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Nota.- En muchos libros se escribe los enzimas (en vez de las enzimas), lo cual
es igualmente correcto.
2.- ¿Cuál es la característica que diferencia a las enzimas del resto de las
proteínas?
Las enzimas (E) catalizan reacciones en las que una o más moléculas de
sustrato (S) se transforman en uno o varios productos (P). Esto requiere la
formación transitoria del llamado complejo enzima-sustrato (ES). En este
complejo las moléculas de sustrato deben quedar correctamente orientadas en
el centro activo para que tenga lugar la acción catalítica y, posteriormente, la
liberación de los productos.
Este símil fue utilizado por Emil Fischer para describir la complementariedad
geométrica entre el sustrato (“llave”) y la enzima (“cerradura”). Cuando el
sustrato ha encajado en el centro activo queda constituido el complejo enzima-
sustrato. Esquema:
Entre las enzimas poco específicas están las proteasas digestivas, por ejemplo,
la quimotripsina, que rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy
diverso tipo.
9.- Características y función del centro activo de las enzimas.
• El centro activo constituye una parte muy pequeña de la enzima (en torno al 5
% de la superficie total). Suele estar formado por menos de diez aminoácidos
que, aunque distantes en la cadena peptídica, quedan próximos debido a los
repliegues de la misma. Presenta una estructura tridimensional en forma de
cavidad, que facilita la unión con el sustrato y dificulta que lo haga otro tipo de
moléculas.
10.- ¿Son igualmente importantes todos los aminoácidos para llevar a cabo la
catálisis enzimática?
Se trata de una expresión más detallada del modo de acción de las enzimas.
ES = complejo enzima-sustrato
EP = complejo enzima-producto
En las reacciones espontáneas, los productos finales tienen menos energía libre
que los reactantes, aunque hay que suministrar un aporte energético para que
transcurra la reacción. Este aporte, al que a llamamos energía de activación, es
necesario para alcanzar un estado de transición o activado, que facilita la
reacción al aumentar la energía cinética de los reactantes, posibilitando que se
rompan enlaces químicos y se puedan formar otros nuevos.
Conclusión: las enzimas aumentan la velocidad con que una reacción química
alcanza el equilibrio puesto que disminuyen la energía de activación (cantidad
de energía necesaria para activar las moléculas reaccionantes y completar la
reacción).
15.- En ciertos textos se lee que algunas enzimas catalizan reacciones “Uni-
Uni” (uni-uni), “Bi-Bi” (bi-bi) u otra combinada. Haga un esquema para aclarar
su significado.
La reacción más sencilla catalizada por una enzima (E) es aquella en la que una
molécula de sustrato, S, se convierte en otra de producto, P (“Uni-Uni”). Sin
embargo, determinadas enzimas catalizan reacciones en las que la
estequiometría es más compleja.
Esquemáticamente:
• EC = Enzyme Commission
• 2 = clase (transferasas).
• 7 = subclase (fosfotransferasas).
21.- Escriba en un buscador de Internet “EC 1.1.1.1”. Luego haga lo propio con
“EC 4.1.1.1” y “EC 6.4.1.1”. Cite simplemente los nombres correspondientes.
A = acetilcolina (neurotransmisor)
B = agua
C = acético (acetato)
D = colina
(*). Nota.- Rubisco aparece en los libros escrita de diversas maneras (rubisCO,
RuBisCO, RUBISCO). Es un acrónimo de ribulosa (ru), difosfato o
“bisphosphate” (bis), carboxilasa (c)- oxigenasa (o).
25.- Interprete el esquema adjunto.
Esta frase se refiere a que las reacciones metabólicas están catalizadas por
enzimas, sin las cuales la velocidad de tales reacciones sería muy lenta e
incompatible con la vida.
• Algunas enzimas son propias de las células de ciertos tejidos u órganos, pero
carecen de función en la sangre.Cuando una o más de tales enzimas se detectan
en un análisis sanguíneo sirven como indicador de una posible lesión, pues
cabe deducir que el contenido intracelular se ha vertido al medio por necrosis u
otra causa.
La reacción es:
(c). La velocidad apenas aumenta cuando [S] es muy alta (zona de saturación).
6.- ¿Qué representa la ecuación adjunta?
V* = velocidad máxima
KM = constante de Michaelis-Menten
Ecuación de Michaelis-Menten:
Recordemos que:
V* = velocidad máxima
KM = constante de Michaelis-Menten
Caso a). Si [S] es mucho menor que KM puede considerarse que ([S] + KM)
equivale a KM y la ecuación queda así:
Esto quiere decir que la velocidad es proporcional a [S].
Caso b). Si [S] es igual a KM, entonces ([S] + KM) equivale a 2 [S], resultando:
Caso c). Si [S] es mucho mayor que KM, entonces ([S] + KM) equivale a [S],
resultando al simplificar que la velocidad inicial se aproxima al valor de V*
(velocidad máxima), lo que corresponde a la zona de saturación de la gráfica de
la cinética enzimática.
A = velocidad máxima.
B = zona de saturación
Ecuación de Michaelis-Menten:
V = velocidad inicial de la reacción
V* = velocidad máxima
KM = constante de Michaelis-Menten
Representaciones gráficas:
A = no existe inhibidor
A = sin inhibidor
d = KM “aparente”
15.- Interprete el gráfico adjunto (aclarando el significado de los números y de
las letras minúsculas).
1 = sin inhibidor
(a) = Velocidad máxima
(b) = 1 / 2 de V máxima
2 = con inhibidor
(d) = Vmap / 2
(e) = KM
Enzimas 3 (soluciones)
1.- Cite los factores que influyen en la regulación de la actividad enzimática.
Valor “a”. En la gráfica se observa que este valor se corresponde con el máximo
de actividad enzimática. Se designa como temperatura óptima y se define como
la temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima.
Tramo “c”. Las enzimas, al ser proteínas, sufren la desnaturalización por el calor
(no por el frío). Se observa que al sobrepasar el intervalo óptimo tiene lugar una
pérdida progresiva de la actividad catalítica. La desnaturalización provoca que
la actividad enzimática decrezca rápidamente hasta anularse.
3.- En relación con la actividad enzimática (A) y la influencia del pH, interprete
las tres gráficas del esquema adjunto.
La mayoría de las enzimas son muy sensibles a las variaciones de pH. Puesto
que la conformación de las proteínas está influida por las cargas eléctricas de
los grupos ionizables, presentes en las cadenas laterales de los aminoácidos
integrantes, habrá un pH en el cual dicha conformación será la más adecuada
para la actividad catalítica. Es decir: existe un valor óptimo del pH al cual la
velocidad de la reacción enzimática es máxima.
Caso “a”. Esta enzima presenta un pH óptimo muy ácido, entre 1’5 y 2. Su
actividad se anula prácticamente cuando el pH se acerca a la neutralidad.
Caso “c”. Esta enzima presenta un pH óptimo igual a 10, observándose que su
actividad catalítica se anula cuando el pH es ácido (pH = 5) o muy básico.
Nota.- Las gráficas corresponden a la pepsina (a), ureasa (b) y arginasa (c).
4.- ¿Por qué un pH óptimo de 5 para las enzimas hidrolíticas protege a la célula
de una posible degradación?
En general, las enzimas son muy sensibles a los cambios de pH, pero en algún
caso, como en la papaína (una peptidasa), la actividad enzimática apenas se
modifica entre amplios márgenes de pH.
• Las coenzimas son cofactores, pero no todos los cofactores son coenzimas.
A = acetil coenzima A.
B = oxalacético (oxalacetato).
C = agua.
D = coenzima A.
E = cítrico (citrato).
Nota.- No hay que confundir las enzimas “sintasas” con las “sintetasas”, pues
pertenecen a clases diferentes. Las ligasas o sintetasas (clase 6) catalizan
reacciones de unión de dos sustratos mediante el aporte energético derivado de
la hidrólisis de un nucleósido trifosfato como el ATP, GTP, etc., proceso que no
tiene nada que ver con el tratado en esta pregunta.
(*). La nicotinamida también es llamada niacinamida, esto es, la amida del ácido
nicotínico o niacina.
Además de ser distinta la KMse diferencian en: la masa molecular, el valor del
punto isoeléctrico, la mayor o menor actividad frente a los posibles cambios de
temperatura o presencia de inhibidores, etc. La única propiedad que tienen en
común es catalizar la misma reacción.
Esquemáticamente:
21.- (Internet). Nombre y función de “EC 1.1.1.27”.
23.- ¿Cuáles son las características del modelo de alosterismo propuesto por
Monod, Changeux y Wyman? (Busque en Internet).
Las enzimas alostéricas son aquellas que presentan, además del habitual centro
activo, centros alostéricos y a las cuales se puede fijar un ligando, llamado
efector o modulador, que modifica la actividad enzimática.
29.- ¿Qué son los efectores o moduladores alostéricos? ¿Cuándo se dice que
son positivos o negativos?
Cuando las moléculas del inhibidor están fuera de los sitios alostéricos, la
enzima adopta su conformación activa y el sustrato puede encajar en el centro
activo.
Nota.- Las enzimas heterotrópicas son aquellas que resultan inhibidas por su
modulador, siendo esta molécula diferente del sustrato.
Hay enzimas que pasan de una forma inactiva (o menos activa) a otra activa (o
de de mayor actividad) uniéndose covalentemente a un grupo químico de
pequeño tamaño, como el fosfato (o el AMP), coloreado de azul en el esquema.
40.- ¿Qué son las enzimopatías? Ponga dos ejemplos (busque en su libro o en
Internet).