Enzimas

Ing. C. Mabel Luna

 https://www.youtube.com/watch?v=yk14dOOvwMk

Sistema digestivo
Digestión bucal
Digestión estomacal
Enzima: proteína de elevado peso molecular (104-106 g/mol)
sintetizadas por organismos vivos

Son capaces: de catalizar reacciones bioquímicas/biológicas.

Elevadas velocidades de reacción 10-10 000 moléculas/enzima-s

Elevada selectividad (controlan formación de productos no
deseados
Catalizadores efectivos a bajas concentraciones (10 -5-10 -10 mol/L
Clasificación

1. Oxidorreductasas

2. Transferasas

3. Hidrolasas

4. Liasas

5. Isomerasas

6. Ligasas
 Clasificación de enzimas: Grupos
1. Oxidorreductasas: catalizan Rx Redox
2. Transferasas: transfieren grupos funcionales
•grupos aldehidos
•grupos acilos
•grupos glucosilos
•grupos fosfatos (kinasas)

3. Hidrolasas: catalizan Rx. De hidrólisis

•Transforman polímeros en monómeros.
Actúan sobre:
•enlace éster
•enlace glucosídico
•enlace peptídico
•enlace C-N
4. Liasas: rompen enlaces por adición a los dobles
enlaces
•Entre C y C
•Entre C y O
•Entre C y N

5. Isomerasas: reagrupan grupos funcionales

6. Ligasas: Formación de enlaces, con aporte de ATP

Entre C y O
•Entre C y S
•Entre C y N
•Entre C y C
Fundamentos de las reacciones enzimáticas

Difícil y cara separación del producto ………………procesos heterogéneos

 Reacciones endergónicas y exergónicas
 Una reacción endergónica es una reacción
química que necesita o utiliza energía.
 Fotosíntesis.
https://www.bioenciclopedia.com/fotosintesis/

Una reacción que libera energía se conoce

como una reacción exergónica.

Respiración celular.
https://www.youtube.com/watch?v=cQS4-gFqwZA
Energía de activación
 Muchas reacciones exergónicas necesitan calor
(energía) para comenzar.
 Ej.: Combustión de madera.
 Esta energía se conoce como energía de
activación.
 La cantidad de energía de activación es,
generalmente, mucho menor que la energía que libera
la reacción.
 ¿Las células realizan reacciones exergónicas?
 Hacen posibles las reacciones,
disminuyendo la cantidad de
energía de activación que se
necesita.
 Controlan la velocidad a la que
ocurre la reacción.
 Permiten que las reacciones
ocurran a unas temperaturas que
no hagan daño al organismo.
 Mecanismo de las reacciones enzimáticas
En una reacción catalizada por enzimas:
 Enzimas
• Para que ocurra una reacción, además de contar con energía de activación,
ésta debe tener una orientación adecuada.
• Las enzimas poseen un punto específico de unión llamado sitio activo, que
permite la orientación exacta, y un sitio catalítico, que debilita enlaces
existentes o facilita la formación de otros nuevos, según corresponda.
•.
sustrato

Complejo
enzima-sustrato

productos
Teorías de la acción enzimática
Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)
Substrato y enzima se acoplan de
forma estereospecífica, de la misma
manera que una llave se ajusta a su
cerradura.
Modelo aceptado durante mucho
tiempo; hoy se considera
insuficiente al no explicar algunos
fenómenos de la inhibición
enzimática.
 Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)

Tanto la enzima como el

substrato sufren una alteración
en su estructura por el hecho
físico de la unión.

Está mucho más de acuerdo

con todos los datos
experimentales conocidos hasta
el momento.
Ejemplo de estructura de una enzima: la quimotripsina , una enzima
digestiva que hidroliza proteínas.

• La estructura primaria de esta enzima

consta de 245 aminoácidos.
• La estructura cuaternaria de consta de
tres cadenas polipeptídicas: a, b y c.
• Los enlaces disulfuro unen las cadenas
a,b y c entre sí.
• Los aminoácidos del Sitio Activo son
tres: His, Asp y Ser.
• De 245 aminoácidos totales, solamente
los grupos R de tres de ellos conforman
el sitio activo de esta enzima.
Modelo espacial de la Quimotripsina
• La enzima tiene un aspecto
globular, dado por el
plegamiento de las
subunidades a,b y c.

• El S.A se muestra en
naranja.

• Esta enzima tiene un solo

S.A.

• Las enzimas pueden tener

un S.A por subunidad.
Un acercamiento al sitio activo
• En detalle pueden
verse los grupos
funcionales de la
enzima que toman
contacto con el
sustrato de la
reacción
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
• Las propiedades de las enzimas derivan del hecho de ser proteínas.
• Cambios en la conformación suelen ir asociados en cambios en la
actividad catalítica.
• Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un
enzima son:
• pH
• Temperatura
• Concentración de sustrato
• Cofactores
• inhibidores
pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

• Las enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH;

amino -NH2; tiol -SH, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos.
• Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica
positiva, negativa o neutra.
• Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas
eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada
para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo.
TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
• La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama
temperatura óptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de
velocidad de la reacción (actividad enzimática) decrece rápidamente hasta
anularse.
CONCENTRACIONES SOBRE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
• La Figura muestra la velocidad de una reacción enzimática a 6
concentraciones distintas de sustrato.
• Además, la presencia de los productos finales puede hacer que la
reacción sea más lenta, o incluso invertir su sentido
COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
• Cofactores:
Sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis.
• Pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++,
Zn++, etc. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se
llama coenzima.
INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA

• Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro

activo por semejanza estructural con el sustrato original
(inhibidor competitivo) o bien alteran la conformación espacial
del enzima, impidiendo su unión al sustrato (inhibidor no
competitivo) .
Inhibidor:
Efector que hace disminuir la actividad enzimática, a través de
interacciones con el centro activo u otros centros específicos (alostéricos).

Esta definición excluye todos aquellos agentes que inactivan a la enzima a través de
desnaturalización de la molécula enzimática

De esta forma, habrá dos tipos de inhibidores:

I. Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro activo

II. Alostéricos: ejercen su acción sobre otra parte de la molécula, causando un

cambio conformacional con repercusión negativa en la actividad enzimática.
Los inhibidores isostéricos pueden ser de dos tipos:

1. Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima libre,

con el complejo enzima-substrato o con ambos:

E+I EI

ES + I ESI

2. Inhibidor irreversible: modifica químicamente a la enzima:

E+I E’
 Inhibición reversible

(a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre, impidiendo la fijación

del substrato: Inhibición Competitiva

(b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo haga o no el

substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la fijación del substrato a la enzima,
pero sí impide la acción catalítica: Inhibición No Competitiva

(c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-substrato una vez

formado, impidiendo la acción catalítica; este tipo se conoce como Inhibición
Anticompetitiva
 Inhibición competitiva
Al aumentar la cantidad
de SUSTRATO el
inhibidor competitivo es
desplazado y se forma
producto
 Inhibidor No Competitivo
• Se une a un lugar diferente del sitio activo la enzima
• Se une a la enzima libre y también al complejo enzima-sustrato
• Por acción del inhibidor disminuye la Vm pero el valor de Km no se
altera
Inhibidor Incompetitivo
• Se une a un lugar diferente del sitio activo de la enzima
• Se une sólo al complejo enzima-sustrato
• Los efectos que tiene: disminuye el valor de Km y también el de Vmáx
 S
E ES E+P
I
Inhibición
Anticompetitiva
ESI

El inhibidor sólo puede fijarse al complejo ES;

el complejo ESI no es productivo
Inhibidores Irreversibles
• Producen inactivación permanente de la actividad enzimática
• Se interfiere con el normal desarrollo de una reacción o vía
metabólica
• Ejemplos: p-cloromercuribenzoato, yodoacetato, isopropilfluorfosfato
 Enzimas alostéricas
• Las enzimas alostéricas presentan
estructura cuaternaria.
• Tienen diferentes sitios activos,
unen mas de una molécula de
sustrato
• La unión del sustrato es
cooperativa
• la curva de velocidad presenta
una forma sigmoidal
 Desnaturalización de una Proteína

Estado Nativo
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las
estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria),
quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico
sin ninguna estructura tridimensional fija
Desnaturalización de la
ribonucleasa. En general, la
desnaturalización fuerte produce
una destrucción permanente de
la molécula

Agentes desnaturalizantes: Se distinguen

agentes físicos (calor) y químicos
(detergentes, disolventes orgánicos, pH,
fuerza iónica).
 Enzimas y coenzimas
• Una enzima recibe el nombre del sustrato sobre el cual actúa.
• A una parte del nombre del sustrato se le añade el sufijo –asa. ¿Cuál será el
sustrato de una proteasa?
• En algunas reacciones, pequeñas moléculas, llamadas coenzimas, se unen a las
enzimas para controlar las reacciones.
• Las coenzimas no son proteínas y no sufren cambios durante las reacciones.
• Algunas vitaminas son coenzimas. B1, B2, B6, K.
• Una reacción no ocurrirá si la coenzima no está presente.
 Cofactores enzimáticos
Algunas enzimas necesitan para llevar a cabo su actividad catalítica de la
concurrencia de una o más sustancias de naturaleza no proteica que reciben el
nombre de cofactores.
En ausencia de cofactor el enzima resulta catalíticamente inactivo y recibe el nombre
de apoenzima; la combinación de apoenzima y cofactor da el holoenzima
catalíticamente activo. Existen dos tipos de cofactores enzimáticos: los iones
metálicos y los coenzimas.
Coenzimas
• Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas, que se unen a la
enzima.
• Las coenzimas colaboran en la reacción enzimática recibiendo
transitoriamente algún grupo químico: H+ , OH, CH3 .
El NAD es una coenzima aceptora de H

Sustrato
oxidado
Aproximadamente 1/3 enzimas requiere
algún ión metálico para catalizar
Algunas enzimas requieren metales para mejorar su
actividad
Algunas aplicaciones
 Revisar
Respiración celular https://www.youtube.com/watch?v=Hx3b2_uggqU

Taller 2: Revisar nuevamente el caso asignado, identificar existencia o nó de un elemento biológico. Y

responder la pregunta en el siguiente orden:

1. Resumen del caso: (comprensión lectora, capacidad de síntesis)

2. Identificar la presencia del elemento biológico y al elemento biológico si lo hubiera. (análisis)
3. Responder si el caso asignado es un bioproceso fundamentando su respuesta. (comprensión, explicación
y comunicación efectiva)