Universidad Central de Venezuela

Facultad de Medicina
Escuela José María Vargas
Cátedra de Bioquímica

ENZIMAS

Br:
Katime Sandoval. Elida D.

Caracas, Febrero 2023

TABLA DE CONTENIDO

01
ENZIMAS
02
ENZIMAS
Definición, Estructura, Sitio Activo, Importancia y Características, Energía de Activación, Actividad
Clasificación. Enzimática y Cinética Enzimática.

03
CATÁLISIS ENZIMÁTICA
04
REGULACIÓN ENZIMÁTICA
Enzimas No Michelianas, Reacciones multisustrato
Mecanismos de regulación enzimática
e Inhibición Enzimática.
01 ENZIMAS

Definición, Estructura, Sitio Activo, Importancia y Clasificación.

 ENZIMAS

Son biomoléculas en su mayoría de naturaleza

proteica, cuyas características químicas le
confieren la propiedad de actuar como
catalizadores biológicos, es decir,
incrementan la velocidad de una reacción
bioquímica.

CATALIZADOR: una sustancia o molécula que ,

en un proceso llamado catálisis, incrementa la
velocidad de una reacción química y se
recupera sin cambios en su estructura.
(químicos/biológicos).
 ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

Puede estar formada por una o varias cadenas peptídicas.

SITIO ACTIVO

El sitio activo es el sitio de unión del

sustrato a la enzima y donde se lleva a cabo
la catálisis.

Es una región específica de la enzima donde

se une el sustrato.
 CARACTERÍSTICAS DEL SITIO ACTIVO

→ Especificidad para el sustrato.

→ Pequeña región 3D de la proteína. Sustrato interactúa con residuos de

aminoácidos. Los residuos pueden estar lejos en la secuencia primaria de las
proteínas.

→ Se enlaza al sustrato a través de diferentes interacciones (enlaces no

covalentes).

→ Hay regiones de contacto y regiones catalíticas.

 CARACTERÍSTICAS DEL SITIO ACTIVO

→ AMINOÁCIDOS ESTRUCTURALES: no establecen

enlaces con el sustrato y son los responsables
de la forma de la proteína. En la lisozima de los
129 aa, 124 son estructurales.

→ AMINOÁCIDOS DE FIJACIÓN: establecen enlaces

débiles con el sustrato y lo fijan.

→ AMINOÁCIDOS CATALIZADORES: son los que al

fijarse el sustrato, provocan el rompimiento de
algunos enlaces en la proteína. Responsables
de la transformación del sustrato.
CARACTERÍSTICAS DEL SITIO ACTIVO
IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS

IMPORTANCIA:

1. Tienen un papel importante en el

metabolismo celular.
2. Cada paso de una vía metabólica está
catalizado por un enzima.
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

→ ENZIMAS SIMPLES:
Son proteínas conformadas sólo por
aminoácidos.

→ ENZIMAS CONJUGADAS:
Son proteínas conformadas por
aminoácidos y por una porción no
aminoácidica.

→ RIBOZIMAS:
Enzimas conformadas por RNA
catalítico.
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
 ENZIMAS
02
Características, Energía de Activación, Actividad
Enzimática y Cinética Enzimática.
 CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS

1. Poseen alta especificidad por su sustrato.

• Absoluta: una enzima actúa sobre un solo sustrato

• Relativa: una enzima actúa sobre diferentes sustratos que tienen el mismo tipo
de enlace o un determinado grupo
• Esteroespecífica: algunas enzimas pueden catalizar la transformación de
determinado sustrato que tiene determinada configuración.

2. Nunca son afectadas por la reacción química global.

3. Producen desolvatación del sustrato.

4. Nunca alteran el equilibrio químico de la reacción. No varia el ∆G.

 CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS

5. Aceleran considerablemente las reacciones químicas reduciendo la energía de

activación (↓∆G)
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Son sensibles a cambios de:

→ pH
→ Temperatura
→ [Cofactores]
→ [E]
→ [S]
→ Inhibidores
 CINÉTICA ENZIMÁTICA

Es la rama de la QUÍMICA que se

encarga del estudio de la VELOCIDAD
de las reacciones catalizadas
enzimáticamente y aquellos factores
que la modifican.
 03
CATÁLISIS ENZIMÁTICA
Enzimas No Michelianas, Reacciones multisustrato e Inhibición
Enzimática.
 MECANISMOS DE CATÁLISIS ENZIMÁTICA

1. CATÁLISIS ÁCIDO – BASE

Existen sustratos que al reaccionar originan compuestos intermedios tan inestables que
inmediatamente se reconvierten en sustrato antes transformarse en productos.

2. CATÁLISIS ÁCIDO – BASE ESPECÍFICA

EN REACCIONES SIN ENZIMA. El agua puede cederle o quitarle un protón al intermedio inestable y
transformarlo en otro compuesto inestable que fácilmente se transforma en Producto.
 MECANISMOS DE CATÁLISIS ENZIMÁTICA

3. CATÁLISIS ÁCIDO – BASE GENERAL

En una reacción CATALIZADA POR ENZIMA, la transferencia del protón requiere de otro grupo. En
estos casos las cadenas laterales de aminoácidos (catalíticos) pueden actuar como dadores y
aceptores de protones.

4. CATÁLISIS COVALENTE
Implica la formación de un compuesto intermediario que se une a la enzima de manera
covalentemente. En la catálisis covalente, el ataque de un grupo nucleófilo (cargado -) o
electrófilo (cargado +) del centro activo de la enzima sobre el sustrato conduce a la unión
covalente TRANSITORIA del sustrato* a la enzima.
 MECANISMOS DE CATÁLISIS ENZIMÁTICA

5. CATÁLISIS POR IONES METÁLICOS

El metal puede estar firmemente unido a la enzima o puede hallarse en la solución junto con el
sustrato y puede intervenir de diferentes maneras durante la catálisis.

El ión metálico puede interaccionar con el sustrato orientándolo en la posición más adecuada para que
se de la catálisis o bien puede estabilizar intermediarios de reacción cargados.
ENZIMAS NO MICHELIANAS
 REACCIONES MULTISUSTRATO

1. MECANISMO SECUENCIAL
Los dos sustratos se unen al centro activo antes de que se libere cualquiera de los productos.
Ambos sustratos deben encontrarse simultáneamente en el centro activo para poder formar el
complejo terciario ES1-S2.
 REACCIONES MULTISUSTRATO

MECANISMO SECUENCIAL

AL AZAR: No existe una secuencia obligatoria en la entrada de sustrato ni en la salida de productos.

ORDENADO: Existe una secuencia establecida de entrada de los sustratos y de salida de los productos.
 REACCIONES MULTISUSTRATO

2. MECANISMO DE DOBLE DESPLAZAMIENTO, “PING-PONG”

La enzima libre se activa con el primer sustrato, formando el primer producto, esto genera una
modificación temporal en la enzima y reacciona con el segundo sustrato formando un nuevo
producto. NO SE FORMA COMPLEJO TERCIARIO.
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
 INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

1. INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
 INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

1. INHIBICIÓN ACOMPETITIVA
REGULACIÓN ENZIMÁTICA
04
Mecanismos de regulación enzimática
 REGULACIÓN ENZIMÁTICA

→ Las vías opuestas deben ser reguladas de manera independiente para evitar ciclos fútiles.

→ Por razones de economía. Los puntos regulatorios suelen encontrarse al inicio de una ruta
metabólica.

→ Dichos puntos regulatorios suelen corresponder a reacciones fisiológicamente irreversibles, para

que la regulación de la misma no afecte la vía opuesta.

Las rutas deben estar reguladas para:

→ Mantener un estado celular controlado
→ Conservar la energía
→ Responder a variaciones ambientales
 MECANISMOS DE REGULACIÓN ENZIMÁTICA

COMPARTIMENTACIÓN ISOENZIMAS

Reacciones químicas opuestas suelen • Catalizan la misma reacción en

producirse en compartimientos celulares diferentes tejidos.
diferentes para evitar ciclos fútiles. • Diferentes secuencias de aminoácidos.
• Diferentes cadenas.
• Diferentes Km.
 MECANISMOS DE REGULACIÓN ENZIMÁTICA
MODULACIÓN ALOSTÉRICA POSITIVA
MODULACIÓN ALOSTÉRICA

→ Puede ocurrir activación o inhibición

enzimática.
→ El modulador se une a un sitio distinto
al sitio activo.
→ La unión del modulador es
MODULACIÓN ALOSTÉRICA NEGATIVA
reversible,interacción débil, e implica
cambios conformacional.
→ Suelen ser enzimas multiméricas pero
también puede ocurrir en monoméricas.
→ Las multiméricas tienen cinética
sigmoidal.
MECANISMOS DE REGULACIÓN ENZIMÁTICA

MODULACIÓN COVALENTE
MECANISMOS DE REGULACIÓN ENZIMÁTICA

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