PRACTICA Nº5

ACTIVIDAD DE LA AMILASA SALIVAL

JHENNY KATHERINE HUETIO - VICTORIA SALAZAR DULCEY – EDIER YAMID GÓMEZ

Presentado a: Quim. CARLOS SÁNCHEZ

UNIVERSIDAD DEL CAUCA

FACULTAD DE INGENIERÍA CIVIL - PROGRAMA DE INGENIERÍA AMBIENTAL
LABORATORIO DE BIOQUÍMICA GENERAL

RESUMEN:

En esta práctica se realizaran diferentes pruebas físicas y químicas para observar y analizar
cualitativamente la actividad enzimática de la sacarasa y la amilasa con sustratos específicos y no
específicos. Las condiciones del medio en las que se efectúan los procesos deben ser controladas para
propiciar un mejor resultado como es el caso de la temperatura, el pH, y la adición de activadores e
inhibidores; teniendo como resultados las siguientes coloraciones: azul, violeta, amarillo, y en solo caso
rojo.

INTRODUCCIÓN:

Las enzimas son proteína solubles reductoras (biocatalizadoras) presentes en tejidos acuosos de
naturaleza proteica como por ejemplo la saliva que contiene ptialina (amilasa) que hidroliza el almidón
parcialmente en la boca, comenzando la digestión de los hidratos de carbono. Todas las reacciones
químicas del metabolismo celular se realizan gracias a la acción de catalizadores como enzimas; la
sustancia sobre la que actúa una enzima se denomina substrato, regulando la actividad e influyendo en la
velocidad de las reacciones y disminuyendo la energía de activación.
Teniendo en cuenta la importancia de esta proteína se va a analizar la actividad enzimática sobre un tipo
de substrato como el almidón y la sacarosa en condiciones específicas del medio, mediante diferentes
pruebas que involucran la adición de reactivos e indicadores que según la coloración permiten determinar
si se efectuó el proceso.

MATERIALES Y MÉTODOS:

Ver guía de laboratorio de Bioquímica, práctica #5 actividad de la amilasa salival pág. 19-21
 ANÁLISIS DE RESULTADOS

La saliva esta compuesta de agua, electrolitos (Na, K), enzimas (amilasa salival y lipasa salival), La
amilasa salival es una enzima que rompe el almidón en maltosa, glucosa y oligosacáridos (h. De carbono
complejo) hasta maltosa (h. De carbono con 2 glucosas). La saliva también estimula la secreción de
enzimas digestivas y lubrica la boca y el esófago para permitir el paso de sólidos.

La amilasa hidroliza a polisacáridos como el almidón transformándolo en maltosa. El almidon al ser

humedecido por la saliva se transforma primero en dextrina y luego en maltosa bajo la acción de la
ptialina (amilasa).

2 (C6H10O5)n n C12H20O10 n C12H22O11

Almidón Dextrina Maltosa

LABILIDAD TÉRMICA DE LAS ENZIMAS

Un aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad de reacción hasta cierta temperatura

óptima, ya que después de aproximadamente 45 0 C se comienza a producir la desnaturalización térmica;
ocasionando la perdida de la estructura terciaria alterando sus sitios isostericos y alostericos, perdiendo su
capacidad catalítica de manera irreversible, por la ruptura de las fuerzas de unión. Las enzimas de la
mayoría de mamíferos tienen una temperatura óptima de 37 0 C, por encima de esa temperatura
comienzan a inactivarse y se destruyen.

Grafico 1 Velocidad de reacción Vs Temperatura

TABLA 1: Labilidad Térmica de las Enzimas

Tubo de Enzima Condiciones sustrato incubación coloración con
ensayo del yodo
experimento
1 amilasa Enz. Calentada Almidón 10.min Azul oscuro
previamente 37 °C
2 amilasa Enz. nativa Almidón 10.min Violeta
37 °C
3 amilasa Enz. Nativa almidón 10.min Violeta claro
0 °C

El tubo de ensayo 1 al que se le añadió amilasa previamente calentada al punto de ebullición dio un color
azul oscuro al agregarle lugol, lo que indica la presencia de almidón; esto ocurre porque se calentó el
aminoácido hasta desnaturalizarla por lo que no se alcanza a catalizar la solución de almidón que contenía
el tubo de ensayo.
La coloración que se obtuvo en el tubo 2 indica que la actividad enzimática fue óptima o muy similar a la
de la temperatura corporal (37ªC)
En el tubo numero 3 al agregarle lugol hubo una coloración violeta claro, que nos indica la poca presencia
de almidón en la solución aunque hallamos expuesto a la enzima a bajas temperaturas esta no se
desnaturalizo solamente disminuyo su actividad enzimática.

INFLUENCIA DE pH SOBRE LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS

Al ser las enzimas proteínas, cualquier cambio brusco de pH puede alterar el carácter iónico de los grupos
amino y carboxilo en la superficie proteica, afectando así las propiedades catalíticas de la misma. A pH
alto o bajo se puede producir la desnaturalización de la enzima y en consecuencia su inactivación.

El pH no afecta la actividad enzimática, sino la concentración de protones. Los protones además de

alterar la estructura de la enzima y el substrato, pueden participar también en la reacción como substrato o
producto. En esos casos, la concentración de protones afecta directamente la velocidad de la reacción.

Grafico 2: Efecto del pH

TABLA 2: Influencia del pH sobre la actividad de las enzimas

Tubo de Enzima pH del medio sustrato incubación coloración con
ensayo yodo
1 amilasa 5.0 Almidón 10.min Azul
37 °C
2 amilasa 6’8 Almidón 10.min Amarillo claro
37 °C
3 amilasa 8’0 Almidón 10.min Violeta
37 °C

El pH optimo de la amilasa salival o ptialina esta cerca de la neutralidad en un rango entre 6 y 8

(aproximadamente a 6.7), dicha condición resulta adecuada para el mantenimiento de la conformación
funcionalmente activa de la proteína al ionizarse los grupos carboxilo y amino del centro activo
permitiendo unirse con el sustrato.
En esta prueba el tubo de ensayo 1 al agregar lugol dio una coloración azul indicando presencia de
almidón y por lo tanto la inactivación de la enzima; en el tubo 2 se presento una coloración amarilla clara
debido a que no se inhibió la actividad enzimática pero el valor de pH no estaba en el rango optimo, es
decir que la enzima trabajo pero no con tanta eficiencia. En el tubo de ensayo 3 la activación de la
enzima no se vio afectada por lo que se encuentra que el pH es él óptimo para realizar su función.
ESPECIFICIDAD DE LA ENZIMA

Ciertas enzimas muestran especificidad relativa, ya que actúan sobre muchos compuestos que poseen un
rasgo estructural común, como es el caso de al amilasa.

La especificidad del substrato que exhiben las enzimas, es semejante a la relación de una llave y una
cerradura (complementaridad), entre la molécula del substrato y una zona determinada de la superficie de
la molécula de la enzima, la cual recibe el nombre de centro activo o centro catalítico.

Llave- cerradura

Grafico 3: Especificidad Enzimática

TABLA 3: Especificidad de las enzimas

Tubo de Enzima sustrato incubación coloración Reacción de Después
ensayo con yodo Fehling de
ebullición
1 amilasa Almidón 10.min morado - Amarillo
37 °C traslucido
2 sacarasa Almidón 10.min Azul oscuro - Blancuzco
37 °C
3 amilasa Sacarosa 10.min - Azul claro Rojo
37 °C
4 sacarasa sacarosa 10.min - Azul Azul
37 °C intenso intenso

La sacarosa y el almidón se asemejan químicamente, la coloración con el almidón es mas clara que la con
la sacarosa ya que la amilasa tiene mayor afinidad con el almidón, esta rompe específicamente el enlace
B-Glucosidico con mayor eficiencia que en compuestos similares.
La hidrólisis de la sacarasa causa la fragmentación del disacárido en moléculas de glucosa y lactosa
unidas por el enlace α,(12) glucosidico.

La sacarasa también es una enzima hidrolitica que transforma la sacarosa en glucosa y fructosa; a esta
enzima se le suele llamar sucrasa e invertasa; la sacarasa se encuentra en el jugo intestinal. La invertasa
hidroliza el enlace entre los C 1-2 de la sacarosa, liberando glucosa y fructosa libres. La enzima sólo
rompe este tipo de enlace glucosídico y no otros.

La sacarosa al ser hidrolizada por la sacarasa, se obtiene como producto:

C12H22O11 + H2O sacarasa C6H12O6 + C6H12O6

Sacarosa Glucosa Fructosa
Tubo 1: La coloración Obtenida es amarillo traslucido, el cual indica que la enzima actuó efectivamente
con el sustrato.

En solución acuosa, la amilasa forma estructuras helicoidales lineales gracias a la formación de puentes
de H entre los grupos OH de la glucosa y las moléculas de H 2O. Si a una disolución de almidón de le
añade I (proveniente del lugol), esta toma un color azul intenso. Esta característica es específica del
almidón, debido a su estructura, y se debe a la adsorción del I por las cadenas helicoidales, especialmente
de la amilasa. Por tanto no es una reacción química, sino una interacción física reversible por métodos
físicos. Esto se comprueba fácilmente, pues al calentar la mezcla, el color azul desaparece y en este caso
se torno amarillo traslucido.

Tubo 2: El color azul – oscuro de la muestra obtenida indica la presencia de almidón por lo que se infiere
que le enzima sacarasa no actuó sobre el almidón ya que esta es especifica para la sacarasa. **********

Tubo 3: No se produjo el rendimiento optimo sobre la sacarasa puesto que el color obtenido fue azul –
claro que nos indica que no hay una clara afinidad o especificidad sobre el sustrato; dicho color se debe al
Cu(OH)2 presente en el reactivo de Fehling.
La sacarosa al ser un disacárido posee un poder reductor, que lo debe al grupo carbonilo presente en su
molécula; este carácter reductor se puso de manifiesto por medio de la reacción redox llevada entre esta
y el sulfato de cobre (II) presente en el reactivo de Fehling, tras la reacción se formo el oxido de cobre (I)
cuya presencia se manifiesta cualitativamente en el color rojizo.

Tubo 4: La reacción no se dio ya que se mantuvo el color azul intenso después de someter a
calentamiento; debido probablemente a errores determinados como son la manipulación y limpieza de los
materiales de laboratorio.

INFLUENCIA DE LOS ACTIVADORES E INHIBIDORES

Existen sustancias químicas que pueden afectar la interacción del sustrato y la enzima, ya sea aumentando
la actividad enzimática (Inductores) o disminuyéndola (Inhibidores).
De acuerdo al tipo de inhibición que ejerzan éstas sustancias, se han clasificado en

Inhibición irreversible: Este tipo de inhibidores forman un enlace covalente con las enzimas cerca del
centro activo.

Inhibición competitiva: Es cuando el inhibidor compite con el substrato por la unión con el centro activo
de la enzima. Este tipo de inhibición puede reducirse si se aumenta la concentración de substrato.

La enzima se combina con el inhibidor para formar un complejo enzima-inhibidor:

E+I E I   en competencia con la reacción normal  E +S  ES

Inhibición no competitiva: Esta inhibición se caracteriza por que no se puede revertir el efecto del
inhibidor, aumentando la concentración del substrato.
Inhibición por metales: Ciertos metales como el plomo, mercurio y arsénico inhiben enzimas que tienen
en su centro activo grupos -SH libres
 Grafico 4: Efecto Inhibidores

TABLA 4: Influencia de los activadores e inhibidores

Tubo de Enzima sustrato incubación coloración con yodo (lugol)
ensayo
1 NaCl amilasa Almidón 10.min Amarillo claro
37 °C
2 CuSO4 amilasa Almidón 10.min Azul
37 °C

Teóricamente el NaCl en solución (Cl-) actúa como activador de la enzima mientras que el sulfato de
cobre (CuSO4) actúa como inhibidor.
En la práctica se observo que el cloruro de sodio NaCl, actuó en la enzima como activador ya que el ion
cloruro activo la enzima amilasa comprobándose por el color amarillo claro evidenciado en el tubo de
ensayo 1.
Mientras que el Sulfato de cobre (CuSO4) al ser un inhibidor atacó al grupo funcional de la enzima o a su
centro activo, ocupándolo para evitar la unión del sustrato, lo cual se reflejó experimentalmente en la
coloración azul del tubo 2

CONCLUSIONES

 La temperatura es un factor físico que determina la actividad enzimática, puesto que se observa
en la practica que si se eleva la temperatura la actividad enzimática podría desactivase o
desnaturalizarse, pero mientras que si la temperatura baja se puede llegar a la inactivación de la
actividad enzimática, a su vez también se pudo comprobar que a una temperatura optima la
actividad enzimática es máxima(37 °C)

 El pH (factor químico) afecta la actividad catalizadora de las enzimas cuando hay una variación
sutil o extrema del pH; para la amilasa el valor optimo es de 8.0; aunque teóricamente se tiene
que para esa enzima el valor debería ser de aproximadamente 6.7.

 Las enzimas son muy especificas esto se comprobó, ya que utilizamos sustratos tanto específicos
como similares, el resultado de estas fue que la actividad catalítica de las enzimas respectivas
disminuía considerablemente cuando el sustrato no era el especifico.

 Se comprobó que la actividad enzimática es influenciada también por la acción de inhibidores y

activadores los cuales regularon positiva o negativamente el proceso enzimático de la amilasa
sobre el almidón.
  Finalmente, teniendo en cuenta los resultados obtenidos en cada prueba con la amilasa salival del
compañero del grupo, se puede determinar que su actividad enzimática es buena, ya que la
mayoría de las pruebas a condiciones similares a las del cuerpo humano, dieron positivas en la
catalización del almidón y sacarosa. Por lo que se puede inferir que al consumir sus alimentos,
los mastica lo suficiente, como para desarrollar una eficiente funcionalidad de la amilasa.

BIBLIOGRAFÍA

PLUMER, D.T, “Bioquímica Práctica” 2da Edición. Mc Graw-Hill latinoamericana, Bogotá

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LOZANO, J.A and TUDELA, J.; “Practicas De Bioquímica; Experimentación Y Simulación”

1Ra Ed. síntesis, Madrid 1989. ISBN 84-7738-037-9.

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ROSKOSKI, Robert. Bioquímica. Mc Graw Hill Interamericana. México. 1998. pág.-66

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MATHEWS, Christopher. Bioquímica. Mc Graw Hill. Segunda edición. 2001. Madrid- España.
Pág. 141-172.

ANEXOS

CONSULTAS PRELIMINARES:

1. Bajo que condiciones se puede desnaturalizar una enzima, indicar ejemplos específicos

Rta/ Cualquier cambio de pH puede alterar el carácter iónico de los grupos amino y carboxilo en la
superficie proteica, afectando las propiedades catalíticas de una enzima. A pH alto o bajo se puede
producir la desnaturalización de la enzima y en consecuencia su inactivación por ejemplo La fosfatasa
ácida es más activa a pH 5,0, mientras que la fosfatasa alcalina lo es a pH 9,0.
Asimismo un aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad de reacción, ya que
aproximadamente a 450 C se comienza a producir la desnaturalización térmica. También la adición de
ácidos fuertes, valores de presiones altas y los metales pesados provocan su desnaturalización.

2. A que ha ce referencia el termino enzimas proteolíticas

Rta/ Se refiere a aquellas enzimas digestivas que son necesarias para digerir las proteínas.
El páncreas es capas de sintetizarlas si son de origen animal, entre estas tenemos la tripsina y la
quimotripsina y de origen vegetal es la bromelina, que se obtiene en los tallos de piña y la papaína de la
papaya.

PREGUNTAS COMPLEMENTARIAS:

1. Que se espera con la tinción con el Lugol, cual es el fundamento de la reacción general.
Rta/ Reacción del Lugol:
El lugol o solución de Lugol es una solución de I2 (1%) en equilibrio con KI (2%) en agua destilada;este
método se usa para identificar polisacáridos. El almidón en contacto con unas gotas de Reactivo de Lugol
(disolución de yodo y yoduro potásico) toma un color azul-violeta característico.
La coloración producida por el Lugol se debe a que el yodo se introduce entre las espiras de la molécula
de almidón. No es por tanto, una verdadera reacción química, sino que se forma un compuesto de
inclusión que modifica las propiedades físicas de esta molécula, apareciendo la coloración azul violeta.

Fundamento: Se basa en el carácter reductor de los monosacáridos y de la mayoría de los disacáridos

(excepto la sacarosa). Si el glúcido que se investiga es reductor, se oxidará dando lugar a la reducción del
sulfato de cobre (II), de color azul, a óxido de cobre (I), de color rojo-anaranjado.

2. Cual es el fin del empleo de la solución de Fehling?

Rta/ Reactivo de Fehling: disolución descubierta por el químico alemán Herman von Fehling y que se
utiliza como reactivo para la determinación de azúcares reductores. Sirve para demostrar la presencia de
glucosa en la orina.
El reactivo de Fehling consiste en dos disoluciones acuosas, una de sulfato de cobre (II) y otra de
hidróxido de sodio y tartrato de sodio y potasio, que se guardan separadas hasta el momento de su uso
para evitar la precipitación del hidróxido de cobre (II).
El ensayo con el reactivo de Fehling se funda en el poder reductor del grupo carbonilo de un aldehído.
Éste se oxida a ácido y reduce la sal de cobre (II) en medio alcalino a óxido de cobre (I), que forma un
precipitado de color rojo. Un aspecto importante de esta reacción es que la forma aldehído puede
detectarse fácilmente aunque exista en muy pequeña cantidad. Si un azúcar reduce el licor de Fehling a
óxido de cobre (I) rojo, se dice que es un azúcar reductor.

Fundamento: Los monosacáridos y la mayoría de los disacáridos poseen poder reductor, que deben al
grupo carbonilo que tienen en su molécula. Este carácter reductor puede ponerse de manifiesto por medio
de una reacción redox llevada a cabo entre ellos y el sulfato de Cobre (II). Las soluciones de esta sal
tienen color azul. Tras la reacción con el glúcido reductor se forma óxido de Cobre (I) de color rojo. De
este modo, el cambio de color indica que se ha producido la citada reacción y que, por lo tanto, el glúcido
presente es reductor.
La actividad de la enzima amilasa o tialina, presente en la saliva actúa sobre el polisacárido almidón,
hidrolizando el enlace O-glicosídico, por lo que el almidón se terminará por transformar en unidades de
glucosa.

3. Cual es el sustrato específico de la sacarasa? Y sobre cuales sustratos no específicos esta podría actuar
y porque.

Rta/ Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos canalizan reacciones específicas. Sin
embargo hay distintos grados de especificidad. El enzima sacarasa es muy específico: rompe el enlace b-
glucosídico de la sacarosa o de compuestos muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la sacarosa es su
sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son sustratos análogos. El enzima actúa con
máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos análogos. Entre los
enzimas poco específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que rompe los enlaces
amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.

Generalmente las enzimas se denominan con el nombre del sustrato sobre el que actúan, al que a veces se
añade el nombre de la función que desempeña seguido del sufijo -asa. Por ejemplo: sacarasa, que
hidroliza la sacarosa, o la amilasa que hidroliza el almidón o el lactato de deshidrogenasa, que cataliza la
oxidación del ácido láctico.

Por lo menos la amilasa o la saliva contiene una enzima denominada ptialina o amilasa salival, cataliza la
hidrólisis de uniones glucosídicas a 1-4 del interior de la molécula. Es una endoamilasa, su PH es de 7 y
necesita de Ca y Cl en el medio. Degrada amilosa, amilopectina y glicógeno a maltosas y dextrinas limite.
La acción de la ptialina es limitada, porque es inhibida por la acidez del jugo gástrico, al pasar el bolo
alimenticio al estomago

4. Cual es la clasificación relacionada con su papel para las enzimas:

Rta/ clasificación para las enzimas

1. Óxido-reductasas (Reacciones de oxido-reduccisn).

2. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales)
3. Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis)
4. Liasas (Adicionan a los dobles enlaces)
5. Isomerasas (Reacciones de isomerizacisn)
6. Ligasas (Forman de enlaces, con aporte de ATP)

1 .Oxido-reductasas: Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas que
intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación. Las oxidoreductasas son
importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas, como la escisión enzimática de la glucosa,
fabricando también el ATP, verdadero almacén de energía. Extrayendo dos átomos de hidrógeno,
catalizan las oxidaciones de muchas moléculas orgánicas presentes en el protoplasma; los átomos de
hidrógeno tomados del sustrato son cedidos a algún captor.
En esta clase se encuentran las siguientes subclases principales: Deshidrogenasas y oxidasas. Son más de
un centenar de enzimas en cuyos sistemas actúan como donadores, alcoholes, oxácidos aldehidos,
cetonas, aminoácidos, DPNH2, TPNH2, y muchos otros compuestos y, como receptores, las propias
coenzimas DPN y TPN, citocromos, O2, etc.

2. Las Transferasas: Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula (dadora) a otra
(aceptora). Su clasificación se basa en la naturaleza química del sustrato atacado y en la del aceptor.
También este grupo de enzimas actúan sobre los sustratos mas diversos, transfiriendo grupos metilo,
aldehído, glucosilo, amina, sulfató, sulfúrico, etc.

3. Las Hidrolasas: Esta clase de enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del
protoplasma, como son la de glicógeno, las grasas y las proteínas. La acción catalítica se expresa en la
escisión de los enlaces entre átomos de carbono y nitrógeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-O);
Simultáneamente se obtiene la hidrólisis (reacción de un compuesto con el agua)de una molécula de agua.
El hidrógeno y el oxidrilo resultantes de la hidrólisis se unen respectivamente a las dos moléculas
obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. La clasificación de estas enzimas se realiza en
función del tipo de enlace químico sobre el que actúan.
A este grupo pertenecen proteínas muy conocidas: la pepsina, presente en el jugo gástrico, y la tripsina y
la quimiotripsina, segregada por el páncreas. Desempeñan un papel esencial en los procesos digestivos,
puesto que hidrolizan enlaces pépticos, estéricos y glucosídicos.

4. Las isomerasas: Transforman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica formula
empírica pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerización, sea
óptica, geométrica, funcional, de posición, etc. Se dividen en varias subclases.
Las racemasas y las epimerasas actúan en la racemización de los aminoácidos y en la epimerización de
los azúcares. Las primeras son en realidad pares de enzimas específicas para los dos isómeros y que
producen un solo producto común.
Las isomerasas cis – trans modifican la configuración geométrica a nivel de un doble ligadura. Los óxidos
– reductasas intramoleculares catalizan la interconversión de aldosas y cetosas, oxidando un grupo CHOH
y reduciendo al mismo tiempo al C = O vecino, como en el caso de la triosa fosfato isomerasa, presente
en el proceso de la glucólisis; en otros casos cambian de lugar dobles ligaduras, como en la (tabla)
isopentenil fosfato isomerasa, indispensable en el cambio biosinético del escualeno y el colesterol. Por fin
las transferasas intramoleculares (o mutasas) pueden facilitar el traspaso de grupos acilo, o fosforilo de
una parte a otra de la molécula, como la lisolecitina acil mutasa que transforma la 2 – lisolecitina en 3 –
lisolecitina, etc. Algunas isomerasa actúan realizando inversiones muy complejas, como transformar
compuestos aldehídos en compuestos cetona, o viceversa.
Estas ultimas desarrollan una oxidorreducción dentro de la propia molécula (oxido reductasa
intramoleculares) sobre la que actúan, quitando hidrógeno, a algunos grupos y reduciendo otros; actúan
ampliamente sobre los aminoácidos, los hidroxácidos, hidratos de carbono y sus derivados.

5. Las Liasas: Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre átomos de carbono, o bien
entre carbono y oxigeno, carbono y nitrógeno, y carbono y azufre. Los grupos separados de las moléculas
que de sustrato son casi el agua, el anhídrido carbónico, y el amoniaco. Algunas liasa actúan sobre
compuestos orgánicos fosforados muy tóxicos, escindiéndolos; otros separan el carbono de numerosos
sustratos.

6. Las Ligasas: Es un grupo de enzimas que permite la unión de dos moléculas, lo cual sucede
simultáneamente a la degradación del ATP, que, en rigor, libera la energía necesaria para llevar a cabo la
unión de las primeras. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes y recién conocidas, pues antes se
pensaba que este efecto se llevaba a cabo por la acción conjunta de dos enzimas, una fosfocinasa, para
fosforilar a una sustancia A (A + ATP A - ℗ + ADP) y una transferasa que pasaría y uniría esa sustancia
A, con otra, B (A -℗ + B A – B + Pi ). A este grupo pertenecen enzimas de gran relevancia reciente, como
las aminoácido –ARNt ligasas conocidas habitualmente con el nombre de sintetasas de aminoácidos –
ARNt o enzimas activadoras de aminoácidos que representan el primer paso en el proceso biosintético de
las proteínas, y que forman uniones C-O; las ácido-tiol ligasas, un ejemplo típico de las cuales es la acetil
coenzima. A sintetasa, que forma acetil coenzima. A partir de ácido acético y coenzima A; las ligasas
ácido – amoniaco (glutamina sintetasa), y las ligasas ácido-aminoácido o sintetasas de péptidos, algunos
de cuyos ejemplos más conocidos son la glutación sintetasa, la carnosina sintetasa, etc.

5. En que consiste la nomenclatura internacional para estas, cite por lo menos dos ejemplos

Rta/ Nomenclatura y clasificación

Una forma general de denominar a las enzimas es añadir el sufijo "asa" al nombre del sustrato haciendo
referencia a la reacción catalizada. Así, la ureasa es la enzima que cataliza la hidrólisis de la urea
formando amoníaco y dióxido de carbono.

La amilasa, la hidrólisis del almidón; la lipasa, la hidrólisis de lípidos; la ADNasa, la hidrólisis del ADN;
la ATPasa, la hidrólisis del ATP, etc.

Sin embargo con el descubrimiento de nuevas enzimas esta nomenclatura resulta a veces confusa.
Actualmente se ha adoptado ciertas recomendaciones de la Internacional Enzime Comission, que pretende
sistematizar la nomenclatura y clasificación de las diferentes enzimas conocidas. Este sistema divide a las
enzimas en seis clases que a su vez pueden tener diferentes subclases.