enzima hidrolasa que
tiene la función de digerir el glucógeno y
• Componente secretorio
el almidón para formar azúcares simples,
• Proteínas ricas en tirosina se produce principalmente en las
glándulas salivares.
• Inmunoglobulina A secretora.
 La sacarosa es una molécula común
• Proteínas del suero.
presente en muchos productos
• Proteínas unidas a vitaminas. vegetales. ¿Con qué objetivo es
hidrolizada por las células?
Componentes orgánicos no proteicos:
Mediante la hidrólisis de la sacarosa se
• Creatinina obtienen dos monosacáridos de gran
• Glucosa importancia como lo son la fructosa y la
glucosa, siendo esta última la fuente de
• Lípidos

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energía “preferida” del cuerpo y utilizada
en muchas de sus labores; mientras que la
fructosa es capaz de proporcionar la
misma cantidad de energía que la glucosa,
aunque no sea tan primordial como esta.
A partir de esto radica la importancia de
que las células hidrolicen a la sacarosa, ya
que así obtienen fuentes de energía para
el organismo.
 Identificar bajo qué condiciones de
temperatura y pH, la enzima tiene su
mejor actividad (mayor velocidad de
reacción).
Las enzimas son muy sensibles a la
temperatura. A bajas temperaturas la
mayor parte de enzimas muestra poca
actividad porque no hay suficiente
cantidad de energía para que tenga lugar
la reacción catalizada. A temperaturas
más altas, la actividad enzimática
aumenta, siendo la temperatura óptima de
37 °C o la temperatura corporal humana.
A temperaturas superiores de 50 °C, la
mayor parte de proteínas se destruyen, lo
que causa una pérdida de la actividad
enzimática.
Las enzimas son más activas en su pH
óptimo. Las enzimas en la mayor parte de
las células humanas tienen valores de pH
fisiológico de más o menos 7.4; sin
embargo, este puede ser más bajo para
enzimas como las que están presentes en
el estómago” (Química Bio-Orgánica.
2020).
 ¿Qué glándulas de nuestro cuerpo
producen saliva?
Sus glándulas salivales se ubican en su
boca. Usted tiene tres pares de glándulas
salivales grandes y cientos de glándulas
pequeñas. Estas producen saliva, también
llamada esputo, y la segregan hacia la
boca a través de aberturas llamadas
ductos. La saliva ablanda los alimentos,
lo que ayuda a masticarlos y tragarlos.
(MedlinePlus. 2020).
 ¿Por qué debemos masticar bien los
alimentos?, explique.
Favorece la absorción de nutrientes
durante la digestión, evita sufrir de
gastritis, la saliva que se produce al
masticar bien los alimentos produce un
pH alcalino que equilibra los niveles de
acidez que hay en el estómago,
previniendo el reflujo y la acidez
estomacal, favoreciendo el proceso de
digestión.
 Indagar sobre:
-Enzimas: Las enzimas son proteínas
complejas que producen un cambio
químico específico en todas las partes del
cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a
descomponer los alimentos que
consumimos para que el cuerpo los pueda
usar. La coagulación de la sangre es otro
ejemplo del trabajo de las enzimas. Las
enzimas son necesarias para todas las
funciones corporales. Se encuentran en
cada órgano y célula del cuerpo, como en:
la sangre, los líquidos intestinales, la boca
(saliva), el estómago (jugo gástrico).
-Catalizadores: “Un catalizador es una
sustancia que, sin ser modificada o
consumida durante el proceso, cambia la
velocidad de una reacción química. Los
catalizadores pueden ser positivos,
cuando aceleran la velocidad de reacción,
o negativos, cuando desaceleran la
velocidad de reacción”. (Pinos V. 2019).
-Producto: El producto es la molécula o
las moléculas finales de una ruta
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metabólica. También es la molécula o las
moléculas que se obtienen tras la acción
de una enzima.
-Sitio activo de una enzima: “El sitio
activo de una enzima es la, también
llamado centro activo, es la zona de la
enzima a la cual se une el sustrato, para
que la reacción se produzca. Muchas
veces tiene la forma de una hendidura o
una cavidad en la estructura de la enzima.
El sitio activo suele estar formado por
cadenas laterales de residuos específicos,
y es por esta razón que con frecuencia
tiene una estructura tridimensional
distinta al resto de la enzima”. (González
M. 2010).
-Complejo enzima-sustrato: Es la
estructura que se forma de la unión de una
enzima con un sustrato. Para que la
enzima modifique al sustrato este debe
encajar en el lugar de unión de la enzima;
es decir, que haya complementariedad
geométrica entre enzima y sustrato.
-Activadores: “Son moduladores
alostéricos, es decir, que modifican la
actividad de una enzima mediante un
cambio en la estructura enzimática. El
papel que cumple el activador, consiste en
establecer la estructura correcta de la
enzima para su mayor eficacia; siendo los
principales activadores los iones
inorgánicos.” (Ramírez G. 2021).
-Coenzimas: Son componentes de las
enzimas. Se trata de sustancias orgánicas
no proteicas que participan de las
reacciones catalizadas por las enzimas.
Las coenzimas experimentan
modificaciones en el marco de las
reacciones químicas. Pueden ceder o
aceptar grupos funcionales o electrones,
por ejemplo, los cuales pasan de una
enzima a otra.
-Inhibidores competitivos y no
competitivos: “Un inhibidor competitivo
puede unirse a la enzima y bloquear la
unión del sustrato, por ejemplo, al
pegarse al sitio activo; lo que se conoce
como inhibición competitiva porque el
inhibidor compite con el sustrato por la
enzima. Un inhibidor no competitivo no
bloquea la unión del sustrato con el sitio
activo; sino que se pega a otro sitio y
evita que la enzima haga su función, a
esto se le llama inhibición no competitiva
porque el sustrato y el inhibidor pueden
estar unidos a la enzima al mismo
tiempo” (Khan Academy. S.F).
-Activación enzimática: Hace referencia a
los activadores enzimáticos. Se denomina
activadores e inhibidores a aquellas
moléculas capaces de unirse
específicamente a una enzima,
aumentando o disminuyendo su actividad
respectivamente. El estudio de estas
moléculas tiene un interés, puesto que en
todos los organismos la activación o
inhibición de algunas enzimas en la ruta
metabólica, contribuyen a la regulación
del flujo a través de dichas vías.
6. Conclusión
De acuerdo con la experiencia se puede
concluir que la actividad enzimática se ve
afectada por factores de pH, temperatura,
y agentes químicos, inhibidores, físicos y
químicos, con un alto grado de
posibilidad de alterarse; del mismo modo,
se reconoce la importancia de las enzimas
al momento de ocupar una acción vital
para los seres vivos como lo es el acelerar
las reacciones químicas, y que sin ellas
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todo se ralentiza e incluso puede generar
un desequilibrio en el organismo.
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