UNIVERSIDAD DE CÓRDOBA

FACULTAD DE INGENIERÍAS
DEPARTAMENTO DE INGENIERÍA DE ALIMENTOS
PROGRAMA DE INGENIERÍA DE ALIMENTOS
Bioquímica.
Rosman Ramos – Osvaldo Quiz
TALLER DE ENZIMAS.
1. ¿Que son las enzimas?
R/ Una enzima es un catalizador biológico. Es una proteína que acelera la velocidad de una reacción
química específica en la célula. La enzima no se destruye durante la reacción y se utiliza una y otra
vez. Una enzima reconoce a su sustrato, se une y modifica a sustrato, esta misma libera los
productos.
2. ¿Qué función tiene un catalizador y haga su respectiva grafica?
R/ Un catalizador biológico, es aquel que permite acelerar los procesos del metabolismo de los seres
vivos, ese catalizador puede ser la misma enzima. Estos aceleran la reacción al disminuir la energía
de activación

3. Diga los aspectos generales sobre las enzimas.

R/

• Las proteínas están formadas por numerosos aminoácidos, que se agrupan a través de
uniones peptídicas, formando largas cadenas. Esas cadenas suelen formar espirales,
enrollamientos y plegamientos. Es por ello que las enzimas adoptan una estructura
característica que es muy importante a la hora de ejercer su función catalítica. En general
las enzimas son proteínas globulares.
 • Las enzimas en general tienen una alta especificidad de sustrato, lo que significa que
pueden “reconocer” al compuesto químico que deben procesar y anclarlo en lo que se
conoce como “sitio activo”. El sustrato “encaja” en dicho sitio activo, tal como una llave
encaja en el diseño de una cerradura. A veces, compuestos muy parecidos entre sí pueden
insertarse en el mismo sitio activo, a esto se le llama “inhibición competitiva” de una
reacción.
• Las enzimas suelen ser activas en determinado rango de condiciones de temperatura y pH,
con un óptimo donde su velocidad de reacción es máxima. La mayoría de las enzimas del
cuerpo humano funcionan bien a 36-37 °C, que es la temperatura corporal. Para algunas
bacterias que viven en ambientes extremos, la temperatura óptima puede ser bastante
diferente que esa, también el pH óptimo. A veces hay subgrupos dentro de un mismo tipo
de enzima con diferentes óptimos de pH (por ejemplo: fosfatasas ácidas y fosfatasas
alcalinas).
• Dada esta especificidad que las caracteriza, solo es necesario una cantidad muy pequeña de
estas proteínas para llevar adelante los procesos metabólicos normales, pues funcionan
como una línea de montaje muy eficiente, que en cuestión de segundos transforman un
compuesto o varios en otro.
• Algunas enzimas necesitan de la presencia simultánea de otras sustancias no proteicas para
poder operar. Estas sustancias suelen ser iones metálicos (cobre, manganeso, magnesio) o
sustancias orgánicas, en este último caso se las suele designar también como coenzimas.
• Algunos compuestos pueden unirse a la enzima, no en el sitio activo, sino en otra posición,
y motivar un cambio conformacional que derive en su activación. A estos se los llama
activadores o efectores alostéricos.
• Se debe tener presente que a veces el cambio de unos pocos aminoácidos puede significar la
reducción de la actividad de una enzima o incluso la pérdida total de su actividad.
Asimismo, las enzimas se pueden oxidar, por ejemplo, y bajo esas condiciones podrían
verse imposibilitadas de catalizar una reacción.
4. ¿cómo se clasifican las enzimas? explique cada uno de las clases.

R/ En función de su acción catalítica específica, distinguimos 6 grandes grupos o clases:

• OXIDORREDUCTASAS: es una enzima que cataliza la transferencia de electrones desde

una molécula donante (el agente reductor) a otra aceptora (el agente oxidante).
• TRANSFERASAS: es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo funcional.
• HIDROLASAS: Catalizan las reacciones de hidrólisis
• LIASA: Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos
• ISOMERASAS: Catalizan la interconversión de isómeros
• LIGASAS: Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido
trifosfato (ATP, GTP, etc.)
5. ¿Qué es la especificidad de las enzimas?
R/ LA ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS, estas tienen la capacidad de catalizar reacciones
químicas de manera muy específica. Esta es una propiedad que las hace diferentes a muchos
catalizadores.
6. Explique cada una de las especificidades de las enzimas.
R/

• Especificidad estereoquímica: Una reacción en la que los reactivos difieren sólo en su

estereoisomería son transformados preferente o exclusivamente en productos que se
diferencian también sólo en su estereoisomería.
• Regioespecificidad: es la preferencia que tiene una reacción para romper o crear un enlace
en una dirección en particular por encima de todas las demás posibles.
• Quimioselectividad: es la preferencia de un reactivo para reaccionar en particular con uno
de entre dos o más grupos funcionales diferentes.
7. ¿A qué se le conoce como sito activo de las enzimas?
R/ El sitio activo de las enzimas: es una cavidad existente en la superficie del enzima que está
compuesta interiormente por una serie de residuos de aminoácidos
8. ¿Qué factores que afectan la velocidad de reacción enzimática? Explique cada una de ellas.
R/

• pH: iones poseen carga, generan fuerzas de atracción y repulsión entre los enlaces de
hidrógeno e iónicos de las enzimas. Esta interferencia produce cambios en la forma de las
enzimas, afectando así su actividad.
• Temperatura: las temperaturas muy altas desnaturalizan las enzimas, esto significa que el
exceso de energía rompe los enlaces que mantienen su estructura haciendo que no
funcionen de manera óptima. La temperatura a la que se produce la velocidad máxima de
reacción se denomina temperatura óptima de la enzima, que se observa en el punto más alto
de la curva.
• Efecto de la concentración del sustrato: al superar cierta concentración de sustrato no habrá
ningún efecto sobre la velocidad de la reacción, pues las enzimas estarían saturadas y
funcionando a su máxima velocidad.
9. ¿En qué consiste la cinética de reacción enzimática?

R/ La cinética de reacción de las enzimas estudia la velocidad de las reacciones catalizadas

por enzimas.
MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS-MENTEN
Para explicar la relación observada entre la velocidad inicial (v0) y la concentración inicial de
sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente
ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la
segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima
libre:
10. ¿Qué es la inhibición enzimática? Explique cada una de ellas.
R/ Los inhibidores enzimáticos son sustancias que afectan negativamente la función de las enzimas
y, en consecuencia, ralentizan o en algunos casos, detienen la catálisis.
Inhibición Irreversible: Algunos inhibidores se combinan de modo permanente con el enzima
uniéndose covalentemente a algún grupo funcional esencial para la catálisis con lo que el enzima
queda inactivado irreversiblemente.
Hay tres tipos comunes de inhibición enzimática reversible:

• Competitiva: es un compuesto químico similar a un sustrato que puede reaccionar con el

sitio activo de la enzima. Cuando el sitio activo de una enzima se ha unido a un inhibidor
competitivo, el sustrato no puede unirse a la enzima.
• no competitiva: es un compuesto químico que se une a otro lugar del sitio activo de una
enzima, llamado sitio alostérico. En consecuencia, la enzima cambia de forma y ya no
puede unirse fácilmente a su sustrato, por lo que la enzima no puede funcionar
correctamente.