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Meta 3.

3 Cinética enzimática
I. Contesta el siguiente cuestionario.
1. ¿Qué es un catalizador? Señale las características generales de su acción.
Un catalizador es una sustancia (compuesto o elemento) que puede acelerar
(catalizador positivo) o ralentizar (catalizador negativo o inhibidor) una reacción
química, que permanece sin cambios (no se utiliza durante la reacción). Este
proceso se llama catálisis. Los catalizadores no modifican la energía final de una
reacción química, pero permiten alcanzar el equilibrio con mayor o menor rapidez.

2. ¿Cuál es la energía de activación de una reacción química? ¿Qué efecto


tiene sobre ella la enzima?
La energía de activación de la reacción directa es la cantidad de energía libre que
debe añadirse para ir del nivel de energía de los reactivos al nivel de energía del
estado de transición.
Las enzimas aceleran las reacciones, rebajando la energía de activación.

3. ¿Qué influencia tiene una enzima sobre la velocidad y sobre el equilibrio de la


reacción que cataliza?
Una enzima es una molécula que aumenta la velocidad de una reacción química sin
cambiar o consumirse durante la reacción. Las enzimas reducen la energía
requerida para las reacciones químicas, proporcionando reacciones alternativas que
requieren menos energía.

4. Basado en sus conocimientos sobre estructura de proteínas. ¿Cómo


explicaría la especificidad de la actividad de una enzima?
Se refiere a la capacidad de la enzima para distinguir sustancias que tienen
características parecidas o para realizar una modificación determinada.

5. ¿Cuál es el sitio activo de una enzima?


El sitio activo es la región de la enzima que se une al
sustrato, y donde se produce la catálisis. El centro activo de
la enzima está formado por el centro de fijación y el centro
catalítico, que suelen estar juntos.
6. Discuta los modelos de interacción enzima – sustrato “llave cerradura” y
“ajuste inducido'' .
Llave-cerradura: Hace referencia a la enzima como una especie de cerradura y al
sustrato como una llave que encaja de forma perfecta.

Ajuste inducido: Este modelo postula que la enzima puede acomodarse al sustrato
cambiando ligeramente su forma en el espacio para poder encajar.

II. Resuelve los siguientes problemas


a. Se detectó actividad de una determinada enzima en extractos de hígado y cerebro.
Para dilucidar si la actividad detectada era atribuible a la misma enzima presente en
ambos órganos, o a especies distintas de la enzima propias de cada órgano, se llevaron
a cabo estudios cinéticos con distintos sustratos. Uno de los sustratos, ensayado
siempre bajo idénticas condiciones en 1 ml de volumen total incluyendo 0.1 ml de
extractos de cada órgano, resultó ser transformado a las siguientes velocidades
iniciales:
Concentración Vo(mmoles/ Vo(mmoles/
de sustrato min) min)
(mmoles)
Hígado 1/Vo 1/[S] Cerebro 1/Vo 1/[S]

1 0.14 7.142 1 0.085 11.764 1

2 0.23 4.347 0.5 0.14 7.142 0.5

5 0.39 2.564 0.2 0.23 4.347 0.2

10 0.50 2 0.1 0.30 3.333 0.1


Calcule los parámetros cinéticos de la enzima a partir de estos datos, de acuerdo a los
resultados obtenidos, se pudiera tratar de la misma enzima?
No, ya que Km del hígado es mayor por lo que predomina la forma ES (complejo
intermediario) y tiene mayor velocidad que la velocidad total del cerebro lo que significa
que la más concentrada es la del hígado.
HÍGADO CEREBRO

A 1.437 Vmax= 1 / 1.437= 0.695 A 2.445 Vmax=1 / 2.445= 0.408


B 5.723 Km=(0.695)(5.723)=3.997 B 9.334 Km=(0.408)(9.334)= 3.808
r 0.999 r 0.999

b. En experimentos de laboratorio, se utilizaron dos descarboxilasas (A y B) obtenidas de


diferentes microorganismos. Decida cuál enzima demuestra un mayor coeficiente de
especificidad, (Vmax/Km), recuerde que entre mayor sea el valor del coeficiente de
especificidad más específica es la enzima por el substrato.
ES MÁS ESPECÍFICA LA ENZIMA B
Enzima A Enzima B

[S] Velocidad 1/Vo 1/[S] [S] Velocidad 1/Vo 1/[S]


(mM) (mM/min) (mM) (mM/min)

0.0002 0.3373 2.964 5000 0.005 0.3962 2.523 200

0.0002 0.3364 2.972 5000 0.005 0.3857 2.592 200

0.0005 0.6945 1.439 2000 0.01 0.6163 1.622 100

0.0005 0.6957 1.437 2000 0.01 0.6413 1.559 100

0.001 1.0764 0.929 1000 0.05 1.5606 0.640 20

0.001 1.1407 0.876 1000 0.05 1.5689 0.637 20

0.005 1.9636 0.509 200 0.1 1.9862 0.503 10

0.005 1.7706 0.564 200 0.1 1.7909 0.558 10

0.01 2.0641 0.484 100 0.25 2.2011 0.454 4

0.01 2.0751 0.481 100 0.25 2.2047 0.453 4

ENZIMA A ENZIMA B

A= 0.421 Vmax= 1/0.421= 2.375 A= 0.431 Vmax=1/0.431=2.320


B= 0.508 Km=(2.375)(0.508)= 1.2065 B= 0.010 Km=(2.320)(0.010)= 0.0232
r= 0.999 Vmax/Km= 1.968 r= 0.998 Vmax/Km= 100
Referencias
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