CONCEPTO:

La velocidad inicial de muchas reacciones enzimáticas

presenta curvas en forma de campana en función del pH.

La ionización del sustrato, producto y/o cofactores también

puede afectar la velocidad de la reacción.

El sitio activo está compuesto por aminoácidos.

Los grupos funcionales de estas cadenas pueden protonarse

o desprotonarse según el pH.

TEMPERATURA: Voy a tener zonas de pH (estado de ionización óptimo) para

que se dé la interacción enzima-sustrato y pueda darse la
La velocidad de una reacción enzimática aumenta con la
catálisis, no es pH fisiológico, depende del organismo o el
temperatura.
compartimiento celular, va a depender del pH.

INHIBIDORES:

Molécula que disminuye la velocidad de la reacción

Las enzimas se inactivan a altas temperaturas. catalizada enzimáticamente, ya sea afectando la unión del
sustrato o el número de recambio de la enzima (kcat).
El aumento de la temperatura va a aumentar la velocidad de
esa reacción, pero en la enzima, si subo mucho la →Tipos de inhibidores:
temperatura se va a desnaturalizar
- Reversibles:
o Competitivos
INHIBIDORES REVERSIBLES COMPETITIVOS: o Acompetitivos
Se van a unir a la enzima al sitio activo y de esa manera van o No competitivos o mixtos
a secuestrar a la enzima y no van a permitir que se una el - Irreversibles
sustrato a ese sitio a activo y que se dé la reacción. Para esto
el inhibidor tiene que ser parecido al sustrato para unirse al En los competitivos solo se altera KM y en los demás se
sitio activo, pero diferente para que no se dé la reacción. alteran los KM y VMAX.

INHIBIDORES DE REVERSIBLES ACOMPETITIVOS:

La ecuación de Michaelis y Menten se ve afectada, la Vmax

es la misma, pero KM cambia.

• Si yo aumento [S] puedo contrarrestar efecto de I.

Inhibición por producto: se acumula producto y puede

competir con el sustrato por el sitio activo, eso es una forma Disminuye KM y VMAX
de mecanismo de control de las enzimas.
INHIBIDORES REVERSIBLES NO COMPETITIVOS O MIXTOS
o Se unen a sitios que participan tanto en la unión
de sustrato como en la catálisis.
o Disminuye VMAX.
o Aumenta o disminuye KM.
o El aumento de la concentración de sustrato no
revierte el efecto de I.
INHIBIDORES IRREVERSIBLES:
Reaccionan con la enzima muy fuerte o covalentemente, la
enzima queda inhibida y no se recupera la actividad. La
inhibición irreversible aumenta progresivamente con el
tiempo.
Etiquetas de afinidad: tienen similitud con los sustratos. Se
unen inicialmente al sitio activo, y después forman enlaces
covalentes con la enzima, modificándola irreversiblemente.

Inhibidores suicidas: son inertes en ausencia de enzima, pero

son activados por la enzima blanco.

Regulación de la actividad enzimática:

Es necesario para mantener la homeostasis (logrando que el medio intracelular no cambie pese a variaciones en el medio
extracelular), para evitar la progresión catastrófica al equilibrio, y para que los organismos puedan responder a cambios en
los entornos externos e internos.

Mecanismos:

1. Regulación de la concentración de enzima

La velocidad es proporcional a la concentración de enzima. Por lo tanto, regulando ésta, regulo la velocidad.
→ Control a nivel de la síntesis de la enzima.
→ Control a nivel de degradación de la enzima.
2. Modificaciones covalentes irreversibles.
→ Activación de proteólisis parcial.
→ Se sintetiza un precursor inactivo llamado zimógeno, que es activado por la ruptura del enlace peptídico.
→ La activación no puede ser revertida.
→ Se generan cascadas que pueden generar una respuesta rápida.
3. Modificaciones covalentes reversibles.
→ La actividad de la enzima es modulada por la unión covalente de un determinado grupo.
→ Una enzima promueve la adición del grupo y otra enzima diferente lo remueve.
4. Cooperatividad y alostería.
→ Las enzimas alostéricas poseen un sitio diferente del sitio activo donde se une un modulador (activador o
inhibidor) por interacciones no covalentes.
→ Los efectores alostéricos pueden alterar Vmax o Km.
→ La unión del efector sitio alostérico se correlaciona con un cambio conformacional que altera el sitio activo.
→ El efector alostérico no necesita tener similitud con el sustrato.
→ Permite generar respuestas instantáneas a cambios de concentración.