Análisis

Bioquímicos
clínicos 2

Enzimas
Por: Kuc Veron Karla Jaqueline

7° C 14/oct/2022
Profesor: Baldemar Ake Canche
Introducción.
Los enzimas constituyen la clase de moléculas proteicas más
numerosa y especializada, son los instrumentos primarios para
expresar la acción de los genes, ya que catalizan los millares de
reacciones químicas que, colectivamente, constituyen el
metabolismo intermediario de las células.
De hecho, todos los pasos de todos los procesos metabólicos
están catalizados por enzimas. Con la excepción de un
pequeño grupo de moléculas de RNA catalítico (los ribozimas),
todas las enzimas conocidas son proteínas.
 Clasificación
01 02 03
OXIDORREDUCTASAS TRANSFERASAS HIDROLASAS
Catalizan una reacción de oxidación– Catalizan la transferencia de un grupo Catalizan la hidrólisis de varios
reducción entre dos sustratos. distinto de hidrógeno desde un sustrato a
otro. enlaces.

04
LIASAS
Catalizan la eliminación de grupos
del sustrato sin hidrólisis; el
producto contiene dobles enlaces.
05 06
ISOMERASAS LIGASAS
Catalizan la interconversión de Catalizan la unión de dos moléculas
isómeros geométricos, ópticos o de sustrato, junto con la ruptura del
posicionales. enlace pirofosfato en adenosín
trifosfato (ATP) o un compuesto
similar.
 FACTORES QUE INFLUYEN SOBRE LAS
Concentración del sustrato
● El sustrato se une con facilidad a la enzima libre a
una concentración baja de sustrato.
● La velocidad de reacción aumenta de manera
estable cuando se agrega más sustrato mientras la
cantidad de enzima excede la cantidad de
sustrato.
REACCIONES ENZIMÁTICAS
Concentración de la enzima
Mientras que la concentración de sustrato exceda la
concentración de la enzima, la velocidad de reacción
será proporcional a la concentración de la enzima.
• La concentración de la enzima afecta la velocidad de
la reacción catalizada.
• A concentraciones mayores de la enzima, la
reacción será más rápida.

○ Cinética de primer orden

● Cuando la concentración de sustrato es lo

suficientemente alta para saturar la enzima
disponible, la velocidad de reacción ha alcanzado
su máximo.
 FACTORES QUE INFLUYEN SOBRE LAS
REACCIONES ENZIMÁTICAS
Temperatura

• Las bajas temperaturas causan la

inactividad reversible de las enzimas, por
lo que las muestras de suero o plasma
para medición enzimática se refrigeran o
congelan.
pH • temperatura: incremento de la
velocidad de una reacción química
(acelera el movimiento de las moléculas)
• Los cambios en él pueden
desnaturalizar enzimas o influir sobre
• Temperatura de análisis para la medición
rutinaria: 25, 30 o 37°C.
su estado iónico = cambio estructural
o un cambio de carga en un residuo de
aminoácido en el sitio activo.
• Se controla con cuidado a un pH
óptimo por medio de soluciones
amortiguadoras apropiadas.
 FACTORES QUE INFLUYEN SOBRE LAS
REACCIONES ENZIMÁTICAS
Inhibidores.
Entidades que pueden interferir con la reacción.

• Inhibidores competitivos: se unen físicamente al sitio

activo de una enzima y compiten con el sustrato por el
sitio activo.

• Inhibidor no competitivo: se une a una enzima en un

sitio distinto del sitio activo y puede ser reversible
respecto a que algunas sustancias metabólicas
Cofactores. presentes de forma natural se combinen de manera
reversible con ciertas enzimas.
Entidades no proteicas que deben unirse a enzimas
particulares antes de que una reacción ocurra. • Inhibición incompetitiva o acompetitiva: el inhibidor
• Activadores comunes (cofactores se une al complejo ES.
inorgánicos): metálicos y no metálicos.
• Algunas coenzimas comunes (cofactores
orgánicos): nucleótidos fosfato y vitaminas.
• Las coenzimas funcionan como segundo sustrato para
las reacciones enzimáticas.
Cálculos
▪ La concentración de la enzima se expresa
en unidades por litro (UI/L).
▪ El mol es la unidad para la concentración
de sustrato y la unidad de tiempo es el
segundo.
▪ La concentración de la enzima se expresa
como katales por litro (kat/L) (1.0 UI = 17
nkat)

• Cálculo la actividad enzimática:

absortividad molar (6.22 × 10^3 mol/L) de
NADH
 01
Función pancreática
Amilasa y lipasa
 Amilasa
● Enzima que pertenece a la clase de las
hidrolasas que catalizan la degradación
del almidón y del glucógeno.
Importante en la digestión
fisiológica de los almidones.
● Enzima más pequeña, con un peso
molecular de 50,000 a 55,000.
● Tejidos de origen: células acinares del
páncreas y las glándulas salivales
(principales), músculo esquelético,
intestino delgado y las trompas de
Falopio (en concentraciones más
pequeñas).
● De fácil filtración por el glomérulo renal
Amilasa Las cifras séricas de AMY
Importancia diagnóstica aumentan 5 a 8 h después del
inicio del ataque
Alcanzan cifras máximas a las
El grado de incremento de AMY es útil, en 24 horas
cierto grado, en el diagnóstico diferencial Vuelve a niveles normales en 3 a
de pancreatitis aguda. 5 días.
• Otras alteraciones que causan cifras
séricas aumentadas de AMY: lesiones
de glándulas salivales (paperas o
parotiditis) y enfermedades
intraabdominales (úlcera péptica
perforada, obstrucción intestinal,
colecistitis, embarazo ectópico roto,
infarto mesentérico y apendicitis
aguda)
Amilasa
Ensayo de actividad enzimática
AMY puede evaluarse a través de numerosos métodos,
que se resumen en:
 Amilasa
Fuente de error Intervalos de referencia

• • AMY: suero, 28–100 (37°C) U/L.

Temperatura ambiente durante una
semana o a 4°C durante 2 meses. • Orina, 1–15 U/h.

• Valores de AMY pueden ser normales

en pancreatitis aguda con
hiperlipemia.

• La administración de morfina y otros

opiáceos para aliviar el dolor antes de
la toma de muestras de sangre provoca
cifras séricas falsas elevadas de AMY.
Lipasa
• Enzima que hidroliza los
enlaces éster de las grasas
para producir alcoholes y
ácidos grasos.
• Tejido de origen: páncreas
(principalmente), estómago
e intestino delgado.
 Lipasa
Importancia diagnóstica

Actividad sérica de LPS:

• Aumenta 4 a 8 horas
después de un ataque
de pancreatitis aguda
• Máximo en 24 horas
• Disminución en 8 a 14
días.

Cifras aumentadas de LPS en otras alteraciones intraabdominales.

Las cifras de LPS son útiles para diferenciar el incremento sérico de AMY como resultado de enfermedades
pancreáticas frente a salivares.

L2 tiene mayor especificidad y sensibilidad.

 Lipasa
Ensayo de actividad enzimática Fuente de error Intervalos de referencia

Estimación de ácidos Pérdidas mínimas de actividad LPS, < 38 U/L (37°C).

grasos liberados a temperatura ambiente (por
(titulométricos) y una semana o durante 3
turbidimétricos. semanas a 4°C)
Evitar hemólisis (causa falsos
valores disminuidos).
 02
Función cardiaca
Cratina quinasa, lactato deshidrogenasa
y aspartato aminotransferasa
 Creatina quinasa
• Enzima con peso molecular aproximado de
82000 que se relaciona usualmente con la
regeneración de ATP en sistemas
contráctiles o de transporte.
• Mayor actividad: en músculo esquelético, el
músculo cardíaco y el tejido cerebral.
• Cantidades menores: en la vejiga, placenta,
tracto gastrointestinal, tiroides, útero,
riñones, pulmones, próstata, bazo, hígado y
páncreas.
 Creatina quinasa
Importancia diagnóstica

Los valores de CK se consideran un

Oxygen
indicador sensible de infarto de
miocardio agudo (AMI) y distrofia
muscular, (del tipo Duchenne en
particular)

Las concentraciones de CK varían

según la masa muscular y pueden
depender del género, la raza, el grado
de forma física y la edad.
• En ocasiones, también se observan cifras
elevadas de CK en alteraciones del
sistema nervioso central, como
accidentes cerebro-vasculares, crisis
convulsivas, degeneración nerviosa y
choque neurogénico.
• Otras condiciones fisiopatológicas en que
se encuentran cifras elevadas de CK son
hipotiroidismo, hipertermia maligna y
síndrome de Reye.
• CK se presenta como un dímero constituido por
dos subunidades que pueden separarse con
facilidad en tres formas moleculares diferentes
(isoenzimas):
o CK-BB (tipo cerebral).
o CK-MB (tipo híbrido).
o CK-MM (tipo muscular).
• La mayor parte de la actividad de CK en el músculo
cardíaco también se atribuye a CK-MM, con
alrededor de 20% de CK-MB.
• El hipotiroidismo provoca el incremento de CK-MM
debido a la afección del tejido muscular, el efecto
de la hormona tiroidea sobre la actividad
enzimática y, quizás, la menor depuración de CK
como resultado de un metabolismo más lento.
• Los valores de CK-MB en el síndrome de Reye
también pueden reflejar daño miocárdico.
 Creatina quinasa
Ensayo de actividad enzimática
• La reacción inversa propuesta
por Oliver es el método
realizado con mayor
frecuencia en el laboratorio
clínico.
• pH óptimo para reacción
inversa: 6.8
• pH óptimo para la reacción
directa: 9.0.
• La actividad de CK en suero es
inestable, ya que se inactiva
con rapidez por la oxidación
de los grupos sulfhidrilo.
• Compuestos como
Nacetylcisteína,
mercaptoetanol, tioglicerol y
ditiotreitol se encuentran
entre los utilizados.
Fuente de error Intervalos de referencia
• La hemólisis de las muestras • CK total:
de suero puede ser una causa Hombres, 46–171 U/L (37°C)
de aumento de la actividad de Mujeres, 34–145 U/L (37°C)
CK. • CK-MB:
• El suero debe almacenarse en ‹ 5% de CK total
un sitio oscuro debido a que
CK se inactiva con la luz.
• Personas en buena forma
física tienden a presentar
cifras iniciales elevadas.
• Pacientes postrados en cama
durante periodos prolongados
pueden presentar actividad
CK disminuida.
Lactato deshidrogenasa
• Enzima que cataliza la interconversión
entre el ácido láctico y el ácido
pirúvico. Es una enzima de
transferencia de hidrógeno que utiliza
la coenzima NAD+.
• Gran actividad: corazón, hígado,
músculo esquelético, riñones y
eritrocitos
• Cantidades menores: pulmones,
músculo liso y cerebro
 Lactato deshidrogenasa
Importancia diagnóstica
Se observan cifras elevadas en enfermedades cardíacas, hepáticas, del músculo esquelético y los
riñones, así como en alteraciones hematológicas y neoplásicas.

En la anemia perniciosa y las alteraciones hemolíticas se encuentran las cifras más elevadas de
LDH total.

Las cifras séricas de LDH-1 aumentan hasta un punto en que se encuentran en mayor
concentración que LDH-2, lo que provoca una condición conocida como patrón inverso de LDH
(LDH-1>LDH-2).
 Lactato deshidrogenasa
Ensayo de actividad enzimática
• Cataliza la interconversión de ácidos
láctico y pirúvico utilizando la coenzima
NAD+.
• La reacción puede proceder de manera
directa (lactato [L]) o inversa (piruvato
[P]).
• La velocidad de la reacción inversa es
casi tres veces más rápida, lo que
permite volúmenes de muestra más
pequeños y tiempos de reacción más
breve.
• pH óptimo: 8.3 a 8.9 (reacción directa) o
7.1 a 7.4 (reacción inversa).
Fuente de error
• Los eritrocitos contienen una
concentración de LDH aproximada de
100 a 150 veces mayor que la
encontrada en suero (cualquier grado
de hemólisis se considera inaceptable)
• La actividad de LDH es inestable en
suero, sin importar la temperatura a la
que se almacene.
• La pérdida de actividad ocurre con
mayor rapidez a los 4°C que a 25°C.
Intervalos de referencia
LDH, 125–220 U/L (37°C).
Aspartato aminotransferasa
• Enzima que pertenece a la clase de las
transferasas. Conocida como
transaminasa y está implicada en la
transferencia de un grupo amino
entre aspartato y α-cetoácidos.
• Puede utilizarse la terminología
antigua [transaminasa glutámico-
oxalacética sérica (SGOT, o GOT)]
• Concentraciones máximas: tejido
cardíaco, hígado y músculo
esquelético
• Cantidades menores: riñones,
páncreas y eritrocitos.
 Aspartato aminotransferasa
Importancia diagnóstica

• Se limita principalmente a la
evaluación de alteraciones
hepatocelulares y afección del
músculo esquelético.
• El incremento de AST se observa con
frecuencia en embolia pulmonar.
• AST existe como dos fracciones
isoenzimáticas localizadas en el
citoplasma celular y las mitocondrias.
• El análisis de isoenzimas de AST
no es habitual en el laboratorio clínico.
 Creatina quinasa
Ensayo de actividad enzimática
Los métodos de ensayo
de AST se basan en el
principio del método de
Karmen, que incorpora
una reacción enzimática
acoplada que utiliza
malato deshidrogenasa
(MD) como reacción
indicadora y monitorea
el cambio de
absorbancia a 340 nm de
manera continua a
medida que NADH se
oxida en NAD+.
El pH óptimo es 7.3 a 7.8.
Fuente de error Intervalos de referencia
AST, 5–35 U/L (37°C).
La hemólisis debe
evitarse (puede
aumentar de manera
drástica la
concentración sérica
de AST).
La actividad de AST
es estable en suero
durante 3 a 4 días a
temperaturas de
refrigeración.
 03
Función hepática
Alanina aminotransferasa, fosfatasa
alcalina y γ-glutamiltransferasa
Alanina aminotransferasa
De las transferasas se considera la
enzima más específica para el hígado.
• Transferasa con actividad
enzimática similar a la de AST.
• Cataliza la
6 transferencia de un

C
grupo amino de alanina a α-
cetoglutarato con la formación
de glutamato y piruvato.
• Distribuida
Carbonen numerosos
tejidos, pero en
12.0116
concentraciones
comparativamente altas en el
hígado.
 Alanina aminotransferasa
Importancia diagnóstica

• Las aplicaciones clínicas de sus ensayos están confinadas principalmente a la

evaluación de alteraciones hepáticas.
• Se observa un mayor incremento en afecciones hepatocelulares que en
alteraciones obstructivas extrahepáticas o intrahepáticas.
• Vida media de ALT en suero: 16 y 24 horas.
• Las cifras de ALT se han comparado con las cifras de AST para ayudar a
determinar el origen de las cifras elevadas de AST y para detectar una
afección hepática aunada a la lesión miocárdica.
 Alanina aminotransferasa
Ensayo de actividad enzimática Fuente de error Intervalos de referencia

• El procedimiento típico para ALT • Estable de 3 a 4 días a 4°C. ALT= 7 – 45 U/L (37°C).
consiste en una reacción • Sin afección por
enzimática acoplada que usa LDH hemólisis.
como enzima indicadora, que
cataliza la reducción de piruvato a
lactato con la oxidación simultánea
de NADH.
• El cambio en la absorbancia a 340
nm medida de manera continua es
directamente proporcional a la
actividad de ALT.
• pH óptimo: 7.3 a 7.8.
 Fosfatasa alcalina
• Pertenece a un grupo de enzimas que catalizan la
hidrólisis de varios fosfomonoésteres a un pH
alcalino.
• Enzima inespecífica capaz de reaccionar con
numerosos sustratos distintos.
• De manera específica, ALP funciona para liberar
fosfato inorgánico de un éster orgánico de fosfato
con la producción concomitante de un alcohol.
• Concentraciones más altas: intestino, hígado,
hueso, bazo, placenta y riñones.
• En el hígado, la enzima se localiza tanto en los
sinusoides como en las membranas de los
canalículos biliares.
• La localización específica de la enzima dentro del
tejido explica el incremento más predominante en
ciertas afecciones.
Fosfatasa alcalina
Importancia diagnóstica
• El incremento de ALP tiene importancia
diagnóstica en la evaluación de alteraciones
hepatobiliares y óseas.
• Las isoenzimas principales, que se encuentran en
suero y son las más estudiadas, derivan del
hígado, hueso, intestino y placenta.
• Se dispone de un método inmunoquímico directo
para la medición de ALP relacionada con los
huesos, lo cual ha hecho innecesaria la
electroforesis de ALP en la mayoría de los casos.
• La estrategia para la identificación de las
isoenzimas de ALP se basa en la inhibición
química selectiva.

Fenilalanina es uno de los tantos inhibidores que se

han utilizado.
 Fosfatasa alcalina
Ensayo de actividad enzimática
Una técnica de monitoreo continuo basada en un
método diseñado por Bowers y McComb permite el
cálculo de la actividad de ALP midiendo la
absortividad molar de p-nitrofenol.
p-Nitrofenilfosfato (incoloro) se hidroliza en p-
nitrofenol (amarillo) y se mide el incremento de
absorbancia a 405 nm, el cual es directamente
proporcional a la actividad de ALP.
Intervalos de referencia
Fuente de error
La hemólisis puede causar
aumentos leves debido a que
ALP está casi seis veces más
concentrada en los eritrocitos
que en el suero.
La actividad en suero aumenta
aproximadamente de 3% a 10%
al mantenerse a 25°C o 4°C
durante varias horas.
La dieta puede inducir un
aumento de la actividad de ALP
de individuos con grupo de
sangre B y O que son
secretores.
Los valores pueden ser 25%
más altos después de la ingesta
de una comida rica en grasa.
 γ-Glutamiltransferasa
• Es una enzima implicada en la transferencia
de un residuo γ-glutamilo procedente de
péptidos γ-glutamilo a aminoácidos, H2O y
otros péptidos pequeños.
• En la mayoría de los sistemas biológicos,
glutatión sirve como donador del fragmento
γ-glutamilo
• Mayor parte de la actividad: en tejido de los
riñones, cerebro, próstata, páncreas e
hígado.

Las aplicaciones clínicas del ensayo están

confinadas principalmente a la evaluación de
afecciones del hígado y del sistema biliar.
γ-glutamiltransferasa
Importancia diagnóstica
• Debido a los efectos del alcohol sobre la
actividad de GGT, los valores aumentados de
GGT pueden indicar alcoholismo, en particular
alcoholismo crónico.
• Los ensayos para GGT son útiles para vigilar
los efectos de la abstinencia de alcohol y se
utilizan como tal por los centros de
tratamiento para alcoholismo.
• Las cifras de GGT también están aumentadas
en otras condiciones, como pancreatitis
aguda, diabetes mellitus e infarto
miocárdico.

La actividad de GGT es útil para diferenciar el

origen del aumento de ALP, ya que las cifras de
GGT son normales en las alteraciones esqueléticas
y durante el embarazo.
 γ-glutamiltransferasa
Ensayo de actividad enzimática
• El sustrato más aceptado para utilizarse
en el análisis de GGT es γ-glutamil-p-
nitroanilida.
• El residuo γ-glutamil se transfiere a
glicilglicina, liberando p-nitroanilina, un
producto cromógeno con absorbancia
potente a 405 a 420 nm.
• La reacción, que puede utilizarse en el
monitoreo continuo o en el método de
punto final, es:
Fuente de error
• La actividad de GGT es estable, sin
pérdida de la actividad durante una
semana a 4°C.
• La hemólisis no interfiere con las cifras
de GGT (la enzima no se encuentra en
los eritrocitos)
Intervalos de referencia
• Hombres: 6–55 U/L (37°C).
• Mujeres: 5–38 U/L (37°C).
Los valores son menores en mujeres, quizás debido
a la supresión de la actividad enzimática por las
hormonas estrogénicas o progestacionales.
04 Función prostática
Fosfatasa ácida
Fosfatasa ácida
• Pertenece al mismo grupo de
enzimas fosfatasa que ALP y es una
hidrolasa que cataliza el mismo tipo
de reacciones.
• ACP funciona a un pH óptimo de casi
5.0
• Se encuentra en la próstata, el hueso,
el hígado, bazo, riñones, eritrocitos y
plaquetas.

• La próstata es el tejido más rico en

ACP
Fosfatasa ácida
Importancia diagnóstica
• Su medición se ha utilizado como un método auxiliar en la detección de
carcinoma prostático, en particular carcinoma metastásico de próstata.
• Los nuevos marcadores, como antígeno prostático específico (PSA), son
más útiles como herramientas diagnósticas y de tamizaje.
• Uno de los sustratos más específicos para ACP prostática es timolftaleína
monofosfato.
• Los métodos de inhibición química utilizados para diferenciar la porción
prostática con mayor frecuencia usan tartrato como inhibidor.
• Otras condiciones prostáticas en las que se ha notificado el aumento de
ACP incluyen hiperplasia prostática y cirugía de próstata.
• Los ensayos para ACP han demostrado ser útiles en química clínica, en
particular en la investigación de violaciones.
• Los lavados vaginales se examinan en busca de líquido seminal–actividad
de ACP, que puede persistir hasta por 4 días.
 Fosfatasa ácida
Ensayo de actividad enzimática Fuente de error
• Los procedimientos para ACP total utilizan • El suero debe separarse de los eritrocitos tan
las mismas técnicas que los ensayos para pronto como la sangre se coagule para prevenir
ALP, pero se realizan en un pH ácido. la fuga de ACP eritrocitaria y plaquetaria.
Timolftaleína monofosfato es el sustrato de • La actividad sérica disminuye en las siguientes
elección para reacciones cuantitativas de 1 a 2 horas si la muestra se deja a temperatura
punto final. ambiente sin la adición de un conservador.
• Para los métodos de monitoreo continuo se • Si no se evalúa de inmediato, el suero debe
prefiere α-naftil fosfato. congelarse o acidificarse a un pH menor de 6.5.
• Las técnicas inmunoquímicas para ACP • La hemólisis debe evitarse debido a la
prostática utilizan varias estrategias, que contaminación por ACP eritrocitaria.
incluyen RIA, contrainmunoelectroforesis e • La actividad es estable durante 2 días a 4°C.
inmunoprecipitación
Intervalos de referencia

ACP prostática: 0–3.5 ng/mL.

ACP resistente a tartrato:
• Adultos: 1.5–4.5 U/L (37°C).
• Niños: 3.5–9.0 U/L (37°C).
 05

Enzimas especiales
Colinesterasa y glucosa-6-fosfato
deshidrogenasa
Colinesterasa
• El hígado es el que segrega esta enzima
dentro de la circulación
• Cuando hay una disfunción hepática
crónica su actividad plasmática es baja.
• La actividad plasmática de la
colinesterasa desciende también en la
intoxicación con organofosforados.
• Durante el embarazo las actividades
fisiológicas son bajas. • Los homocigotos normales constituyen
• De acuerdo con la actividad de la enzima el 95% de la población, y los
en presencia de inhibidores se han heterocigotos por resistencia a la
reconocido cuatro variantes de la dibucaína el 4%. Esas personas no
enzima: suelen reaccionar de forma anormal a la
succinilcolina, pero los homocigotos
1. Normal por resistencia a la dibucaína (0,05%)
2. Resistente a la dibucaína tienen riesgo de apnea por
3. Resistente al fluoruro succinilcolina, igual que los pacientes
4. Inactiva que producen una enzima inactiva.
Colinesterasa
Importancia diagnóstica

• El interés en esta enzima proviene en gran

medida de su capacidad de hidrolizar un
fármaco relajante muscular, que se usa mucho
para anestesia, que se llama succinilcolina.
• Ocasionalmente se encuentran pacientes en
quienes los efectos de este fármaco, que
paraliza la respiración, duran varias horas
desde su administración
Glucosa-6-Fosfato Deshidrogenasa
● Es una oxidorreductasa que
cataliza la oxidación de
glucosa-6-fosfato en 6-
fosfogluconato o la lactona
correspondiente.
● El origen de G-6-PD incluye la
corteza suprarrenal, el bazo, el
timo, los ganglios linfáticos, las
glándulas mamarias lactantes y
los eritrocitos.
● Se observa poca actividad en el
suero normal.
Glucosa-6-Fosfato Deshidrogenasa
Importancia diagnóstica

• La deficiencia de G-6-PD es un rasgo

hereditario ligado a X. Esta afección
puede presentar diferentes
manifestaciones clínicas, una de las
cuales es la anemia hemolítica
inducida por fármacos.
• Se han reportado cifras elevadas de G-
6-PD en suero en infarto de miocardio
y anemias megaloblásticas

La mayor parte del interés en G-6-PD se enfoca

en su papel en el eritrocito.
 Glucosa-6-Fosfato Deshidrogenasa
Ensayo de actividad enzimática Intervalo de referencia

• El procedimiento para medir la actividad G-6-PD, 7.9–16.3 U/g Hgb.

de G-6- PD se muestra en la siguiente
ecuación:

• Un hemolizado eritrocitario se utiliza

para buscar deficiencia de la enzima
• El suero se utiliza para evaluar los
incrementos de la enzima.
Bibliografía
• Bishop, M.L. (2019). Química Clínica. Principios, procedimientos y
correlaciones. 8ª Edición. Mc Graw Hill. México.
• Marshall, W. J., Bangert, S. K., & Lapsley, M. (2013). Bioquímica clínica. 7a
Edición. Elsevier Health Sciences.