Elena María Curró Llorella

Enzimas
1. Enzimas
• Son proteínas que catalizan reacciones químicas iguales, pero en distintos tejidos actúan como
catalizadores de diversas reacciones químicas facilitándolas mediante las siguientes características:
- Catalizadores, aumentan su velocidad de reacción.
- Disminuyen la energía necesaria para que se active o produzca la reacción.
- Provienen del ambiente específico para que la reacción transcurra a mayor velocidad,
centro activo

• También hay algunos factores que afectan a la velocidad de reacción:

- Existencia de cofactores: algunas enzimas requieren un cofactor para ser funcionales,
pueden ser Inorgánicos u orgánicos.
- Termolabilidad: factores como el pH y la temperatura afectan a la velocidad de reacción.

2. Reacciones:
• Desde el punto de vista energético se puede diferenciar:
- Exergónicas: Desprenden energía (A + B(Sustrato)<==>C + D(Producto) + energía)
- Endergónicas: Necesitan aporte de energía para desarrollarse (A + B(Sustrato) + energía <==>C + D(Producto))

3. Especificidad y clasificación enzimática.

• La especificidad de las enzimas radica en el llamado centro activo, región de la enzima que contacta
con el sustrato. Algunas son específicas para una determinada reacción, mientras que otras pueden
catalizar varias.

➙Según el tipo de reacciones que catalizan:

- Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis o rotura de polímeros hasta la obtención de

monómeros.
- Isomerasas: actúan sobre moléculas para obtener sus isómeros de función o de posición.
- Liasas: degradan o sintetizan enlaces fuertes sin acoplamiento energético.
- Ligasas: degradan o sintetizan enlaces fuertes con acoplamiento energético.
- Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidación-reducción.
- Transferasas: transferencia de un grupo químico de un sustrato a otro.

➙En función de su procedencia:

- Proenzimas o zimógenos: enzimas sintetizadas en forma inactiva.

- Isoenzimas: son enzimas diferentes que catalizan reacciones químicas iguales, pero en distintos
tejidos, Son reacciones reversibles.
4. Factores que afectan a la actividad enzimática.
• Temperatura: su incremento produce una mayor movilidad y energía cinética de las moléculas; por
tanto, aumenta la velocidad de reacción.
• pH: cada enzima muestra una velocidad de reacción máxima a un determinado valor de pH.
• Concentración de enzima: a mayor concentración de enzima, mayor velocidad de reacción.
• Concentración de sustrato: a mayor concentración de sustrato, mayor velocidad de reacción.
• Inhibición enzimática: esta inhibición puede ser de dos tipos:

➙ Irreversible: el inhibidor enzimático bloquea el centro activo de la enzima, alterando su actividad

de forma irreversible.

➙ Reversible: en esta inhibición se conocen dos mecanismos diferentes:

- Competitiva: el inhibidor compite con el sustrato para unirse al centro activo de la enzima,
disminuye la afinidad por el sustrato, pero no la velocidad máxima.
- No competitiva: el inhibidor se une a un punto situado fuera del centro activo, modificando
reversiblemente la estructura terciaria y bloqueando la acción catalítica, disminuye la velocidad.

5. Regulación de la actividad enzimática

La regulación de la actividad enzimática tiene lugar mediante los siguientes mecanismos:
• Enzimas alostéricas: Evita la formación de un exceso de producto final. Estas enzimas, aparte de
tener un centro activo, poseen lo que se denomina centro alostérico. A este centro se unen efectores
positivos (que la activan) y efectores negativos (que la inhiben), según la necesidad de productos
finales.
• Inhibición por feedback o por producto: el producto final inhibe a la primera enzima de la ruta
metabólica. La finalidad es limitar la producción de producto final.
• Síntesis de la enzima: se aumenta o disminuye la síntesis de la enzima que cataliza la reacción. De
esta manera, si la concentración de enzima es mayor, la velocidad de la reacción también lo será.