Enzimas

Capítulo 6
Dra. Ana Hernández
Enzimas
• Catalizadores Biológicos

• Casi todos los procesos de los seres vivos sucede a causa

de las reacciones catalizadas por enzimas.
Proteínas
Moléculas de RNA
Importancia de las Enzimas
Aumentar las velocidades de reacción.

• Estas pueden ir desde microsegundos a milisegundos

• Medio por el que el organismo canaliza el flujo de energía y materia.

Propiedades de las Enzimas

Aumentan las velocidades de reacción

Obedecen a las leyes de termodinámica

Catalizan reacciones directas y las inversas

de las reacciones reversibles.
Propiedades de las Enzimas

Presente en bajas []

Controladas por mecanismos regulatorios

Los sustratos reactivos se unen a sitios

activos de la enzima.
Catalizador
• Molécula que aumenta la velocidad de reacción química , pero
esta no se altera de forma permanente por la reacción.

• Disminuyen la energía de activación que se requiere para una

reacción química.

• Son una vía de reacción alterna que requiere menos energía.

Catalizador
 Enzimas
• Cada enzima tiene una superficie de
unión única e intrincada ➔ sitio activo.

• Cada sitio activo es una hendidura o

grieta en una gran molécula en la que se
puede unir moléculas de sustrato en una
orientación que favorece la catálisis.
Enzimas

• No alteran el equilibrio de la reacción ➔ aumenta la velocidad

hacia el equilibrio.

• La Especificidad enzimática es una propiedad de las enzimas

explicada por el modelo de llave y cerradura.
Modelos
• La Especificidad enzimática es una propiedad de las enzimas.
• Existen dos modelos Modelo de llave y cerradura.

La enzima se une a un solo tipo de sustrato

debido a que el sitio activo y el sustrato tienen
estructuras complementarias
Modelo de Ajuste Inducido
• Variante moderna del modelo de llave y cerradura

En este aparte de la forma, distribución de carga ;

también se incluye la estructura flexible de las
proteínas.
Estructura flexible
 Interacciones

• AA del sitio activo y el sustrato ➔ complejo enzima-sustrato.

• Otras enzimas requieren componentes no proteicos para realizar
actividades ➔ Cofactores

Iones Moléculas orgánicas ➔ Coenzimas

Mg, Zn
Enzima
• El componente proteico de una enzima que carece de un cofactor ➔
Apoenzima.

• Las enzimas intactas con sus cofactores unidos ➔ Holoenzima

Clasificación de las enzimas
• Las síes categorías principales de las enzimas son las siguientes:
• Oxireductasas
• Transferasas
• Hidrolasas
• Liasas
• Isomerasas
• Ligasas
Inhibición Enzimática
• La actividad de la enzima puede ser inhibida.
• Las moléculas que reducen la actividad de una enzima ➔
inhibidores.

• Fármacos, AB, conservantes alimentarios, venenos y metabolitos de

procesos bioqq normales.
 Competitiva

No competitiva
Reversible
Inhibición Acompetitiva
Enzimática
Irreversible
Inhibición Reversible

• Ocurre cuando el efecto inhibitorio de un compuesto se

puede contrarrestar incrementando la [] del sustrato o
retirando el compuesto inhibitorio mientras la enzima
permanece intacta.
Inhibición Reversible Competitiva
• Cuando el inhibidor y el sustrato se unen en el mismo
sitio.
Inhibidor No Competitivo
• Cuando el inhibidor se une a un sitio distinto del sitio
activo.
Inhibidor Acompetitivo
• Es cuando el sitio de unión al inhibidor se crea después de
que el sustrato se une a la enzima.
Inhibición Irreversible
• Ocurre cuando un inhibidor desactiva de manera
permanente la enzima, por lo común a través de una
reacción covalente que la modifica químicamente.
Funciones de los Cofactores

Metales
Enzima
Son de dos clases:
• Alcalinos /Alcalinotérreos Na, K, Mg, Ca Laxa
• Transición Zn, Fe, Cu Funcional
En su sitio activo
contiene un
cofactor ➔ Zn
Coenzima
• Son moléculas orgánicas que dan versatilidad química a las
enzimas porque aportan grupos reactivos que no están
presentes en las cadenas laterales de sus AA.

• La mayoría de las coenzimas derivan de Vitaminas

Factores que afectan la Actividad Enzimática
Temperatura Las enzimas son proteínas
• Afecta Todas las reacciones QQ que se desnaturalizan a
temperaturas elevadas.

• Las velocidades catalizadas por enzimas también aumentan

con la temperatura.
pH
• La [] de los iones hidrógenos, expresada como un valor de
pH ➔ afecta la ionización de los grupos al sitio activos.

• Los cambios drásticos del pH a menudo provoca

desnaturalización.
pH
• La mayoría de enzimas son activas sólo dentro de un
intervalo estrecho de pH.

• Por eso la importancia de los amortiguadores de pH

El valor de pH en el que la actividad de una enzima es
máxima de llama pH optimo
Ejemplos de pH Optimo
Regulación Enzimática
• Los seres vivos tienen mecanismos sofisticados para regular sus
extensas redes de vías bioqq.

• Razones de Regulación:
Mantenimiento de un estado ordenado
Regulación Enzimática
Conservación de Energía

Capacidad de respuesta a cambios ambientales